К аминокислотам относятся: Какие есть виды аминокислот? — Спортивное питание Кемерово. Интернет магазин спортивного питания. SportNutrition.

Содержание

Какие есть виды аминокислот?

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Какие есть виды аминокислот?

Аминокислоты – это структурные единицы, образующие белки. Они на 16% состоят из азота, что является их главным отличием от других питательных веществ – углеводов и жиров.

Организм человека постоянно нуждается в аминокислотах. Они поступают в него с пищей в виде белков, которые расщепляются в кишечнике. Затем аминокислоты попадают в кровоток, где синтезируются новые белки, необходимые организму. Вместе с тем аминокислоты способны самостоятельно синтезировать некоторые вещества.

Аминокислоты являются предшественниками витаминов, пептидов, гормонов, алкалоидов и других важных соединений. К примеру, гормон адреналин синтезируется из триптофана, пантотеновая кислота – из валина.

Виды аминокислот

Аминокислоты делятся на несколько групп:

Незаменимые – не синтезируются в организме, поэтому должны поступать в него с пищей.

Заменимые – синтезируются в организме.
Условно-заменимые – синтезируются в организме, но в недостаточных количествах.

Незаменимые аминокислоты

К этой группе относится 8 аминокислот:

Фенилаланин – молочные изделия, мясо, овес. Участвует в производстве норадреналина, ответственного за бодрствование и энергию. Влияет на выработку эндорфинов. Дефицит вещества чреват депрессией.
Треонин – молоко, яйца, мясо. Укрепляет иммунитет, нормализует функции пищеварительной системы, необходим для синтеза эластина и коллагена. Препятствует отложению жира в печени.
Лизин – бобовые, птица, молоко, арахис, рыба, мясо. Улучшает усвоение кальция, нужен для формирования костных тканей. Нормализует структуру волос, проявляет себя как анаболик при тренировках.

Валин – крупы, грибы, мясо, молоко. Хороший источник энергии, восстановитель мышц. Стимулирует восстановление гепатоцитов. При недостатке соединения нарушается координация, возрастает чувствительность кожного покрова.
Метионин – овощи, бобовые, арахис, диетическое мясо. Важен для полноценной работы печени и ЖКТ. Содержит в составе серу, предупреждающую болезни ногтевых пластин и кожи. Купируют токсикоз, вызванный беременностью. При нехватке развивается недостаток гемоглобина в крови, накапливается жир в печени.
Триптофан – молоко, индейка, семена растений, яйца, орехи. Вырабатывает гормон радости под названием серотонин. Восстанавливает качество сна и биоритмы.
Лейцин – молоко, мясо, проросшая пшеница. Важен для роста мышц, поддерживает нормальный уровень глюкозы в крови, стимулирует заживление ран.

Изолейцин – рыба, птица, сыры, орехи, зародыши пшеницы. Стимулирует рост мышц, обеспечивает их энергией, участвует в синтезе гемоглобина, понижает последствия стресса.

Заменимые аминокислоты

В группу заменимых аминокислот входит 10 представителей:

Аспарагин – морепродукты, мясо, рыба, яйца, томаты, орехи. Понижает образование аммиака при высоких физических нагрузках. Устраняет усталость, преобразует углеводы в энергию для мышечных тканей. Укрепляет иммунитет.
Аспарагиновая кислота – курица, говядина, молоко, тростниковый сахар. Является универсальным источником энергии.
Глицин – печень, желатин, рыба, яйца, говядина. Обеспечивает кислородом процесс производства клеток, нормализует уровень глюкозы в крови и давления. Участвует в жировом обмене, синтезе гомонов.

Пролин – пшеница, мясо, яйца, фруктовые соки. Необходим для образования коллагена и костей. Укрепляет мышцу сердца.
Глутамин – рыба, мясо, бобовые. Контролирует концентрацию глюкозы, повышает работоспособность мозга, борется с усталостью. Важен для полноценной работы мозга.
Глутаминовая кислота. Участвует в азотистом обмене, ответственна за мозговую активность. При длительных тренировках преобразуется в глюкозу.
Серин – соя, клейковина пшеницы, молоко, мясо. Участвует в накоплении гликогена и укреплении иммунитета. Обеспечивает организм антителами.
Аланин – морепродукты, белки яиц, соя, бобовые, кукуруза. Источник энергии для ЦНС, мышц и мозга. Вырабатывает антитела, участвует в обмене сахаров и органических кислот. Способствует поддержанию кислотно-щелочного баланса.

Цистеин. Участвует в нейтрализации и утилизации токсинов, формировании мышечных тканей и кожных покровов. Является природным антиоксидантом, защищая организм от пагубного влияния свободных радикалов. Снимает тревожность, стрессы, усталость.
Тирозин. Антиоксидант. Важен для метаболизма. Присутствует в рыбе и мясе

Условно-заменимые аминокислоты

Условно-заменимые виды аминокислот:

Аргинин – овес, кукуруза, желатин, кунжут, шоколад, мясо. Тормозит прогрессирование опухолей и злокачественных новообразований. Чистит печень. Способствует выработке гормона роста и спермы. Улучшает иммунитет.
Гистидин – проросшая пшеница, мясо, молоко. Стимулирует восстановление и рост тканей. Входит в состав гемоглобина. При дефиците вещества возможна потеря слуха.

Отказ от ответсвенности

Эксперт: Евгения Булах Эксперт в области материнства, здоровья и правильного питания

Аминокислоты + продукты богатые аминокислотами

В природе существует около 200 аминокислот. 20 из них содержится в нашей пище, 10 из них были признаны незаменимыми. Аминокислоты необходимы для полноценного функционирования нашего организма. Они входят в состав многих белковых продуктов, используются в качестве биодобавок для спортивного питания, из них изготавливаются лекарственные препараты, их добавляют в комбикорм для животных.

Продукты богатые аминокислотами:

Указано ориентировочное количество в 100 г продукта

Молоко козье Колбаса любительская Сыр
Мука пшеничная

Общая характеристика аминокислот

Аминокислоты принадлежат к классу органических соединений, используются организмом при синтезе гормонов, витаминов, пигментов и пуриновых оснований. Из аминокислот состоят белки. Растения и большинство микроорганизмов способны синтезировать все необходимые им для жизни аминокислоты самостоятельно, в отличие от животных и человека. Ряд аминокислот наш организм способен получать только из пищи.

К незаменимым аминокислотам относятся: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, аргинин, гистидин, триптофан.

Заменимые аминокислоты, вырабатываемые наши организмом – это глицин, пролин, аланин, цистеин, серин, аспарагин, аспартат, глутамин, глутамат, тирозин.

Хотя такая классификация аминокислот очень условна. Ведь гистидин, аргинин, например, синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточном количестве. Заменимая аминокислота тирозин может стать незаменимой, в случае недостатка в организме фенилаланина.

Суточная потребность в аминокислотах

В зависимости от типа аминокислоты определяется ее суточная потребность для организма. Общая потребность организма в аминокислотах, зафиксированная в диетологических таблицах — от 0,5 до 2 грамм в день.

Потребность в аминокислотах возрастает:

в период активного роста организма;
во время активных профессиональных занятий спортом;
в период интенсивных физических и умственных нагрузок;
во время болезни и в период выздоровления.

Потребность в аминокислотах снижается:

При врожденных нарушениях, связанных с усваиваемостью аминокислот. В этом случае, некоторые белковые вещества могут стать причиной аллергических реакций организма, включая появление проблем в работе желудочно-кишечного тракта, зуд и тошноту.

Усваиваемость аминокислот

Скорость и полнота усвоения аминокислот зависит от типа продуктов, их содержащих. Хорошо усваиваются организмом аминокислоты, содержащиеся в белке яиц, обезжиренном твороге, нежирном мясе и рыбе.

Быстро усваиваются также аминокислоты при правильном сочетании продуктов: молоко сочетается с гречневой кашей и белым хлебом, всевозможные мучные изделия с мясом и творогом.

Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм

Каждая аминокислота оказывает на организм свое воздействие. Так метионин особенно важен для улучшения жирового обмена в организме, используется как профилактика атеросклероза, при циррозе и жировой дистрофии печени.

При определенных нервно-психических заболеваниях используется глутамин, аминомасляные кислоты. Глутаминовая кислота также применяется в кулинарии как вкусовая добавка. Цистеин показан при глазных заболеваниях.

Три главные аминокислоты – триптофан, лизин и метионин, особенно необходимы нашему организму. Триптофан используется для ускорения роста и развития организма, также он поддерживает азотистое равновесие в организме.

Лизин обеспечивает нормальный рост организма, участвует в процессах кровеобразования.

Основные источники лизина и метионина – творог, говядина, некоторые виды рыбы (треска, судак, сельдь). Триптофан встречается в оптимальных количествах в субпродуктах, телятине и дичи.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Все аминокислоты растворимы в воде. Взаимодействуют с витаминами группы B, А, Е, С и некоторыми микроэлементами; участвуют в образовании серотонина, меланина, адреналина, норадреналина и некоторых других гормонов.

Признаки недостатка и переизбытка аминокислот

Признаки нехватки аминокислот в организме:

потеря аппетита или его снижение;
слабость, сонливость;
задержка роста и развития;
выпадение волос;
ухудшение состояния кожи;
анемия;
слабая сопротивляемость инфекциям.

Признаки избытка некоторых аминокислот в организме:

нарушения в работе щитовидной железы, гипертония – возникают при избытке тирозина;
ранняя седина, заболевания суставов, аневризма аорты может быть вызвана избытком в организме аминокислоты гистидин. ;
метионин увеличивает риск развития инсульта и инфаркта.

Такие проблемы могут возникнуть только при условии недостатка в организме витаминов группы В, А, Е, С и селена. Если эти полезные вещества содержатся в нужном количестве, избыток аминокислот быстро нейтрализуется, благодаря превращению излишков в полезные для организма вещества.

Факторы, влияющие на содержание аминокислот в организме

Питание, а также здоровье человека являются определяющими факторами содержания аминокислот в оптимальном соотношении. Нехватка определенных ферментов, сахарный диабет, поражения печени ведут к неконтролируемому содержанию аминокислот в организме.

Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты

Для успешного наращивания мышечной массы в бодибилдинге нередко используются аминокислотные комплексы, состоящие из лейцина изолейцина и валина.

Для сохранения энергичности во время тренировок спортсмены в качестве добавок к питанию используют метионин, глицин и аргинин, или продукты, их содержащие.

Для любого человека, ведущего активный здоровый образ жизни, необходимы специальные продукты питания, которые содержат ряд необходимых аминокислот для поддержания отличной физической формы, быстрого восстановления сил, сжигания лишних жиров или наращивания мышечной массы.

Мы собрали самые важные моменты об аминокислотах в этой иллюстрации и будем благодарны, если вы поделитесь картинкой в социальной сети или блоге, с ссылкой на эту страницу:

Рейтинг:

10/10

Голосов: 9

Другие популярные нутриенты:

Анализ крови на аминокислоты (48 показателей)

Количественное исследование для выявления функциональных метаболических изменений (48 показателей).

Протеиногенные аминокислоты

Незаменимые глюкогенные

Аргинин (Arg)

Валин (Val)

Гистидин (His)

Метионин (Met)

Треонин (Thr)

Незаменимые кетогенные

Лейцин (Leu)

Лизин (Lys)

Незаменимые глюко-/кетогенные

Изолейцин (Ile)

Триптофан (Trp)

Фенилаланин (Phe)

Заменимые глюкогенные

Аланин (Ala)

Аспарагин (Asn)

Аспарагиновая кислота (Asp)

Глицин (Gly)

Глутамин (Gln)

Глутаминовая кислота (Glu)

Пролин (Pro)

Серин (Ser)

Таурин (Tau)

Заменимые глюко-/кетогенные

Тирозин (Tyr)

Непротеиногенные аминокислоты

Метаболиты цикла образования мочевины

Аргинин-янтарная кислота, аргининосукцинат (Ars)

Гомоцитруллин (Hci)

Орнитин (Orn)

Протеиногенные аминокислоты

Незаменимые глюкогенные

Аргинин (Arg)

Валин (Val)

Гистидин (His)

Метионин (Met)

Треонин (Thr)

Незаменимые кетогенные

Лейцин (Leu)

Лизин (Lys)

Незаменимые глюко-/кетогенные

Изолейцин (Ile)

Триптофан (Trp)

Фенилаланин (Phe)

Заменимые глюкогенные

Аланин (Ala)

Аспарагин (Asn)

Аспарагиновая кислота (Asp)

Глицин (Gly)

Глутамин (Gln)

Глутаминовая кислота (Glu)

Пролин (Pro)

Серин (Ser)

Таурин (Tau)

Заменимые глюко-/кетогенные

Тирозин (Tyr)

Непротеиногенные аминокислоты

Метаболиты цикла образования мочевины

Аргинин-янтарная кислота, аргининосукцинат (Ars)

Гомоцитруллин (Hci)

Орнитин (Orn)

Ацетилтирозин (Aty)

Метод исследования

Высокоэффективная жидкостная хроматография с тандемным масс-спектрометрическим детектированием (ВЭЖХМС/МС).

Единицы измерения

Мкмоль/л (микромоль на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Исключить из рациона алкоголь в течение 24 часов до исследования.
Детям в возрасте от 1 до 5 лет не принимать пищу в течение 2-3 часов до исследования.
Не принимать пищу в течение 8 часов до исследования, можно пить чистую негазированную воду.
Полностью исключить (по согласованию с врачом) прием лекарственных препаратов в течение 24 часов перед исследованием.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Аминокислоты – органические вещества, содержащие карбоксильные и аминные группы. Известно около 100 аминокислот, но в синтезе белка участвуют только 20. Данные аминокислоты называются «протеиногенными» (стандартными) и по возможности синтеза в организме классифицируются на заменимые и незаменимые. К незаменимым аминокислотам относятся аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Заменимыми аминокислотами являются аланин, аспарагин, аспартат, глицин, глутамат, глутамин, пролин, серин, тирозин, цистеин. Протеиногенные и нестандартные аминокислоты, их метаболиты участвуют в различных обменных процессах в организме. Дефект ферментов на различных этапах трансформации веществ может приводить к накоплению аминокислот и их продуктов превращения, оказывать отрицательное влияние на состояние организма.

Нарушения метаболизма аминокислот могут быть первичными (врождёнными) или вторичными (приобретенными). Первичные аминоацидопатии обычно наследуются аутосомно-рецессивно или сцеплено с Х-хромосомой и проявляются в раннем детском возрасте. Заболевания развиваются вследствие генетически обусловленного дефицита ферментов и/или транспортных белков, связанных с метаболизмом определенных аминокислот. В литературе описано более 30 вариантов аминоацидопатий. Клинические проявления могут варьироваться от легких доброкачественных нарушений до тяжелого метаболического ацидоза или алкалоза, рвоты, задержки умственного развития и роста, летаргии, комы, синдрома внезапной смерти новорождённых, остеомаляции и остеопороза. Вторичные нарушения обмена аминокислот могут быть связаны с заболеваниями печени, желудочно-кишечного тракта (например, язвенный колит, болезнь Крона), почек (например, синдром Фанкони), недостаточным или неадекватным питанием, новообразованиями. Ранняя диагностика и своевременное лечение позволяют предупредить развитие и прогрессирование симптомов заболевания.

