Мышечные протеины: Протеин для набора мышечной массы

alexxlab РазноеОставить комментарий на Мышечные протеины: Протеин для набора мышечной массы

Содержание

Протеин для набора мышечной массы

О пользе протеина для набора мышечной массе знает каждый атлет. Опытный спортсмен понимает, что добиться желаемого эффекта одними тренировками и диетой, основанной на белковой пище кране сложно. Для ускорения процесса преображения и достижения желаемой формынеобходимы протеиновые добавки. Но, какой лучший протеин для набора мышечной массы, как его принимать и какого эффекта с его помощью можно добиться, разберем в данной статье.

Протеин для набора мышечной массы является незаменимой спортивной добавкой. Протеин вызывает следующие эффекты:

  • позволяет добиться более быстрого роста мышц;
  • пополняет запасы энергии, особенно затраченные после тренировки, способствует более быстрому восстановлению организма;
  • замедляет катаболические процессы

Белок является строительным материалом для мышц и рост последних без достаточного количества протеина попросту невозможен. Получить из пищи достаточное количество белка довольно сложно, так как в таком случае придется съедать очень много мяса, творога и бобовых. Поэтому идеальным вариантом для спортсмена становится протеиновый коктейль, который быстро готовится, легко пьется и дает нужный результат.

Протеин для массы существует разных видов:

  • яичный;
  • соевый;
  • сывороточный;
  • многокомпонентный;
  • казеин;
  • мясной

Из всего разнообразия важно понимать, какой лучший протеин для набора массы и как он действует.

Сывороточный белок относится к быстрым протеинам, является лучшим соотношением цены и качества. Он бывает двух видов: изолят и концентрат. Изолят более дорогой, содержание в нем протеина доходит до 97%, за три часа усваивается порядка 90% добавки. Концентрат- вариант дешевле, он имеет ниже степень очистки, до 10% концентрата содержит лактозу и жиры, все остальное протеин. Процесс усвоения белка занимает примерно 3-4 часа.

Казеин относится к медленным протеином, поэтому его употребление целесообразно только перед сном. Мясной протеин имеет высокую стоимость, но при этом его эффективность не выше сывороточного изолята.

Яичный — высокая скорость усвоения, но высокая цена, уступает по всем параметрам сывороточному протеину.

Соевый протеин хуже всех видов усваивается и имеет самую низкую эффективность. Единственное его преимущество — это низкая стоимость. Такой вариант подходит для атлетов, которые имеют непереносимость лактозы. Многокомпонентная добавка состоит из комбинации нескольких видов протеина.

Таким образом, считается, что самый оптимальный протеин для роста мышц — это сывороточный изолят, либо его бюджетная версия, концентрат.

Чтобы получить лучший результат, обязательно нужно понимать, как употреблять протеин для набора мышечной массы. Рекомендации по употреблению протеина следующие:

  • Из сухой смеси готовиться коктейль. Для этого используют молоко либо сок, в крайнем случае — воду. Жидкость, в которой будет разведен белок, должна быть теплой, но не горячей, в противном случае протеин свернется. Нежирное молоко увеличивает ценность добавки, поэтому, если у вас нормальная переносимость этого продукта, смешивайте протеиновый порошок именно с ним;
  • не следует выпивать за один раз суточную норму добавки. Порошок следует разделить на 1-3 приемов, а разовая порция коктейля должна составлять порядка 250 грамм;
  • прием протеиновых коктейлей будет эффективен лишь в комплексе с правильным питанием и тренировками, в противном случае результата вы не увидите;
  • разовая доза белка не должна быть более 30 грамм, так как именно такое количество способен за раз усвоить организм;
  • хранить готовый коктейль следует не дольше 3-4 часов без холодильника или в течение 5-6 часов в холоде. При более длительных сроках хранения, коктейль может начать бродить и в нем появляются бактерии, эффект самого белка снижается не существенно, но вот проблемы с ЖКТ могут возникнуть.

Обратите внимание! Из пищевых источников в организм должно поступать 50% белка, а вторую половину его можно дополучить из протеиновых коктейлей.

Чтобы получить максимальный эффект, протеин рекомендовано принимать четыре либо пять раз в день:

  • первый прием будет утром, после сна. В этот период времени спортивная добавка наполняет организм необходимыми аминокислотами и тормозит катаболизм;
  • перед тренировкой. Для этого приема лучше всего использовать изолят, он относится к быстрым протеинам и оперативно насыщает ваш организм нужными элементами для продуктивной работы в зале;
  • после тренировки. Чтобы добиться скорейшего восстановления организма после занятий, рекомендовано выпить порцию протеина, в этом случае он может быть с углеводами, например, смешанный с соком;
  • перед сном. Мышцы должны получать свое «питание» и в ночное время, поэтому, перед сном лучше всего подойдет казеин, так как он относится к медленным белкам;
  • пятый прием возможен по желанию, между приемами пищи.

Обратите внимание! Оптимальное количество протеина в сутки рассчитывается исходя из массы тела. Исследования, опубликованные в научном журнале JISSN, в прошлом году показали, что оптимально следует употреблять 1-2 грамма протеина на один килограмм массы тела.

Говорить о том, какой хороший протеин для роста мышц довольно сложно. Каждый производитель старается максимально улучшить свою продукцию, чтобы именно ему отдавали свое предпочтение спортсмены. Основные показатели, на которые ориентируются атлеты — это цена, эффективность и вкусовые качества.

По мнению экспертов в этом деле, лучшими по соотношению качества и цена являются:

Обе добавки являются смесью изолята и концентрата сывороточного белка, имеют относительно бюджетную стоимость по сравнению со своей высокой эффективностью.

В номинации «самый бюджетный вариант» побеждает продукт Elite Whey Protein от Dymatize. А такая смесь, как 100% Pure Platinum Whey приобрела за последние годы высокую популярность.

Среди чистых изолятов, спортсмены отмечают такие добавки: Iso Whey Zero Carb от BioTech и Iso Sensation от Ultimate Nutrition.

Правильный выбор спортивной добавки — это уже половина успеха в наборе массы, конечно, не без силовых тренировок и правильной диеты. При этом протеин для набора массы, дает не только этот эффект, но и помогает убрать лишние жировые отложения, увеличить силу и зарядить организм энергией. Но вместе с правильным выбором, важно грамотно его принимать, с оптимальной дозировкой именно для вас и ежедневно. Если придерживаться всех правил, результат не заставит себя долго ждать и уже совсем скоро, вы будете удивлять окружающих невероятным объёмом ваших мышц.

Рейтинг лучших протеинов для набора мышечной массы

Статья о видах протеина, его пользе для спортсменов и топ лучших производителей.

Рейтинг лучших протеинов для набора мышечной массы

Многие тяжелоатлеты или спортсмены в один момент задумываются о том, что для

роста результатов и физической формы требуется употребление пищевой добавки. Одной из самых популярных и эффективных в среде является протеин. Сегодня его принимают не только профессиональные спортсмены, но и люди, которые следят за своей физической формой. Данная спортивная добавка является наиболее безопасной с точки зрения набора и восстановления мышечной массы. По этой причине особой популярностью протеин пользуется среди бодибилдеров.

Какие бывают виды протеина?

Прежде чем определиться, какой протеин лучше, следует отметить, что его существует несколько видов, однако наиболее распространенных — три. Их отличие в том, что они имеют разное назначение:

  • Сывороточный. Усваиваясь всего за 1-2 часа, чаще всего принимается утром и сразу после тренировки, то есть в периоды, когда организм требует быстрого восполнения недостатка питательных компонентов. На данный момент существует три вида сывороточного протеина: изолят, концентрат и гидролизат. Первый считается наиболее эффективным, при этом приятен на вкус, а также относится к доступной ценовой категории. Именно его чаще всего используют для наращивания мышечной массы и формирования рельефа. 

  • Казеин. Данный вид протеина относится к категории медленного действия, и для его усвоения требуется несколько часов. Связано это с тем, что аминокислоты поступают в мускулатуру постепенно, в отмеренных количествах, что позволяет поддерживать оптимальную концентрацию вещества в мышцах в течение продолжительного времени. По этой причине чаще всего казеин принимают перед сном.

  • Комплексный. Такой протеин является смесью нескольких видов белка и имеет пролонгированное действие. В первую очередь организмом усваивается быстрый протеин, обогащая мышечные волокна белком, после чего в дело вступает медленный, питающий мышцы более длительный срок. Если сывороточный протеин чаще принимают утром, а казеин — перед сном, то комплексный продукт используется в процессе рабочего дня. Чаще всего его прием осуществляется в период, когда мышцам необходим белок, а до приема белкой пищи осталось много времени.

Топ лучших протеинов

Прежде чем запланировать покупку протеина, нужно определиться с тем, какой вариант будет наиболее эффективным. К счастью, мы позаботились об этом за вас и представляем вашему вниманию рейтинг протеинов по лучшему соотношению цены и качества.


  1. RPS Whey Isolate 100%. Данный продукт является очищенным изолятом сывороточного протеина. Способен ускорять рост мышц, при этом защищая их от катаболизма. Для удобства вещество разделено по порциям, в каждой из которых содержится 25,3 г белка. 

  2. NT Metapure Zero Carb. Сывороточный изолят, относящийся к эталонной категории. Отличается тем, что содержит 91% белка. С приемом каждого коктейля спортсмен получает 25,2 г протеина, а также 5,5 г БЦАА (группа протеиногенных аминокислот).

  3. Dymatize ISO-100. Являясь сывороточным гидролизатом, отличается тем, что легко усваивается организмом, при этом оказывает эффективное действие и имеет приятный вкус. В одной порции содержится 25 г протеина. Также следует выделить относительно невысокую стоимость вещества.

  4. Optimum Nutrition 100% Whey Gold. Протеин премиум-класса создан на основе концентрата и ионозамещенного изолята. Имеет высокий процент содержания независимых аминокислот. Помимо быстрого усвоения организмом, также выделяется приятным вкусом. Благодаря своим свойствам используется профессиональными спортсменами и заслужил множество престижных наград.

  5. Bio TechIso Whey Zero. Сывороточный изолят, который обогащен BCAA аминокислотами, не имеющими в своем составе трансжиров и сахара. В каждой порции содержится 22 г вещества.

  6. Nutrabolics Hyperwhey.Данный протеин является комбинаций концентрата и изолята и используется для набора сухой массы. В порции содержится 22 г протеина и 8,4 г BCAA.

  7. BSN Syntha-6 EDGE 5 Lang. Самый лучший протеин из многокомпонентных, то есть содержащих несколько форм белка. Помимо прочего, пищевая добавка обогащена комплексом аминокислот, повышающих азотистый баланс, а также глютаминовыми пептидами, которые ускоряют восстановление, и клетчаткой, оптимизирующей усвоение. Добавка безопасна для желудка и может приниматься до трех раз в день. 

Заключение

Лучшие протеины для набора мышечной массы — какие же они? Если судить по представленному рейтингу, топ списка возглавляют пищевые добавки сывороточного типа. Они имеют достаточно невысокую стоимость, но при этом их анаболическое действие оказывает наибольший эффект. 


Как принимать протеин. Топ рекомендаций для набора мышечной массы и похудения

Протеин — базовая спортивная добавка, назначение которой — восполнить дефицит белка в рационе. Он одинаково полезен мужчинам и женщинам, потому что положительно влияет не только на мышцы, но и на организм в целом. Рассказываем самое важное про протеин: как принимать для набора массы и похудения.

10 причин сделать прием протеина регулярным

Употребление протеина полезно не только тем, кто мечтает о солидной мышечной массе. Добавка позитивно действует на все системы организма:

  • Укрепляет суставы, кости, связки
  • Учавствует в регенерации тканей и клеток
  • Положительно влияет на кожу, волосы и ногти
  • Усиливает иммунитет и нервную систему
  • Поддерживает гормональный баланс
  • Сохраняет баланс жидкости в организме
  • Предотвращает старение
  • Помогает снизить избыточный вес
  • Участвует в транспортировке кислорода в крови
  • Избавляет от избыточной тяги к сладкому

Белок содержится в мясе, рыбе, яйцах, бобовых, твороге и сыре. Но набрать необходимое количество из обычной еды проблематично: она сытная, калорийная и долго усваивается. Поэтому употребление протеина — лучшее решение.

3 самых удобных способа, как употреблять протеин

Начнем с того, как применять протеин, чтобы выжать из этой спортивной добавки максимум. Оптимальная порция для взрослого человека — 20-30 граммов за один прием. Как правило, в упаковке есть мерная ложка.

На вопрос, как правильно пить протеин, нет однозначного ответа. Выбирайте форму, удобную лично вам:
— Пейте протеиновый коктейль;
— Добавляйте в кашу;
— Используйте протеиновые смеси в выпечке вместо муки.

Как принимать протеин для набора мышечной массы

Белок — основной строительный материал для мышц, поэтому если вы стремитесь набрать качественную массу, без протеина не обойтись. Но употреблять его следует грамотно: слишком большое количество не усвоится и навредит почкам.

Доза протеина за сутки

Предельная дозировка протеина, которую человек усваивает за сутки — 3 грамма на килограмм веса. То есть, если вы весите 85 кг, ваш максимум — 255 г.

Корректировка веса

Рекомендуется принимать значительно меньше — от 1,5 до 2 грамм на килограмм веса. Если весите 85 кг, 170 г вполне достаточно. Не забывайте корректировать норму с набором веса: взвешивайтесь раз в неделю и пересчитывайте рацион.

Сочетайте протеин с углеводами

Еще одна полезная рекомендация, как использовать протеин для набора мышечной массы — сочетайте его с углеводами, например, с овсянкой или бананом. Так вы повысите отклик инсулина, который напрямую влияет на рост мышц.

Утром, днем или вечером — как часто пить протеин для роста мышц

Когда пить протеин для набора массы:
— Утром, сразу после пробуждения или вместе с завтраком;
— В течение дня в качестве перекуса;
— До и после тренировки;
— Перед сном.

Пробуйте варианты и анализируйте, какие лучше работают на вас. Также не забывайте, что общее количество белка в рационе в целом важнее времени его приема.

Похудение и протеин: как принимать, чтобы сбросить лишний вес

При похудении поддерживать высокое содержание белка в рационе не менее важно: оно поможет терять жир и сохранять мышцы. При этом в протеине мало калорий — около 100 на 100 граммов. Для сравнения в куриной грудке — 210 калорий. А еще его сладкий вкус помогает преодолеть тягу к десертам.

Как и в случае с набором массы, для похудения норма белка в день зависит от вашего веса. Рекомендуемые границы — от 1 до 2 граммов. Например, если вы весите 55 кг, то ваша норма — от 55 до 110 г.

Также не забывайте взвешиваться раз в неделю и пересчитывать норму белка в рационе.

Когда пить протеин для похудения

При похудении сумма калорий за день и норма белка более важны, чем время их приема. Но некоторые варианты все же более эффективны. Итак, как правильно пить протеин, чтобы избавиться от жира:
— Утром, вместе с завтраком, чтобы продлить чувство сытости;
— В течение дня вместо перекуса сладким;
— После тренировки, для сохранения мышц;
— На ночь, вместо ужина или в дополнение к нему.
Выбирайте, когда лучше пить протеин под свои задачи и распорядок дня.

Еще один полезный совет

Теперь вы знаете, когда пить протеин, чтобы достигнуть поставленных целей. Добавка поможет как набрать мышечную массу, так и потерять лишний жир. Однако протеин не панацея. Не забывайте больше двигаться и питаться сбалансированно, тогда любая задача будет вам по плечу.

Какой протеин лучше для набора мышечной массы&

Что такое протеин и зачем он нужен?

Протеин или белок – одно из необходимых для человеческого организма веществ, который мы получаем из пищи. Белок состоит из аминокислот, соединенных в полимерную цепь. Часть из них тело человека может синтезировать самостоятельно, часть – только усвоить из еды.

Белки выполняют множество разных функций в организме, в том числе строительную. Собственно из аминокислот состоят мышечные клетки. Потому так важно потреблять достаточно протеина при занятиях спортом и наращивании мускулатуры. Чтобы понять, какой протеин самый лучший для набора мышечной массы, рассмотрим самые популярные виды протеина и их отличия.

Какие существуют виды протеина?

  1. Яичный протеин.
    Это самый известный и заслуженно любимый спортсменами тип протеина. Яйца были любимым источником белка атлетов еще во времена, когда не существовало специального спортивного питания. Яичный белок альбумин содержит максимум необходимых аминокислот для организма, достаточно быстро всасывается, доступен и удобен в применении. Это по праву лучший протеин для набора массы.
    Единственный недостаток яичного протеина – его цена, так как производство спортивного питания из яиц требует высокой точности и больших производственных усилий. Потому этот вид протеина не так популярен среди рядовых спортсменов.
  2. Сывороточный протеин.
    Самый, пожалуй, популярный вид белка. Производится из сыворотки – побочного продукта производства сычужных сыров. Имеет хороший аминокислотный профиль, а значит, насыщен всеми необходимыми для наращивания мышц аминокислотами, в том числе незаменимыми BCAA. Кроме того, в сывороточном протеине аминокислоты находятся в уже готовом для усваивания организмом виде.
    Бывает трех типов:
    • Концентрат – первая стадия очистки протеина. Содержит лактозу и некоторое количество жиров. В сравнении с остальными более бюджетный вид сывороточного протеина, но по качеству не хуже других форм.
    • Изолят – по сути, еще раз очищенный концентрат. Усваивается быстрее, питательная ценность несколько выше.
    • Гидролизат – уже частично «разобранный» сывороточный белок. Не то чтобы он быстрее усваивался, но эта форма ведет к повышению уровня инсулина в крови, который участвует в обменных процессах.
    Сывороточный протеин усваивается очень быстро, потому актуален в период после тренировки, для восстановления мышечной ткани.
  3. Казеиновый протеин.
    Так называемый «медленный» белок, попадая в желудок, образует сгустки, которые расщепляются в течение длительного времени. В связи с чем и популярен – не вызывает резких скачков сахара в крови, может использоваться для предотвращения катаболических процессов (разрушение мышц), в том числе ночью. Устраняет чувство голода, потому актуален и для похудения. Но лучший способ его применения – для роста мышц.
    Производится из молока методом ферментного створаживания. Незаменим для тех, у кого аллергия на сывороточный и яичный протеины.
  4. Молочный протеин.
    По сути, это смесь казеинового и сывороточного белка в отношении 4 к 1. Обладает преимуществами и одного и второго, однако из-за высокого содержания лактозы может быть неудобен в использовании.

  5. Растительный протеин.
    Любим вегетарианцами и людьми с непереносимостью лактозы. По сравнению с другими видами белка обладает неполным аминокислотным профилем, потому рекомендуется использовать смеси растительных протеинов.
    Сочетание горохового и конопляного белков, например, обеспечивает полноценный набор аминокислот оптимальный для человека, а кроме того содержит большое количество аргинина, глютамина и незаменимых аминокислот BCAA. Потому такая смесь подойдёт для набора массы людям, которые не употребляют животные белки по личным или медицинским причинам.
    А вот соевый белок, не смотря на его популярность, может напротив вызывать проблемы с набором массы, особенно у мужчин, из-за фитоэстрогенов. Его эффективнее использовать для похудения. 

Общие рекомендации по набору мышечной массы

Хотим напомнить, что несмотря на эффективность протеина для набора массы, добиться заметных результатов можно только в комплексе с физическими нагрузками и коррекцией режима питания. С одной стороны необходимо создать профицит калорий, избыток питательных веществ. С другой – чтобы обеспечить прирост сухой массы, а не жировой прослойки, нужно нагружать тело силовыми тренировками с малым количеством повторений.

  • Ограничьте потребление жиров и быстрых углеводов.
  • Пейте достаточное количество воды, как во время тренировки, так и в течение дня.
  • Питайтесь 5-6 раз в сутки небольшими порциями. Не игнорируйте перекусы.
  • Если вы эктоморф и с трудом набираете массу, употребляйте белок в сочетании со сложными углеводами, как в еде, так и в виде гейнера.

Подробнее о режиме питания и тренировок для роста мышц читайте в нашей предыдущей статье.

 Как лучше принимать протеин для набора массы?

Мы уже писали, как принимать разные виды протеина для разных целей. Разберем конкретный случай роста мышц.

Для увеличения мускулатуры нужно потреблять достаточное количество белка. Ежедневной нормой считается 2-3 грамма для взрослого мужчины и 1,5-2 для женщины из расчёта на один килограмм тела. Затруднительно получать такой объем с обычной пищей, потому стоит прибегнуть к помощи спортивного питания.

Кроме белка, в меню должны входить сложные углеводы, чтобы обеспечить организм энергией для интенсивных тренировок. В их присутствии протеин расщепляется на аминокислоты, которые идут на строительство новых мышечных клеток. В противном случае, тело просто «переварит» большую часть белка и эффект будет не так заметен.

Быстрый протеин стоит пить непосредственно перед или после тренировки, для стимуляции обменных процессов в теле. Одна порция (30 грамм) разводится в воде или нежирном молоке, сладких же напитков для смешивания коктейля с быстрым белком стоит избегать, чтобы не перебрать с калориями.

Медленный, казеиновый белок для набора сухой массы пьют перед сном, что активизирует анаболические процессы и предотвращает разрушение уже имеющихся мышечных волокон. За счет постепенного расщепления казеина, мышцы получают подпитку в течение всей ночи и растут, пока вы спите.

По этой же схеме можно употреблять и яичный белок, хотя его относят к протеинам средней скорости.

Если вы вынуждены отказаться от животного белка – из-за непереносимости лактозы или по этическим соображениям – используйте растительные белки, в том числе соевый, особенно в сочетании с растительным молоком, главное следить за балансом КБЖУ.

В дни без тренировок стоит обратить внимание на комбинированный многокомпонентный протеин, сочетающий в себе белки с разным периодом усвоения, такой как MULTI PROTEIN. Коктейль из казеинового, сывороточного и яичного белков обеспечивает организм «стройматериалами» для мышц в течение длительного периода. Поэтому, если вы задаетесь вопросом, какой протеин лучше для набора мышц: сывороточный или многокомпонентный, ответ – и тот и другой поможет решению данной задачи. Просто принимайте в день тренировок сывороточный, а в день отдыха многокомпонентный.

Рекомендации экспертов Prime Kraft

Если вы с трудом набираете вес и хотите ускорить процесс набора массы, или придерживаетесь интенсивной силовой программы, обратите внимание на наш MASS GAINER. В качестве углевода в него добавлен не быстрый углевод мальтодекстрин, как в большинстве гейнеров на рынке, а сложный сахарид изомальтулоза, что исключает скачки инсулина в крови, которые могут негативно сказаться как на ваших результатах, так и на здоровье. Ранее мы писали об отличиях гейнеров на простых и сложных углеводах.

В качестве лучшего протеина для роста мышц мы рекомендуем быстрый сывороточный протеин WHEY до и после тренировок и медленный белок на ночь MICELLAR CASEIN. Значимым недостатком казеина считается неприятный вкус, от которого, впрочем, избавлена наша мицеллярная форма казеинового протеина. Порция MICELLAR CASEIN на ночь заменяет ужин из, допустим, творога или яичных белков.

Вы можете использовать как разные типы протеина, употребляя их в разное время, так и остановиться на каком-то одном. Подбирайте программу спортивного питания индивидуально, советуясь с тренером и медицинским диетологом.

И удачи в стремлении меняться к лучшему!

По промокоду BLOG в официальном интернет-магазине primekraft.ru скидка на весь ассортимент 10%! Доставка по всей России.

Как правильно пить протеин для набора мышечной массы или в периоды сушки

Сегодня все больше молодых людей начинают уделять внимание к своему телу и различным программам тренировок. Многие из них считают спортивное питание вредным для здоровья и сравнивают его с анаболическими стероидами. Спустя совсем немного времени люди, убедившись в своей неправоте, начинают оценивать спортивные добавки как удобный продукт для правильного питания. Наиболее распространенным является сывороточный протеин. Его используют и многие новички, и все профессиональные атлеты, и представители других дисциплин. Ниже мы подробно рассмотрим, как правильно принимать сывороточный протеин.


Для чего нужен протеин

Все ткани человеческого и животного организма состоят из протеина или белка. Протеин состоит из определенного набора аминокислот. В процессе физической активности они распадаются в мышечной ткани, именно поэтому для их нормального восстановления нужен белок. Если обычному человеку достаточно 1 грамма белка на килограмм собственного веса, то спортсменам необходимо около 2 гр для мужчин и 1,5 для женщин.

Данную спортивную добавку принимают в следующих случаях:

  • для набора массы;

  • для похудения;

  • для поддержания физической формы;

  • для развития различных силовых качеств;

  • для быстрого восстановления мышц.

  

Как пить протеин

Необходимо рассчитать количество белка, получаемое из обычных продуктов. Следует считать все виды белка (животный, растительный и т.д.). При качественном рационе получится примерно 90 грамм в сутки. Для спортсмена весом 75 кг необходимо 150 гр. (75 х 2), таким образом следует добавить 60 гр порошка. Это примерно 2 порции коктейля.

Жидкой составляющей для приготовления служит обычная вода, молоко, в некоторых случаях фруктовый сок. Размешивание удобнее проводить в специальном шейкере. У каждого производителя своя дозировка порошка, поэтому следуйте указаниям на этикетке. Стоит отметить, что новичкам лучше начинать с малых порций. Так можно посмотреть за реакцией организма на белок. Оптимальным временем для приема считается утром, сразу после пробуждения и после тренировки. Это время, когда вашим изголодавшимся мышцам необходима подпитка.

Как принимать протеин для набора массы

Для набора мышц дополнительные порции белка, помимо утренней и после тренировочной, можно принимать между основными порциями еды. Они ускорят процесс восстановления и роста мышц. Здесь для коктейля можно использовать молоко, так как оно содержит множество незаменимых микроэлементов и витаминов.

Как принимать протеин для похудения

В период снижения веса потребление достаточного количества белка позволит сохранить мышцы и не потерять сил. Дозировка остается прежней: 2 гр на 1 кг веса тела для мужчин и 1,5 гр для женщин. Сокращение калорийности рациона происходит за счет уменьшения потребления углеводов и жиров.

Полноценное функционирование организма возможно только при достаточном потреблении белка. Сывороточный протеин служит прекрасным дополнением белка, который в полном объеме сложно получить из обычной еды. Сбалансированный рацион во время тренировочного процесса положительно скажется на достижении цели и на общем состоянии организма.

Протеин. Плюсы и минусы | Чемпион

Многие люди думают, что употребление спортивного питания, а в частности протеина вызывает некоторые побочные эффекты и, что протеины вредны для здоровья.

Иногда протеин путают со стероидами, и присваивают ему побочные эффекты такого допинга. Существуют мифы о том, что протеин вызывает зависимость, снижает потенцию, «сажает» печень и почки, наносит удар сердцу и прочим органам. Ну а на самом деле все эти версии не имеют оснований на существование, хотя есть пара исключений.

Как делают протеин

Из чего делают протеин? Многие ошибочно считают, что протеин это химия и не имеет никакого отношения к натуральным продуктам. На самом же деле это просто концентрат обычного питания. С помощью специальных современных технологий из натуральных продуктов убираются балластные вещества и лишние компоненты.

Сывороточные протеины

Первым шагом на пути производства высокобелковой смеси является выделение сыворотки из молока. 

 

Для того, что бы отделить сыворотку из молока, молоко проходит несколько стадий. Самый простой путь получения сыворотки – выделить творог из молока. Творог – кисломолочный продукт, получается он путем сквашивания молока и отделением от него сыворотки. При сквашивании молока, большая часть молочного белка ( или казеина) а так же жиров отсеется в нем, а отделившаяся жидкость и есть – сыворотка. Около 6% сухого вещества остается в сыворотке, то есть примерно половина всех молочных элементов остается в сыворотке. Интересный факт, что количество жиров в сыворотке – незначительное, а вот несмотря на то, что казеин (основной молочный белок) остался в твороге, в сыворотке остаются другие, не менее ценные белки – сывороточные протеины. При производстве творога и сыра, остается сыворотка, как побочный продукт. В твороге основную часть белков составляет казеин, а в сыворотке – сывороточный протеин. Существую несколько способов производства творога, и в зависимости от способа сбраживания, различают различные виды сыворотки. Какие бывают виды сыворотки: Если сбраживание молока происходит с помощью сычужных ферментов, то мы получаем СЛАДКУЮ СЫВОРОТКУ. Если производство творога происходит с помощью кисломолочных бактерий, то мы получаем КИСЛУЮ СЫВОРОТКУ. Если производство творога проходит с помощью минеральных кислот, то мы получаем КАЗЕИНОВУЮ СЫВОРОТКУ. Для того, что бы получить так называемый сывороточный протеин (высококонцентрированный продукт), сыворотку необходимо разделить на отдельные компоненты и выделить сывороточный концентрат (Whey Protein). Концентрат сывороточного протеина – питательный и крайне полезный продукт. Его уже можно употреблять в пищу. Далее. При производстве протеина используется так называемый метод мембранной фильтрации. Суть его заключается в том, что мембрана служит как фильтр и задерживает молекулы.