Актуальность рассмотрения нарушений обмена аминокислот определяется тем, что эта патология отражается в первую очередь на функции нервной системы и является одной из основных причин слабоумия. Знание таких патологий необходимо в практике неонатологов и генетиков для профилактики и коррекции олигофрении.

По возможности синтезироваться аминокислоты в организме делятся заменимые и незаменимые. К незаменимым аминокислотам относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, фенилаланин, к заменимым аминокислотам — аланин, глицин, тирозин. При дефекте ферментов на разных этапах трансформации аминокислоты и продукты их превращения могут накапливаться и оказывать отрицательное воздействие на организм.

Различают первичные (врождённые) и вторичные (приобретенные) нарушения метаболизма аминокислот. Врождённые заболевания обусловлены дефицитом ферментов и/или транспортных белков, которые связанны с метаболизмом аминокислот. Приобретенные нарушения аминокислот связаны с заболеваниями печени, ЖКТ, почек, недостаточным или неадекватным питанием, новообразованиями.

В норме наибольшая скорость обмена аминокислот характерна для нервной ткани. Поэтому разнообразные наследственные нарушения обмена являются одной из причин изменения функционирования в первую очередь ЦНС.

К числу наиболее серьезных и достаточно распространенных нарушений обмена относятся аномалии метаболизма фенилаланина и тирозина. Причина фенилкетонурии — врождённый дефицит печеночной фенилаланин–4–гидроксилазы. Это приводит к нарушению концентрации в крови, возникает дефицит тирозиновых и триптофановых производных (меланина, катехоламинов, серотонина). При этом в крови и моче значительно увеличиваются концентрации фенилацетилглутамина, фенилпирувата, фенилацетата. В крови повышается концентрация веществ, которые практически полностью отсутствуют в норме (фенилэтиламин, фенилпируват, фениллактат). Это нейротоксические соединения, они нарушают метаболизм липидов в мозге. В сочетании с дефицитом нейромедиаторов (серотонина) этот механизм считается ответственным за прогрессирующее снижение интеллекта у больных и развитие фенилпировиноградной олигофрении.

Лейциноз («болезнь кленового сиропа») — заболевание обусловлено дефицитом дегидрогеназы разветвленных кетокислот, которая катализирует реакцию окислительного декарбоксилирования. В результате нарушается окисление оксикислот с разветвленной цепью — ОКРЦ, которые образуются при катаболизме аминокислот с разветвленной цепью (лейцин, изолейцин, валин). У больных моча имеет специфический запах кленового сиропа. При данном заболевании особенно патогенно накопление лейцина. Это истинно кетогенная аминокислота. Кетоновые тела играют большую роль в энергообеспечении мозга, особенно при гипогликемии. Нарушение обмена лейцина приводит к развитию умственной отсталости, судорогам, мышечной ригидности, летаргии, рвоте. Отмечаются гипогликемия и кетоацидоз. Основным методом лечения является специальная диета.

Тирозинозы — болезни нарушения обмена тирозина — имеют несколько генокопий и носят аутосомно-рецессивный и аутосомно-доминантный типы наследования, сцепленные с полом. Заболеваемость — 1/20000 населения. Наиболее распространенной формой заболевания признается альбинизм. Наиболее частый механизм заболевания — дефект медьсодержащего фермента меланобластов тирозиназы, блокирующего превращение тирозина в диоксифенилаланин, из которого образуется эпинефрин и меланин. У альбиносов белые кожа и волосы, розово-красные глаза, фотодерматит. Больные страдают фотобоязнью и плохо видят днем вследствие депигментации сетчатки. Нарушение тирозинового обмена приводит к повреждению печени и развитию цирроза.

Поскольку тирозинозы имеют много генокопий и в патогенезе прослеживаются дефекты разных ферментов метаболизма тирозина, то клинически выделяют и другие формы. Среди них наиболее известны тирозиноз Медеса, гипертирозинемия I и II типов, хоукинсурия. При них тирозинемия с тирозинурией часто сочетаются с печеночной и почечной недостаточностью. Хоукинсурия имеет аутосомно-доминантный тип наследования и характеризуется выраженным слабоумием. Ферментативные дефекты метаболизма тирозина могут сопровождаться нарушением продукции тиреоидных гормонов на основе аминокислоты тирозина. Например, дефект йодтирозиндейодиназы – один из механизмов наследственного гипотиреоза с кретинизмом.

Кроме патологических процессов и заболеваний, связанных с обменом аминокислот, следует отметить, что данные вещества широко применяются в спортивном питании. Также в настоящее время популярны системы вегетарианского питания, исключающие поступления в организм белков животного происхождения, а значит, и некоторых незаменимых аминокислот. Комплексное исследование аминокислотного профиля может быть полезно и для данных категорий в целях оценки влияния режима питания на обменные процессы в организме.

Исследование помогает определить уровень аминокислот в крови, их производных, оценить состояние аминокислотного обмена, диагностировать или подтвердить (при наличии характерных симптомов) нарушения обмена аминокислот.

Когда назначается исследование?

Оценка метаболизма незаменимых и заменимых аминокислот.
Выявление функционального дисбаланса в обмене витаминов.
Корректировка диеты.
Нормализация обмена веществ при системных нозологических состояниях у детей старше 1 года и у взрослых на фоне нарушений реабсорбции аминокислот в почечных канальцах.

Что означают результаты?

Референсные значения, мкмоль/л

Аминокислота	Возраст
Аминокислота		2 – 18 лет	> 18 лет
1-Метилгистидин		1,5 – 6	2,3 – 7
Альфа-аминомасляная к-та	7 – 28	10,2 – 40,1	11,8 – 45,9
Аланин	139 – 474	173,9 – 523,7	188,3 – 624,2
Алло-изолейцин
Аспарагин	25 – 91	25,1 – 67,9	27,9 – 67,6
Глутамин	316 – 1020	311,6 – 732,2	314,6 – 746
Гистидин	10 – 116	52,8 – 88,5	46 – 95
Фосфосерин	0 – 109		0 – 2,5
Таурин	37 – 177	30,2 – 194,3	35,9 – 227,9
Бета-аминомасляная к-та
Аргинин	29 – 134	21,4 – 113,1	5 – 111,3
Аспарагиновая к-та	2 – 20		0 – 14,7
Цистатионин			0 – 2
Этаноламин		1 – 14	1 – 15,3
Глицин	111 – 426	121,1 – 397,8	98,7 – 383,9
Изолейцин	31 – 105	33,7 – 120,8	36,7 – 94,7
Лизин	49 – 204	103,5 – 262,6	116,2 – 271,6
Саркозин		1,4 – 19,4	2,4 – 12,9
Валин	83-300	152,1 – 443,0	129,6 – 316,4
Ацетилтирозин* (актуально, если исп-ся парентеральное питание, обогащенное ацетилтирозином)	0-115
Бета-аланин	0-28	0,5 – 6,8	0,5 – 6,9
Цитруллин	9-38	21,4 – 48,8	17,5 – 41,1
Цистин	2-32		7,4 – 46
Гомоцистеин*
Гидроксилизин
Лейцин	48 – 175	70 – 163,2	75,7 – 157
Серин	69 – 271	79,5 – 179,8	64 – 170,5
Треонин	47 – 237	67,2 – 211,1	60,5 – 273-5
Тирозин	26 – 1115	32,2 – 104,5	26,3 – 84,8
4-Гидроксипролин	8 – 61	10,4 – 37,7	4,9 – 21,9
Карнозин
Цистеинсульфат	–
Гамма-аминомасляная к-та
Гомоцитруллин
Метионин	11 – 35	13,8 – 32,6	12,9 – 32,9
Фенилаланин	28 – 80	33,9 – 82,8	29,5 – 92
Фосфоэтаноламин
Пипеколиновая к-та	—	0,3 – 3,1	0,3 – 3,2
Сахаропин	—
3-Метилгистидин
Аденозилгомоцистеин
Альфа-аминоадипиновая к-та
Ансерин
Аргининосукциновая к-та
Глутаминовая к-та	31 – 202	13,5 – 99	14,5 – 159,7
Орнитин	20 – 130	26,3 – 121,5	30,4 – 184,3
Пролин	85 – 303	90 – 267	90 – 226,7
Триптофан	17 – 75	31 – 87,7	31,8 – 69

Повышение общего количества аминокислот наблюдается:

при эклампсии, нарушении толерантности к фруктозе, диабетическом кетоацидозе, почечной недостаточности, синдроме Рейе.

Снижение общего количества аминокислот наблюдается:

при голодании, гиперфункции коры надпочечников, длительной лихорадке, хорее Гентингтона, синдроме мальабсорбции при тяжелых заболеваниях желудочно-кишечного тракта, гиповитаминозе, нефротическом синдроме, ревматоидном артрите.

Скрининг позволяет исключить многие аминоацидопатии (по той или иной аминокислоте).

Скачать пример результата

Кто назначает исследование?

Акушер-гинеколог, эндокринолог, репродуктолог, андролог, ревматолог, онколог, терапевт, специалист антивозрастной медицины, геронтолог, психиатр, хирург, кардиолог, нефролог, диетолог.

Аминокислоты

В предыдущей статье мы говорили, что белок – грубо говоря, набор аминокислот. Так вот, в состав нашего организма входят 20 различных аминокислот, которые в данной статье будут рассмотрены отдельно. Принято классифицировать аминокислоты на заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые могут поступать в наш организм с белковой пищей либо же образовываться в организме из других аминокислот. К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, глютаминовая кислота, глицин, аспарагиновая кислота, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин.

Незаменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые наш организм не может самостоятельно вырабатывать, они обязательно должны поступать с белковой пищей. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, триптофан, треонин.

Таблица заменимых / незаменимых аминокислот

Аминокислоты BCAA

Из всех вышеупомянутых незаменимых аминокислот, три являются особенно важными для организма – это: валин, лейцин и изолейцин. Данный класс аминокислот имеет разветвленную цепь и широко известен под названием BCAA (Branched Chain Amino Acids). Все три аминокислоты обладают чрезвычайно ценными свойствами, благодаря особому строению молекулы. Среди всех незаменимых аминокислот на долю BCAA приходится 42%, они играют первостепенную роль в белковом обмене и энергетике мышц. Подробнее читайте в статье BCAA.

Теперь поговорим о конкретных аминокислотах, их свойствах и назначении:

Изолейцин – аминокислота группы BCAA, имеющая разветвленную цепь.
Основное назначение – источник энергии для клеток мышц.
При малом содержании в организме изолейцина появляется сонливость и общая вялость, может понижаться уровень сахара в крови (гипогликемия), а при дефиците – теряется мышечная масса.

Лейцин – аминокислота группы BCAA, имеющая разветвленную цепь.
Основное назначение – строительство и рост мышечной ткани, образование белка в мышцах и печени, препятствует разрушению белковых молекул. Также может быть энергетическим источником. Препятствует понижению уровня серотонина, в результате чего организм меньше подвержен усталости.
Недостаток лейцина – результат плохого питания или нехватки витамина B6 в организме.

Валин – группы BCAA, имеющая разветвленную цепь.
Основное назначение – источник энергии для клеток мышц. Препятствует понижению уровня серотонина, в результате чего организм меньше подвержен усталости.
Недостаток валина – результат плохого питания или нехватки витамина B6 в организме.

Лизин – незаменимая аминокислота, основное вещество для выработки карнитина. Усиливает действие аргинина.
Недостаток лизина замедляет рост мышечной массы.

Метионин – незаменимая аминокислота.
Назначение – предотвращение отложения жира в печени, восстановление тканей печени и почек, ускоряет выработку белка в клетках, ускоряет восстановление после тренировок.
Недостаток метионина замедляет рост и развитие организма.

Фенилаланин – незаменимая аминокислота.
Назначение – ускоряет выработку белка, способствует выводу продуктов метаболизма печенью и почками. Фенилаланин – гормон щитовидной железы, который контролирует скорость обмена веществ.
Недостаток фенилаланина замедляет рост и развитие организма.

Треонин – незаменимая аминокислота.
Назначение – выработка антител и иммуноглобулинов, которые обеспечивают нормальное функционирование иммунной системы организма.
При малом содержании треонина энергетические запасы организма быстро исчерпываются. А избыток данной аминокислоты способствует накоплению в организме мочевой кислоты.

Триптофан – незаменимая аминокислота.
В результате приема данной аминокислоты поведение человека становится более уравновешенным, а также увеличивается выработка гормона роста в организме.

Аргинин – заменимая аминокислота.
Назначение – восстановление организма после тяжелых нагрузок, сжигание жира. В результате приема данной аминокислоты понижается содержание холестерина в крови.

Гистидин – заменимая аминокислота.
Назначение – один из важнейших регуляторов свертывания крови. Наличие данной аминокислоты важно для образования гемоглобина крови, белкового обмена, красных и белых кровяных телец. Помимо этого гистидин облегчает и даже преодолевает симптомы аллергии.
Избыток данной аминокислоты может привести к потере цинка, так как гистидин способен связывать этот металл.

Цистеин – заменимая аминокислота.
Данная кислота – важный антиокислитель, она необходима для роста ногтей и волос. Возможна выработка цистеина из метионина.

Тирозин – заменимая аминокислота.
Назначение – обеспечение нормальных функций щитовидной железы, нормальное функционирование надпочечников и образование красных и белых телец крови. Применение данной аминокислоты усиливает выработку гормона роста и оказывает общий стимулирующий эффект на организм.

Аланин – заменимая аминокислота.
Назначение – сырье для выработки глюкозы. В организме аланин образуется из аминокислот ВСАА.

Аспарагин и аспарагиновая кислота – заменимая аминокислота.
В организме из аспарагина образуется аспарагиновая кислота, которая нужна для выработки ДНК и РНК, она важна для иммунной системы. Применение данной аминокислоты увеличивает запасы гликогена в мышцах, ведь аспарагиновая кислота способствует образованию глюкозы из углеводов.

Глютамин и глютаминовая кислота – заменимая аминокислота.
В организме к глютаминовой кислоте присоединяется аммиак, в результате чего образуется глютамин.
Назначение – поддерживает образование белка и накопление жидкости в клетке. Глютамин оказывает значительное влияние на накопление гликогена в мышцах, а также на их энергетический потенциал.
Глютаминовая кислота – промежуточная ступень распада аминокислот, ее потребление положительно отражается на результатах тренировки.