Яичный протеин 

Выпуском яичного протеина занимается далеко не каждый производитель спортивного питания. Яичный альбумин (в незначительном количестве) входит в состав многих продуктов, но в чистом виде его выпускают лишь 8 компаний, большинство из которых не представлены ни в Украине, ни в России. Хорошо известен продукт трех производителей. Это: Optimum Nutrition — Gold Standart 100% EGG. Во-вторых, это Dymatize Nutrition — Elite Egg Protein. Правда, этот продукт найти значительно тяжелее. Необходимо отметить, что оба продукта выпускаются только в 900-граммовых (2 фунта) банках. Если вы хотите «сразу всего и побольше», то, вероятно, вам стоит обратить внимание на Sci-Fit 100% Egg Protein. Как можно понять из его названия, выпускается этот протеиновый напиток компанией Sci-Fit (Science Fitness) и поставляется как в двух-, так и в пятифунтовых (2270г) банках. Интересно, что все продукты можно считать практически идентичными — у них одинаковое все: от состава до вкусовых решений и даже цены. Все они содержат чистый яичный альбумин, который производится из цельных яиц, а не только из белков. То есть, состав аминокислот получившегося порошка близок к идеалу. Все продукты обезжирены либо практически полностью (0,5 грамма жиров) либо таки полностью (этим отличается «дайматайзовский» протеин). Вкусовых решений всего два: ваниль и шоколад. Но, как по мне, все эти «сливочные печенья», «клубники в шоколаде» или «яблоки с корицей» приедаются достаточно быстро, а напитки с ванильным и шоколадным вкусом пьются легко и совершенно не надоедают. Впрочем, «на вкус и цвет…» Наконец, цена. Для маленькой банки она держится на уровне 45 долларов США в рублевом либо гривневом эквиваленте, для большой — 90 долларов.

Плюсы и минусы

Собственно говоря, минус у протеинового напитка из яичного белка один -достаточно высокая цена. Она-то и является тем сдерживающим фактором, который мешает широкому распространению яичного протеина. Из плюсов напитка можно отметить сбалансированный аминокислотный состав (даже добавляя к белкам яиц некоторое количество желтков, вам не удастся достичь идеала, а тут -пожалуйста), практически полное отсутствие жиров (хотя далеко не все из них вредны, а некоторые являются весьма полезными), легкость приготовления. Да и выпить коктейль, как ни крути, легче, чем съесть 5-6 яиц, даже если часть желтков выбросить в мусорное ведро. Перевешивают ли все эти плюсы один минус? Если вы не стеснены в средствах, то безусловно. В противном случае — сомнительно. В общем, считайте сами и выбирайте то, что по карману именно вам.

Употребление протеина

Протеины можно употреблять в усвояемой дозе в любом возрасте, без вреда для здоровья. Можно с уверенностью сказать, что вред от употребления протеина совершенно ничтожен в сравнении с вредом организму от употребления фастфуда и кондитерских изделий.

О вреде протеина

Протеины можно применять в любом возрасте, без какого-либо вреда для здоровья, так как все они производятся из пищевого сырья. После специальных методов очистки получается белок, который лишен углеводов и жиров, неотъемлемых компонентов пищи. Белок, содержащийся в спортивных добавках, имеет естественное происхождение и полностью физиологичен по отношению к организму человека. Необходимость применения очищенного белка диктуется изменением современного образа жизни.  Гиподинамия, стресс, физическая нагрузка, получаемая за короткий период времени, все это сокращает потребность в жирах и углеводах, однако потребность в белках остается, так как строительный материал требуется в таких же количествах. Технологический прогресс позволил нам изменить диету, и сделать ее более адекватной по отношению к современному образу жизни.  Яркий тому пример — протеины или высокобелковые смеси, применение которых просто неизбежно для сохранения хорошей физической формы, занятий бодибилдингом и снижения массы тела.  Тем не менее, надо заметить, что у некоторых людей встречается индивидуальная непереносимость белка, так же как это бывает с обычными продуктами, только гораздо реже. Это может проявляться аллергическими реакциями и расстройствами пищеварения. Последний недуг возникает в виду недостаточного количества ферментов расщепляющих белки, либо при дисбактериозах кишечника. При этом патогенная флора кишечного содержимого начинает активно делиться, поскольку белок является питательным веществом не только для человека, но и для микробов. Протекает данное состояние по типу пищевого отравления и проявляется метеоризмом, диареей, абдоминальными болями. В подобных ситуациях необходимо принимать дополнительно ферменты, либо снижать дозировку протеина. Реже развиваются запоры, которые устраняются при корректировках диеты.

Употреблять протеин вредно только если вы не соблюдаете дозировки

В белках много азота, а он выводится из организма только с мочой. При избыточном потреблении или недостаточной физической нагрузке протеин вместо того, чтобы использоваться на наращивание мышечной массы, должен будет просто выводиться из организма. Из за этого возникает дополнительная нагрузка на почки. Поэтому, если вы потребляете протеин необходимо пить много жидкости. Рекомендуют пить не меньше 4 литров воды в день. Доза протеина рассчитывается исходя из вашего веса и уровня физической нагрузки. Если у вас нет патологии почек, то вы можете смело принимать белковый концентрат в количествах не превышающих норму.

Исследования

Реальный вред протеина возможен при некоторых заболеваниях почек, особенно при почечной недостаточности. Многие склонны полагать, что белки могут сами вызывать заболевания почек, но многочисленные исследования показали, что дозы, рекомендуемые в современном бодибилдинге, не повреждают внутренние органы. В тех же случаях, когда прием протеинов связан с манифестаций того или иного заболевания почек, было доказано, что заболевание почек уже имелось на момент, однако не проявлялось клинически, либо присутствовала явная генетическая предрасположенность. После отмены добавки происходит полная обратимость изменений до исходного состояния. Научная статья под авторством Silverberg NB за 2012 год сообщает о случаях акне после приема добавок на основе сывороточного белка. При этом механизм и точные фракции, задействованные в патологическом процессе остаются неизвестными. Есть данные о повышении уровня пролактина, при употреблении высоких доз длительное время. Некоторые побочные эффекты могут возникать при употреблении соевого белка мужчинами, поскольку в нем могут содержаться фитоэстрогены, схожие по действию с женскими половыми гормонами — эстрогенами. Довольно часто на соевый белок возникает аллергическая реакция. Побочные эффекты протеина возможны и как проявление глютеновой непереносимости. Если ваша пищеварительная система не воспринимает глютен, смотрите внимательно указания в составе о его наличии. Так например, в одном из исследований двадцати здоровых мужчин занимающихся тяжелой атлетикой принимали дополнительно белок в количестве 2,9 грамм на килограмм массы тела на протяжении 28 дней. Через месяц были проведены анализы, которые показали, что никаких негативных изменений в организме не произошло, вред протеина не был выявлен.

Польза протеина

Protein(с английского)- белок, а белок является строительным материалом для мышц, да и не только для них. Протеин нужен для набора мышечной массы. Существуют разные виды протеиновых добавок, каждый имеет свои уникальные свойства. Протеин который усваивается быстро следует употреблять сразу после пробуждения, а так же после тренировки. Медленно усваиваемый протеин следует принимать перед сном. При использовании сывороточного протеина, вы будете получать около десяти процентов иммуноглобулина белка, который не поврежден. Это означает, что у этого белка есть две пары полипептидных цепей. Хотя это может быть слишком запутанным для среднего человека, чтобы понять, что значит для вас это свойство протеина. Если просто сказать то ваши мышцы получают именно те аминокислоты, то есть, то из чего состоит белок, которые дают рост вашим мышцам. Тем кто наращивает мышцы важно в достаточной мере принимать кальций . Нет иных источников, в которых содержалось бы столько же аминокислот с разветвленной цепью, сколько содержится в сывороточном протеине. Вы должны потреблять эти аминокислоты, потому что вы действительно потеряете их, когда мышцы будут расти. Большинство людей не осознают, что мышцы повреждаются при тренировке очень сильно, но сывороточный протеин по существу заменяет все, что мышцы теряют во время и после тренировок. В этом большая польза протеина. Сывороточный протеин также помогает детоксикации организма, он помогает производить организму эндогенного глютамина больше. Польза протеина и в том, что он также помогает сделать вашу иммунную систему сильной. И это еще одно полезное свойство протеина. Вы можете задаться вопросом, как тело строители тренируются столько изо дня в день, без боли в мышцах. На самом деле, новички часто после первых двух тренировок перестают заниматься, просто потому, что они не могут терпеть боль. Вот еще одно польза от сывороточного протеина. Сывороточные белковые цепи, содержат четыре незаменимые аминокислоты, которые также действуют как естественные болеутоляющие средства. В целом, сыворотка протеин имеет много полезных свойств, которые очень важны для наращивания мышц, потому что наш организм использует лучшим образом такой белок, лучше чем любой другой тип белка. О том чем полезен нам белок, читайте в предыдущей статье. Но, как и все остальное, Есть недостатки сывороточного протеина. Во-первых, лучшие протеины на рынке являются достаточно дорогими, что делает их недоступными для большинства людей, которые попадают в треножерный зал. Есть протеины, которые доступны по цене, но они обычно гораздо более низкого качества, и часто полны сахара. Кроме того, эти более дешевые продукты не усваиваются так легко, как качественный протеин. В целом, однако, наиболее серьезные культуристы будут искать хороший протеин, так как полезных свойств в протеине так много, в то время как недостатки, как правило, только включают в себя стоимость продукта. Проще говоря, вы не можете обойтись сывороточного протеина, если вы серьезно относитесь к бодибилдингу. Если посмотреть на то, как много пользы от протеина для наращивания мышц, кажется нелепым, что он когда-то считался отходами в процессе производства молока и сыра. 

Многокомпонентный протеин

Очень многие спортсмены употребляют высокобелковые смеси для компенсации дефицита аминокислот

Очень многие спортсмены употребляют высокобелковые смеси для компенсации дефицита аминокислот, необходимых для роста и развития качественной мускулатуры.

Как протеин может помочь росту мышц?

Протеины — это самые важные компоненты для мышечной массы, позволяющие осуществить тренировку на более высоком уровне, потому как они повышают выносливость, когнитивную активность и ускоряют восстановление. Протеины делятся на два типа — на основе растительных или животных белков быстрого либо медленного усвоения. Конечно, логичнее приобрести одновременно несколько упаковок с разными смесями, но далеко не всем спортсменам это удобно как в применении, так и для финансовой стороны, исходя из этого, самым оптимальным вариантом белкового спортивного питания считаются комплексные добавки.

Многокомпонентный протеин — что это такое и как выбрать?

Основной особенностью многокомпонентного протеина является то, что он изготовлен из нескольких видов белка и чаще всего, в него включены матрицы компонентов с различной скоростью абсорбции:

Сывороточный белок, который обеспечивает сиюсекундный анаболический отклик. В основном, это сывороточный изолят или многокомпонентный протеин сыворотки — изолированная, гидролизованная и концентрированная вытяжки.

Яичный альбумин. Замечательно усваивается и в таблице скорости абсорбции, находится на промежуточной позиции между сывороткой и медленными белками. Казеин. Систематически транспортирует аминокислоты, и тем самым питает массу тела до 8 часов. Преимущественно выгоден многокомпонентный протеин для похудения, который в составе имеет казеинат кальция, поскольку он не только предотвращает мышечный катаболизм в период отдыха и отсутствия повседневного питания, но и снижает аппетит.

Соевый белок. Кроме адекватной цены, он имеет массу антиоксидантных свойств и характеризуется как медленная низкокалорийная добавка. Соевый белок подойдет почти для всех тренинг целей. Возможно применять многокомпонентный протеин для набора мышечной массы, для снижения веса, для возмещения расходов питательных элементов на силовых и высокоинтенсивных тренировках. Комплексные протеины не менее востребованы, чем другие белковые смеси. Довольно тяжело сказать, какой протеин лучше сывороточный или многокомпонентный, ведь, по сути, это два равноценных продукта спортивного питания. Главным отличием сывороточного протеина от многокомпонентного в том, что сывороточный протеин почти что сразу и полноценно восполняет белковый дефицит, даже после усиленной тренировки, а многокомпонентный протеин, подкрепляет мышцы и предоставляет антикатаболическую защиту на долгосрочное время.

Как пить много компонентные протеины?

Для того, чтобы многокомпонентный протеин оказал максимальную поддержку организму, необходимо понимать то, как употреблять спортивную добавку наиболее оптимально. Принимать смесь лучше всего за 2 часа перед занятиями в тренажерном зале. Тем самым, вы сможете обеспечить полноценный протеиновый заряд на всю тренировку. После занятия спортом, оптимальнее будет принять сывороточный продукт, потому как организм потребует высокое количество чистых быстрых ферментов, для насыщения белкового голода и активации роста мышечной ткани.

Для качественной защиты от катаболизма в период отдыха, советуют употреблять многокомпонентный протеин на ночь, перед сном. В поездке, либо на работе, довольно-таки часто приходится долго обходиться без пищи. Это время, в особенности негативно отражается на мышечной массе, которая не получает требуемой подпитки для роста, энергообмена и восстановления. Поэтому целесообразно также принимать многокомпонентный протеин между приёмами питания, если Вы уверены, что следующий приём пищи будет не скоро.


мышечных белков

% PDF-1.4 % 1 0 объект > эндобдж 11 0 объект /Заголовок /Предмет / Автор /Режиссер / Ключевые слова / CreationDate (D: 20210513171319-00’00 ‘) / ElsevierWebPDFS Технические характеристики (6.5) / ModDate (D: 20181003121223 + 02’00 ‘) / DOI (10.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8) / роботы (noindex) >> эндобдж 2 0 obj > эндобдж 3 0 obj > эндобдж 4 0 obj > эндобдж 5 0 obj > эндобдж 6 0 obj > эндобдж 7 0 объект > поток application / pdfdoi: 10.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8

  • Мышечные белки
  • Майк Боланд
  • Лавдип Каур
  • Фэн Мин Чиан
  • Тьерри Астрюк
  • Мышца
  • Белковое питание
  • Мясо
  • Миофибрилла
  • Соединительная ткань
  • Миозин
  • Актин
  • Коллаген
  • Энциклопедия пищевой химии, 2018 1-17.10.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8
  • Elsevier
    • книга Энциклопедия пищевой химии © Elsevier Inc., 2018 г. Все права защищены 978-0-12-814026-01-1711710.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8 http://dx.doi.org/10.1016/B978-0-12 -814026-0.21602-86.510.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8noindexElsevier2018-04-24T15: 07: 52 + 05: 302018-10-03T12: 12: 23 + 02: 002018-10-03T12: 12 : 23 + 02: 00TrueAcrobat Distiller 8.1.0 (Windows) uuid: 70092de4-4bd6-415e-aba3-d1b86796dc7euuid: d08fe108-6638-4b00-afde-ca4b884ebf31 конечный поток эндобдж 8 0 объект > эндобдж 9 0 объект > эндобдж 10 0 obj > эндобдж 12 0 объект > эндобдж 13 0 объект > эндобдж 14 0 объект > эндобдж 15 0 объект > эндобдж 16 0 объект > эндобдж 17 0 объект > эндобдж 18 0 объект > эндобдж 19 0 объект > эндобдж 20 0 объект > эндобдж 21 0 объект > эндобдж 22 0 объект > эндобдж 23 0 объект > эндобдж 24 0 объект > эндобдж 25 0 объект > эндобдж 26 0 объект > эндобдж 27 0 объект > эндобдж 28 0 объект > эндобдж 29 0 объект > / ProcSet [/ PDF / Text / ImageC / ImageB / ImageI] >> эндобдж 30 0 объект > поток x ڝ XɎ6 + | ҷ / 㹤) ZX $ = `q + nɰTM; ~ ke [\ 0> $ X ^ nLvu9DL, ZZw6 = Y7 |.GjiG > \ Mg {y / O4IQ (& Z.q & yf-bwp3 = `Ѣ # ӠMt» {sQy L ~ & @ lFp # p ͊pu’RA [7xS5 # gI # F [l; | 4 & ‘Ys8rEy + ɣdY

    Muscle Protein — обзор

    Мультигенные семейства кодируют мышечные белки

    Насколько нам известно, существует множество изоформ всех миофибриллярных белков. Они кодируются семействами генов, вероятно, у всех видов млекопитающих. Экспрессия этих генов имеет тенденцию быть тканеспецифичные или специфичные для типа волокон, и для многих существуют изоформы для плода, взрослого и (для некоторых) неонатального происхождения.

    Геном человека содержит 20 или более генов актина и псевдогенов (или их большие сегменты), распределенных на нескольких хромосомах. По-видимому, гены актина часто дублировались в процессе эволюции. Как упоминалось ранее, шесть генов актина экспрессируются в значительном количестве у млекопитающих тканеспецифическим образом. Гены актина скелета и миокарда расположены на хромосомах 1 и 15 соответственно.

    Ген мышечного MHC типа I расположен на хромосоме 14 как у человека, так и у мыши.Этот ген также кодирует сердечный β MHC, хотя это не идентичный белок. MHC скелетных мышц типа II находятся на 17 хромосоме у человека (11 у мышей). Существует также сердечный α MHC и эмбриональные и неонатальные сердечные и скелетные MHC.

    Точно так же существует множество генов регуляторных белков. В случае тропонина, например, существует два гена скелетных мышц для Tn I, один экспрессируется в быстрых, а другой — в медленных волокнах, а сердечный Tn I специфичен для миокарда.Сердце плода экспрессирует этот Tn I вместе с медленным Tn I скелета. Сердечный Tn I на 30-32 аминокислоты длиннее любого Tn I в скелете, и поэтому его легко отличить от них. У пациентов с инфарктом миокарда (ИМ) Tn I появляется в плазме примерно через 4 часа после ИМ и остается повышенным в течение примерно семи дней. Для Tn C также есть два скелетных гена и один кардиальный ген. Tn T также имеет две формы скелетных мышц: быструю и медленную. Существуют также две изоформы взрослого сердечного Tn T, называемые Tn T 1 и Tn T 2 , и две изоформы сердечного Tn T плода.Считается, что в каждом возрасте две формы являются результатом альтернативного сплайсинга РНК. Преобладающей изоформой для взрослых является Tn T 2 , и было обнаружено, что Tn T 2 в сыворотке повышается примерно через четыре часа после инфаркта миокарда и остается определяемым в течение примерно 14 дней. Хотя сообщалось, что и Tn T, и Tn I на 90% (или более) чувствительны и специфичны для ИМ, было обнаружено, что Tn I не подвергается онтогенному рекапитуляции при повреждении ткани, что дает ему преимущество перед CKMB (или Tn T ) при подозрении на ИМ.Либо Tn T, либо Tn I могут использоваться в клинической практике, и анализ тропонина стал частью стандарта лечения в случаях подозрения на ИМ. У людей с нестабильной стенокардией у людей с повышенным уровнем сердечных тропонинов (особенно Tn I и Tn T) гораздо больше шансов, чем у других, иметь сердечный приступ в ближайшие месяцы, поэтому анализ тропонина имеет прогностическую, а также диагностическую ценность.

    Точно так же множественные гены, альтернативный сплайсинг РНК и посттрансляционные модификации приводят к множеству эссенциальных и регуляторных легких цепей, тропомиозинов, тайтинов и других миофибриллярных белков.Ферменты энергетического пути по-разному экспрессируются в различных типах скелетных волокон, в сердечных и гладких мышцах и на разных стадиях развития. Это также относится к регуляторным белкам Ca 2+ , таким как SR Ca 2+ -АТФаза, где один ген экспрессируется в волокнах FT, называемых SERCA1, а другой — в ST и сердечных волокнах, называемых SERCA2.

    Нуклеотидные последовательности нескольких копий генов имеют тенденцию со временем расходиться. Однако первичная структура актина должна быть законсервирована, как упоминалось ранее, из-за большого количества сайтов специфического связывания по отношению к количеству аминокислот.Последовательность актина слизистой плесени Physarum polycephalum отличается только на 8% от таковой актина скелетных мышц млекопитающих. Различные семейства миозинов сильно различаются, особенно в области хвоста и шеи, а некоторые имеют только одну тяжелую цепь. Количество легких цепей может варьироваться от одной до шести. Однако в миозине II гораздо меньше вариаций. Напр., Повторяющаяся структура хвостовых областей в мышечных МНС является высококонсервативной, и есть несколько сегментов сайтов связывания актина и АТФазы в головках, которые консервативны не только в подсемействе миозина II, но и во всех семействах миозина.Существует также поразительное структурное сходство между головками миозина и моторным кинезином микротрубочек, несмотря на общее отсутствие сходства последовательностей, и есть некоторые ключевые последовательности в областях связывания нуклеотидов, которые являются высококонсервативными. G-белки — это еще один класс белков, которые, как и головки миозина, связывают две другие структуры нуклеотид-зависимым образом, и G-белки также очень похожи по структуре на миозиновые головки и имеют поразительную гомологию последовательностей в области сайта связывания нуклеотидов. .Таким образом, эти молекулярные моторы и G-белки имеют общие структурные особенности, и вполне вероятно, что понимание одного из них улучшит понимание других.

    Белки в структурах — мышца

    Ученые интересуются строением мышц по разным причинам. Например, диетологам необходимо знать детали структуры и химического состава мышц, чтобы они могли консультировать пищевые компании о том, как обращаться с мясом и обрабатывать мясные продукты. Врачи, физиотерапевты и ученые в области спорта заинтересованы в том, чтобы узнать больше о мышцах, чтобы они могли более эффективно лечить мышечные травмы и заболевания.

    Мышечная ткань сокращается и расслабляется под действием электрических раздражителей, исходящих от мозга по нервам. Электрические стимулы высвобождают ионы кальция из компонента мышечной клетки. Высвобождение ионов кальция инициирует сокращение мышц. Сокращения вызывают движение тела. Вовлеченные силы могут быть огромными; все усилия, которые прилагает штангист, происходит за счет сокращения мышц. Откуда берется необходимая энергия?

    Особые небольшие молекулы ( АТФ, , аденозинтрифосфат), вырабатываемые во время дыхания, обеспечивают запас энергии, который используют мышцы.Когда эти маленькие молекулы распадаются, они передают энергию мышцам. Как мышцы могут превратить эту химическую энергию в кинетическую энергию?

    Это белки в мышцах, которые реагируют на нервные импульсы, изменяя упаковку своих молекул. Однако, чтобы увидеть, как это работает, нам нужно посмотреть, как молекулы собираются вместе, и на их структуру.

    Сотни мышечных волокон длиной до нескольких сантиметров каждое объединяются в одну мышцу.Каждое волокно состоит из множества мелких миофибрилл (рис. 5). Миофибриллы имеют характерный узор из поперечных линий, называемых полосами , которые образованы расположением белковых молекул.

    Молекулы белка образуют нитей . Есть два типа нити накала; толстый и тонкий. Толстые нити содержат миозина , тонкие нити содержат актина , тропонина и тропомиозина . Ученые считают, что мышцы сокращаются за счет скольжения двух типов волокон друг над другом, так что они больше перекрываются (рис. 5).

    Фантастические мышечные белки и где их найти — ScienceDaily

    Исследователи из Центра молекулярной медицины Макса Дельбрюка Ассоциации Гельмгольца (MDC) разработали модель мыши, которая позволяет им заглянуть внутрь работающей мышцы и идентифицировать белки, которые позволяют саркомеру сокращаться, расслабляться, сообщать о своих энергетических потребностях и адаптироваться к упражнениям. В частности, они смогли составить карту белков в определенных субрегионах саркомера, начиная с «Z-диска», границы между соседними саркомерами.Это само по себе было значительным шагом вперед в изучении поперечно-полосатой мышцы.

    В процессе они сделали неожиданное открытие: миозин, один из трех основных белков, образующих поперечно-полосатые мышечные волокна, по-видимому, проникает в Z-диск. Модели того, как миозин, актин и эластичный каркасный белок titin работают вместе, в значительной степени игнорируют возможность того, что миозиновые филаменты проникают в структуру Z-диска. Только недавно немецкие ученые предположили, что это так, но до сих пор не было экспериментальных данных, подтверждающих эту модель.

    «Это будет неожиданностью даже для исследователей миозина», — говорит профессор Майкл Готтхардт, возглавляющий лабораторию нейромышечной и сердечно-клеточной биологии MDC. «Это касается самых основ того, как мышцы генерируют силу».

    Кто там?

    Команда Готтхардта, в которую входили первые авторы доктор Франциска Рудольф и доктор Клаудиа Финк, с помощью коллег из MDC и Университета Геттингена, никогда не пыталась подтвердить эту теорию.Их основная цель состояла в том, чтобы идентифицировать белки в Z-диске и рядом с ним. Для этого они разработали модель мыши с искусственным ферментом под названием BioID, вставленным в гигантский белок тайтин. Затем Titin-BioID пометил белки рядом с Z-диском.

    Саркомеры — это крошечные молекулярные машины, наполненные тесно взаимодействующими белками. До сих пор было невозможно разделить белки, специфичные для разных субрегионов, особенно в живых, функционирующих мышцах. «Titin-BioID исследует определенные области структуры саркомера in vivo», — говорит д-р.Филипп Мертинс, возглавляющий лабораторию протеомики MDC. «Это было невозможно раньше».

    Команда впервые применила BioID у живых животных в физиологических условиях и определила 450 белков, связанных с саркомером, из которых около половины уже известны. Они обнаружили разительные различия между сердцем и скелетными мышцами, взрослыми и неонатальными мышами, которые связаны со структурой саркомера, передачей сигналов и метаболизмом. Эти различия отражают потребность ткани взрослого человека в оптимизации производительности и выработки энергии по сравнению с ростом и ремоделированием ткани новорожденного.

    «Мы хотели знать, кто там, кто игроки», — говорит Готтхардт. «Большинство было ожидаемым, подтверждая наш подход».

    Сюрприз

    Белок, который они не ожидали увидеть в Z-диске, был миозином, который интегрирован в противоположном участке саркомера. Когда мышца начинает двигаться, миозин движется вдоль актина, сближая соседние Z-диски. Это скольжение актиновых и миозиновых нитей создает силу, которая позволяет нашему сердцу перекачивать кровь или нашим скелетным мышцам, чтобы поддерживать осанку или поднимать объект.

    Эта так называемая «скользящая филаментная модель» саркомера описывает производство силы и помогает объяснить, как соотносятся сила и длина саркомера. Однако современные модели не могут предсказать поведение полностью сжатых саркомеров. Эти модели предположили, что миозин не проникает в Z-диск при движении вдоль актина. Были некоторые намеки на то, что, возможно, так и будет. «Но мы не знали, было ли то, что мы видели в образцах окрашенных тканей, артефактом или реальной жизнью», — говорит Готтхардт.«С помощью BioID мы можем сидеть за Z-диском и смотреть, как проходит миозин».

    Готтхард соглашается с предложенной теорией, согласно которой миозин, попадающий в Z-диск, может ограничивать или ослаблять сокращение. Это может помочь решить текущую проблему, с которой ученые рассчитали, сколько силы может создать мышечное волокно по отношению к его длине, и приведет к усовершенствованной модели саркомера и, возможно, послужит для защиты мышц от чрезмерного сокращения.

    Почему это важно

    Понимание того, как мышечные волокна расширяются и сокращаются на молекулярном уровне в нормальных условиях, важно, чтобы исследователи могли затем определить, что происходит не так, когда мышцы повреждены, больны или атрофируются с возрастом.Определение того, какие белки вызывают проблемы, потенциально может помочь в определении новых целей лечения пациентов с сердечными заболеваниями или заболеваниями скелетных мышц.