Глицин – заменимая аминокислота.
Данная аминокислота важна для образования соединительной ткани, которая ослабевает при недостатке глицина.

Пролин – заменимая аминокислота.
Данная аминокислота важна для сердца и суставов, может применяться в качестве источника энергии.

Серин – заменимая аминокислота.
Данная аминокислота важна для энергоснабжения и иммунитета, она играет важнейшую роль в энергетике клеток. Серин отвечает за мыслительные процессы и память человека.

Ориентировочная надежная и оптимальная потребность взрослого человека в незаменимых аминокислотах (г/100 г белка)

* — рекомендации Продовольственного Комитета Всемирной Организации Здравоохранения (ФАО/ВОЗ).

Аминокислотный состав пищевых белков (г/100 г белка)

* — Лимитирующая кислота

Подводя итог всему вышесказанному, еще раз подчеркну, что аминокислоты – это сырье для построения всех белков в нашем организме, без них невозможно развитие и рост мышечной массы. К тому же, они участвуют практически во всех жизненно важных процессах, и Вы просто обязаны обеспечить свой организм необходимым количеством аминокислот, иначе рост мышц будет невозможен.

Информацию о содержании незаменимых аминокислот в конкретных продуктах питания Вы найдете в разделе Таблицы.

С дополнительной информацией об аминокислотах Вы можете ознакомиться в книге «Аминокислоты — строительный материал жизни» (автор: Леонид Остапенко).

В следующей статье мы поговорим о том, что такое Углеводы, какова их роль в нашем организме и как их принимать при занятии бодибилдингом.

Материалы данной статьи охраняются законом о защите авторских прав. Копирование без указания ссылки на первоисточник и уведомления автора ЗАПРЕЩЕНО!

Подробная характеристика аминокислот — Аминокислоты — Статьи

Изолейцин

Изолейцин — это алифатическая аминокислота, входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене. При недостаточности ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, возникает кетоацидурия.

Изолейцин — одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани.

Изолейцин — одна из трех разветвленных аминокислот. Эти аминокислоты очень нужны спортсменам, так как они увеличивают выносливость и способствуют восстановлению мышечной ткани. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией.

К пищевым источниками изолейцина относятся: миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки.

Имеются биологически активные пищевые добавки, содержащие изолейцин. При этом необходимо соблюдать правильный баланс между изолейцином и двумя другими разветвленными аминокислотами — лейцином и валином. Наиболее эффективная комбинация разветвленных аминокислот — приблизительно 1 мг изолейцина на каждые 2 мг лейцина и 2 мг валина.

Лейцин

Лейцин — незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста.

К пищевым источникам лейцина относятся: бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука.

Избыток лейцина может увеличить количество аммиака в организме.

Лейцин входит в состав всех природных белков, применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. Лейцин является основной составляющей всех природных белков, принимает активное участие в синтезе и распаде протеина. В человеческом организме лейцин в существенных количествах содержится в поджелудочной железе, печени, почках, селезёнке, в мышечных клетках и тканях, а также в составе белков сыворотки крови снижает уровень сахара в крови; обеспечивает азотистый баланс, необходимый для процесса обмена белков и углеводов; предотвращает появление усталости, связанное с перепроизводством серотонина; необходим для построения и нормального развития мышечных тканей; защищает клетки и ткани мышц от постоянного распада; является специфическим источником энергии на клеточном уровне; участвует в синтезе протеина; укрепляет иммунную систему; способствует быстрому заживлению ран.

Лизин

Лизин — это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови.

Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции.

Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яблоко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы.

Пищевыми источниками лизина являются: сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

Лизин – это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков, необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов, ферментов, альбуминов.

Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Рекомендуется сочетать лизин с витамином С и биофлавоноидами при вирусных заболеваниях.

Лизин поддерживает уровень энергии и сохраняет здоровым сердце, благодаря карнитину, который в организме из него образуется. Как показали исследования, однократный прием 5000 мг лизина увеличивает уровень карнитина в 6 раз. Для этого должны присутствовать в достаточных количествах витамины C, тиамин (B1) и железо.

Лизин участвует в формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм.

Лизин улучшает усвоение кальция из крови и транспорт его в костную ткань, поэтому он может быть неотъемлемой частью программы лечения и профилактики остеопороза.

Совместный прием лизина и аргинина (1-2 г в сутки) повышает иммунный ответ организма, в частности, количество и активность нейтрофилов. Лизин усиливает действие аргинина.

Лизин понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Лизин в сочетании с пролином и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий, следовательно, будет полезен при сердечно-сосудистых патологиях.

Лизин замедляет повреждение хрусталика, особенно при диабетической ретинопатии.

Дефицит лизина неблагоприятно сказывается на синтезе белка, что приводит к утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, неспособности к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере.

Получают лизин из рыбы, мяса, молочных продуктов, завязи пшеницы, ржи, фруктов и овощей. В растительных продуктах содержание лизина почти всегда ограничено, то есть даже малые количества лизина существенно повышают пищевую ценность этих продуктов.

Метионин

Метионин — незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает дезинтоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Метионин применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности.

Метионин оказывает выраженное антиоксидантное действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы.

Метионин применяют при синдроме Жильбера, нарушениях функции печени. Он также необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и многих других белков. Его полезно принимать женщинам, получающим оральные гормональные контрацептивы. Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником глутатиона. Это очень важно при отравлениях, когда требуется большое количество глютатиона для обезвреживания токсинов и защиты печени.

Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт.

Метионин — алифатическая незаменимая аминокислота. Метионин входит в состав белков.

Метионин также служит в организме донором метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе холина, адреналина и др., а также источником серы при биосинтезе цистеина. Синтетический метионин применяют для обогащения кормов и пищи.

Фармакологический препарат метионина оказывает некоторое липотропное действие, повышает синтез холина, лецитина и других фосфолипидов, в некоторой степени способствует снижению содержания холестерина в крови и улучшению соотношения фосфолипиды/холестерин, уменьшению отложения нейтрального жира в печени и улучшению функции печени, может оказывать умеренное антидепрессивное действие (по-видимому, за счёт влияния на биосинтез адреналина).

Фенилаланин

Фенилаланин — это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту — тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норадреналина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения, болезни Паркинсона.

Биологически активные пищевые добавки, содержащие фенилаланин, противопоказаны беременным женщинам, лицам с приступами беспокойства, диабетом, высоким артериальным давлением, фенилкетонурией, пигментной меланомой.

Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота) — ароматическая альфа-аминокислота, существует в двух оптически изомерных формах — L и D. По химическому строению соединение можно представить как аминокислоту аланин, в которой один из атомов водорода замещён фенильной группой.

L-фенилаланин входит в состав белков множества организмов, а также участвует в ряде важных биохимических процессов. Для человека фенилаланин является незаменимой аминокислотой, потому должен ежедневно поступать в организм в достаточном количестве с белками пищи.

Фенилаланин является исходным сырьём синтеза другой ароматической аминокислоты — тирозина, когда уменьшается её поступление в организм с пищей. Из тирозина впоследствии синтезируются такие биологически активные вещества как адреналин, норадреналин, ДОФА (дигидроксифенилаланин). Непосредственно сам фенилаланин может конвертироваться в один из биогенных аминов — фенилэтиламин.

При наследственном заболевании фенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его токсических производных, повреждающих нервную систему.

Также фенилаланин является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама, до недавнего времени, активно использовавшегося в пищевой промышленности, чаще в производстве жевательной резинки и газированных напитков. Употребление таких продуктов противопоказано лицам, страдающим фенилкетонурией.

Треонин

Треонин — это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров в комбинации с аспартовой кислотой и метионином. Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложению жиров в печени. Эта аминокислота стимулирует иммунитет, так как способствует продукции антител.

Треонин в незначительных количествах содержится в зернах, поэтому у вегетарианцев чаще возникает дефицит этой аминокислоты.

Пищевые источники треонина: яйца, молоко, горох, говядина, пшеница.

Треони́н (α-амино-β-гидроксимасляная кислота; 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L).

L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г, для детей — около 3 г. Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-O-фосфата.

L-треонин также используется как кормовая добавка в рационах всех видов животных, особенно свиней. Влияет на рост скелетных мышц, синтез глицерина, синтез иммунных белков и пищеварительных ферментов, получение энергии благодаря циклу трикарбоновых кислот. Даже незначительный дефицит треонина больше влияет на синтез иммуноглобулина чем на увеличение массы животных. Для обогащения корма треонином используют кристаллический треонин. Введение L-Треонина позволяет достичь больших приростов, улучшить качество мяса и уменьшить потери корма.

Триптофан

Триптофан — незаменимая аминокислота, значит, для его пополнения есть единственный источник — пища. Триптофан в организме человека непосредственно преобразуется в серотонин — соединение, которое вызывает умственное расслабление и создает ощущение эмоционального благополучия. Серотонин, в свою очередь, является предшественником мелатонина, регулирующего биологические часы.

У людей, находящихся в состоянии депрессии, в крови мало как серотонина, так и триптофана. Их низкое содержание в организме вызывает депрессию, тревожность, бессонницу, расстройства внимания, гиперактивность, мигрень, головные боли, напряжение.

Что бы мы делали без триптофана…

Страшно представить, что бы произошло, если бы в нашем организме не было триптофана. Тогда мы бы, наверно, страдали бесконечной бессонницей, чрезмерно толстели или, наоборот, худели до неузнаваемости, были бы раздражительными, агрессивными и беспокойными…

Но, к счастью, это всего лишь страшные мысли. На самом же деле в нашем организме есть триптофан, который является незаменимым помощником. Только нельзя забывать, что он постоянно должен поступать с пищей.

Быть спокойным и счастливым

Если Вы постоянно устаёте, чувствуете себя раздражённым или даже несчастным, если у Вас есть нарушения сна, то вполне вероятно, что в вашем организме не хватает триптофана. Триптофан действует как натуральный антидепрессант, помогает естественным путём вызвать сон, уменьшить беспокойство и напряжение.

Секрет действия триптофана заключается в том, что он воздействует на химию мозга. Попадая из крови в мозг, триптофан даёт команду выработки серотонина. Как было сказано выше, серотонин ответственен за хорошее настроение, оказывает расслабляющее и успокаивающее действие, повышает работоспособность.

Врачи давно признали, что биологические добавки, содержащие триптофан, гораздо лучше справляются с депрессией и бессонницей, чем лекарственные препараты. Многие знают, что если на ночь выпить молока, то спится намного лучше. Это происходит оттого, что в молоке содержится триптофан. Триптофан также помогает и против других эмоциональных нарушений, например, предменструальной тревоги.

Триптофан-защитник

Вредные привычки это, конечно, плохо, но если уж так случилось, что Вы курите или употребляете алкоголь, Вам на помощь придёт триптофан.

Он нейтрализует действие никотина, содержащегося в сигаретном дыме, помогает организму справиться с его пагубным воздействием на организм. Триптофан уменьшает некоторые симптомы биохимических изменений в организме, вызванных алкоголем. Кроме того, триптофан препятствует развитию алкоголизма.

Удивительно, но маленькая аминокислота способна защищать огромный человеческий организм.

Меньше аппетит – лучше вес

Что контролирует аппетит человека и, следовательно, его вес? Конечно, триптофан. Он снижает тягу к пище, особенно углеводной, способствует снижению массы тела, нормализует аппетит при булимии и анорексии.

Триптофан снимает депрессивное состояние и устраняет поверхностный сон, часто сопутствующий диетам. Он помогает быстрее возникнуть чувству насыщения, что ведет к потреблению меньшего количества калорий и помогает снизить вес. Триптофан является предшественником витамина В3 (ниацина), способного сдерживать первичное образование триглицеридов (компонентов жира), что препятствует развитию ожирения.

Для поддержания хорошей формы или корректировки веса очень важно, что триптофан снижает аппетит. Это происходит под воздействием серотонина, образующегося из триптофана, в результате чего улучшается настроение, усиливается мотивация для продолжения диеты.

Одним словом, триптофан рождает у нас желание поддерживать хорошую форму и употреблять пищу в правильных количествах.

Другие достоинства

Триптофан, кроме перечисленных выше свойств, способен уменьшать болевую чувствительность, стимулирует выработку гормона роста, который необходим для увеличения мышечной массы и уменьшения массы жира.

Триптофан играет определённую роль в лечении различных расстройств питания, алкогольной зависимости, синдрома Дауна, агрессивного поведения, синдрома гиперактивности/дефицита внимания, шизофрении, участвует в выработке ниацина (витамина В3).

Итак, Вам необходим триптофан, если у Вас:

Депрессия.
Постоянно плохое настроение.
Сезонные функциональные расстройства.
Состояние тревоги и другие эмоциональные нарушения (в т.ч. при синдроме предменструального напряжения).
Невроз навязчивых состояний.
Расстройства приема пищи (в т.ч. булимия, переедание, некоторые формы ожирения).
Повышенная раздражительность и агрессивность.
Мигрень и головные боли других типов.
Повышенная чувствительность к боли.
Алкогольная зависимость.
Расстройства сна.
Синдром хронической усталости.

Как принимать и сколько

Как ни странно это звучит, чтобы в мозг попало больше триптофана, нужно есть то, что почти целиком состоит из углеводов, — такие, например, продукты, содержащие сложные углеводы, как хлеб, рис, паста или чистые углеводы: столовый сахар или фруктозу.

При использовании для расслабления нужно принимать в течение дня между приемами пищи и запивать соком или водой, но не с молоком или другими продуктами, содержащими белок. Лучше всего принимать триптофан с витаминами группы В.

Всегда принимайте добавки перед едой, поскольку, чтобы проявить свое действие, триптофан должен соединиться с системой транспорта аминокислот, которая доставит его в мозг. Триптофан хорошо адсорбируется в желудочно-кишечном тракте.

Для того чтобы заместить израсходованную при метаболизме белка аминокислоту, здоровому взрослому требуется 3,5 мг на кг веса. Из всех незаменимых аминокислот триптофан меньше всего представлен в пище — из-за того, что уровень триптофана в пище слабо соотносится с другими аминокислотами.

Разовые дозы свыше 2 г не рекомендуются, хотя успешные тесты Исследовательского Центра по психиатрии в Мэриленде показали, что нет опасности привыкания к триптофану или его передозировки (благодаря тому, что триптофан является естественной частью нашего тела, организму, чтобы использовать его, не нужно изменять никаких функций, как это бывает с лекарствами). Побочные действия при приеме Триптофана не выявлены.

Больным астмой, по всей вероятности, следует избегать триптофана, поскольку любой предшественник серотонина может усиливать затруднения дыхания, а высокие дозы способны вызывать заметное чувство утомления после упражнений. Применение при беременности и в период лактации (грудного вскармливания) не рекомендуется.

Лекарственное взаимодействие триптофана с другими лекарственными средствами не выявлено.