    Готтхардт и его команда планируют в следующий раз использовать BioID для изучения животных с различными патологиями, например, чтобы увидеть, какие белки участвуют в атрофии мышц. «Возможно, белок, которого обычно нет, попадает в саркомер, и это часть патологии», — говорит Готтхардт. «Мы можем найти это с помощью BioID».

    Содержит ли мышечная ткань разные типы белка?

    Белок

    Мышечная ткань содержит множество различных белков с множеством различных функций.Белки мяса сгруппированы в три общих класса: (1) миофибриллярные, (2) стромальные и (3) саркоплазматические. Каждый класс белков отличается по функциональным свойствам, которые они вносят в мясо.

    Миофибриллярные белки — Мышечные волокна, мышечные клетки, сгруппированные в мышечные пучки, состоят из миофибрилл. Белки, составляющие миофибриллы, включая актин, миозин и некоторые другие, вместе называются миофибриллярными белками. Наиболее важными для структуры мышечных волокон миофибриллярными белковыми компонентами являются актин и миозин.Они представляют собой наиболее распространенные белки в мышцах и непосредственно участвуют в способности мышц сокращаться и расслабляться.

    Упорядоченное расположение белковых молекул, актина, миозина и других миофибриллярных белков, формирует миофиламенты. При просмотре в электронный микроскоп эти нити образуют узор из поперечных полос, которые видны как чередующиеся светлые и темные полосы. Ремешки будут различаться по длине в зависимости от состояния сокращения или расслабления мышц.Во время сокращения актиновые и миозиновые нити скользят вместе, образуя более сложный белок, известный как актомиозин. Там, где эти нити перекрываются, в полосчатой ​​структуре появляются более темные полосы. Предубойная и посмертная обработка чрезвычайно важны для контроля состояния мышечного сокращения, поскольку это связано с их болезненностью. если мышцы сокращаются (полосы перекрываются), когда мясо готовится к употреблению, оно будет менее нежным.

    Стромальные белки —Соединительная ткань состоит из водянистого вещества, в котором диспергирован матрикс фибрилл стромального белка; эти стромальные белки представляют собой коллаген, эластин и ретикулин.

    • Коллаген. Коллаген — самый распространенный белок, обнаруженный в неповрежденном теле млекопитающих. Он присутствует в рогах, копытах, костях, коже, сухожилиях, связках, фасциях, хрящах и мышцах. Коллаген — это уникальный и специализированный белок, который выполняет множество функций. Основные функции коллагена — обеспечивать силу и поддержку, а также помогать формировать непроницаемую мембрану (как в коже). В мясе коллаген является основным фактором, влияющим на нежность мышц после приготовления.Коллаген нелегко расщепить при приготовлении, за исключением методов приготовления с использованием влажного тепла. Коллаген белый, тонкий и прозрачный. Микроскопически он представляет собой свернутую в спираль формацию, которая при нагревании размягчается и сжимается в короткую густую массу, что помогает придать приготовленному мясу пухлый вид. Сам по себе коллаген жесткий; однако нагревание (до соответствующей температуры) превращает коллаген в нежный желатин.
    • Эластин. Эластин содержится в стенках кровеносной системы, а также в соединительных тканях по всему телу животного и обеспечивает эластичность этих тканей.Эластин иногда называют «желтой» соединительной тканью из-за его цвета. Тыльная связка (тяжелый хрящ), присутствующая в жареных и стейках из лопаток, ребер, представляет собой почти чистый эластин. В отличие от коллагена, эластин не разрушается при приготовлении с использованием влажного тепла и его следует удалять из порезов, где он есть. К счастью, мышечная ткань молодых животных содержит относительно мало эластина.
    • Ретикулин. Ретикулин присутствует в гораздо меньших количествах, чем коллаген или эластин. Предполагается, что ретикулин может быть предшественником коллагена и / или эластина, поскольку он более распространен у молодых животных.Старые животные могут, но не обязательно, иметь больше соединительной ткани на единицу мышечной массы, чем молодые животные. Перекрестные связи между молекулами коллагена увеличиваются (уменьшая восприимчивость коллагена к солюбилизации, вызванной теплом) у старых животных, давая более жесткие мышцы, чем обнаруженные. в мышцах более молодых животных. В целом, чем меньше соединительной ткани содержится в куске мяса, тем он нежнее.

    Sarcoplasmlc Proteins — саркоплазматические белки включают пигменты гемоглобина и миоглобина, а также широкий спектр ферментов.

    • Пигменты из гемоглобина и миоглобина помогают придать мышцам красный цвет. Гемоглобин переносит кислород из легких в ткани, в том числе в мышцы. Миоглобин присутствует в мышцах и накапливает кислород, переносимый в мышцу через кровь гемоглобином, до тех пор, пока он не будет использован в метаболизме. Углекислый газ, образующийся в процессе клеточного метаболизма, диффундирует из клеток (включая клетки мышц) и транспортируется в виде бикарбонат-иона в легкие, где он выдыхается в виде углекислого газа.Миоглобин присутствует в саркоплазме или жидкости для купания мышечной клетки; гемоглобин — это белок, содержащийся в красных кровяных тельцах или эритроцитах. В мясе содержится значительное количество гемоглобина, потому что не вся кровь удаляется из капилляров, артериол и венул во время убоя и разделки.

      Цвет мышечных банок влияет на класс качества говяжьих туш, установленный Министерством сельского хозяйства США. Цвет также играет важную роль в эстетической привлекательности мяса в рыночной витрине. Цветовой диапазон от розового до красного в мышцах частично зависит от количества присутствующего миоглобина и частично из-за химического состояния (и свободных участков связывания) гема в миоглобине и гемоглобине.

      Различия в концентрации миоглобина зависят от вида, возраста и пола животного, а также типа мускулов. В мышцах крупного рогатого скота больше миоглобина, чем у свиней; зрелые овцы больше, чем ягнята; быков больше, чем коров; и постоянно работающие мышцы диафрагмы содержат больше миоглобина, чем менее часто используемые мышцы, такие как longissimus dorsi.

      При контакте с воздухом пигменты (миоглобин и гемоглобин) на поверхности мышц насыщаются кислородом.Оксигенация образует ярко-красный оксимиоглобин. Внутренняя часть мышцы останется фиолетовой, потому что кислород не может проникнуть в центральную часть мышцы. Мясо в магазинной упаковке (завернутое в кислородопроницаемую пластиковую пленку) обычно ярко-красного цвета, в то время как мясо в вакуумной упаковке имеет лилово-красный цвет из-за пониженной проницаемости для кислорода упаковочной пленки. Говяжий фарш обычно упаковывают для розничной продажи в прозрачную кислородопроницаемую пленку, благодаря которой внешний вид становится ярко-красным. Когда эти упаковки открываются и устройство разламывается, внутренняя часть голавля или пирожка будет темно-коричневой или пурпурной, но она тоже станет светлее через несколько минут под воздействием кислорода воздуха.Длительное воздействие кислорода вызывает окисление оксимиоглобина и образование метмиоглобина непривлекательного коричневато-красного цвета. Хотя вкусовые качества такого мяса после приготовления могут быть удовлетворительными, коричневая мышца становится прогорклой и невкусной быстрее, чем ярко-красная мышца, если происходит дальнейшее хранение (до приготовления).

      В процессе отверждения миоглобин непрочно соединяется с оксидом азота с образованием нитрозомиоглобина. При приготовлении нитрозомиоглобин превращается в нитрозогемохром, который обычно затвердевает, имеет розовый цвет и чувствителен к свету.По этой причине вяленое мясо (например, ломтики ветчины) часто выставляют в ящике для мяса с мясом (на поддоне для пенопласта), перевернутым лицевой стороной вниз. Хотя нитрозогемохром чувствителен к свету, он термостабилен. В результате повторный нагрев вяленого мяса не приводит к дальнейшему изменению его цвета. Напротив, свежее мясо становится коричневато-красным при приготовлении, потому что образуются денатурированные глобины, гемихром и гемохром.

    • Ферменты, которые естественным образом встречаются в мышечной ткани, продолжают функционировать во время выдержки мяса.Протеолитические ферменты — это те, которые расщепляют белок, амилолитические ферменты расщепляют углеводы, а липолитические ферменты расщепляют жиры. Во время старения протеолитические ферменты расщепляют миофибриллярные белки, тем самым способствуя нежности мяса. Ферменты (например, активируемые кальцием протеазы и катепсины), ответственные за тендеризацию, чувствительны к времени и температуре — чем дольше мясо остается при температуре, оптимальной для фермента активности, тем более полным будет ферментативная деградация белков миофибриллы.

    Азотные экстрактивные вещества — еще одна группа веществ, связанных с белками (но не настоящих белков), представляет собой азотистые вещества и нуклеопептиды. Эти водорастворимые компоненты стимулируют выделение желудочного сока при проглатывании приготовленного мяса. Наряду с жиром они (особенно нуклеотиды и нуклеозиды и побочные продукты их метаболизма — ксантин и гипоксантин) обеспечивают большую часть аромата и вкуса мяса. Примерами этой группы веществ являются креатин, креатинин, пурины и свободные аминокислоты.Большее количество азотистых экстрактивных веществ присутствует в мышцах старых животных, и их больше в более активных мышцах, которые встречаются в менее нежных порезах. Азотистые экстракты частично ответственны за так называемый «дикий (интенсивный) вкус» мяса диких животных.

    Мышечная ткань содержит множество различных белков с множеством различных функций. Белки мяса сгруппированы в три общих класса: (1) миофибриллярные, (2) стромальные и (3) саркоплазматические.Каждый класс белков отличается по функциональным свойствам, которые они вносят в мясо.

    Миофибриллярные белки — Мышечные волокна, мышечные клетки, сгруппированные в мышечные пучки, состоят из миофибрилл. Белки, составляющие миофибриллы, включая актин, миозин и некоторые другие, вместе называются миофибриллярными белками. Наиболее важными для структуры мышечных волокон миофибриллярными белковыми компонентами являются актин и миозин. Они представляют собой наиболее распространенные белки в мышцах и непосредственно участвуют в способности мышц сокращаться и расслабляться.

    Упорядоченное расположение белковых молекул, актина, миозина и других миофибриллярных белков, формирует миофиламенты. При просмотре в электронный микроскоп эти нити образуют узор из поперечных полос, которые видны как чередующиеся светлые и темные полосы. Ремешки будут различаться по длине в зависимости от состояния сокращения или расслабления мышц. Во время сокращения актиновые и миозиновые нити скользят вместе, образуя более сложный белок, известный как актомиозин. Там, где эти нити перекрываются, в полосчатой ​​структуре появляются более темные полосы.Предубойная и посмертная обработка чрезвычайно важны для контроля состояния мышечного сокращения, поскольку это связано с их болезненностью. если мышцы сокращаются (полосы перекрываются), когда мясо готовится к употреблению, оно будет менее нежным.

    Стромальные белки —Соединительная ткань состоит из водянистого вещества, в котором диспергирован матрикс фибрилл стромального белка; эти стромальные белки представляют собой коллаген, эластин и ретикулин.

    • Коллаген. Коллаген — самый распространенный белок, обнаруженный в неповрежденном теле млекопитающих. Он присутствует в рогах, копытах, костях, коже, сухожилиях, связках, фасциях, хрящах и мышцах.Коллаген — это уникальный и специализированный белок, который выполняет множество функций. Основные функции коллагена — обеспечивать силу и поддержку, а также помогать формировать непроницаемую мембрану (как в коже). В мясе коллаген является основным фактором, влияющим на нежность мышц после приготовления. Коллаген нелегко расщепить при приготовлении, за исключением методов приготовления с использованием влажного тепла. Коллаген белый, тонкий и прозрачный. Микроскопически он представляет собой свернутую в спираль формацию, которая при нагревании размягчается и сжимается в короткую густую массу, что помогает придать приготовленному мясу пухлый вид.Сам по себе коллаген жесткий; однако нагревание (до соответствующей температуры) превращает коллаген в нежный желатин.
    • Эластин. Эластин содержится в стенках кровеносной системы, а также в соединительных тканях по всему телу животного и обеспечивает эластичность этих тканей. Эластин иногда называют «желтой» соединительной тканью из-за его цвета. Тыльная связка (тяжелый хрящ), присутствующая в жареных и стейках из лопаток, ребер, представляет собой почти чистый эластин. В отличие от коллагена, эластин не разрушается при приготовлении с использованием влажного тепла и его следует удалять из порезов, где он есть.К счастью, мышечная ткань молодых животных содержит относительно мало эластина.
    • Ретикулин. Ретикулин присутствует в гораздо меньших количествах, чем коллаген или эластин. Предполагается, что ретикулин может быть предшественником коллагена и / или эластина, поскольку он более распространен у молодых животных. Старые животные могут, но не обязательно, иметь больше соединительной ткани на единицу мышц, чем молодые животные. между молекулами коллагена увеличивается (снижение восприимчивости коллагена к солюбилизации, вызванной нагревом) у старых животных, в результате чего мышцы становятся более жесткими, чем те, которые обнаруживаются в мышцах более молодых животных.Как правило, чем меньше соединительной ткани в куске мяса, тем он нежнее.

    Sarcoplasmlc Proteins — саркоплазматические белки включают пигменты гемоглобина и миоглобина, а также широкий спектр ферментов.

    • Пигменты из гемоглобина и миоглобина помогают придать мышцам красный цвет. Гемоглобин переносит кислород из легких в ткани, в том числе в мышцы. Миоглобин присутствует в мышцах и накапливает кислород, переносимый в мышцу через кровь гемоглобином, до тех пор, пока он не будет использован в метаболизме.Углекислый газ, образующийся в процессе клеточного метаболизма, диффундирует из клеток (включая клетки мышц) и транспортируется в виде бикарбонат-иона в легкие, где он выдыхается в виде углекислого газа. Миоглобин присутствует в саркоплазме или жидкости для купания мышечной клетки; гемоглобин — это белок, содержащийся в красных кровяных тельцах или эритроцитах. В мясе содержится значительное количество гемоглобина, потому что не вся кровь удаляется из капилляров, артериол и венул во время убоя и разделки.

      Цвет мышечных банок влияет на класс качества говяжьих туш, установленный Министерством сельского хозяйства США. Цвет также играет важную роль в эстетической привлекательности мяса в рыночной витрине. Цветовой диапазон от розового до красного в мышцах частично зависит от количества присутствующего миоглобина и частично из-за химического состояния (и свободных участков связывания) гема в миоглобине и гемоглобине.