Прием аминокислот без включения триптофана у женщин вызывает усиление симптомов, связанных с менструацией (ПМС), а у мужчин в 30% случаев усиливает раздражительность и агрессивность.

Лучшие натуральные источники

Лучшими натуральными источниками триптофана являются продукты, содержащие большое количество белков. Их содержат, в частности, грибы, овёс, бананы, сушёные финики, кунжут, кедровый орех, молоко, йогурт, творог. Триптофан присутствует в большинстве растительных белков, особенно им богаты соевые бобы. Очень малое количество содержится в кукурузе. Одним из лучших источников триптофана является арахис, причем как цельные орехи, так и арахисовое масло.

Мясо и рыба содержат триптофан, однако неравномерно: белки соединительной ткани (коллаген, эластин, желатин) не содержат триптофан.

Триптофан в изобилии содержится во всех видах мяса, особенно, в свинине, утке и дичи. Однако, добавки являются гораздо более эффективным источником этой аминокислоты, чем пища.

Валин

Валин — незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам. Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций.

Валин содержится в следующих пищевых продуктах: зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис, соевый белок. Прием валина в виде пищевых добавок следует сбалансировать с приемом других разветвленных аминокислот — L-лейцина и L-изолейцина.

Валин (2-амино-3-метилбутановая кислота) — одна из 20 алифатических аминокислот, входит в состав всех белков. Названо в честь растения валерианы.

Химическая формула: C5h21NO2

Валин служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты-Витамина B5 и пенициллина.

Аланин

Аланин является важным источником энергии для головного мозга и центральной нервной системы. Необходим для поддержания тонуса мышц и адекватной половой функции. Регулятор уровня сахара в крови, участвует в синтезе антител (стимулирует иммунитет). Синтезируется из разветвленных аминокислот (лейцин, изолейцин, валин). Широко распространён в живой природе. Организм стремится поддерживать постоянный уровень глюкозы в крови, поэтому падение уровня сахара и недостаток углеводов в пище приводит к тому, что белок мышц разрушается, и печень превращает полученный аланин в глюкозу.

Природные источники аланина: кукуруза, говядина, яйца, желатин, свинина, молоко, соя, овес.

Аргинин

Аргинин относится к условно незаменимым аминокислотам (является незаменимой аминокислотой для детей), оказывает стимулирующее действие на выработку инсулина поджелудочной железой в качестве компонента вазопрессина (гормона гипофиза) и помогает синтезу гормона роста, который, в свою очередь, улучшает сопротивляемость заболеваниям. Он способствует восстановлению тканей, усиливает синтез белка для роста мышц, уменьшает уровень мочевины в крови и моче, участвует в процессах сжигания жира, превращения его в энергию. L- аргинин способен увеличивать мышечную и уменьшать жировую массу тела, делает человека более активным, инициативным и выносливым, привнося определенного качества психическую энергию в поведение человека, обладает положительным психотропным эффектом.

Недостаток аргинина в питании приводит к замедлению роста детей. Аргинин интенсифицирует рост подростков, не показан детям, т.к. может вызвать гигантизм. Аргинин не рекомендуется беременным и кормящим женщинам. Не показан при шизофрении. При недостатке Аргинина и недостаточной активности NO-синтаз диастолическое давление возрастает.

Аргинин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность и увеличивает размер вилочковой железы, которая вырабатывает Т-лимфоциты. Его также применяют при заболеваниях печени (циррозе и жировой дистрофии), он способствует дезинтоксикационным процессам в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака). Семенная жидкость содержит аргинин; его иногда применяют в комплексной терапии бесплодия у мужчин. В соединительной ткани и в коже также находится большое количество аргинина, поэтому он эффективен при различных травмах.

Аргинин — важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме. Аргинин помогает снизить вес, так как вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме. Хотя аргинин синтезируется в организме, его образование может быть снижено у новорожденных.

Источниками аргинина являются: шоколад, кокосовые орехи, молочные продукты, желатин, мясо, овес, арахис, соевые бобы, грецкие орехи, белая мука, пшеница и пшеничные зародыши.

Лучшие натуральные источники: орехи, кукуруза, желатин, шоколад, изюм, овсяная крупа, кунжут.

Аспарагин

Аспарагин помогает защитить центральную нервную систему, т.к. помогает выделять вредный аммиак (действует как высокотоксичное вещество) из организма. Необходим для поддержания баланса в процессах, происходящих в центральной нервной системе; препятствует как чрезмерному возбуждению, так и излишнему торможению. Он участвует в процессах синтеза аминокислот в печени. Последние исследования указывают на то, что он может быть важным фактором в повышении сопротивляемости к усталости. Когда соли аспарагиновой кислоты давали атлетам, их стойкость и выносливость значительно повышались.

Больше всего аспарагина в мясных продуктах.

Аспарагиновая кислота

Аспарагиновая кислота – это заменимая аминокислота. Аспарагиновая кислота оказывает очень благоприятное воздействие на организм человека. Она принимает участие в синтезе таких незаменимых аминокислот, как треонин и метионин. Кислота играет важнейшую роль в выведении вредных веществ из организма, в деятельности РНК и ДНК, в обмене веществ и синтезе иммуноглобулинов.

Аспарагиновую кислоту широко применяют в спортивном питании при повышенных физических нагрузках. Суточная доза, необходимая для нормального функционирования всех систем и органов, составляет 6 мг.

Аспарагиновая кислота содержится в больших количествах в пророщенных семенах злаковых растений.

Другими названиями вещества является аминобандионовая или аминоянтарная кислота, а также аспарат. Кислота находится в организме в составе белков и в свободном виде. Она сконцентрирована, в основном, в головном мозге и может значительно усилить неврологическую активность. При депрессии количество аминокислоты значительно снижается, а при эпилепсии возрастает.

Аспарагиновая кислота часто входит в состав многокомпонентных препаратов, предназначенных для укрепления нервной системы и лечения расстройств настроения. Аминокислота присутствует во всех содержащих белок продуктах, ее часто используют в качестве искусственного подсластителя. Регулярное применение кислоты не рекомендовано особенно детям, потому что их нервная система особо уязвима. Наиболее часто аспарагиновая кислота применяется для укрепления ослабленного иммунитета и для лечения депрессий. Это вещество эффективно выводит из печени остаточные продукты распада химических веществ и лекарств, повышает работоспособность и укрепляет жизненные силы организма. Д-аспарагиновая кислота принимает активное участие в усвоении таких минералов, как аспарагин магния, калия и кальция.

L-аспарагиновая кислота и ее соли широко используют в качестве компонентов лекарственных препаратов. Ее широко применяют при лечении сердечно-сосудистых расстройств. При этом помимо распределения азотистых веществ в организме, кислота обезвреживает аммиак путем присоединения к своему составу токсичной молекулы. Превращаясь в результате этого в нетоксичную мочевину, это безвредное соединение полностью выводится из организма. L-Аспарагиновая кислота вступает в реакции глюкогенеза, превращаясь в печени в глюкозу, что особенно важно при тяжелых физических нагрузках.

Аспарагиновая кислота является наряду с глутаминовой наилучшим поставщиком энергии для центральной нервной системы и головного мозга. В результате приема магниевой и калиевой солей аспарагиновой кислоты заметно повышается физическая выносливость организма, улучшается работа сердечной мышцы.

Гистидин

Гистидин – частично заменимая аминокислота, способствующая росту и восстановлению тканей. Гистидин является незаменимой аминокислотой для детей. Гистидин входит в состав миелиновых оболочек, защищающих нервные клетки, а также необходим для образования красных и белых клеток крови. Карнозин — это дипептид (бета-аланил-L-гистидин), содержащийся в мышцах, мозге и других тканях. Гомокарнозин — это дипептид, родственный гамма-аминобутановой кислоте и гистидину, который находится только в мозге, обычно в подклассе гамма-аминобутановых нейронов. Ученые также предполагают, что карнозин и гомокарнозин могут обладать нейропротективными эффектами при ишемии и влиять на нервную функцию.

Слишком высокое содержание гистидина может привести к возникновению стресса и даже психических нарушений (возбуждения и психозов). Гистидин легче других аминокислот выделяется с мочой. Поскольку он связывает цинк, большие дозы его могут привести к дефициту этого металла. Метионин способствует понижению уровня гистидина в организме. Гистамин, очень важный компонент многих иммунологических реакций, синтезируется из гистидина. Гистамин также способствует возникновению полового возбуждения. Люди, страдающие маниакально-депрессивным психозом, не должны принимать гистидин, за исключением случаев, когда дефицит этой аминокислоты точно установлен.

Природные источники гистидина: бананы, рыба, говядина, пшеница и рожь.

Цистеин (Цистин)

Аминокислота относится к серосодержащим и играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов.

Цистеин входит в состав альфа-кератина, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Цистеин помогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации. Он представляет собой один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена. Цистеин является предшественником глютатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторых лекарственных препаратов и токсических веществ, содержащихся в сигаретном дыме.

Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний. Это аминокислота образуется в организме из L-метионина, при обязательном присутствии витамина В6.

Дополнительный прием цистеина необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке. Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо. Эта аминокислота также ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани. L-цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, благодаря этому его часто применяют при бронхитах и эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов.

При цистинурии, редком генетическом состоянии, приводящем к образованию цистиновых камней, принимать цистеин нельзя.

Глютамин (Глутамин)

Глютамин (Глутамин) производится в мозге, необходим для детоксикации аммиака — побочного продукта протеинового обмена. Он также служит предшественником мозговых нейротрансмиттеров, таких как возбуждающий нейротрансмиттер глютамат и подавляющий нейротрансмиттер гамма-аминобутировая кислота (GABA, гамма-аминомасляная кислота). Гамма-аминомасляная кислота выполняет в организме функцию нейромедиатора центральной нервной системы. Гамма-аминомасляную кислоту назначают при синдроме дефицита внимания.

Глютамин очень легко проникает через гематоэнцефалический барьер и в клетках головного мозга переходит в глютаминовую кислоту и обратно. Глютамин находится в больших количествах в мышцах и используется для синтеза белков клеток скелетной мускулатуры. Глютамин улучшает деятельность мозга и поэтому применяется при эпилепсии, синдроме хронической усталости, импотенции, шизофрении Пищевые добавки, содержащие глютамин, следует хранить только в сухом месте, иначе глютамин переходит в аммиак и пироглютаминовую кислоту. Не принимают глютамин при циррозе печени, заболеваниях почек, синдроме Рейе.

Глютамин содержится во многих продуктах как растительного, так и животного происхождения, но он легко уничтожается при нагревании. Шпинат и петрушка являются хорошими источниками глютамина, но при условии, что их потребляют в сыром виде.

Глютаминовая (глутаминовая) кислота

Глютаминовая (глутаминовая) кислота — заменимая аминокислота, играющая роль нейромедиатора с высокой метаболической активностью в головном мозге, стимулирует окислительно-восстановительные процессы в головном мозге, обмен белков, оказывает ноотропное действие. Нормализует обмен веществ, изменяя функциональное состояние нервной и эндокринной систем. Глютаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии. Глютаминовую кислоту применяют при коррекции расстройств поведения у детей, а также при лечении эпилепсии, мышечной дистрофии, гипогликемических состояний, осложнений инсулинотерапии сахарного диабета и нарушений умственного развития.

Источники глютаминовой кислоты: злаки, мясо, молоко, соя.

Глицин

Глицин является регулятором обмена веществ, нормализует и активирует процессы защитного торможения в центральной нервной системе, уменьшает психоэмоциональное напряжение, повышает умственную работоспособность. Он необходим для центральной нервной системы и хорошего состояния предстательной железы. Его применяют в лечении депрессивных состояний. Он способствует мобилизации гликогена из печени и является исходным сырьем в синтезе креатина, важнейшего энергоносителя. Недостаток этой аминокислоты ведет к снижению уровня энергии в организме. Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме.

Глицин входит в состав многих антацидных препаратов, применяемых при заболеваниях желудка. Глицин полезен для восстановления поврежденных тканей, так как в больших количествах содержится в коже и соединительной ткани. Он необходим для центральной нервной системы и хорошего состояния предстательной железы. Он выполняет функцию тормозного нейромедиатора и таким образом может предотвратить эпилептические судороги. Его применяют в лечении маниакально-депрессивного психоза, глицин может быть эффективен при гиперактивности.

Избыток глицина в организме вызывает чувство усталости, но адекватное количество обеспечивает организм энергией. При необходимости глицин в организме может превращаться в серин.

Глицин обладает ноотропными свойствами, улучшает память и способность к обучению.

Источниками глицина являются: желатин, говядина, печень, арахис, овес.

Пролин

Пролин — заменимая аминокислота выполняет вспомогательные ГАМК функции торможения ЦНС, содержится в большинстве белков.

Пролин, хотя и являясь заменимой аминокислотой, оказывает крайне благоприятное воздействие на наш организм.

К полезным свойствам пролина можно отнести:

Пролин имеет способность к улучшению заживления ран.
Пролин является важнейшим компонентом коллагена.
Пролин весьма важен для нормального функционирования тканей нашего организма.
Известная способность пролина улучшать состояние кожи.

Пролин стал основой для создания нейролептиков нового поколения запатентованных в России и США, которые показаны при инсультах, болезни Дауна, умственной отсталости и нарушении памяти. При помощи пролина, можно значительно повысить эффективность обучения.

Пролинин содержится в твороге, в хрящах животных, в зернах злаков, яйцах.

Серин

Серин – это аминокислота, которая может вырабатываться в организме из глицина и треонина и поэтому не считается незаменимой. Следовательно, вам нет необходимости получать серин с пищей, однако организму требуется достаточное количество витаминов ВЗ и В6, а также фолиевой кислоты для выработки серина из глицина. Таким образом, препараты, содержащие серин, назначаются редко.

Участвует в запасании печенью и мышцами гликогена; активно участвует в усилении иммунной системы, обеспечивая ее антителами; формирует жировые «чехлы» вокруг нервных волокон.

L-серин участвует в построении почти всех природных белков. Впервые серин был выделен из шёлка, в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Серин относится к группе заменимых аминокислот, в организме человека он может синтезироваться из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата.

Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов (эстераз, пептидгидролаз), обеспечивая их функцию. Протеолитические ферменты, активные центры которых содержат серин, играющий важную роль при выполнении каталитической функции, относят к отдельному классу сериновых пептидаз.

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов.

Кроме того, серин участвует в биосинтезе ряда других заменимых аминокислот: глицина, цистеина, метионина, триптофана.

Глицин образуется из серина при действии серин-оксиметилтрансферазы в присутствии тетрагидрофолиевой кислоты. Кроме того, серин является исходным продуктом синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, сфинголипидов, этаноламина, и других важных продуктов обмена веществ.