      Различия в концентрации миоглобина зависят от вида, возраста и пола животного, а также типа мускулов.В мышцах крупного рогатого скота больше миоглобина, чем у свиней; зрелые овцы больше, чем ягнята; быков больше, чем коров; и постоянно работающие мышцы диафрагмы содержат больше миоглобина, чем менее часто используемые мышцы, такие как longissimus dorsi.

      При контакте с воздухом пигменты (миоглобин и гемоглобин) на поверхности мышц насыщаются кислородом. Оксигенация образует ярко-красный оксимиоглобин. Внутренняя часть мышцы останется фиолетовой, потому что кислород не может проникнуть в центральную часть мышцы.Мясо в магазинной упаковке (завернутое в кислородопроницаемую пластиковую пленку) обычно ярко-красного цвета, в то время как мясо в вакуумной упаковке имеет лилово-красный цвет из-за пониженной проницаемости для кислорода упаковочной пленки. Говяжий фарш обычно упаковывают для розничной продажи в прозрачную кислородопроницаемую пленку, благодаря которой внешний вид становится ярко-красным. Когда эти упаковки открываются и устройство разламывается, внутренняя часть голавля или пирожка будет темно-коричневой или пурпурной, но она тоже станет светлее через несколько минут под воздействием кислорода воздуха.Длительное воздействие кислорода вызывает окисление оксимиоглобина и образование метмиоглобина непривлекательного коричневато-красного цвета. Хотя вкусовые качества такого мяса после приготовления могут быть удовлетворительными, коричневая мышца становится прогорклой и невкусной быстрее, чем ярко-красная мышца, если происходит дальнейшее хранение (до приготовления).

      В процессе отверждения миоглобин непрочно соединяется с оксидом азота с образованием нитрозомиоглобина. При приготовлении нитрозомиоглобин превращается в нитрозогемохром, который обычно затвердевает, имеет розовый цвет и чувствителен к свету.По этой причине вяленое мясо (например, ломтики ветчины) часто выставляют в ящике для мяса с мясом (на поддоне для пенопласта), перевернутым лицевой стороной вниз. Хотя нитрозогемохром чувствителен к свету, он термостабилен. В результате повторный нагрев вяленого мяса не приводит к дальнейшему изменению его цвета. Напротив, свежее мясо становится коричневато-красным при приготовлении, потому что образуются денатурированные глобины, гемихром и гемохром.

    • Ферменты, которые естественным образом встречаются в мышечной ткани, продолжают функционировать во время выдержки мяса.Протеолитические ферменты — это те, которые расщепляют белок, амилолитические ферменты расщепляют углеводы, а липолитические ферменты расщепляют жиры. Во время старения протеолитические ферменты расщепляют миофибриллярные белки, тем самым способствуя нежности мяса. Ферменты (например, активируемые кальцием протеазы и катепсины), ответственные за тендеризацию, чувствительны к времени и температуре — чем дольше мясо остается при температуре, оптимальной для фермента активности, тем более полным будет ферментативная деградация белков миофибриллы.

    Азотные экстрактивные вещества — еще одна группа веществ, связанных с белками (но не настоящих белков), представляет собой азотистые вещества и нуклеопептиды. Эти водорастворимые компоненты стимулируют выделение желудочного сока при проглатывании приготовленного мяса. Наряду с жиром они (особенно нуклеотиды и нуклеозиды и побочные продукты их метаболизма — ксантин и гипоксантин) обеспечивают большую часть аромата и вкуса мяса. Примерами этой группы веществ являются креатин, креатинин, пурины и свободные аминокислоты.Большее количество азотистых экстрактивных веществ присутствует в мышцах старых животных, и их больше в более активных мышцах, которые встречаются в менее нежных порезах. Азотистые экстракты частично ответственны за так называемый «дикий (интенсивный) вкус» мяса диких животных.

    Биохимические и физико-химические характеристики основных мышечных белков рыб и моллюсков

  • Bertola LD, Ott EB, Griepsma S, Vonk FJ, Bagowski CP (2008) Экспрессия гена актина альфа-скелета в процессе развития.BMC Evol Biol 8: 166

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Bowman JD, Lindert S (2019) Вычислительные исследования сердечного и скелетного тропонина. Front Mol Biosci. https://doi.org/10.3389/fmolb.2019.00068

    Статья PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Brown JH, Kim KH, Jun G, Greenfield NJ, Dominguez R, Volkmann N, Hitchcock-DeGregori SE, Cohen C (2001) Расшифровка конструкции молекулы тропомиозина.Proc Natl Acad Sci USA 98: 8496–8501

    CAS PubMed Google Scholar

  • Campion LA, Choi S, Mistry HL, Coughlin DJ (2012) Экспрессия тяжелой цепи миозина и парвальбумина в плавательных и кормовых мышцах центральных рыб: молекулярная основа масштабирования сократительных свойств. Comp Biochem Physiol 163A: 223–230

    Google Scholar

  • Cao T, Thongam U, Jin JP (2019) Тропонин беспозвоночных: понимание эволюции и регуляции сокращения поперечно-полосатых мышц.Arch Biochem Biophys 666: 40–45

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Carrera M, Cañas B, Piñeiro C, Vázquez J, Gallardo JM (2006) Идентификация промысловых видов хека и гренадеров с помощью протеомного анализа парвальбумина. Протеомика 6: 5278–5287

    CAS PubMed Google Scholar

  • Carrera M, Cañas B, Gallardo JM (2012) Быстрое прямое обнаружение основного аллергена рыб, парвальбумина, с помощью выбранной масс-спектрометрии с ионным мониторингом MS / MS.J Proteom 75: 3211–3220

    CAS Google Scholar

  • Chow CJ, Yang JI, Lee PF, Ochiai Y (2009) Структурные профили и профили автоокисления миоглобинов трех видов и одного гибрида тилапии (Cichlidae, Perciformes). Comp Biochem Physiol 154B: 274–281

    CAS Google Scholar

  • de Boer J, Schöslerb H, Aiking H (2020) Рыба как альтернативный белок — ориентированный на потребителя взгляд на ее роль в переходе к более здоровому и устойчивому питанию.Аппетит 152: 104721

    PubMed Google Scholar

  • Dinh TNL, Watabe S, Ochiai Y, Hashimoto K (1985) Легкие цепи миозина из сердечной мышцы скумбрии, Pneumatophorus japonicus japonicus . Comp Biochem Physiol 80B: 203–207

    CAS Google Scholar

  • Домингес Р., Холмс К.С. (2011) Структура и функция актина. Анну Рев Биофиз 40: 169–186

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Faber MA, Pascal M, El Kharbouchi O, Sabato V, Hagendorens MM, Decuyper II, Bridts CH, Ebo DG (2017) Аллергены моллюсков: тропомиозин и другие.Аллергия 72: 842–848

    CAS PubMed Google Scholar

  • ФАО (Продовольственная и сельскохозяйственная организация) (2013) База данных FAOSTAT по снабжению продовольствием. По состоянию на 6 июня 2020 г.

  • Franzini-Armstrong C, Sweeney HL (2012) Сократительный механизм скелетных мышц. В: Hill JA, Olson EN (eds) Мышцы: фундаментальная биология и механизмы заболевания. Academic Press, Лондон, стр. 823–840

    Google Scholar

  • Fudge KR, Heeley DH (2015) Биохимическая характеристика роли глицинов 24 и 27 и треонина 179 в тропомиозине из быстрой скелетной мышцы туловища атлантического лосося.Биохимия 54: 2769–2776

    CAS PubMed Google Scholar

  • Fukuda N, Fujiura M, Kimura M, Nozawa SN (2006) Термоиндуцированное гелеобразование парамиозина из приводящей мышцы гребешка. Fish Sci 72: 1261–1268

    CAS Google Scholar

  • Fukushima H, Satoh Y, Nakaya M, Ishizaki S, Watabe S (2003) Тепловые эффекты на быстрые скелетные миозины минтая, белого горбыля и кролика в связи с образованием геля.J Food Sci 68: 1573–1577

    CAS Google Scholar

  • Gauvry L, Ennion S, Ettelaie C, Goldspink G (2000) Характеристика кодирующих последовательностей гена тяжелой цепи миозина красных и белых мышц из антарктических и тропических рыб. Comp Biochem Physiol 127B: 575–588

    CAS Google Scholar

  • Гиллис Т.Э., Тиббитс Г.Ф. (2002) Победить холод: функциональная эволюция тропонина С у костистых рыб.Comp Biochem Physiol 132A: 763–772

    CAS Google Scholar

  • Gillis TE, Marshall CR, Tibbits GF (2007) Функциональные и эволюционные отношения тропонина C. Physiol Genom 32: 16–27

    CAS Google Scholar

  • Guhathakurta P, Prochniewicz PE, Thomas DD (2018) Взаимодействие актина и миозина: структура, функция и открытие лекарств. Int J Mol Sci 19: 2628

    PubMed Central Google Scholar

  • Хамай М., Конно К. (1990) Структурная стабильность субфрагмента-1 миозина рыб.Comp Biochem Physiol 95B: 255–259

    CAS Google Scholar

  • Хартман М.А., Спудич Ю.А. (2012) Краткий обзор суперсемейства миозинов. J Cell Sci 125: 627–1632

    Google Scholar

  • Hasegawa Y (2001) Полные нуклеотидные последовательности кДНК, кодирующие изоформы тропомиозина из цепной мышцы гребешка Patinopecten yessoensis . Fish Sci 67: 988–990

    CAS Google Scholar

  • Хашимото К., Ватабе С., Коно М., Широ М. (1979) Состав мышечного белка сардины и скумбрии.Nippon Suisan Gakkaishi 45: 1435–1441

    CAS Google Scholar

  • Hayley M, Chevaldina T, Heeley DH (2011) Холодовая адаптация тропомиозина. Биохимия 50: 6559–6566

    CAS PubMed Google Scholar

  • Hirayama Y, Kanoh S, Nakaya M, Watabe S (1997) Две основные легкие цепи быстрого скелетного миозина карпа, LC1 и LC3, кодируются разными генами и меняют свое молярное соотношение после температурной акклиматизации.J Exp Biol 200: 693–701

    CAS PubMed Google Scholar

  • Holmes KC, Lehman W (2008) Гештальт-связывание тропомиозина с актиновыми филаментами. J Muscle Res Cell Motil 29: 213–219

    CAS PubMed Google Scholar

  • Huang MC, Ochiai Y (2005) Тропомиозины быстрых скелетных мышц рыб проявляют термостабильность, специфичную для каждого вида. Comp Biochem Physiol 141B: 461–471

    Google Scholar

  • Huang MC, Ochiai Y, Watabe S (2004) Структурная и термодинамическая характеристика тропомиозина из быстрых скелетных мышц синего тунца.Fish Sci 70: 667–674

    CAS Google Scholar

  • Huang MC, Lee CL, Ochiai Y, Watabe S (2019) Термостабильность тропомиозинов из быстрых скелетных мышц тропических видов рыб. Fish Physiol Biochem 45: 1189–1202

    CAS PubMed Google Scholar

  • Hubbard SJ, Beynon RJ, Thornton JM (1998) Оценка конформационных параметров как предикторов ограниченных протеолитических сайтов в структурах нативных белков.Protein Eng 11: 349–359

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ikeda D, Toramoto T, Ochiai Y, Suetake H, Suzuki Y, Minoshima S, Shimizu N, Watabe S (2003) Идентификация новых генов тропомиозина 1 иглобрюхих ( Fugu rubripes ) по геномным последовательностям и распределению тканей их стенограмм. Mol Biol Rep 30: 83–90

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ишимода-Такаги Т., Кобаяши М. (1987) Молекулярная гетерогенность и тканевая специфичность тропомиозина, полученного из различных двустворчатых моллюсков.Comp Biochem Physiol 88B: 443–452

    CAS Google Scholar

  • Ивасаки К., Кикучи К., Фунабара Д., Ватабе С. (1997) клонирование кДНК тропомиозина из переднего втягивающего мышцы биссуса мидии и его структурная целостность на основе выведенной аминокислотной последовательности. Fish Sci 63: 731–734

    CAS Google Scholar

  • Jackman DM, Waddleton DM, Younghusband B, Heeley DH (1996) Дальнейшая характеристика быстрых, медленных и тропомиозинов сердечной мышцы из лососевых рыб.Eur J Biochem 242: 363–371

    CAS PubMed Google Scholar

  • Kajita T, Takeda Y, Yoshida S, Yamada K, Matsumiya M, Fukushima H (2018) клонирование кДНК парамиозина из нескольких видов мускулов мантии кальмаров. Adv Biosci Biotechnol 9: 11–25

    CAS Google Scholar

  • Канамори М., Танака Х., Хамада Й., Нагашима Ю., Шиоми К. (2011) Новый метод экстракции, подходящий для иммуноблоттингового анализа рыбных аллергенов.Eur Food Res Technol 233: 991–997

    CAS Google Scholar

  • Kanoh S, Taniguchi J, Yamada T., Niwa E (2000) Влияние мочевины на поверхностную гидрофобность миозина акулы-реквиема. Fish Sci 66: 801–803

    CAS Google Scholar

  • Кария Ю., Очиай Ю., Хашимото К. (1986) Белковые компоненты и ультраструктура мышц рук и мантии осьминога Octopus vulgaris .Nippon Suisan Gakkaishi 52: 131–138

    CAS Google Scholar

  • Kobayashi Y, Yang T, Yu CT, Ume C, Kubota H (2016) Количественная оценка основного аллергена парвальбумина у 22 видов рыб с помощью SDS-PAGE. Food Chem 194: 345–353

    CAS PubMed Google Scholar

  • Кумета Х., Накаяма Х., Огура К. (2017) Структура раствора основного рыбного аллергена парвальбумина Sco j 1, полученного из тихоокеанской скумбрии.Научный доклад 7: 17160

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Кунимото А., Йокоро М., Мурота К., Яманиши Р., Судзуки-Ямамото Т., Сузуки М., Ютани С., Дои С., Хиемори М., Ямасита Н., Такахаши Ю., Цуджи Н., Кимото М. (2011) Пищеварение желудочно-кишечного тракта и абсорбция Pen j 1, основного аллергена креветки Курума, Penaeus japonicus . Biosci Biotechnol Biochem 75: 1249–1258