Свойства серина:

Важная аминокислота для производства клеточной энергии.

Стимулирует функции памяти и нервной системы.

Укрепляет иммунную систему.

Принимает участие в образовании клеточных мембран и выработке креатина (который является частью мышечной ткани).

Используется как увлажняющий компонент в производстве косметических кремов.

Специальная форма серина – фосфатидилсерин – оказывает лечебный эффект при метаболических нарушениях сна и настроения.

Серин оказывает лечебный эффект при многих сердечно–сосудистых заболеваниях, включая инфаркт, аритмию, застой крови и заболевание коронарных артерий.

Большое количество серина содержится в мясных и молочных продуктах, пшеничной клейковине, арахисе и соевых продуктах.

Тирозин

Тирозин является заменимой аминокислотой, предшественником нейромедиаторов норэпинефрина и допамина, оказывает положительное инотропное действие. Эта аминокислота участвует в регуляции настроения; недостаток тирозина приводит к дефициту норэпинефрина, что, в свою очередь, приводит к депрессии.

Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке мелатонина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза. Тирозин также участвует в обмене фенилаланина.

Симптомами дефицита тирозина также являются пониженное артериальное давление, низкая температура тепа и синдром беспокойных ног. Прием биологически активных пищевых добавок с тирозином используют для снятия стресса, полагают, что они могут помочь при синдроме хронической усталости нарколепсии. Их используют при тревоге, депрессии, аллергиях и головной боли, а также при отвыкании от лекарств.

Естественные источники тирозина: миндаль, авокадо, бананы, молочные продукты, семечки тыквы и кунжут.

Селеноцистеин и пирролизин

Селеноцистеин и пирролизин — две аминокислоты были обнаружены довольно поздно (в 1986 и 2002), их влияние на функции и процессы жизни еще очень малоизвестны.

Селеноцистеин (selenocysteine) — нестандартная «двадцать первая» аминокислота, отличающаяся от обычного цистеина тем, что вместо атома серы в ее состав входит атом селена. Селеноцистеин является обязательным компонентом нескольких важных ферментов в организме животных (включая человека), простейших, бактерий и архей. Белки, содержащие селеноцистеин, называют селенопротеинами (selenoproteins). В геноме человека содержится более 20 генов селенопротеинов, поэтому селен является необходимым компонентом питания, и его недостаток в пище приводит к различным заболеваниям.

Стандартный генетический код, однако, предусматривает возможность кодирования только двадцати «канонических» аминокислот, и для того, чтобы закодировать двадцать первую, эволюции пришлось пойти на хитрость. Для кодирования селеноцистеина используется кодон UGA, который по умолчанию является стоп-кодоном, то есть сигнализирует об окончании синтеза белковой молекулы. Однако если за кодирующим участком гена следует особая последовательность нуклеотидов, которая называется SECIS (selenocysteine insertion sequence), аппарат синтеза белка интерпретирует кодон UGA как кодирующий селеноцистеин.

У организмов, в геноме которых есть гены селенопротеинов, имеется специальная селенопротеиновая транспортная РНК, которая распознает кодон UGA при помощи комплементарного ему антикодона UCA. Последовательность SECIS в ходе транскрипции включается в состав матричной РНК, синтезируемой на основе селенопротеинового гена. Оказавшись в составе матричной РНК, SECIS сворачивается в особую трехмерную структуру — «шпильку» с двумя петельками (см. рисунок 2), которая и служит сигналом, заставляющим аппарат синтеза белка присоединить к кодону UGA транспортную РНК, несущую селеноцистеин.

Пирролизин (pyrrolysine) — входит в состав некоторых важных ферментов у организмов, считающихся одними из древнейших на планете, — архей-метаногенов. Пирролизин, как и селеноцистеин, кодируется каноническим стоп-кодоном, но другим (UAG), и тоже в сочетании со специальной регуляторной «шпилькой» в не кодирующей области гена.

До настоящего времени у исследователей не было представления о том, как такой необычный строительный блок образуется в клетке, однако исследователям из Технического Университета Мюнхена удалось определить строение ключевого фермента, вовлеченного в биосинтез пирролизина.

Белки играют ключевую роль в подавляющем большинстве процессов, связанных с обменом веществ. Строение белков весьма разнообразно, только в организме человека в обмене веществ задействовано около сотни тысяч различных типов белков, подавляющее большинство которых образовано остатками двадцати аминокислот. Лишь небольшая доля белков, играющих важную роль в тонких процессах метаболизма, имеет в своем составе остаток селеноцистеина – очень редкой 21-ой аминокислоты, впервые обнаруженной в 1986 году.

Неожиданностью для биохимиков было открытие в 2002 году двадцать второй протеиногенной аминокислоты – пирролизина, который был выделен из метанодышащих бактерий-архей семейства Methanosarcinaceae; генетический код этих организмов позволяет им встраивать пирролизин в растущую цепь белка в процессе трансляции. У этих архей содержащие пирролизин белки используются в процессах энергетического обмена. Пирролизин, располагается в каталитически активном центре функциональных белков и отвечает за их работу – в отсутствии пирролизина энергетический обмен у Methanosarcinaceae идет со значительными нарушениями.

В марте 2011 исследователи из Университета Огайо смогли частично расшифровать схему биосинтеза пирролизина. Был предложен следующий механизм – фермент Pyl катализирует первую стадию синтеза пирролизина за счет конвертации аминокислоты лизина в интермедиат – метилорнитин (metyhlornithine). Биохимикам из группы Михеля Гролля (Michael Groll) удалось установить кристаллическую структуру фермента PylВ с помощью рентгеноструктурного анализа.

К удивлению исследователей, им удалось «застать фермент на месте преступления» – рентгеноструктурный анализ был сделан с образца биологического катализатора, активный центр которого еще был занят продуктом реакции – метилорнитином. Это обстоятельство позволило не только определить строение PylВ, но и реконструировать схему образования метилорнитина из лизина.

Каталитическая трансформация лизина происходит с участием расположенных в активном центре четырех атомов железа и четырех атомов серы. По словам Гролля, реакция очень необычна, в лабораторных условиях невозможно осуществить одностадийный синтез метилорнитина исходя из лизина.

Особенности биохимической конверсии лизина в метилорнитин могут помочь исследователям понять, каким образом произошло изменение системы обмена веществ, позволившее бактериям производить необычную аминокислоту, остаток которой в белке, к тому же, способствует протеканию очень специфической реакции. Возможно, что полученная информация окажется полезной для исследователей, создающих «искусственные» ферменты, которые могут оказаться полезными для промышленной биотехнологии и биомедицины.

Помимо практического интереса к особенностям биосинтеза 22-ой аминокислоты, пирролизин может оказаться также важным и для фундаментальной науки. Биохимики, изучающие биосинтез пирролизина пытаются найти ответ на вопрос, почему все богатство белковых структур сводится в итоге к двадцати аминокислотам, хотя возможности генетического кода более широки (генетический код основан на 64 сочетаниях триплетов азотистых оснований, и лишь три из этих триплетов, как правило, не связаны ни с какими аминокислотами, обозначая конец биосинтеза белковой молекулы). Возможно, что дальнейшее изучение биохимии селеноцистеина и пирролизина сможет найти ответ и на этот вопрос.

Войдите на сайт, чтобы оставлять комментарии

Функции аминокислот в организме человека

У большинства людей слово аминокислоты ассоциируется с разновидностью спортивного питания. И действительно, одним из основных товаров в этом сегменте являются комплексы аминокислот и в частности – аминокислоты ВСАА. Возникает закономерный вопрос: для чего нужны аминокислоты, кому и откуда их можно получить? Чтобы в этом разобраться, нужно сначала определиться с тем, что из себя изначально представляют эти вещества.

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты – это органические соединения, являющиеся структурным компонентом белка. Т.е. когда мы говорим, о том, что белок является основным строительным материалом тканей организма, что он необходим для роста мышечной массы и незаменим при жиросжигании – всё это, на самом деле, об аминокислотах, из которых и состоит белок. Утрированно, можно сказать, что аминокислоты – это белки.

В природе существует огромное количество разновидностей аминокислот и, соответственно, их классификаций. Однако всё это из области химии. Как правило, выделяют 20 «основных» аминокислот. Именно их имеют в виду, затрагивая тему питания, фитнеса и т.д.

Почему в качестве «важнейших» аминокислот выбрали именно их не совсем понятно. Однако для нас важно, что эти двадцать аминокислот делят на два класса в зависимости от того, может ли организм самостоятельно их синтезировать (производить): заменимые и незаменимые.

Виды аминокислот: заменимые и незаменимые

Заменимые аминокислоты – это те, которые организм может получить двумя способами: либо в готовом виде из продуктов питания, либо производить самостоятельно из других видов аминокислот и веществ, поступающих в организм.

К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, аспарагин, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, карнитин, орнитин, таурин (иногда в этот список вносят пролин и серин).

Незаменимые аминокислоты – эти аминокислоты организм не в состоянии синтезировать сам и может получать только из продуктов питания. Если говорить более точно, то этот класс делится на незаменимые и условно незаменимые аминокислоты – на самом деле, они производятся в организме, но в ничтожно маленьких количествах и поэтому их дополнительное поступление крайне необходимо.

К незаменимым аминокислотам относятся: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

К условно незаменимым аминокислотам относятся: тирозин, цистеин, гистидин, аланин.

В разных источниках аминокислоты в этих классификациях могут немного отличаться. Иногда этот список дополняют несколькими другими элементами. Иногда «степень важности» некоторых ставят под сомнение, но, тем не менее, этот перечень можно назвать основным.

Источники аминокислот

Естественно, главным источником аминокислот являются продукты питания, богатые белком. Однако на основании содержания тех или иных аминокислот белки, содержащиеся в пище, можно разделить на полноценные и неполноценные.

Полноценные белки содержат в себе все незаменимые аминокислоты. К таким продуктам относятся, главным образом, продукты животного происхождения: мясо, птица, рыба, яйца, молочные продукты. К растительным источникам полноценного белка относится соя.

Среди всех продуктов наиболее качественным источником полноценных белков считается куриное яйцо, так как в нём не только полный набор незаменимых аминокислот, но и лучшее их соотношение.

Неполноценные белки – в их составе отсутствует хотя бы одна незаменимая кислота. Соответственно, по своему «качеству» неполноценные белки могут сильно отличаться. Ведь к одной и той же группе «неполноценных» будет относится тот белок, в котором только одна незаменимая аминокислота, и тот, в котором их семь. Источником неполноценных белков являются главным образом продукты растительного происхождения: бобовые, злаки, орехи и семечки.

Хочу обратить внимание на один нюанс, который обычно становится камнем преткновения в спорах вегетарианцев и тех, кто ест мясо и продукты животного происхождения: белок содержится практически во всех продуктах. А если учитывать даже его микродозы, то, скорее всего, во всех. Вопрос в другом: в качестве белка (полноценный или неполноценный) и его количестве. Белок есть и в брокколи и в куриной грудке. Просто в капусте его 3 г на 100 г продукта, а в курином мясе 23 г.

Чтобы эта информация была более наглядной, я приведу пример. Допустим, есть человек, который занимается спортом и весит 70 кг. Ему необходимо, допустим, 1,5 г белка на кг массы тела, соответственно хотя бы 105 г. Он может получить их из 450-ти г курицы, либо из 3, 5 кг брокколи. И это только количественный показатель. Качество животного белка будет Выше.

Функции аминокислот в организме

В широком смысле, аминокислоты, из которых состоит белок, являются строительным материалом всех структур организма. Каждая аминокислота в отдельности выполняет свою незаменимую роль. Однако, обобщив, можно выделить следующие основные функции аминокислот:

синтез белка
поддержание активности умственных процессов (аминокислоты выполняют функцию нейромедиаторов, являясь проводниками нервных импульсов)
регуляция работы ЦНС (центральной нервной системы)
формирование мышечных волокон
восстановление тканей и органов после травм
являясь основным компонентом ферментов, регулируют обменные процессы в организме (в том числе углеводный и липидный обмены)
регулируют гормональный фон

И это только основные из них. Я не преувеличу, если скажу, что аминокислоты участвуют абсолютно во всех процессах, происходящих в организме.

Оптимальное соотношение аминокислот

Мне так и не удалось найти более-менее достоверного источника информации о том, каким всё-таки должно быть соотношение белков в рационе человека. Упоминается диапазон соотношения животных белков к растительным от 65:35 до 45:55. Думаю, что стоит ровняться на золотую середину и придерживаться пропорции 50:50.

Но важно также понимать, что такой подсчёт не обязательно даст Вам полный спектр необходимых аминокислот. Ведь даже если мы говорим о полноценном белке, содержащем все незаменимые аминокислоты, то играет роль также количество и пропорции этих аминокислот в данном продукте. Они могут быть там все, но просто в малом количестве или наблюдаться дефицит какой-то конкретной аминокислоты.

Безусловно, немногие из нас будут сидеть и скрупулёзно подсчитывать количество всех аминокислот и их пропорции в своём рационе. Именно поэтому достаточное употребление белка и соблюдение соотношения 50:50 животных к растительным белкам, предположительно, должно покрыть Вашу норму в аминокислотах. К слову, сочетание гречки с мясом даёт примерно такое соотношение. И не стоит забывать, что животный белок усваивается организмом намного лучше, чем растительный.

Намного более сложная ситуация складывается у вегетарианцев. Им нужно очень серьёзно продумывать свой рацион, чтобы более-менее восполнить недостаток незаменимых аминокислот из растительных источников.

Растительный и животный белок: какой лучше?

Именно такая формулировка вопроса очень часто появляется при обсуждении животного и растительного белка, и она в корне не верна. Нет «плохого» или «хорошего» белка, они разные и организму нужны и первые и вторые в достаточном количестве. Как говорилось выше, все белки имеют разный аминокислотный состав. И нам нужны ВСЕ аминокислоты. Каждая из них выполняет свою функцию и, соответственно, недостаток какой-либо из них рано или поздно негативно скажется на работе организма.

Кто-то скажет, что полноценные белки важнее, потому что содержат незаменимые аминокислоты. Но если кушать только белок животного происхождения, человек всё равно будет испытывать недостаток тех кислот, которые в них не содержатся. Кроме того польза продуктов определяется не только наличием аминокислот. Огромную роль также играет соотношение белков, «хороших» и «плохих» жиров и углеводов. Ведь если продукт будет богат незаменимыми аминокислотами, но при этом содержать много животных жиров – его «полезность» существенно уменьшится даже для тех, кто не следит за фигурой. Поэтому вывод один — рацион должен быть максимально разнообразным, чтобы полностью покрыть потребность в аминокислотах.

Количество аминокислот необходимых человеку, занимающемуся спортом, резко увеличивается. Соответственно нужно либо строго контролировать их поступление с пищей, либо принимать дополнительные порции аминокислот в виде добавок спортивного питания (например, ВСАА).

Но это не значит, что добавки являются обязательными. Свой рацион вполне можно выстроить таким образом, чтобы покрыть все потребности в аминокислотах. У спортивного питания есть свои плюсы, но если Вы не соревнующийся спортсмен, его приём не является сверхнеобходимостью.

Ниже в таблицах Вы можете найти информацию об основных аминокислотах, их функциях и источниках получения. Среди продуктов, указаны только те, в которых каждая из аминокислот встречается в более-менее значимых количествах.

Аминокислота	Функции	Источники
Тирозин	участвует в синтезе белка и некоторых гормонов регулирует обмен фенилаланина способствует жиросжиганию повышает либидо улучшает работу головного мозга снижает уровень стресса участвует в выработке меланина	сыр соя мясо рыба птица семечки тыквы кунжут молочные продукты яйца бобовые дикий рис авокадо бананы
Цистеин	участвует в синтезе белка (главным образом, коллагена) стимулирует рост волос способствует жиросжиганию стимулирует формирование мышечной ткани регулирует обмен серы и производство желчи оказывает антиоксидантное действие способен обезвреживать токсичные вещества и защищать от воздействия радиации оказывает противовирусное и противоопухолевое действие улучшает обмен веществ в хрусталике глаза способствует пищеварению способствует снижению уровня сахара и повышает резистентность к инсулину подавляет воспаление кровеносных сосудов	мясо рыба птица яйцо молочные продукты семечки подсолнуха грецкие орехи соя неочищенный рис красный перец чеснок лук брюссельская капуста капуста брокколи пшеничная мука кукурузная мука
Гистидин	участвует в синтезе белка нейтрализует действие ультрафиолетовых лучей и радиации способствует укреплению иммунитета; участвует в производстве красных и белых кровяных телец способствует снабжению кислородом органов и тканей способствует секреции желудочного сока выводит из организма соли и тяжелые металлы ускоряет процессы восстановления координирует механизмы роста участвует в формировании миелиновой оболочки нервных клеток поддерживает здоровье суставов	мясо птица рыба бобовые яйца сыр арахис соя пшеница и зародыши пшеницы рис гречневая крупа

Понравилась статья? Скажите «спасибо» автору и поделитесь ей в социальных сетях, нажав на соответствующую иконку в правом нижнем углу.

А чтобы получать больше полезной информации каждый день, подпишитесь на наш instagram.