    CAS PubMed Google Scholar

  • Li XE, Holmes KC, Lehman W, Jung H, Fischer S (2010) Форма и гибкость спиральных спиралей тропомиозина: последствия для сборки и регуляции актиновых филаментов.J Mol Biol 395: 327–339

    CAS PubMed Google Scholar

  • Libera LD, Carpene E, Theibert J, Collins JH (1991) Щелочные легкие цепи миозина рыб происходят от двух разных генов. J Muscle Res Cell Motil 12: 366–371

    PubMed Google Scholar

  • Лю Р., Холк А.Л., Ян Э., Лю С., Сюэ В. (2013) Тропомиозин из тилапии ( Oreochromis mossambicus ) в качестве аллергена.Clin Exp Allergy 43: 365–377

    CAS PubMed Google Scholar

  • Manning EP, Tardiff JC, Schwartz SD (2011) Модель кальциевой активации сердечной тонкой нити. Биохимия 50: 7405–7413

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Matulef K, Sirokman K, Perreault-Micale CL, Szent-Gyögeryi AG (1998) Аминокислотная последовательность тяжелой цепи миозина кальмара.J Muscle Res Cell Motil 19: 705–712

    CAS PubMed Google Scholar

  • Mercer RC, Mudalige WA, Ige TO, Heeley DH (2011) Медленный актин скелетных мышц позвоночных — сохранение, распределение и конформационная гибкость. Biochim Biophys Acta 1814: 1253–1260

    CAS PubMed Google Scholar

  • Morita T (2003) Структурный анализ адаптации альфа-актина к высокому давлению.J Biol Chem 278: 28060–28066

    CAS PubMed Google Scholar

  • Morita T (2008) Сравнительный анализ последовательности белков тяжелой цепи миозина из конгенерированных мелко- и глубоко живущих гремучих рыб (род Coryphaenoides ). J Exp Biol 211: 1362–1367

    CAS PubMed Google Scholar

  • Motoyama K, Ishizaki S, Nagashima Y, Shiomi K (2006) Тропомиозины головоногих моллюсков: идентификация в качестве основных аллергенов и молекулярное клонирование.Food Chem Toxicol 44: 1997–2002

    CAS PubMed Google Scholar

  • Motoyama K, Suma Y, Ishizaki S, Nagashima Y, Shiomi K (2007) Молекулярное клонирование тропомиозинов, идентифицированных как аллергены у шести видов ракообразных. J Agric Food Chem 55: 985–991

    CAS PubMed Google Scholar

  • Mudalige WA, Jackman DM, Waddleton DM, Heeley DH (2007) Изоформа актина медленных скелетных мышц позвоночных.FEBS J 274: 3452–3461

    CAS PubMed Google Scholar

  • Nishita K, Tanaka H, ​​Ojima T (1994) Аминокислотная последовательность тропонина C из поперечно-полосатой приводящей мышцы гребешка. J Biol Chem 269: 3464–3468

    CAS PubMed Google Scholar

  • Нишита К., Одзима Т., Такахаши А., Иноуэ А. (1997) Тропонин из гладкой приводящей мышцы эзогигантского гребешка. J Biochem 121: 419–424

    CAS PubMed Google Scholar

  • Нурилмала M, Ushio H, Ochiai Y (2018) pH- и температурно-зависимые профили денатурации миоглобина тунца.Fish Sci 84: 579–587

    CAS Google Scholar

  • Nyitray L, Jansco A, Ochiai Y, Graf L, Szent-Gyögeryi AG (1994) Изоформы тяжелых цепей миозина гребешков и гладких мышц получают путем альтернативного сплайсинга РНК одного гена. Proc Natl Acad Sci 91: 12686–12690

    CAS PubMed Google Scholar

  • Obinata T, Amemiya S, Takai R, Ichikawa M, Toyoshima YY, Sato N (2014) В мышце морской лилии отсутствует система регуляции тропонина, хотя она содержит парамиозин.Zool Sci 31: 122–128

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ochiai Y, Kariya Y, Watabe S, Hashimoto K (1985) Вызванное нагреванием мускулатура оболочки тюрбана ( Batillus cornutus ). J Food Sci 50: 981–984

    Google Scholar

  • Ochiai Y, Kariya Y, Hashimoto K (1988) Биохимическая и структурная неоднородность быстрых и медленных мышц синего краба Portunus trituberculatus .Comp Biochem Physiol 90B: 355–360

    CAS Google Scholar

  • Ochiai Y, Handa A, Kobayashi T, Watabe S, Hashimoto K (1989) Выделение и ферментативные свойства изоферментов субфрагмента-1 миозина из обычной мышцы тилапии Oreochromis niloticus . Nippon Suisan Gakkaishi 55: 2143–2149

    CAS Google Scholar

  • Ochiai Y, Kobayashi T, Watabe S, Hashimoto K (1990) Картирование легких цепей миозина рыб с помощью двумерного гель-электрофореза.Comp Biochem Physiol 95B: 341–345

    CAS Google Scholar

  • Ochiai Y, Huang MC, Fukushima H, Watabe S (2003) клонирование кДНК и термодинамические свойства тропомиозина минтая судак Theragra chalcogramma . Fish Sci 69: 1031–1039

    Google Scholar

  • Ochiai Y, Ueki N, Watabe S (2009) Влияние точечных мутаций на структурную стабильность миоглобинов тунца.Comp Biochem Physiol 153B: 223–228

    CAS Google Scholar

  • Ochiai Y, Ozawa H, Huang MC, Watabe S (2010a) Характеристика двух изоформ тропомиозина из быстрой скелетной мышцы синего тунца Thunnus thynnus orientalis . Arch Biochem Biophys 502: 96–103

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ochiai Y, Watanabe Y, Ozawa H, Ikegami S, Uchida N, Watabe S (2010b) Профили термической денатурации миоглобина тунца.Biosci Biotechnol Biochem 74: 1673–1679

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ochiai Y, Watabe S, Wang G (2013) Структурные и филогенетические профили мышечного актина головоногих моллюсков. J Biol Appl Sci 9: 606–614

    Google Scholar

  • Oiwa K, Yamaga T, Yamada A (1998) Прямое наблюдение центральной голой зоны в нативной толстой нити, изолированной от передней втягивающей мышцы биссуса Mytilus edulis с использованием флуоресцентного аналога АТФ.J Biochem 123: 614–618

    CAS PubMed Google Scholar

  • Okagaki T, Takami M, Hosokawa K, Yano M, Higashi-Fujime S, Ooi A (2005) Биохимические свойства миозина обычных и темных мышц из скелетных мышц карпа. J Biochem 138: 255–262

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ozawa H, Watabe S, Ochiai Y (2010) Термостабильность тропомиозинов поперечно-полосатых и гладких приводящих мышц из гребешка Yesso Mizuhopecten yessoensis .J Biochem 147: 823–832

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ozawa H, Watabe S, Ochiai Y (2011) Термодинамическая характеристика мышечных тропомиозинов морских беспозвоночных. Comp Biochem Physiol 160B: 64–71

    Google Scholar

  • Ozawa H, Koyama M, Ishizaki S, Ochiai Y (2017) Влияние кипячения на вымывание основного аллергена тропомиозина из мышц креветок и кальмаров.Food Sci Technol Res 23: 41–43

    CAS Google Scholar

  • Ozawa H, Umezawa K, Takano M, Ishizaki S, Watabe S, Ochiai Y (2018) Структурные и динамические характеристики эпитопов тропомиозина как основных аллергенов у креветок. Biochem Biophys Res Commun 498: 119–124

    CAS PubMed Google Scholar

  • Одзава Х., Ямамура А., Кимидзима Т., Ишизаки С., Очиай Й. (2020) Удаление основного аллергена тропомиозина из мышц креветок путем обработки кипячением.Fish Sci 86: 197–202

    CAS Google Scholar

  • Perry SV (2001) Тропомиозин позвоночных: распределение, свойства и функции. J Muscle Res Cell Motil 22: 5–49

    CAS PubMed Google Scholar

  • Pollard TD (2016) Актин и актин-связывающие белки. Cold Spring Harb Perspect Biol 8: a018226

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Ruethers T, Taki AC, Johnston EB, Nugraha R, Le TTK, Kalic T, McLean TR, Kamath SD, Lopata AL (2018) Аллергия на морепродукты: всесторонний обзор аллергенов рыбы и моллюсков.Мол Иммунол 100: 28–57

    CAS PubMed Google Scholar

  • Salomon-Ferrer R, Case DA, Walker RC (2013) Обзор пакета биомолекулярного моделирования Amber. ПРОВОДА Comput Mol Sci 3: 198–210

    CAS Google Scholar

  • Satoh Y, Nakaya M, Ochiai Y, Watabe S (2006) Характеристика быстрого скелетного миозина белого горбыля по сравнению с миозином судака минтая.Fish Sci 72: 646–655

    CAS Google Scholar

  • Schoenman ER, Chiaro JA, Jones A, Bastin LD, Coughlin DJ (2010) Сравнительный анализ экспрессии парвальбумина у сосны ( Lagodon rhomboides ) и жабы ( Opsanus sp.). Comp Biochem Physiol 155A: 91–99

    CAS Google Scholar

  • Shuman JL, Coughlin DJ (2018) Функция красных мышц и термическая акклиматизация к холоду у радужной корюшки, Osmerus mordax , и радужной форели, Oncorhynchus mykiss .J Exp Zool A Ecol Integr Physiol 329: 547–556

    PubMed Google Scholar

  • Simiczyjew A, Pietraszek-Gremplewicz K, Mazur AJ, Nowak D (2017) Эквивалентны ли немышечные изоформы актина функционально? Histol Histopathol 32: 1125–1139

    CAS PubMed Google Scholar

  • Somero GN (2003) Адаптация белков к температуре и давлению: дополнительные роли адаптивных изменений в аминокислотной последовательности и внутренней среде.Comp Biochem Physiol 136B: 577–591

    CAS Google Scholar

  • Sousa AD, Farah CS (2002) Количественный анализ равновесия линейной полимеризации тропомиозина как функции ионной силы. J Biol Chem 277: 2081–2088

    CAS PubMed Google Scholar

  • Tanaka H, ​​Takeya Y, Doi T, Yumoto F, Tanokura M, Ohtsuki I, Nishita K, Ojima T. (2005) Сравнительные исследования функциональных ролей N- и C-концевых областей тропонинов моллюсков и позвоночных. Я.FEBS J 272: 4475–4486

    CAS PubMed Google Scholar

  • Tanaka H, ​​Ishimaru S, Nagatsuka Y, Ohashi K (2018) Гладкомышечный Ca 2+ — регуляция актин-миозинового взаимодействия в поперечно-полосатых мышцах взрослых медуз. Научный представитель 8: 7776

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Toramoto T, Ikeda D, Ochiai Y, Minoshima S, Shimizu N, Watabe S (2004) Множественная генная организация иглобрюха Fugu rubripes изоформ тропомиозина и тканевое распределение их транскриптов.Ген 331: 41–51

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ueki N, Ochiai Y (2004) Первичная структура и термостабильность миоглобина большеглазого тунца по сравнению с таковыми у других скумброидных рыб. Fish Sci 70: 874–884

    Google Scholar

  • Ueki N, Ochiai Y (2006) Влияние аминокислотных замен на структурную стабильность миоглобина рыб. J Biochem 140: 649–656

    CAS PubMed Google Scholar

  • Ueki N, Chow CJ, Ochiai Y (2005) Характеристика миоглобина пулевого тунца со ссылкой на взаимосвязь между термостабильностью и структурой.J Agric Food Chem 53: 4968–4975

    CAS PubMed Google Scholar

  • Venkatesh B, Tay BH, Elgar G, Brenner S (1996) Выделение, характеристика и эволюция девяти генов актина иглобрюхов ( Fugu rubripes ). J Mol Biol 259: 655–665

    CAS PubMed Google Scholar

  • Виноградова М.В., Стоун Д.Б., Маланина Г.Г., Карацафери С., Кук Р., Мендельсон Р.А., Флеттерик Р.Дж. (2005) Ca 2+ -регулируемые структурные изменения тропонина.Proc Natl Acad Sci 102: 5038–5043

    CAS PubMed Google Scholar

  • Waddleton DM, Jackman DM, Bieger T, Heeley DH (1999) Характеристика тропонина-T из лососевых рыб. J Muscle Res Cell Motil 20: 315–324

    CAS PubMed Google Scholar

  • Wagner PD, Slayter C, Pope B, Weeds AG (1979) Исследования активации актина на изоферментах субфрагмента-1 миозина и роли легких цепей миозина.Eur J Biochem 99: 385–394

    CAS PubMed Google Scholar

  • Вакаи Н., Такемура К., Морита Т., Китао А. (2014) Механизм устойчивости глубоководных рыб к давлению α-актина исследован с помощью моделирования молекулярной динамики. PLoS ONE 9: e85852

    PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Wang GF, Watabe S, Ochiai Y (2018) Характеристика тяжелых цепей миозина из мантийных мышц головоногих моллюсков.J Biochem Biotechnol 1: 34–41

    Google Scholar

  • Watabe S (2002) Температурная пластичность сократительных белков в мышцах рыб. J Exp Biol 205: 2231–2236

    CAS PubMed Google Scholar

  • Watabe S, Iwasaki K (2000) Полная аминокислотная последовательность Mytilus anterior byssus retractor paramyosin и его предполагаемый сайт фосфорилирования. J Exp Zool 286: 24–35

    CAS PubMed Google Scholar

  • Watabe S, Ochiai Y, Hashimoto K (1982) Идентификация 5,5′-дитио-бис 2-нитробензойной кислоты (DTNB) и щелочных легких цепей миозина рыб.Nippon Suisan Gakkaishi 48: 827–832

    CAS Google Scholar

  • Watabe S, Hashimoto K, Watanabe S (1983) pH-зависимость миозиновых АТФаз из обычных и темных мышц желтохвоста. J Biochem 94: 1867–1875

    CAS PubMed Google Scholar

  • Watabe S, Ochiai Y, Kariya Y, Dinh TNL, Kimura S, Pyeung JH, Hashimoto K (1986) Характеристика трех типов оболочки тюрбана Batillus cornutus — ультраструктура мышц и белковый состав.Nippon Suisan Gakkaishi 52: 737–744

    CAS Google Scholar

  • Янси PH, Файф-Джонсон А.Л., Келли Р.Х., Уокер В.П., Аунон М.Т. (2001) Оксид триметиламина противодействует воздействию гидростатического давления на белки глубоководных костистых. J Exp Zool 289: 172–176

    CAS PubMed Google Scholar

  • Yoshida W, Kunimi O, Fujiura M, Kimura M, Nozawa H, Seki N (2003) Термическое гелеобразование соленой пасты из поперечно-полосатой приводящей мышцы гребешка.Fish Sci 69: 1017–1025

    CAS Google Scholar

  • Yuan C, Wang X, Chen S, Qu Y, Konno K (2011) Структурная стабильность миозинового стержня толстолобика в зависимости от сезона. J Food Sci 76: C686–693

    CAS PubMed Google Scholar

  • Zheng W, Barua B, Hitchcock-DeGregori SE (2013) Исследование гибкости тропомиозина и его связывания с нитчатым актином с использованием моделирования молекулярной динамики.Biophys J 105: 1882–1892

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

    • Протеом человека в скелетных мышцах

    Основная функция скелетных мышц — сокращение, которое обеспечивает устойчивость и движение тела. Скелетная мышца состоит из поперечно-полосатых мышечных клеток, которые сливаются в длинные мышечные волокна. Анализ транскриптома показывает, что 70% (n = 13839) всех белков человека (n = 19670) экспрессируются в скелетных мышцах, и 907 из этих генов демонстрируют повышенную экспрессию в скелетных мышцах по сравнению с другими типами тканей.