Инъекции аминокислот
: показания, побочные эффекты, предупреждения
Общее название: Amino Acid Injection (идентификатор MEE noe AS в JEK shun)
Фирменное наименование: AminoProtect, Aminosyn II, Aminosyn II / Electrolytes, Aminosyn M, Aminosyn, … показать все 40 торговых марок. -HBC, Aminosyn-PF, Aminosyn-RF, Aminosyn / электролиты, Clinimix E / декстроза (2,75 / 10), Clinimix E / декстроза (2,75 / 5), Clinimix E / декстроза (4,25 / 10), Clinimix E / декстроза ( 4.25 / 25), Clinimix E / Декстроза (4.25/5), Clinimix E / декстроза (5/15), Clinimix E / декстроза (5/20), Clinimix E / декстроза (5/25), Clinimix N14G30E, Clinimix N9G15E, Clinimix N9G20E, Clinimix / декстроза (2,75 / 5), Клинимикс / Декстроза (4,25 / 10), Клинимикс / Декстроза (4,25 / 20), Клинимикс / Декстроза (4,25 / 25), Клинимикс / Декстроза (4,25 / 5), Клинимикс / Декстроза (5/15), Клинимикс / Декстроза (5/20), Клинимикс / Декстроза (5/25), Клинизол SF, FreAmine HBC, FreAmine III, Гепатамин, Нефрамин, Пленамин, Премасол, Просол, Синтамин 17, Травазол, ТрофАмин, Трофамин
Медицинское заключение компании Drugs.com. Последнее обновление 1 ноября 2020 г.
Использование инъекций аминокислот:
Применяется для питания организма.
Что мне нужно сказать своему врачу, прежде чем я приму инъекции аминокислот?
Если у вас аллергия на инъекции аминокислот; любая часть введения аминокислоты; или любые другие лекарства, продукты питания или вещества. Расскажите своему врачу об аллергии и какие у вас были признаки.
Если у вас есть какие-либо из этих проблем со здоровьем: высокий уровень аммиака в крови, низкий объем крови, проблемы с метаболизмом некоторых аминокислот, кислота в крови или проблемы с электролитами, или слишком много жидкости в легких.
Если у вас есть какие-либо из этих проблем со здоровьем: заболевание почек или заболевание печени.
Если у вас проблемы с мочеиспусканием.
Это не список всех лекарств или проблем со здоровьем, которые взаимодействуют с инъекцией аминокислот.
Расскажите своему врачу и фармацевту обо всех своих лекарствах (рецептурных или безрецептурных, натуральных продуктах, витаминах) и проблемах со здоровьем. Вы должны проверить чтобы убедиться, что для вас безопасно принимать инъекции аминокислот со всеми вашими лекарствами и проблемами со здоровьем.Не начинать, не останавливать и не изменять дозу любой препарат без консультации с врачом.
Что мне нужно знать или делать, пока я принимаю инъекции аминокислот?
Сообщите всем своим поставщикам медицинских услуг, что вы делаете инъекции аминокислот. Сюда входят ваши врачи, медсестры, фармацевты и стоматологи.
Сдайте анализ крови в соответствии с указаниями врача. Поговорите с доктором.
Если у вас аллергия на сульфиты, обратитесь к врачу.Некоторые продукты содержат сульфиты.
Это лекарство может содержать алюминий. Если вы длительное время принимаете инъекции аминокислот, существует вероятность отравления алюминием. Риск возрастет, если вы есть проблемы с почками. Риск также выше у недоношенных детей. Поговорите с доктором.
Это лекарство можно смешивать с парентеральным питанием (ПП). Сгустки крови в легких, инфекции, высокий уровень сахара в крови и проблемы с печенью случилось с ПН. Иногда случаются летальные исходы от тромбов в легких.Если возникнут вопросы, поговорите с врачом.
Если в этом продукте содержится декстроза и у вас повышенный уровень сахара в крови (диабет), проконсультируйтесь с врачом.
Если вам 65 лет и старше, используйте инъекции аминокислот с осторожностью. У вас может быть больше побочных эффектов.
С осторожностью применять у детей. Поговорите с доктором.
Сообщите своему врачу, если вы беременны или планируете беременность. Вам нужно будет рассказать о преимуществах и рисках использования инъекций аминокислот. пока вы беременны.
Сообщите своему врачу, если вы кормите грудью. Вам нужно будет поговорить о любых рисках для вашего ребенка.
Как лучше всего принимать это лекарство (инъекции аминокислот)?
Используйте инъекции аминокислот в соответствии с предписаниями врача. Прочтите всю предоставленную вам информацию. Строго следуйте всем инструкциям.
Он вводится в вену в течение определенного периода времени.
Что мне делать, если я пропустил дозу?
Позвоните своему врачу, чтобы узнать, что делать.
По поводу каких побочных эффектов мне нужно немедленно позвонить врачу?
ПРЕДУПРЕЖДЕНИЕ / ВНИМАНИЕ: хотя это может быть редким явлением, у некоторых людей при приеме лекарства могут наблюдаться очень тяжелые, а иногда и смертельные побочные эффекты. Сказать твоему Если у вас есть какие-либо из следующих признаков или симптомов, которые могут быть связаны с очень серьезным побочным эффектом, немедленно обратитесь за медицинской помощью:
Признаки аллергической реакции в виде сыпи; крапивница; зуд; красная, опухшая, покрытая волдырями или шелушащаяся кожа с лихорадкой или без нее; хрипы; стеснение в груди или горле; затрудненное дыхание, глотание или разговор; необычная охриплость; или отек рта, лица, губ, языка, или горло.
Признаки проблем с жидкостью и электролитами, такие как изменение настроения, спутанность сознания, мышечная боль или слабость, ненормальное сердцебиение, очень сильное головокружение или обморок, учащенное сердцебиение, усиление жажды, судороги, чувство сильной усталости или слабости, отсутствие чувства голода, невозможность мочеиспускания или изменение состояния количество выделяемой мочи, сухость во рту, сухость в глазах или очень сильное расстройство желудка или рвота.
Признаки высокого уровня аммиака, такие как ненормальное сердцебиение, ненормальное дыхание, чувство замешательства, бледность кожи, замедление сердцебиение, судороги, потливость, рвота или подергивание.
Признаки проблем с печенью, такие как темная моча, чувство усталости, отсутствие голода, расстройство желудка или боли в животе, светлый стул, рвота или желтая кожа или глаза.
Признаки высокого или низкого кровяного давления, такие как очень сильная головная боль или головокружение, потеря сознания или изменение зрения.
Изменение цвета кожи на синеватый, как на губах, ногтевом ложа, пальцах рук или ног.
Сильно потеет.
Одышка, сильное прибавление в весе или отек рук или ног.
Боль в груди.
Кашель с кровью.
Лихорадка или озноб.
Это лекарство может вызвать раздражение вены. Если лекарство вытекает из вены, оно также может вызвать раздражение в этой области. Скажите медсестре, если вы есть покраснение, жжение, боль, отек или утечка жидкости в том месте, где лекарство попадает в ваше тело.
Какие еще побочные эффекты у инъекций аминокислот?
Все препараты могут вызывать побочные эффекты.Однако у многих людей побочные эффекты отсутствуют или наблюдаются лишь незначительные побочные эффекты. Позвоните своему врачу или обратитесь за медицинской помощью поможет, если у вас есть побочные эффекты, которые вас беспокоят или не проходят.
Это не все возможные побочные эффекты. Если у вас есть вопросы о побочных эффектах, позвоните своему врачу. Позвоните своему врачу за медицинской помощью совет о побочных эффектах.
Вы можете сообщить о побочных эффектах в FDA по телефону 1-800-332-1088. Вы также можете сообщить о побочных эффектах на https: // www.fda.gov/medwatch.
Если есть подозрение на ПЕРЕДОЗИРОВКУ:
Если вы подозреваете, что произошла передозировка, немедленно позвоните в токсикологический центр или обратитесь за медицинской помощью. Будьте готовы рассказать или показать, что было взяли, сколько и когда это произошло.
Как мне хранить и / или выбрасывать инъекции аминокислот?
Если вам нужно хранить инъекцию аминокислоты дома, поговорите со своим врачом, медсестрой или фармацевтом о том, как ее хранить.
Использование информации для потребителей
Если ваши симптомы или проблемы со здоровьем не улучшаются или ухудшаются, позвоните своему врачу.
Не делитесь своими наркотиками с другими и не принимайте чужие лекарства.
Храните все лекарства в надежном месте. Храните все лекарства в недоступном для детей и домашних животных месте.
Выбросьте неиспользованные или просроченные лекарства. Не спускайте воду в унитаз или в канализацию, если вам не сказали об этом.Свяжитесь со своим фармацевт, если у вас есть вопросы о том, как лучше всего выбросить лекарства. В вашем районе могут быть программы возврата наркотиков.
Для некоторых препаратов может быть другая брошюра с информацией для пациента. Проконсультируйтесь с фармацевтом. Если у вас есть какие-либо вопросы об инъекциях аминокислот, обращайтесь с вашим врачом, медсестрой, фармацевтом или другим поставщиком медицинских услуг.
Если вы считаете, что произошла передозировка, немедленно позвоните в токсикологический центр или обратитесь за медицинской помощью.Будьте готовы рассказать или показать, что было взяли, сколько и когда это произошло.
Дополнительная информация
Всегда консультируйтесь со своим врачом, чтобы убедиться, что информация, отображаемая на этой странице, применима к вашим личным обстоятельствам.
Заявление об отказе от ответственности за медицинское обслуживание
аминокислот | Определение, структура, преимущества, функция
Введение
Аминокислоты — это органические молекулы, которые действуют как строительные блоки белков.Они соединяются вместе, образуя полимеры, известные как белки. Некоторые аминокислоты могут вырабатываться организмом человека, тогда как другие необходимо получать из внешних источников в виде диеты. Все эти аминокислоты необходимы для синтеза белка в организме, который, в свою очередь, выполняет все функции.
В живых клетках и тканях содержится около 170 аминокислот. Из этих аминокислот только 25 являются компонентами белков. Однако в белках нашего тела содержится всего 20 аминокислот.В этом разделе примечаний мы подробно обсудим эти 20 аминокислот, их структуру, свойства, классификацию, химические связи и многое другое.
Структура
Все аминокислоты имеют общую структуру, известную как общая формула аминокислот. Согласно этой формуле каждая аминокислота состоит из
Карбоксильная группа (-COOH)
Аминогруппа (-NH ₃)
Альфа-углерод
Атом водорода
Боковая цепь (-R)
Позвольте нам немного узнать о эти компоненты аминокислот.
Карбоксильная группа
Это кислотная функциональная группа, присутствующая во всех аминокислотах. Карбоксильная группа отдает водород при нормальном pH тела и придает кислотные свойства аминокислотам. Все аминокислоты имеют в своей структуре одну карбоксильную группу, за исключением кислых аминокислот, которые несут две карбоксильные группы.
Аминогруппа
Это основная функциональная группа, присутствующая во всех аминокислотах.Он принимает атом водорода, отданный карбоксильной группой при физиологическом pH, и, таким образом, придает основные свойства аминокислотам. Все аминокислоты несут только одну аминогруппу, за исключением основных аминокислот, которые имеют в своей структуре две аминогруппы.
Атом водорода
Это просто атом водорода, который присоединен к альфа-углероду или центральному углероду аминокислот. Он также присутствует во всех аминокислотах.
Альфа карбон
Обычно термин альфа используется для атома углерода, к которому присоединена основная функциональная группа.В случае аминокислот обе функциональные группы, атом водорода и боковая цепь (-R) все присоединены к одному и тому же атому углерода. Этот атом углерода известен как альфа-углерод аминокислот.
Боковая цепь
Первые четыре компонента похожи по всем аминокислотам. В основном они различаются по боковой цепи (-R). Эта боковая цепь (-R) может быть такой же простой, как атом водорода, или может содержать сложные функциональные группы или другие атомы. Все двадцать аминокислот отличаются друг от друга структурой боковой цепи (-R).
Недвижимость
Свойства аминокислот сильно зависят от боковой цепи (-R) и сильно варьируются. В этом разделе мы обсудим только некоторые важные свойства, связанные со всеми аминокислотами, независимо от их боковой цепи (-R).
Изомерия
Термин изомерия означает наличие у молекулы более чем одной формы. Изомеры имеют одинаковую молекулярную формулу, но различаются структурным расположением атомов.Альфа-углерод всех аминокислот присоединен к четырем различным группам или атомам и называется «хиральным углеродом», за исключением альфа-углерода глицина (у него есть атом водорода в качестве боковой цепи).
Из-за такого хирального поведения атома углерода все аминокислоты, кроме глицина, могут иметь два изомера, D-изомер и L-изомер. Оба эти изомера являются зеркальным отображением друг друга и называются стереоизомерами или энантиомерами. В D-форме аминогруппа присутствует с правой стороны, тогда как в L-форме аминогруппа присутствует с левой стороны.
L-аминокислоты наиболее распространены в природе. D-аминокислоты находятся только в стенке бактериальной клетки и некоторых других белках.
Цвиттерион
Термин цвиттерион используется для обозначения молекулы, которая несет как положительный, так и отрицательный заряды и, таким образом, является электрически нейтральной. Как упоминалось ранее, все аминокислоты несут слабую кислотную группу и слабую основную группу. При физиологическом pH человеческого тела карбоксильная группа аминокислот легко отдает свой протон, который немедленно принимается его аминогруппой.
Таким образом, при физиологическом pH карбоксильная группа аминокислот «депротонирована» и несет отрицательный заряд, в то время как аминогруппа «протонирована» и несет положительный заряд. И отрицательный, и положительный заряды нейтрализуют друг друга, в результате чего получается нейтральная аминокислота, которая ведет себя как цвиттерион.
Изоэлектрический pH
Все аминокислоты несут карбоксильную группу и аминогруппу, имеющие свои собственные значения pKa. Когда pH окружающей среды близок к значению pKa кислотной группы, аминокислота несет чистый положительный заряд, и наоборот.
В средней точке этих двух значений pKa существует значение pH, при котором количество положительных зарядов равно количеству отрицательных зарядов, а аминокислота существует как истинно нейтральный вид. Этот pH известен как изоэлектрический pH (также называемый pI).
При pH между этими двумя значениями pKa аминокислота существует в форме цвиттериона, но имеет небольшой суммарный отрицательный или чистый положительный заряд. Он идеально нейтрален только при своем изоэлектрическом pH. Изоэлектрический pH различен для разных аминокислот.Это также зависит от кислотных или основных групп, присутствующих в боковой цепи (-R).
Классификация
Аминокислоты можно разделить на различные категории на основании следующего;
Полярность
Наличие
Боковая цепь (-R)
Краткое обсуждение каждого из вышеперечисленных критериев приводится ниже.
Полярность
Термин «полярность» означает свойство иметь два полюса, отрицательный полюс и положительный полюс в одной и той же молекуле.Эти полюса создаются из-за разделения электрических зарядов таким образом, что положительные заряды собираются на одном конце, а отрицательные — на другом, и образуется электрический диполь.
Хотя все аминокислоты несут полярные карбоксильные и аминогруппы, тем не менее полярность аминокислот зависит от полярности боковой цепи (-R). Исходя из этого, есть два типа аминокислот. (На этом уровне не нужно запоминать названия всех этих аминокислот)
Полярные аминокислоты
Они несут полярную боковую цепь.К ним относятся такие аминокислоты, как аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагин и т. Д.
Неполярные аминокислоты
Они несут неполярные боковые цепи, такие как аланин, глицин, пролин и т. Д.
Наличие
Термин «доступность» в данном контексте означает, могут ли эти аминокислоты вырабатываться естественным путем в организме человека или нет. По доступности аминокислоты делятся на две категории.
Незаменимые аминокислоты
Эти аминокислоты могут вырабатываться в организме человека из других метаболитов. Таким образом, человеческий организм продолжает нормально функционировать, даже если эти аминокислоты не поступают с пищей. Из двадцати аминокислот десять не являются незаменимыми аминокислотами. К ним относятся аланин, аргинин, аспарагин и др.
Незаменимые аминокислоты
Эти аминокислоты не могут вырабатываться человеческим организмом, поэтому их необходимо принимать извне в виде диеты.Если человек не принимает эти аминокислоты, организм не может выполнять свои обычные функции без этих аминокислот. Существует десять незаменимых аминокислот, включая лизин, лейцин, изолейцин и т. Д.
Структура боковой цепи (-R)
Это основная классификация аминокислот. В зависимости от структуры боковой цепи аминокислоты делятся на следующие категории;
Аминокислоты с кислой боковой цепью
Эти аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу в боковой цепи.К ним относятся две аминокислоты;
Аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота
Аминокислоты с основной боковой цепью
У них есть дополнительная аминогруппа в боковой цепи. К ним относятся следующие три аминокислоты;
Аргинин
Гистидин
Лизин
Ароматические аминокислоты
Эти аминокислоты содержат ароматическое кольцо в боковой цепи.Есть три ароматических аминокислоты;
Тирозин
Триптофан
Фенилаланин
Алифатические аминокислоты
Эти аминокислоты имеют алифатические боковые цепи. Есть пять алифатических аминокислот;
Глицин
Аланин
Валин
Лейцин
Изолейцин
Гидроксильные аминокислоты
Боковая цепь этих аминокислот содержит гидроксильную группу.Их еще называют спиртовыми аминокислотами. К ним относятся следующие две аминокислоты;
Серосодержащие аминокислоты
У них есть атом серы в боковых цепях. Есть две серосодержащие аминокислоты;
Амидные аминокислоты
Эти аминокислоты имеют амидную группу в боковой цепи. В их состав входят две аминокислоты;
На этом наше обсуждение классификации аминокислот заканчивается.
Химические связи
Аминокислоты показывают два типа химических связей между собой, первичные связи и вторичные связи.
Первичные облигации
Это химические связи, которые соединяют две или более аминокислот с образованием длинных цепей. Первичные связи в случае аминокислот называются пептидными связями.
Пептидная связь образуется, когда аминогруппа одной аминокислоты реагирует с карбоксильной группой другой аминокислоты и высвобождается молекула воды.Полученное соединение называется дипептидом.
Образованный таким образом дипептид также имеет свободную аминогруппу на одном конце и свободную карбоксильную группу на другом конце. Он может образовывать дополнительные пептидные связи на обоих концах, что приводит к удлинению аминокислотной цепи.
Аминокислотная цепь, образованная сотнями или тысячами аминокислот, имеет свободную аминогруппу на одном конце, называемом N-концом, и свободную карбоксильную группу на другом конце, называемом C-концом. Это функциональные группы, которые не являются частью какой-либо пептидной связи.
Вторичные облигации
Эти химические связи образуются между боковыми цепями аминокислот и необходимы для поддержания сложной структуры белков. Они могут быть образованы между аминокислотами одной и той же пептидной цепи или разных пептидных цепей.
Некоторые примеры вторичных облигаций включают;
Водородная связь, образованная между аминокислотами, имеющими сильно электроотрицательные атомы в их боковой цепи.
Дисульфидные мостики, образующиеся между серосодержащими аминокислотами.
Гидрофобное взаимодействие между аминокислотами, имеющими гидрофобные группы в своих боковых цепях.
Ионные связи между аминокислотами, имеющими заряженные группы в своих боковых цепях.
Функции
Являясь строительными блоками белков, они отвечают за все функции, выполняемые белками. Некоторые из этих функций включают:
Они входят в состав ферментов.
Они входят в состав структурных белков волос, ногтей и т. Д.
Они являются частью функциональных белков, таких как гормоны, транспортные белки, белки плазмы и т. Д.
Некоторые аминокислоты также выполняют важные функции в свободном состоянии. Например,
Предшественник нейромедиаторов (триптофан является предшественником серотонина)
Глицин используется в синтезе таких соединений, как гем
Оксид азота, сосудорасширяющее средство, производится из аминокислоты аргинин
Это лишь некоторые из нескольких функций выполняются аминокислотами в нашем организме.
Резюме
Аминокислоты — это биологические молекулы, которые соединяются в макромолекулы, известные как белки.
Каждая аминокислота состоит из:
Карбоксильная группа
Аминогруппа
Атом водорода
Боковая цепь (-R)
Все эти компоненты присоединены к одному атому углерода, известному как «альфа-углерод».
Все аминокислоты обладают следующими свойствами.
Все аминокислоты, кроме глицина, существуют в двух формах, L-форме и D-форме, известных как энантиомеры.
Аминокислоты — это цвиттерионы, имеющие как положительный, так и отрицательный заряд, но электрически нейтральные.
Все аминокислоты имеют определенный изоэлектрический pH, также называемый pI, при котором количество положительных и отрицательных зарядов равно, а аминокислота является «истинно» нейтральной разновидностью.
Аминокислоты можно классифицировать по доступности, полярности и структуре боковой цепи.
В зависимости от наличия аминокислоты могут быть;
В зависимости от полярности аминокислоты делятся на два класса;
В зависимости от структуры боковой цепи аминокислоты подразделяются на следующие семь классов;
Кислотные аминокислоты
Основные аминокислоты
Ароматические аминокислоты
Алифатические аминокислоты
Амидные аминокислоты
Серосодержащие аминокислоты
Аминокислоты с гидроксильной группой
Аминокислоты имеют два типа связей , первичная облигация и вторичная облигация.
Первичные связи включают пептидные связи, которые соединяют аминокислоты вместе в длинные пептидные цепи.
Вторичные связи образуются между боковыми цепями различных аминокислот для поддержания структуры сложных полипептидов или белков. К ним относятся водородные связи, дисульфидные мостики и т. Д.
Аминокислоты являются не только строительными блоками белков, но также действуют как предшественники некоторых других физиологически важных соединений, таких как гем, нейротрансмиттеры и т. Д.
Список литературы
Matthews, C.E .; К. Э. Ван Холде; К. Г. Ахерн (1999) Биохимия. 3-е издание. Бенджамин Каммингс. ISBN 0-8053-3066-6
Н.А. Кэмпбелл (1996) Биология (4-е издание). Бенджамин Каммингс, штат Нью-Йорк. стр.23 ISBN 0-8053-1957-3
Кван, Лам Пэн (2000). Биология — курс для O Level. п. 59. ISBN 98101 .
Харпер Д. «амино-» . Интернет-словарь этимологии . Проверено 19 июля 2010 г.
Matts RL (2005). «Аминокислоты» . Биохимия 5753: Принципы биохимии
«Альфа-аминокислота» . Медицинский словарь Merriam-Webster.com. Merriam-Webster Inc.
Аминокислоты — Протеопедия, жизнь в 3D
Из Proteopedia
(Перенаправлено с аминокислот) Proteopedia linkproteopedia link
Чтобы получить общее представление о аминокислотах , см. Аминокислоты в Википедии.
22 Стандартные аминокислоты и мнемоники
Вот названия двадцати двух стандартных аминокислот с их трех- и однобуквенными сокращениями ^[1]. Мнемонические имена призваны помочь вам запомнить однобуквенные коды, но не являются правильными именами.
Ала А А линия
Arg R A r гинин
Asn N Asparagi n e
Asp D Аспарагиновая кислота
(мнемоника: aspar D ic)
Cys C C истеин
Lys K Lysine
(мнемоника: li K esine)
Met M M этионин
Phe F Фенилаланин
(мнемоника: F енилаланин)
Pro P P ролин
Pyl O Pyrr o лизин *
мнемоника:
А Ала
B Asx †
C Cys
D Asp aspar D ic
E Glu glu E тамин
F Phe F енилаланин
G Gly
H Его
Иле
Дж
K Lys li K esine
л лей
M Мет
мнемоника:
N Asn asparagi N e
О Пил *
P Pro
Q Gln Q уэтамин
R Арг а R гинин
S Ser
ттр
ед. Сек *
В Val
Вт Trp t Вт птофан
X Unk †
Y Tyr t Y канифоль
Z Glx †
Gln Q Glutamine
(мнемоника: Q уетамин)
Glu E Глутаминовая кислота
(мнемоника: glu E tamic)
Gly G G лицин
His H H истидин
Иль I Я солейцин
лей л л эуцин
Sec U Селеноцистеин *
(мнемоника: селен U м)
Ser S S эрин
Thr T T греонин
Trp W Триптофан
(мнемоника: t W иптофан)
Tyr Y T y канифоль
Val V V aline
* С середины 20 века существовало 20 стандартных аминокислот.В начале 21 века генетически закодированный Селеноцистеин и пирролизин включены в список стандартов Всемирного банка данных по белкам ^[2].
† Asx: Asn или Asp; Glx: Gln или Glu; Унк: неизвестно.
Публикация IUPAC / IUB 1971 г., определяющая однобуквенные коды.
Нажмите на изображение ниже, чтобы увидеть его в полном размере с подробностями о 21 аминокислоте.
В базе данных белков также есть список стандартных аминокислот.
L- и D-аминокислоты
Номенклатура PDB
L-образная
D-форма
ALA
ARG
ASN
ASP
CYS
GLN
GLU
HIS
ILE
LEU
LYS
MET
PHE
PRO
SER
THR
TRP
TYR
VAL
DAL
DAR
DSG
DAS
DCY
DGN
DGL
DHI
DIL
DLE
DLY
MED
DPN
DPR
DSN
DTH
DTR
DTY
DVA
Асимметричный α-углерод в 21 стандартной аминокислоте (все, кроме глицина) является хиральным (стереогенным) центром ^[3].Таким образом, каждая аминокислота может существовать либо в двух оптических изомерах, либо в энантиомерах (зеркальные изображения), обозначенных как L-форма и D-форма. Почти все встречающиеся в природе аминокислоты являются L-аминокислотами, названными так потому, что они аналогичны L-форме глицеральдегида ^[3]. (Не все L-аминокислоты являются левовращающими; некоторые вращают поляризованный свет по часовой стрелке ^[3]).
Более 700 записей в PDB содержат одну или несколько D-аминокислот. Хотя D-аминокислоты редки в природе, они встречаются (см. Естественное изобилие в Википедии).D-аланин (DAL) встречается более чем в 100 записях PDB, D-лейцин (DLE), D-фенилаланин (DPN), D-серин (DSN) и D-валин (DVA) встречаются более чем в 50-ти. из этих записей синтезируются химическим путем, а не встречаются в природе. Грамицидин — это природный антибиотик, содержащий несколько D-аминокислот, например 1нрм. 4glu представляет собой 102 аминокислотную цепь VEGF-A, полностью синтезируемую из D-аминокислот.
Необычные аминокислоты
Существует по крайней мере две исторически «нестандартные» аминокислоты, которые, как сейчас признано, кодируются генетически, обсуждаются ниже.В 2014 году PDB начала включать эти две аминокислоты для получения 22 стандартных аминокислот ^[2].
Селеноцистеин: 21-я аминокислота
Редкие белки во всех сферах жизни включают селеноцистеина (Sec, U) , обозначаемого 21-й аминокислотой ^[4]. Более 70 записей в PDB включают селеноцистеин, обозначенный как SEC.
Пирролизин: 22-я аминокислота
пирролизин (Pyl, O) ^[5] — это генетически кодируемая аминокислота, которая встречается в природе в метаногенных архее, теперь обозначенная как 22-я аминокислота ^[6].Это происходит в нескольких записях PDB. См. Подробности.
Нет 23-й аминокислоты?
21-я и 22-я аминокислоты определяются стоп-кодонами UGA и UAG соответственно, модифицированными нижележащими структурами «стебель-петля» в мРНК. Лобанов и др. ^[7] провели поиск «16 архейных и 130 бактериальных геномов на наличие тРНК с антикодонами, соответствующими трем стоп-сигналам». Их данные предполагают, что «появление дополнительных аминокислот, которые широко распространены и генетически кодируются, маловероятно.»
Селенометионин
См. Селенометионин.
Пострансляционные модификации
Многие необычные аминокислоты образуются в результате катализируемых ферментами реакций, которые модифицируют генетически кодируемую стандартную аминокислоту после того, как она была включена в полипептид; они называются посттрансляционными модификациями. Из их:
фосфорилирование серина, треонина или тирозина
гидроксилирование пролина (с образованием гидроксипролина, напр.г. в коллагене)
ацетилирование лизина или N-конца
Пример N-концевого ацетилирования: 4 мдч
метилирование лизина
карбоксилирование аспартата или глутамата
нитрозилирование, например производить нитротирозин
ацилирование жирной кислотой (см. N-концевое миристоилирование рековерина)
пренилирование
гликозилирование серина, треонина или аспарагина (с образованием гликопротеинов)
Пример N-связанного гликолилирования: 1igy
Структура, свойства, поведение белков
Angel Herráez предоставил учебное пособие по структуре аминокислот, в котором 20 аминокислот могут быть визуализированы в 3D с помощью JSmol.
Пожалуйста, помогите расширить список ниже, чтобы он включал все 22 аминокислоты.
Глицин
Gly G: Маленький.
См. Также Glycine in Proteopedia и Glycine в Википедии, где показана структура. Глицин — самая маленькая аминокислота, поскольку его боковая цепь представляет собой не что иное, как единственный водород. Глицин часто встречается по очереди, поскольку стерическое столкновение более крупных аминокислот было бы проблематичным. Повороты обычно происходят на поверхности белков, между бета-цепями или альфа-спиралями.Обычно на поверхности белка по очереди находят высококонсервативных глицинов, поскольку мутация в более объемный остаток будет мешать складке. Глицин также присутствует в бета-цепях и альфа-спиралях, хотя его частота в альфа-спиралях невысока (вторая по величине после пролина, стр. 125 в ^[8]). Глицин обычно находится на С-конце альфа-спиралей и считается терминатором спирали (стр. 125 в ^[8]).
Гистидин
Его H: Заряжено: Базовое , Ароматическое, Объемное
См. Гистидин в Википедии, где показана структура.Боковая цепь His может быть положительно заряжена (протонирована), и в этом случае оба атома азота в имидазольном кольце боковой цепи имеют атомы водорода, и заряд между ними делокализован. PKa для протонирования составляет 6,1. Это означает, что в среднем в любой момент времени протонируется половина боковых цепей His при pH 6,1. При pH крови 7,4 ± 0,05 боковые цепи His заряжаются положительно менее 10% времени. Поэтому His не входит в обычный список положительно заряженных аминокислот (лизин и аргинин).
Фенилаланин
Phe F: Нейтральный, ароматный, объемный
См. Фенилаланин в Википедии, где показана структура. Phe участвует во взаимодействиях катион-пи. Фенилкетонурия — это генетическое заболевание, при котором фермент, превращающий фенилаланин в тирозин, нефункционален, что приводит к токсичности из-за избытка фенилаланина и дефицита тирозина.
Триптофан
Trp Вт: Нейтральный, Полярный, Ароматический, Объемный
См. Триптофан в Википедии, где показана структура.В трансмембранных белках триптофаны часто находятся на границе раздела воды и липидов. Примером может служить калиевый канал, например 1bl8. Чтобы увидеть их позиции, используйте диалог Найти в FirstGlance на языке Jmol. Trp участвует во взаимодействиях катион-пи.
Тирозин
Тир Y: Нейтральный, Полярный, Ароматический, Объемный
См. Тирозин в Википедии, где показана структура, и Нитротирозин. Тир участвует во взаимодействиях катион-пи.
См. Также
Список литературы
↑ Однобуквенное обозначение аминокислотных последовательностей (окончательные правила).IUPAC — Комиссия IUB по биохимической номенклатуре, стр. 639-645, Международный союз теоретической и прикладной химии и Международный союз биохимии, Баттервортс, Лондон, 1971. Полный текст.
↑ ^2,0 ^2,1 Объявление: Стандартизация номенклатуры аминокислот, Новости Всемирного банка данных по белкам, 8 января 2014 г.
↑ ^3,0 ^3,1 ^3,2 См. Хиральность в Википедии].
↑ Аткинс Дж. Ф., Гестеланд РФ. Двадцать первая аминокислота.Природа. 2000, 28 сентября; 407 (6803): 463, 465. PMID: 11028985 DOI: 10.1038 / 35035189
↑ См. Пирролизин в Википедии.
↑ Хао Б., Чжао Дж., Кан П. Т., Соарес Дж. А., Фергюсон Т. К., Галуччи Дж., Кшицки Дж. А., Чан М. К.. Реакционная способность и химический синтез L-пирролизина — 22 (ой) генетически кодируемой аминокислоты. Chem Biol. 2004 сентябрь; 11 (9): 1317-24. PMID: 15380192 DOI: 10.1016 / j.chembiol.2004.07.011
↑ Лобанов А.В., Крюков Г.В., Хэтфилд Д.Л., Гладышев В.Н. Есть ли в генетическом коде двадцать третья аминокислота? Тенденции Genet.Июль 2006; 22 (7): 357-60. Epub 2006, 19 мая. PMID: 16713651 doi: 10.1016 / j.tig.2006.05.002
↑ ^8,0 ^8,1 Кессель, Амит и Нир Бен-Тал. Введение в белки: структура, функции и движение . CRC Press, 2011. 653 стр.
границ | Достижения и проблемы бесклеточного включения неприродных аминокислот в белки
Введение
Включение неприродных аминокислот (UNAA) в белковую инженерию стало ключевой дисциплиной в синтетической биологии.20 стандартных аминокислот (SAA) сами по себе больше не могут отвечать растущим требованиям фундаментальной и прикладной науки из-за их ограниченного функционального химического состава. Замена SAA на UNAA может предоставить белкам новые физико-химические свойства и биологические функции. Более того, достижения в системах бесклеточного синтеза белков (CFPS) проложили путь к точному и эффективному включению UNAA в белки. Помимо прямой химической реакции с боковыми цепями SAA и биологических посттрансляционных модификаций (PTM) (Zhang et al., 2018), были проведены обширные исследования по созданию неестественных аминокислот (UNAA) с новыми характеристиками и их включению в белки во время трансляции (Liu and Schultz, 2010; Chin, 2017). Коэн с соавторами впервые в истории успешно включили SeMet в белок в E. coli (Munier and Cohen, 1959). С тех пор химики создали более 200 UNAA с различными характеристиками (Gfeller et al., 2013), а различные исследовательские группы разработали множество подходов для эффективного включения UNAA in vivo или in vitro .
Сайт-специфическое включение UNAA с уникальными функциональными группами широко применяется в фундаментальной науке, включая изучение свойств белков (Liu and Schultz, 2010), характеристику молекулярных взаимодействий (Yang et al., 2016) и имитацию эукариотических PTM (Brocker и др., 2014). Помимо этого, исследования по включению UNAA также показывают растущее влияние на промышленные исследования. Это открыло путь к созданию новых биоматериалов (Albayrak and Swartz, 2014), гибкого биоконъюгирования (Lim and Kwon, 2016), неестественных ферментов (Ravikumar et al., 2015), а также лекарств по требованию (Si et al., 2016). В последние годы все большее внимание уделяется технологии in vitro бесклеточной интеграции UNAA (Lee et al., 2016; Lu, 2019) для повышения эффективности, достижения более широкой специфичности и повышения точности за счет изменения использования кодонов (Gan and Fan, 2017; Martin et al., 2018; Seki et al., 2018; Adachi et al., 2019).
В этом обзоре мы обсуждаем текущие знания, недавние научные достижения и значительные усилия, предпринятые в области бесклеточной инкорпорации UNAA.Также дополнительно обсуждаются возникающие границы, ключевые проблемы и перспективы на будущее.
Почему бесклеточный
Система бесклеточного биосинтеза направлена на манипулирование биологическим оборудованием для выполнения транскрипции и трансляции in vitro без использования живых клеток. Его открытая природа обеспечивает отличную гибкость для разработки и создания неестественных белков с разнообразным включением UNAA. Обычные клеточные системы in vivo сталкиваются со многими инженерными проблемами, включая транспортировку UNAA через клеточную мембрану, цитотоксичность неестественных биологических компонентов и низкую эффективность включения.В этом контексте для преодоления этих ограничений были приняты новые системы бесклеточного синтеза неестественного белка (CFUPS).
Из-за открытой операционной среды и отсутствия роста клеток в бесклеточных системах нет необходимости беспокоиться о таких вопросах, как транспортировка UNAA и цитотоксичность (Hong et al., 2014a). Это полезно для гибкого регулирования реакций и универсального использования различных подходов для лучшего включения UNAA (Des Soye et al., 2015).По сравнению с клеточными системами, поскольку нет сложного метаболизма веществ и все ресурсы используются для эксклюзивного синтеза целевых белков, бесклеточные системы представляют собой более быстрый метод получения белков с высокими выходами всего за несколько часов из плазмид или линейных ДНК ( Карлсон и др., 2012). Одним из значительных преимуществ бесклеточных систем является синтез белков, которые токсичны и трудно экспрессируются в клеточных системах (Lu, 2017). Токсичные биофармацевтические белки, такие как онконаза противоракового препарата (Salehi et al., 2016), терапевтический белок аденозиндифосфат (АДФ) -рибозилазы, включая пиеризин-1 (Orth et al., 2011) и экзотоксин Pseudomonas (Krinsky et al., 2016), и активатор плазминогена урокиназа (Yin and Swartz, 2004 ), были успешно синтезированы с высокими выходами в бесклеточных системах. Трудноэкспрессируемые белки обычно включают мембранные белки и белковые комплексы, связанные с проблемами фолдинга и сборки, которые можно преодолеть в бесклеточных системах путем непосредственного изменения условий трансляции.Агликозилированные моноклональные антитела были получены путем оптимизации окислительной среды в бесклеточной системе яичников китайского хомячка (СНО) (Martin et al., 2017). Целевой нейропептидный рецептор Y ₂ R был успешно экспрессирован в растворимой форме в бесклеточной системе E. coli , и п-бензоил-фенилаланин (BPa) UNAA был включен в него для структурных исследований (Kögler et al. , 2019). Бесклеточная платформа также может служить в качестве конвейера быстрого скрининга новых лекарств-кандидатов с высокой пропускной способностью благодаря простой последующей обработке без стадии лизиса клеток (Jin and Hong, 2018).Рекомбинантные вакцины против малярии (Morita et al., 2017) и антитела (Kanoi et al., 2017) были проверены с помощью белковых микрочипов с использованием E. coli или бесклеточных систем зародышей пшеницы. Следовательно, системы CFUPS в качестве хороших платформ для высокопроизводительного скрининга могут ускорить цикл проектирования – построения – тестирования для неестественной белковой инженерии (Mankowska et al., 2016). Все эти преимущества превратили систему CFUPS в надежную платформу для включения UNAA для синтеза неестественных белков с большой простотой и гибкостью.
Системы бесклеточного синтеза неестественного белка
В целом, для эффективного включения UNAA были разработаны два типа систем CFUPS. Одна из них — это система PURE (синтез белка с использованием рекомбинантных элементов) на основе экстракта, которая включает набор транскрипционных и трансляционных компонентов, очищенных из E. coli (Shimizu et al., 2001; Shimizu et al., 2005). Другой — система на основе сырого экстракта; неочищенный клеточный экстракт сначала готовят без очистки, а затем в систему добавляют другие важные компоненты, включая ДНК, РНК-полимеразу, субстраты, обеспечивающие энергию, аминокислоты, нуклеозидтрифосфат (NTP), переносящие рибонуклеиновые кислоты (тРНК), кофакторы, и соли (Lu and Swartz, 2016) (рисунок 1).Неочищенные экстракты были сделаны из множества различных прокариотических и эукариотических клеток для синтеза неестественного белка. Наиболее часто используемая система — это прокариотическая система E. coli CFUPS (Lu et al., 2013; Schinn et al., 2017; Martin et al., 2018; Gerrits et al., 2019). Эукариотические системы CFUPS включают зародыши пшеницы (растение) (Ogawa et al., 2016), Spodoptera frugiperda (насекомое) (Taki et al., 2006) и ретикулоциты кролика (млекопитающие) (Fahmi et al., 2007).
Рис. 1 Обзор системы внеклеточного синтеза неестественного белка (CFUPS).
В системах CFUPS UNAA включаются в белки путем трансформации неестественного биологического механизма, включая кодон, тРНК, аминоацил-тРНК синтетазу (aaRS), фактор элонгации (EF), фактор высвобождения (RF) и рибосомы (Des Soye et al. , 2015). Благодаря определенным компонентам система PURE CFUPS является мощным фундаментальным инструментом для изучения фундаментальных наук. Однако выход белка в системе PURE составляет 0,01–0,02 мг / мл и в два-четыре раза ниже, чем в бесклеточной системе на основе неочищенного экстракта E. coli (Li et al., 2014), а система PURE стоит примерно в 1000 раз больше, чем система на основе сырого экстракта, в расчете на один доллар (Hong et al., 2014a; Li et al., 2014). В результате для прикладных исследований предпочтительна система CFUPS на основе неочищенного экстракта.
Подходы к включению неестественных аминокислот
В широком смысле два метода включения UNAA были разработаны в системах CFUPS (рис. 1). Один из них — это метод глобального подавления (GSM), который использует естественный биологический механизм для включения UNAA.Другой метод — это система ортогонального перевода (OTS). В OTS кодон, тРНК, aaRS, EF, RF и рибосома реконструируются с помощью рационального дизайна или направленной эволюции (Neumann et al., 2010; Zeng et al., 2014). По сравнению с GSM, OTS более широко используется из-за лучшей возможности включения UNAA для конкретных участков.
В GSM ауксотрофные штаммы подготавливают для получения экстрактов (Singh-Blom et al., 2014), или природные аминокислоты истощаются из экстрактов с помощью методов эксклюзионной хроматографии (Brodel et al., 2014). После этого аминокислоты, включая желаемые UNAA, но без SAA, подлежащих глобальной замене, вводятся в реакционную систему CFUPS. В этой схеме несколько идентичных UNAA могут быть эффективно включены в один белок (Merkel et al.