    • 907 повышенных генов
    • 111 обогащенных генов
    • 202 групповых обогащенных гена
    • Скелетная мышца имеет наибольшую групповую экспрессию генов, общих с языком

    Транскриптом скелетных мышц

    Анализ транскриптома скелетных мышц может быть визуализирован в отношении специфичности и распределения транскрибируемых молекул мРНК (рис. 1). Специфичность показывает количество генов с повышенной или не повышенной экспрессией в скелетных мышцах по сравнению с другими тканями.Повышенное выражение включает три подкатегории типа повышенного выражения:

    • Обогащенная ткань: как минимум в четыре раза выше уровень мРНК в скелетных мышцах по сравнению с любыми другими тканями.
    • Обогащенная группа: по крайней мере, в четыре раза выше средний уровень мРНК в группе из 2-5 тканей по сравнению с любой другой тканью.
    • Улучшенная ткань: как минимум в четыре раза выше уровень мРНК в скелетных мышцах по сравнению со средним уровнем во всех других тканях.

    Распределение, с другой стороны, показывает, сколько генов имеют или не имеют обнаруживаемых уровней (NX≥1) транскрибированных молекул мРНК в скелетных мышцах по сравнению с другими тканями.Как видно из Таблицы 1, все гены, повышенные в скелетных мышцах, классифицируются как:

    • Обнаружен в одиночном: обнаружен в отдельной ткани
    • Обнаружен в некоторых: Обнаружен более чем в одной, но менее чем в одной трети тканей
    • Обнаружен во многих: обнаружен как минимум в трети, но не во всех тканях
    • Обнаружен во всех: Обнаружен во всех тканях

    Рисунок 1. (A) Распределение всех генов по пяти категориям на основе специфичности транскрипта в скелетных мышцах, а также во всех других тканях.(B) Распределение всех генов по шести категориям на основе обнаружения транскриптов (NX≥1) в скелетных мышцах, а также во всех других тканях.


    Как показано на рисунке 1, 907 генов демонстрируют некоторый уровень повышенной экспрессии в скелетных мышцах по сравнению с другими тканями. Три категории генов с повышенной экспрессией в скелетных мышцах по сравнению с другими органами показаны в таблице 1. В таблице 2 определены 12 генов с наивысшим обогащением в скелетных мышцах.

    Таблица 1. Количество генов в подразделяемых категориях повышенной экспрессии в скелетных мышцах.

    Таблица 2. 12 генов с наивысшим уровнем экспрессии в скелетных мышцах. «Тканевое распределение» описывает обнаружение транскрипта (NX≥1) в скелетных мышцах, а также во всех других тканях. «мРНК (ткань)» показывает уровень транскрипта в скелетных мышцах в виде значений NX. «Оценка тканевой специфичности (TS)» соответствует кратному изменению между уровнем экспрессии в скелетных мышцах и тканях со вторым по величине уровнем экспрессии.

    Джин Описание Распределение тканей мРНК (ткань) Оценка тканевой специфичности
    IDI2 изопентенилдифосфат-дельта-изомераза 2 Обнаружен в некоторых 141,6 125
    DUPD1 домен фосфатазы двойной специфичности и произомеразы, содержащий 1 Обнаружен в одиночном 38.9 71
    МХ2 тяжелая цепь миозина 1 Обнаружен в некоторых 428,9 31
    LRRC30 богатый лейцином повтор, содержащий 30 Обнаружен в одиночном 18,7 30
    МХ5 тяжелая цепь миозина 4 Обнаружен в одиночном 15,1 29
    SMTNL1 Smoothelin как 1 Обнаружен в некоторых 118.9 28
    ACTN3 актинин альфа 3 (ген / псевдоген) Обнаружен в некоторых 185,5 24
    PPP1R27 Регуляторная субъединица протеинфосфатазы 1 27 Обнаружен в некоторых 211,0 22
    MYADML2 маркер дифференцировки, связанный с миелоидом, такой как 2 Обнаружен в некоторых 44.5 20
    АНКРД23 анкириновый повторяющийся домен 23 Обнаружен в некоторых 184,5 15
    UCP3 разобщающий белок 3 Обнаружен в некоторых 99,6 15
    CHRNA10 холинергический рецептор никотиновая альфа 10 субъединица Обнаружен в некоторых 33,6 15

    Повышенная экспрессия белков в скелетных мышцах

    Углубленный анализ повышенных генов в скелетных мышцах с использованием профилей белков на основе антител позволил нам визуализировать паттерны экспрессии этих белков в различных функциональных компартментах, включая белки, связанные с i) сокращением, ii) функцией кальция и iii) ферментативной активностью. .

    Белки, связанные с сокращением, экспрессируются в скелетных мышцах

    Первичные структурные белки в скелетных миоцитах, связанные с сокращением, — это миозиновые и актиновые филаменты, образующие полосатый рисунок, который можно наблюдать с помощью электронной микроскопии. Другое семейство белков, связанных с мышечным сокращением, — это семейство тропонинов, регулирующих связывание миозина с актином через конформационные изменения, зависящие от концентрации ионов кальция в клетках. Примеры членов семейств миозина и тропонина, экспрессируемых исключительно в скелетных мышцах, включают MYh3 и TNNT1, при этом MYh3 экспрессируется в быстрых (тип II) волокнах, а TNNT1 — в медленных (тип I) волокнах.Другим примером белка, участвующего в сокращении скелетных мышц, является миозинсвязывающий белок MYBPC1, который влияет на сокращение за счет образования поперечных мостиков в саркомере.


    MYh3
    TNNT1
    MYBPC1

    Белки, связанные с функцией кальция, экспрессируются в скелетных мышцах

    Как в сердце, так и в скелетных мышцах сокращение зависит от уровня внутриклеточного кальция.Однако, в отличие от кардиомиоцитов, где высвобождение кальция регулируется путем связывания ионов кальция из внешней среды с потенциалозависимыми кальциевыми каналами, скелетные миоциты накапливают кальций в саркоплазматическом ретикулуме до тех пор, пока нейрональный импульс не вызовет приток кальция вдоль миофиламентов. Три примера, связанных с функцией кальция с избирательной экспрессией в скелетных мышцах, — это RYR1, CASQ1 и JPh2. RYR1 — это рецептор рианодина, действующий как канал высвобождения кальция, в то время как CASQ1 необходим для хранения кальция в саркоплазматическом ретикулуме.JPh2 способствует функциональному взаимодействию между клеточной поверхностью и внутриклеточными каналами высвобождения кальция.


    RYR1
    CASQ1
    JPh2

    Белки, связанные с ферментативной активностью, экспрессируемой в скелетных мышцах

    Ферментативная активность — важная функция физиологии скелетных мышц, которая связана с различными процессами, такими как метаболизм, накопление и регенерация гликогена.Примеры трех белков, участвующих в ферментативной активности с избирательной экспрессией в скелетных мышцах, включают AMPD1, PYGM и ENO3. AMPD1 — это фермент, участвующий в пуриновом нуклеотидном цикле, и он играет решающую роль в энергетическом обмене, в то время как фермент PYGM необходим для метаболизма углеводов и гликогенолиза. ENO3 — это изофермент, который, как предполагается, играет роль в развитии и регенерации мышц, с мутациями, связанными с болезнью накопления гликогена.


    AMPD1
    PYGM
    ENO3

    Экспрессия гена разделяется между скелетными мышцами и другими тканями

    В скелетных мышцах экспрессируется 202 гена, обогащенных группами.Обогащенные группы гены определяются как гены, показывающие в 4 раза более высокий средний уровень экспрессии мРНК в группе из 2-5 тканей, включая скелетные мышцы, по сравнению со всеми другими тканями.

    Чтобы проиллюстрировать связь ткани скелетных мышц с другими типами тканей, был создан сетевой график, отображающий количество генов с общей экспрессией между различными типами тканей.

    Рисунок 2. Интерактивный сетевой график скелетных мышц, обогащенных и группируемых, обогащенных генов, связанных с их соответствующими обогащенными тканями (серые круги).Красные узлы представляют количество генов, обогащенных скелетными мышцами, а оранжевые узлы представляют количество генов, обогащенных группой. Размеры красных и оранжевых узлов связаны с количеством генов, отображаемых в узле. На каждый узел можно щелкнуть, и в результате отображается список всех обогащенных генов, связанных с выделенными краями. Сеть ограничена группировкой обогащенных генов в комбинациях до 5 тканей, но полученные списки показывают полный набор групповых обогащенных генов в конкретной ткани.

    Скелетные мышцы разделяют большую часть экспрессии генов, обогащенных группой, с сердцем, что ожидаемо, поскольку и сердце, и скелетные мышцы являются поперечнополосатыми мышцами во многих отношениях. Двумя примерами белков с общей экспрессией в сердце и скелетных мышцах являются MYH7 и LDB3. MYH7 связан с сокращением и показывает дифференциальную экспрессию между медленными (тип I) и быстрыми (тип II) мышечными волокнами. LDB3 участвует в организации саркомеров и отчетливо экспрессируется в Z-дисках сердца.


    MYH7 — скелетная мышца
    MYH7 — сердечная мышца


    LDB3 — скелетная мышца
    LDB3 — сердечная мышца

    Скелетная мышца — один из крупнейших органов человеческого тела, и до 50% общей массы тела составляют скелетные мышцы. Основная функция скелетных мышц — сокращение, которое приводит к движению тела, но также необходимо для осанки и устойчивости тела.В отличие от сердечной мышцы, другой поперечно-полосатой мышцы, похожей по структуре, сокращение скелетных мышц находится под произвольным контролем и инициируется импульсами из мозга. Еще одна важная функция скелетных мышц — регулирование температуры тела. Тепло выделяется, когда мышцы сокращаются и вызывают расширение кровеносных сосудов кожи. Таким образом, скелетные мышцы также участвуют в регуляции кровотока.

    Скелетные мышцы вместе с сердечной мышцей состоят из поперечно-полосатой мышечной ткани, образующей параллельные мышечные волокна.Поперечно-полосатая мышечная ткань состоит из миоцитов, расположенных в виде длинных и тонких многоядерных волокон, которые пересекаются правильным рисунком из тонких красных и белых линий, что придает мышце ее характерный вид и ее название. Существует два типа мышечных волокон (быстрые и медленные) в зависимости от типа присутствующего миозина. Эти типы волокон невозможно различить при обычном окрашивании гематоксилин-эозином (НЕ).

    Развитие и нормальная деятельность скелетных мышц зависят от нервной системы и тесно связаны с ней.Скелетные мышцы прикрепляются к кости и сокращаются добровольно (посредством нервной стимуляции), в отличие от других распространенных типов мышц, то есть сердечной мышцы и гладкой мышцы.

    Основным типом клеток скелетных мышц является миоцит. Миоциты сливаются во время развития, образуя большие многоядерные клетки, называемые синцитиями. Клетки богаты митохондриями и в значительной степени содержат белки актина и миозина, расположенные в повторяющихся единицах, называемых саркомерами. Гистологически это высокоструктурированное расположение саркомеров выглядит как темные (A-полосы) и светлые (I-полосы) полосы, которые хорошо видны на микроскопическом изображении.Помимо мышечных волокон, скелетные мышцы также состоят из прилегающих полос соединительной и жировой ткани. Ткань скелетных мышц сильно васкуляризована с тонкой сетью капилляров, проходящих между волокнами.

    Используя световую микроскопию и иммуноокрашивание, мы можем детально изучить и визуализировать сложность скелетных мышц. На видео ниже скелетные мышцы показаны красным цветом, а сложная сеть нервов — бирюзовым. Полная версия видео находится здесь.

    Гистологию скелетных мышц человека, включая подробные изображения и информацию о различных типах клеток, можно просмотреть в гистологическом словаре белкового атласа.

    Здесь описаны и охарактеризованы гены, кодирующие белок, экспрессируемые в скелетных мышцах, вместе с примерами иммуногистохимически окрашенных срезов ткани, которые визуализируют соответствующие паттерны экспрессии белков генов с повышенной экспрессией в скелетных мышцах.


    Профилирование транскриптов было основано на комбинации трех наборов данных транскриптомики (HPA, GTEx и FANTOM5, что соответствует в общей сложности 483 образцам из 37 различных типов нормальных тканей человека. Использовалось окончательное согласованное значение нормализованной экспрессии (NX) для каждого типа ткани для классификации всех генов в соответствии с тканеспецифической экспрессией на две различные категории, основанные на специфичности или распределении.

    Uhlén M et al., Тканевая карта протеома человека. Science (2015)
    PubMed: 25613900 DOI: 10.1126 / science.1260419

    Yu NY et al., Дополнительная характеристика ткани путем интеграции профилей транскриптомов из Атласа белков человека и консорциума FANTOM5.

    Похожие записи

    Комментировать

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *