Протеин состав из чего делают: «Как и из чего делают спортивное питание, протеин?» – Яндекс.Кью

Содержание

Протеиновый порошок: виды, как приготовить в домашних условиях? - Информация - sport-moskva.ru

Какие бывают виды протеиновых порошков?

Существует масса протеиновых порошков. Их подразделяют на виды и подвиды. Одни из них быстро усваиваются организмом, другие – медленно. Необходимо разобраться, что же представляет собой каждый из них.

Сывороточный протеин

Является одним из наиболее популярных среди спортсменов. Он приятен на вкус и питателен, удобен в приготовлении. Сывороточные протеины производят из коровьего молока, но есть и такие, которые делают из козьего. Из сывороточного протеинового порошка хорошо готовить коктейли. Этот вид протеина поглощает вещества, которые входят в состав коктейля или блюда. Поэтому параллельно следует добавлять в коктейль такие ингредиенты, как яйца, творог, йогурт. Среди преимуществ можно выделить:

  • быстрое усваивание организмом;
  • способность увеличивать синтез белка;
  • повышенное содержание ВСАА.


Яичный протеин

Обрел популярность до появления сывороточного протеина. Но и сейчас считается одним из лучших видов этой спортивной добавки. Обладает рядом преимуществ, которыми не сможет похвастаться сывороточный аналог. Яичный белок обладает высоким качеством. Среди преимуществ выделяют следующие:

  • низкая концентрация жиров и углеводов;
  • легкость в усваивании организмом;
  • наличие в составе серосодержащих аминокислот, которые имеют огромное значение в синтезе гормонов.

Казеиновый протеин

Казеин - белок, входящий в состав коровьего и козьего молока. У некоторых людей казеин в коровьем молоке вызывает аллергическую реакцию. Поэтому казеиновый протеин из козьего молока станет отличной альтернативой. Среди остальных преимуществ этого вида протеинового порошка выделяют:

  • быстрое переваривание по сравнению с казеином из коровьего молока;
  • способствует уменьшению распада белка.

Существует еще много разновидностей протеина. Это и соевый, конопляный, рисовый, гороховый и даже говяжий. Например, соевый белок состоит из 9 незаменимых аминокислот. К тому же, соевый протеин является отличным антиоксидантом, поэтому так полезен для здоровья.


Из чего можно приготовить протеиновый порошок?

Многие спортсмены употребляют протеин, чтобы нарастить огромные мышцы. Но не все догадываются о том, что приготовить протеин в домашних условиях несложно. А полученный продукт будет намного полезнее, чем его аналог с магазина.

Для начала нужно понять, как делается протеин профессионально. Существует несколько этапов:

  • процесс сворачивания. После этого получается сыворотка, которая и станет базой для будущего протеинового порошка. Она состоит из лактозы, лактальбумина, минералов, белка.
  • пастеризация.
  • фильтрация.
  • процесс концентрирования и сушки
  • готовый продукт.

Но приготовить протеин можно и в домашней обстановке. Правда, он будет выглядеть не как порошок, но по свойствам протеину не будет уступать.

Самостоятельное приготовление протеина

Для приготовления понадобятся некоторые продукты, а также терпение и выдержка. Следует взять 15 яиц, а потом отделить белковую часть от желтка. В процессе необходимо складывать белки в одну посудину, а желтковую часть – в другую. В каждую из емкостей следует прибавить три четверти теплой воды. Чтобы улучшить вкусовые свойства, лучше добавить перец либо соль.

Полученное вещество перемешать, вылить в небольшую кастрюлю, а далее держать на медленном огне. Смесь следует постоянно помешивать, чтобы не подгорела. Когда начнется процесс свертывания белковой части, необходимо остаток жидкости процедить, а то, что осталось, - вылить в отдельную емкость. Итак, в результате получится яичный протеин, приготовленный дома без применения технологических процессов. Оставшиеся желтки можно также нагревать на медленном огне, а потом процедить. А вообще спортсменам, которые стараются набрать мышечную массу, следует употреблять яйца полностью. Жир, который содержится в желтке, богат на калории, необходимые спортсмену. Весь процесс приготовления будет занимать максимум 30 минут. Можно также приготовить смесь на основе 2 яиц, 2 ложек меда, 300 г молока, но это будет больше напоминать гейнер, нежели протеин, но для набора массы вполне подойдет.

Батончики QuestBar - Состав

Великолепный вкус с пользой для вас.

 

Многие покупают Quest Protein Bars просто из-за его превосходного вкуса. По нашему, не такому уж и скромному мнению - они вкуснее любого другого батончика. Мы приложили немало сил на тысячах дегустациях, чтобы быть уверенными в этом.

Но что по-настоящему отличает Quest от остальных - это его пищевая ценность. Ни одна другая компания спортивного питания не может сделать то, что под силу нам - произвести низкоуглеводный батончик с высоким содержанием протеина, клетчатки и совсем без транс жиров.

 

Вы сразу же обратите внимание на то, что список наших ингридиентов короток и понятен.

 

Батончики Quest Bar изготовлены из природных ингредиентов, поэтому сохраняют прекрасный вкус, при полностью диетическом составе и соотношении белков, жиров и углеводов!

 

Позволяют отказаться от тортиков НАВСЕГДА!

Справочник по составу QuestBar!

Изолят сывороточного протеина:

Общепризнанный, доступный и лучший источник протеина, сывороточный изолят обладает потрясающим аминокислотным профилем, который доставляет высокоусваиваемый протеин вашему организму, для построения сухой мышечной массы, избавлению от подкожного жира, укреплению иммунитета а также общей пользе для организма. Это один из самых дорогостоящих доступных протеинов, в несколько раз дороже соевого.

 

Изолят молочного протеина:

Еще один дорогостоящий протеин экстремально высокого качества, к тому же медленно перевариваемый. Многие батончики используют желатин (потому что он очень дешевый) чтобы накрутить протеиновый счетчик, хотя его нельзя признать полноценным протеином, в отличие от изолята молочного протеина.

IMO клетчатка (Изомальто-олигосахарид): Чтобы использовать Quest Bars как полноценный прием пищи, мы хотели быть уверенны, что батончик содержит достаточное количество клетчатки. Почти каждый грамм углеводов в наших батончиках добывается из клетчатки, это гарантирует низкий уровень инсулина, и то что ваш желудок будет доволен. Клетчатка зарекомендовала себя как средство для контроля аппетита, оздоровления пищеварительной системы и предотвращения некоторых заболеваний.

IMO - это клетчатка извлекаемая из некоторых растений и она очень схожа с известной клетчаткой из корня цикория. Два эти вида клетчатки почти идентичны вкусом, видом, текстурой, но с одним маленьким исключением: IMO не вызывает расстройство желудка, даже у людей с очень чувствительным желудком. Поэтому мы используем её для того чтобы Quest Bars смогли стать для вас полноценным приемом пищи, в любое удобное для вас время.

 

* В составе батончиков QuestBar произошли изменения. Смотри ниже.

 

Миндаль, арахис, кешью:

Отличный источник протеинов, витаминов, антиоксидантов и жиров. Нужно ли продолжать?

Эритритол(Erythritol)- 100% природный компонент. Входит в состав многих фруктов, обеспечивает приятную сладость и это при калорийности близкой к НУЛЮ!

Это единственный Sugar Alcohol который обладает данными свойствами. Будьте внимательны, в большинстве батончиков используются другие виды Sugar Alcohol (Sorbitol, Maltitol), которые по сути являются простыми углеводами. Их гликемический индекс лишь незначительно ниже гликемического индекса сахара. Они поднимают уровень сахара в крови и вызывают ожирение.

Еще раз, ВНИМАТЕЛЬНЕЕ, вас устроит только Эритритол!

Архат(Lo Han Guo) - 100% натуральный подсластитель растительного происхождения.  Не вызывает подъем уровня сахара в крови. Лиана из семейства тыквенных. Изспользуется в Китайской народной медицине тысячи лет.

Стевия(Stevia)- Растение из семейства хризантем, произрастающее как небольшой кустарник во многих уголках мира. Гликозид в её листьях ценится за его сладость, и используется как подсластитель во многих странах уже долгое время.

Сукралоза(Sucralose) - в 100 раз слаще сахарозы, не вызывает подъем уровня сахара в крови и не участвует в метаболизме.

Единственный не полностью натуральный компонент, который присутствует в тех вкусах QuestBar, на которых нет надписи Natural. Но многочисленные испытания показали полную безопасность этого сахарозаменителя, в отличии от более дешевых и распространенных.

 

* Однако все меняется, и на огромной клиентской базе были получены результаты которые впоследствии были подтверждены в исследованиях. Ситуация с IMO оказалась не такой радужной. Даже специально очищенный IMO (Изомальто-олигосахарид)  используемый в Quest bar'ах вызывал различную реакцию организма: было получено подтверждение подъема уровня сахара в крови. Quest Nutrition немедленно приняли решение о применении нового типа волокна Corn Fiber (волокно полученное из кукурузы). Не смотря на более высокую стоимость данного волокна (Corn Fiber в два раза дороже IMO) и необходимость полностью менять весь производственный процесс, решение было принято без малейшего промедления. Руководство компании посчитало невозможным использовать ингредиент, в котором возникли сомнения.

 

Дальнейшие тесты только подтвердили правильность принятого решения. Corn Fiber не оказывает влияния на уровень сахара  крови, и, вместе с этим, положительно влияет на микрофлору кишечника и уровень триглициридов в крови. Вы это почувствуете! Или последуйте совету от создателях квест Рона Пена: купите глюкометр и сделайте самостоятельный замер сахарной кривой после употребления QuestBar и после употребления любого другого продукта с IMO. Не нужно верить нам на слово - просто проверьте.

 

Команда Quest Nutrition продолжает штурмовать новые вершины в питании для того, чтобы сделать нашу жизнь лучше. Делая свой выбор задайте себе простой вопрос: кто еще из производителей заменит ключевой ингредиент на более дорогостоящий при первом же сомнении?

 

Почему именно Quest?

Можно много перечислять, что вы получите от Quest Bars, но вот самое основное:

  • Вы сэкономите Ваше время: достаточно оформить заказ, получить Quest Bars - и можете наслаждаться любимым вкусом в любом месте в любой момент, будь то рабочий офис, спортзал, прогулка или что-то еще
  • Когда нет возможности приготовить полноценный обед, вкусный и полезный батончик будет лучше обычного перекуса в кафе
  • Батончик будет дешевле перекуса в кафе
  • Идеально заменит сладкое и мучное, если вы на диете - теперь нет нужды отказываться от привычных, любимых вкусов
  • Прекрасный вкус Quest Bars принесет Вам массу удовольствия

 

Для кого наши батончики?

 

Quest Protein Bars подходит для любого, кто заботиться о правильном питании и стройном, здоровом теле. Это все что необходимо, чтобы стать приобщиться к Quest. Не важно какой конкретно у вас Quest, важно что он у вас есть. Может быть вы хотите избавиться от пивного живота чтобы нравиться девушкам, или стать сухим и рельефным чтобы выиграть соревнование. Quest Bars дадут вам именно то, что нужно для успеха. Самое смешное, что нету никакого секрета в правильном питании и диете.

 

Конопляный протеин - что это? Польза

Конопляный протеин - что это? Польза - Сойкапедия, конопляный протеин, конопляный протеин купить, растительный протеин, протеин конопляный отзывы, конопляный протеин польза, протеин конопляный отзывы, протеин из конопляных семян, конопляный протеин купить
Конопляный протеин — это порошок с высоким содержанием белка, получаемый из семян конопли после отделения масла методом прессования. В зависимости от температуры прессования и количества стадий прессования получают порошок с содержанием белка от 30 до 50% (мука или протеин). Остаточное количество жира составляет около10%, а содержание полезной для пищеварения клетчатки - около 20%.

Порошок из семян пищевой конопли является прежде всего отличным источником белка, который включает все 8 незаменимых аминокислот, а также полезных ненасыщенных жиров, клетчатки и минеральных веществ (цинк, железо, кальций, марганец, калий, фосфор и др.). В его состав входит также хлорофилл — растительный аналог гемоглобина, полезный для кроветворения. Следует отметить, что психотропные вещества содержатся только в соцветиях конопли и ее листьях, а семена совершенно безопасны.

Семена конопли не содержат глютен, в отличие от большинства злаков, а белки представлены альбуминами и глобулинами, которые играют особую роль в иммунном статусе организма. Семена конопли оказывают целебное воздействие на пищеварительную и сердечно-сосудистую системы, благотворно влияют на эндокринные железы, улучшают состояние мочеполовой и нервной систем. Особенно полезен этот продукт для людей, активно занимающихся спортом.

Конопля является источником очень важных для организма физиологически активных веществ - мезоинозита и фитина, которые предотвращают ожирение печени при недостатке белковой пищи в рационе, что очень важно для веганского рациона. Конопляное семя – основной полноценный источник этих веществ.

Место произрастания: Румыния.

Кулинарные свойства: Конопляный протеин отлично сочетается с шоколадом. При этом многие не любят конопляный протеин из-за его неприятного вкуса: если его использовать в качестве основы для коктейля, то по вкусу он напоминает траву. Поэтому конопляный протеин нужно «маскировать» при приготовлении протеиновых трюфелей, кексов, шоколадных конфет, пирожных брауни – всего, где можно заглушить неприятный вкус с помощью какао. Также этот протеиновый порошок можно использовать в ароматных оладьях, а также добавлять в любую кашу.

Состав соевого протеина

Для тех спортсменов, которые ищут доступные натуральные пищевые добавки, стоит обратить внимание на состав соевого протеина. В нем не содержится ни одного продукта животного происхождения, поэтому он отлично подойдет для вегетарианцев, которые желают добиваться максимальных результатов от спортивных тренировок. Если ранее в соевых спортивных добавках содержались вредные компоненты, которые ухудшали пищеварение и негативно сказывались на всасывании питательных веществ в желудочно-кишечном тракте, то сейчас протеины выпускают очищенными, с высокой концентрацией ценных аминокислот. Биологическая ценность состава соевого протеина имеет средний показатель 74.

Для аминокислотного состава соевого протеина характерны следующие особенности:

  • Низкое содержание метионина. Нехватку этой аминокислоты в соевом белковом комплексе многие производители компенсируют ее добавлением в состав добавки, за счет чего при употреблении соевого протеина наблюдаются отличные показатели роста мышц, укрепления иммунитета, антиоксидантные свойства.
  • Невысокий уровень BCAA. Стоит отметить, что, несмотря на повышенное внимание к незаменимым аминокислотам этой группы, организм человека не может усваивать их в неограниченном количестве. Поэтому для увеличения объема мускулов при тренировках и предотвращения катаболизма в большинстве случаев вполне достаточно тех аминокислот, которые содержатся в соевом протеине и продуктах питания.
  • Антинутриенты. Вещества имеют свойства нарушать оптимальное переваривание протеина, приостанавливают поглощение питательных веществ. Если в самой сое их количество довольно большое, то в разработанном профессионалами составе добавки их или нет вовсе, или присутствует мизерное количество, которое не имеет негативного воздействия на организм. Перед добычей из сои протеина, она тщательно очищается от ингибиторов протеазы и лектинов.
  • Большое количество фитоэстерогенов. В дозах соевого протеина, рекомендованных к приему в качестве спортивной добавки, содержится оптимальное количество изофлавонов. Снижение уровня тестостерона и повышение количества женских гормонов, которого побаиваются спортсмены, не наблюдается, так как изофлавоны подобны эстерогенам, но функционируют не аналогично. Воздействие фитоэстерогенов на организм спортсмена весьма благотворное — это профилактика гинекомастии, сердечно-сосудистых заболеваний, рака, простатита, противовоспалительное воздействие.
  • Большое количество глютамина в составе. По содержанию этой аминокислоты соевый протеин выигрывает спортивным добавкам животного происхождения. Аминокислота служит основным компонентом для построения мускулатуры, поэтому при приеме этой добавки наблюдаются положительные результаты — объем мышц увеличивается, они становятся более крепкими. Также вещество отлично справляется с антикатаболической функцией, помогает быстро восстанавливаться после тренировок и улучшает иммунитет.
  • Содержит много лизина. Служит очень мощным средством для укрепления иммунитета, поддерживает здоровье сердца и сосудов, ускоряет регенерацию тканей. Помимо этого лизин обладает отличными энергетическими свойствами, поэтому после продолжительных тренировок помогает ощущать большой прилив сил, что очень важно для хорошего самочувствия.
  • Не содержит лактозы. Это огромное выгодное отличие соевого протеина от казеина и сывороточного белка. Благодаря этому он хорошо усваивается, поэтому подходит спортсменам, которые не переносят молочные продукты.
    Состав соевого протеина в спортивных добавках в среднем содержит около 80% белка, что позволяет сделать их основой спортивного питания. Если для вас важно ускорить обмен веществ, придерживаться низкокалорийной диеты, соевый протеин подойдет вам как ничто другое. Продукт содержит очень мало жира, не содержит углеводов (за исключением тех, которые имеют в составе много вкусовых добавок). Чтобы спортивная добавка лучше усваивалась, давала максимальный эффект и была приятной в применении, помимо выбора качественного продукта от надежного производителя стоит следовать нескольким рекомендациям:
  • Смешивать каждую порцию с 200-250 миллилитрами жидкости.
  • Принимать такой коктейль два раза в сутки — за 45-60 минут до тренировки и через полчаса после.
  • Для растворения порошка использовать сок, молоко или другой любимый полезный напиток.
  • Добавлять в коктейль для вкуса сиропы, сахар или сахарозаменители, ваниль, маккофе.
  • Изучать состав, инструкцию к препарату.
  • Перед применением советоваться с диетологом или тренером.
  • Не превышать рекомендованную дозировку.

Единственным продуктом, из чего делают соевый протеин, являются натуральные, экологически чистые соевые бобы. В ходе производства спортивной добавки сырье проходит многоэтапную обработку. Она включает отделение из состава растения воды, превращение его в порошкообразную форму, отделение вредных антинутрентов, жиров, углеводов, выжимку концентрированного белка, обогащение состава метионином, ароматизаторами и вкусовыми добавками, безопасными консервантами. Сложный технологичный процесс позволяет изготовить в результате качественную и безопасную пищевую добавку, для которой будут характерны положительные свойства:

  • Легкое усвоение.
  • Приятный вкус и аромат.
  • Эффективное воздействие на рост массы и силы мышц;
  • Укрепление иммунитета.
  • Улучшение обмена веществ.
  • Оптимизация общего состояния организма.
  • Положительное влияние на восстановление организма после тренинга.
  • Отсутствие побочных эффектов.

Выгодная особенность спортивных добавок на основе соевого протеина состоит в том, что они могут содержать небольшое количество клетчатки. Благодаря этой особенности состава продукт отлично подавляет аппетит, улучшает пищеварение, а также служит отличным природным абсорбентом. У спортсменов, которые предпочитают соевый протеин, быстрее происходит сжигание подкожного жира, снижается риск появления камней в желчном пузыре, реже возникает рак, практически никогда нет запоров, хорошо функционирует моторика кишечника.

Чтобы обогатить состав растительных спортивных добавок аминокислотами и витаминами, многие производители, помимо соевого протеина, добавляют экстракт зародышей пшеницы. Благодаря этому спортивное питание не только помогает строить сильную и объемную мускулатуру, но и улучшает общее состояние организма.

Для максимально точного рассмотрения из чего состоит соевый протеин, стоит обратить внимание на информацию о составе непосредственно на упаковке приобретенного вами продукта. Многие производители включают в состав пищевых добавок соевый лецитин. Это вещество отлично влияет на переваривание и всасывание жиров, их быстрый обмен в организме. Добавка отлично снижает уровень холестерина в крови и улучшает общее самочувствие. Среди преимуществ соевого лецитина профилактика старения и увеличение мышечной массы, оптимизация восстановления организма после утомительной физической активности.

Соевый протеин, за счет уникального состава, служит отличным средством для пампинга, ускорения обмена веществ. Он станет хорошим выбором для набора мышечной массы, а также отлично подойдет для быстрого сжигания подкожного жира. Выгодная особенность этой спортивной добавки также состоит в том, что она обладает лучшим вкусом, по сравнению с другими.

ИНЪЕКЦИИ ПРОТЕИНА | orto.

lv

Инъекции протеина – введение в поврежденный сустав фактора роста, или обогащенной тромбоцитами плазмы. У пациента берется образец крови объемом 15 мл и помещается в особую центрифугу. В результате обработки образца плазма отделяется от тромбоцитов – их количество во время этой процедуры увеличивается до десяти раз. Из крови пациента и тромбоцитного концентрата создается раствор для инъекции. Хотя воздействие фактора роста не изучено полностью, краткосрочные исследования показывают, что он способствует уменьшению воспаления и обновлению тканей.
 
Инъекции протеина активно используются в тех отраслях медицины, где большое внимание уделяется процессам обновления тканей, – например, в микрохирургии и травматологии-ортопедии. Несмотря на отсутствие долгосрочных исследований, которые бы подтвердили однозначную эффективность протеиновых инъекций, проведенные исследования показывают обнадеживающие результаты применения инъекций протеина при воспалении сухожилий, травмах мышц и связок, остеоартрите колена, повреждении коленных связок, разрыве вращательной манжеты плеча.

Улучшения после инъекции протеина не моментальны – они становятся заметны через несколько недель после инъекции. В пределах шести месяцев рекомендуется делать не более трех протеиновых инъекций. В отличие от инъекций стероидов или гиалуроновой кислоты, инъекция протеина потенциально может повлиять на саму проблему, то есть в случае успеха при некоторых диагнозах удается устранить причину болей и воспаления.
 
Возможные побочные эффекты. С учетом того, что раствор для инъекций протеина изготавливается из крови самого пациента, они считаются относительно безвредными. Однако нужно иметь в виду, что ни до, ни после инъекции протеина не следует пользоваться противовоспалительными препаратами.
 
С 2015 года инъекции протеина не относятся к запрещенным допинговым веществам, если их необходимость подтвердил врач. Ранее они были включены Всемирным антидопинговым агентством и Антидопинговым агентством США в список запрещенных веществ, так как протеиновые инъекции содержат фактор роста, который может влиять на физические возможности и уровень выносливости человека.

Как проверить качество протеина: экспресс-тест на подлинность

Нам часто задают вопросы по поводу качества протеина. Клиентов интересует, пройдет ли протеин проверку на подлинность, свернется ли в кипятке, даст ли пену и осадок при смешивании. Задают вопросы и про консистенцию белка, и про странные цветные вкрапления в сухом порошке. Отвечаем мы всегда честно, подробно и развернуто. Однако нотки недоверия по-прежнему остаются — учитывая специфику интернет-продаж, это вполне нормально.

Чтобы расставить все по местам, мы собрали в рамках одной статьи наиболее важную и полезную информацию о протеинах и методах их тестирования. Давайте проверим, пройдет ли ваш протеин проверку на подлинность.

Тест протеина: как НЕЛЬЗЯ определить подделку?

Мы категорически НЕ РЕКОМЕНДУЕМ проверять протеин по его органолептическим и вкусовым показателям. К ним относятся:

  • Консистенция сухого порошка
  • Внешний вид крупинок
  • Запах протеина
  • Вкус, аромат и цвет приготовленного протеинового коктейля

Консистенция сухого белка может быть как однородной, так и комковатой — все зависит от состава, срока годности продукта и особенностей его применения. Так, протеин Nitro-Tech содержит таурин, креатин и пищеварительные энзимы. Креатин моногидрат обладает способностью «связывать» молекулы воды. Поэтому нередко приводит к образованию комков. Наличие комков говорит о том, что вы купили подделку? Вовсе нет.

Внешний вид крупинок. Протеин представляет собой мелкодисперсный порошок, внешне напоминающий сухое молоко. Отличить его от последнего «на глаз» нельзя. На вкус «бывалому» спортсмену — вполне реально. Помимо белка, 99% протеинов содержат красители и ароматизаторы. В составе продуктов они присутствуют в форме средне- и мелкодисперсных крупиц и могут отличаться по цвету, форме и размеру. Поэтому если в сухой смеси присутствуют частички а-ля отбеливающий порошок «Ariel», это не означает, что протеин поддельный.

Запах и цвет протеина (протеинового коктейля). Протеин — это продукт, изготавливаемый на основе белкового сырья — сои, молочной сыворотки, яичного альбумина. Сырье от партии к партии может иметь различный процент белка, состав и даже цвет — в рамках абсолютной и относительной погрешности, принятой производителем. Логично, что и готовый продукт может отличаться по внешнему виду, вкусу и запаху.

Если зимой вы купили сывороточный протеин, полученный из молочной сыворотки, летом в ваши руки может попасть экземпляр с совсем другим цветом/запахом. Почему? Рацион питания коров (а сыворотку получают именно из их молока) зимой на 99% состоит из сухого сена, летом животные питаются травами. Отсюда — сезонные различия. Означает ли это, что ваш протеин с другим цветом или запахом не прошел проверку на подлинность? Безусловно… НЕТ. Разве что коровы приняли участие во вселенском протеиновом заговоре.

Как отличить оригинальный протеин от подделки?

Будем честными: определить подделку без лабораторных анализов у вас не получится. Кто бы что ни говорил. Почему?

Вы можете заливать протеин кипятком и варить белковую кашу, но ни один продукт не даст 100% сворачиваемости. Содержание белка в протеине составляет в среднем 79-90%, жиры и углеводы не сворачиваются. Кроме того, будучи залитым горячей водой (от 62°С) или кипятком, белок не образует характерных творожных сгустков. Такого эффекта можно добиться только путем кипячения протеиновой смеси на протяжении 4-5 минут.

Вы можете окрашивать протеин йодом, чтобы проверить наличие крахмала. Но так и не получите должного эффекта. Независимо от марки и состава протеина, готовая смесь будет иметь коричневый оттенок. Поскольку практически все продукты для набора массы содержат мальтодекстрин и вкусовые добавки.

Вы можете поджигать протеин, чтобы определить подделку на запах. Некоторые «профи» утверждают, что подгоревший белок по запаху напоминает пригоревшее молоко, а мука — жареный картофель. НО (!) в любом протеине присутствуют функциональные добавки, и запах вряд ли будет «чистым». Кроме того, присутствие белка вовсе не подтвердит подлинность протеина.

Вы можете сравнивать упаковки продуктов, но вряд ли найдете 2 одинаковых. Во-первых, протеины имеют различную маркировку, напрямую зависящую от их вкусов. Кроме того, они выпускаются на разных заводах. К примеру, сывороточный протеин 100% Whey Gold Standard Optimum Nutrition изготавливается как в США, так и в Европе (по лицензии). Европейские пищевые стандарты существенно отличаются от американских. Поэтому сравнив 2 упаковки протеина, вы найдете не только внешние, но и внутренние отличия.

Как проверить подлинность протеина: какие методы МОЖНО использовать?

В идеале — лабораторные. Только химики могут дать точный ответ, каково содержание белка в протеине, качественный продукт или нет. Все остальное — всего лишь попытка выявить белок в составе протеина. К экспресс-методам оценки можно отнести следующие.

  1. «Хруст» протеина. Белок имеет рассыпчатую консистенцию и при сжимании издает звук, отдаленно напоминающий хруст снега или кораллового песка. Мука и крахмал такими свойствами не обладают.
  2. Гниение белка. Если вы употребляете протеин давно, то, наверное, заметили, что после приема казеина, сывороточного или молочного белка, присутствует… характерный запах изо рта. Это связано с расщеплением белковых соединений. Вы можете провести подобный эксперимент в домашних условиях, оставив приготовленный протеиновый коктейль на солнце либо возле калорифера. В условиях повышенной температуры белок будет разлагаться, источая гнилостный запах. Крахмал и мука попросту набухнут.

И это все?

Пожалуй, да. Подытоживая выше сказанное, добавим, что мы НИ РАЗУ не сталкивались с поддельными протеинами. Возможно, потому что:

  • Мы работаем с официальными дилерами и поставщиками спортивного питания в России
  • Мы не продаем просроченные товары и товары, срок годности которых подходит к концу
  • Мы проверяем все товары на предмет целостности упаковки и наличия соответствующей маркировки
  • Мы ценим наших клиентов, поэтому не продаем протеин сомнительного качества

Какой вкус протеина лучше?

Спортпит в настоящий момент развивается очень быстро. С каждым годом появляются все новые вариации продуктов, обладающих особенными свойствами. Даже уже устоявшиеся традиционные категории постоянно расширяются, преподнося атлетам что-то новое. Не обошла эта тенденция стороной и такую группу добавок, как протеины. Помимо различий по составу и скорости усвоения в организме, они различаются между собой по вкусу и запаху. У многих новичков возникает вопрос: а влияет ли вкус на эффективность? О том, какой вкус лучше и как выбрать для себя подходящий вариант, поговорим далее более подробно.

Каким вкусом обладает протеин

Протеиновая смесь в чистом виде полностью лишена запаха и вкуса. Это просто порошок, который приобретает оттенки той жидкости, в которой разбавляется. Если разводить коктейль водой, то получится практически безвкусная жидкость, пить которую будет приятно далеко не всем. Поэтому производители начали использовать в составах натуральные ароматизаторы и корректоры вкуса, благодаря чему употребление белковых коктейлей стало значительно более приятным для спортсменов. В первую очередь это позволило новичкам быстрее адаптироваться к приему без эмоционального отторжения к добавке.


Как правильно выбрать

В первую очередь необходимо внимательно изучить состав и убедиться, что в нем нет искусственных красителей, ароматизаторов или вкусовых добавок. Все компоненты должны быть только натуральными. А вот какой именно вкус выбрать – тут стоит отталкиваться только от личных предпочтений. Наилучшим вариантом будет покупать различные вкусы небольшими фасовками и методом проб и ошибок искать для себя то, что подойдет в наибольшей степени. Тогда занятия спортом станут еще более приятными.

Как определиться с выбором вкуса протеина

Как уже было отмечено ранее, современные протеиновые коктейли обладают массой различных вкусов, которых удалось добиться благодаря использованию специализированных пищевых добавок, полностью безопасных для здоровья пользователя.

Определиться со вкусом, который будет оптимальным для ежедневного употребления, бывает достаточно сложно, ведь этот нюанс является абсолютно индивидуальным и зависит исключительно от сформированных в течении жизни вкусовых предпочтений.

При этом, среди сформированной линейки вкусов большинства производителей можно выделить как классические варианты, которые приходятся по душе подавляющему большинству пользователей, так и более специфические. К незыблемой классике смело можно отнести ваниль и шоколад. Эти вкусы являются универсальным решением, которое подойдет практически каждому. К более частным случаям можно отнести, к примеру, фруктовые варианты.

Особняком стоит ситуация, когда необходимо сформировать питание на жиросжигающей диете. Разумеется, что придется отказаться от множества привычных продуктов питания, в том числе и от сладостей. На выручку здесь также могут прийти протеиновые коктейли, а если говорить более конкретно – десертная вкусовая линейка.

Выбирать вкус протеина стоит также исходя из того, на основе чего будет создаваться питательный коктейль. Дело в том, что, в зависимости от выбора в качестве основы воды или молока, вкусовые составляющие протеиновых смесей могут раскрываться по-разному. Таким образом, некоторые вкусы более удачно будут раскрываться с водой и терять эффект при добавлении молока, а некоторые имеют диаметрально противоположное поведение. Упомянутые же «классические» вкусы хорошо работают в обоих вариантах.

Применение безвкусного протеина

На прилавках магазинов присутствуют также варианты без каких-либо вкусовых добавок. Такой вариант обладает массой неоспоримых достоинств. В первую очередь стоит отметить, что он не перекрывает собой вкусовые особенности других составляющих коктейля, что позволяет повышать пищевую ценность продукта без потери вкусовых качества.

Также подобный вариант протеина особенно удобен при приготовлении выпечки, так как его, в отличии от описанных ранее вариантов, можно использовать не только в десертных вариантах хлебобулочных изделий.

Подводя итоги разбора, стоит выделить несколько основных моментов:

•             Вкусовые добавки не оказывают влияния на эффективность протеина;

•             Важно, чтобы в составе не было искусственных компонентов;

•             Выбирать следует в первую очередь исходя из собственных вкусовых предпочтений.

В маркетплейсе Fitness Place представлено множество вариантов спортивного питания, среди которых каждый найдет вкус, предпочтительный для употребления в каждой отдельно взятой ситуации. Только натуральные компоненты в составе делают всю продукцию безопасной для атлетов.

компонентов белков | Биология для неосновных I

Результаты обучения

  • Определить составные части белков

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию.Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры аминокислот, расположенных в линейной последовательности.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин - это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, - это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции или денатурации (более подробно это будет обсуждаться позже).Все белки состоят из 20 одних и тех же аминокислот по-разному.

Аминокислоты - это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, связанного с аминогруппой (–NH 2 ), карбоксильной группы (–COOH) и атома водорода. Каждая аминокислота также имеет другой вариабельный атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, известную как группа R. Группа R - единственное различие в структуре между 20 аминокислотами; в остальном аминокислоты идентичны.

Рис. 1. Аминокислоты состоят из центрального углерода, связанного с аминогруппой (–NH 2 ), карбоксильной группой (–COOH) и атомом водорода. Четвертая связь центрального углерода варьируется среди различных аминокислот, как видно из этих примеров аланина, валина, лизина и аспарагиновой кислоты.

Химическая природа группы R определяет химическую природу аминокислоты в ее белке (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной).

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка.Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа второй аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь представляет собой пептидную связь.

Продукты, образованные такой связью, называются полипептидами. Хотя термины полипептид и белок иногда используются как взаимозаменяемые, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, имеют различную форму и имеют уникальную функцию.

Эволюционное значение цитохрома с

Цитохром c является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он находится в клеточной органелле, митохондрии. Этот белок имеет простетическую группу гема, а центральный ион гема попеременно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона. Поскольку роль этого важного белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился.Секвенирование белков показало, что существует значительная степень гомологии или сходства аминокислотных последовательностей цитохрома с среди различных видов - другими словами, эволюционное родство можно оценить путем измерения сходства или различий между последовательностями ДНК или белков различных видов.

Ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с из разных организмов, которая была секвенирована на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот появляются в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что, возможно, был общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях не обнаружено. Когда сравнивали последовательности человека и макаки-резуса, единственное обнаруженное различие заключалось в одной аминокислоте. В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

Внесите свой вклад!

У вас была идея улучшить этот контент? Нам очень понравится ваш вклад.

Улучшить эту страницуПодробнее

белков

белков

Белки - одна из основных составляющих живого вещества.Они состоят из длинные цепи аминокислот, которые связаны пептидными связями и таким образом называемые полипептиды. Аминокислот около 20, и больше всего атомов. среди них преобладают углерод, водород, кислород, азот и сера. Каждый аминокислота содержит конец карбоновой кислоты и конец амино. При pH 6-7 ( pH тела 7,3) амино-конец протонирован, а карбоксильный конец остается анион; это называется цвиттерионом. Некоторые аминокислоты не могут быть синтезированы телом и должны быть получены с пищей; это аргинин, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.Простейшая аминокислота, глицин, показана ниже.


Пептидная связь возникает, когда конец карбоновой кислоты одной аминокислоты связывается с амино-конец другого. В результате получается огромная цепочка, молекулярная масса которой колеблется от 5000 до 1000000. Карбонильная группа, азот и водород вокруг пептидной связи, а также два атома углерода, к которым и карбонильные группы связаны, лежат в плоскости. Отрицательный заряд электронов делокализован вокруг всей пептидной связи, явление, называемое резонансом, и как карбонильная, так и углерод-азотная связи обладают характером двойной связи.Поскольку связь углерод-азот частично является двойной связью, не может быть свободное вращение вокруг него.
Порядок линейных связей между аминокислотами в белке называется его первичная структура. Однако сама молекула изгибается и принимает определенное строение, называемое его вторичной структурой. Такая общая конформация альфа-спираль, предложенная в 1951 году Линусом Полингом и Р. Кори, как показано здесь. Эта цепочка образует правая катушка, имеющая 3,7 аминокислот на полную повернуть.Водородная связь существует между водородом, связанным с азотом, и карбонильная группа аминокислоты на четыре звена вниз по цепи, обеспечивая жесткость и устойчивость конструкции. Несколько альфа-спиралей могут наматываются друг на друга, образуя пряди, которые удерживаются вместе дисульфидные мостики, такие как в белки, называемые альфа-кератинами.

Увеличенное изображение этого белка.


Белки также могут существовать в виде складчатых листов или бета-кератинов. В них водород связь существует между соседними цепями, поскольку они лежат бок о бок.Другая конформация коллаген или волокнистый белок; это тройная спираль полипептидов, каждая из которых представляет собой левую спираль. Иллюстрация субъединицы белка с пятью дисульфидными связями: показано выше. Увеличенное изображение этого белка.


Когда несколько полипептидных единиц связаны друг с другом и с другим более простые молекулы, такие как сахара, неорганические остатки или коферменты, белок говорят, что он имеет четвертичную структуру. Функция белка зависит от как порядка аминокислот, так и «топографии» его поверхности; каждый фактор одинаково важен.Эта взаимозависимость основных единиц с общая форма иллюстрирует тему архитектоники нашего семинара, которая важность частей и целого как единой функции. Выше проиллюстрирована структура белка инсулина свиньи. Увеличенное изображение этого белка.

Эллисон Смит '99.
Возвращение в архитектонику

25 мая 1996 г.

Статья о белках из The Free Dictionary

высокомолекулярные, натуральные органические вещества, состоящие из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. В частности, белки (ферменты и т.п.) вызывают метаболизм и преобразования энергии, которые неразрывно связаны с активными биологическими функциями. Белки являются частью сложных клеточных структур, называемых органеллами. Хотя органеллы также содержат другие вещества, такие как липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты и неорганические компоненты, особенно важны белки; они являются основными структурными строительными блоками и играют ведущую роль в выполнении физиологических функций.Например, при правильной организации различных белков биологические мембраны, покрывающие клетки, активно (с затратами энергии) переносят определенные молекулы и ионы в клетку и из клетки. В частности, перенос катионов создает электрическую поляризацию, необходимую для процессов стимуляции. В двигательном аппарате - мышечных волокнах и тому подобном - комплексы определенных белков осуществляют сокращение, преобразовывая химическую энергию в механическую работу. Активность белков широко связана с различными небелковыми веществами, из которых нуклеиновые кислоты являются наиболее биологически важными. Однако белки являются решающим фактором в молекулярных механизмах всех активных проявлений жизнедеятельности. В этом смысле подтверждается и расширяется известная позиция Ф. Энгельса о белках как основе биологической формы движения материи (см. Anti-Dühring, 1966, стр. 78). Структурно белковые молекулы бесконечно разнообразны - жесткость и точность уникального расположения белка сочетаются с гибкостью и пластичностью (см. Ниже: Structure).Все это создает безграничный функциональный потенциал, и именно по этой причине белки стали эксклюзивным материалом, послужившим основой для возникновения жизни на Земле. Белки - один из основных продуктов питания человека и животных; они служат источником восстановления и обновления клеточной цитоплазмы, образования ферментов и гормонов и т. д.

Физико-химические свойства . Молекулы белков имеют молекулярную массу от десятков тысяч до 1 миллиона и выше.Таким образом, фермент рибонуклеаза имеет молекулярную массу 12700, а гемоцианин, респираторный пигмент улиток, имеет молекулярную массу 6600000. Элементный состав большинства белков следующий: 50,6–54,5% углерода, 6,5–7,3% водорода, 21,5–23,5% кислорода, 15–17,6% азота и 0,3–2,5% серы; многие белки содержат фосфор. Информацию о молекулярной массе и многих других свойствах белковых молекул можно получить, изучая их осаждение в ультрацентрифуге, а также их диффузию, вязкость, растворимость и светорассеяние.Все белки с очень большой молекулярной массой состоят из более мелких компонентов, называемых субъединицами. Растворимые белки - это гидрофильные коллоиды, активно связывающие воду; их растворы обладают высокой вязкостью и низким осмотическим давлением. Молекулы белков не могут проходить через полупроницаемые мембраны и обладают низкой диффузионной способностью. Белки являются амфотерными электролитами, поскольку имеют свободные карбоксильные (кислотные) и амино (основные) группы. Изоэлектрическая точка различается для разных белков: для альбумина в плазме крови она равна 4.7 и зеин в кукурузе 6.2. Белки обладают электрическим зарядом, который зависит от структуры белка и реакции среды. Растворенные белки движутся в электрическом поле (электрофорез), но их направление и скорость различаются для разных белков. Растворимость белков варьируется так же, как и другие их свойства. Некоторые белки легко растворяются в воде, другие требуют небольших концентраций соли для растворения, а третьи переходят в раствор только с добавлением сильных оснований.Белки осаждаются из раствора органическими веществами с разной скоростью (например, спиртами) или высокими концентрациями солей (высаливание). Значительные различия в растворимости и других свойствах используются для отделения отдельных белков от сложных систем, в которых они встречаются в природе. Многие белки можно кристаллизовать после очистки.

Структура . Белки всех организмов состоят из 20 видов аминокислот, и каждый белок характеризуется определенным набором и количественным соотношением этих кислот.В белковых молекулах аминокислоты удерживаются вместе пептидными связями (-CO-NH-) в линейной последовательности, образуя так называемую первичную структуру белка. Аминокислотные (полипептидные) цепи, содержащие аминокислоту цистин, усилены дисульфидными связями (-S-S-) в местах расположения цистинов. Как правило, между аминокислотами в белках нет никаких других химических связей, кроме пептидных и дисульфидных. Не только состав, но и последовательность аминокислот в полипептидной цепи - первичной структуре - очень индивидуальны для каждого белка; каждое звено в цепи представляет собой высокоспецифичную аминокислоту.Многочисленные виды белков, существующих в природе, различаются по своей первичной структуре; количество теоретически возможных белков практически бесконечно. Уникальная первичная структура каждого белка сохраняется из поколения в поколение благодаря точной передаче соответствующей унаследованной информации (см. Ниже: Биосинтез). Разработаны специальные методы анализа первичных структур белков. При переваривании специфическими ферментами, например трипсином, каждый белок дает свою коллекцию фрагментов (пептидов).Используя их специфическое разделение, на листе бумаги получают «пептидную карту», ​​которая, как набор отпечатков пальцев, характеризует данный белок. Основной метод расшифровки первичной структуры белков состоит в разделении на пептиды и определении структуры каждого пептида в отдельности.

Помимо пептидных и дисульфидных связей, в молекулах белков есть много связей с более низкой энергией, которые важны для внутренней организации и функции белков. Среди этих связей наиболее важными являются так называемые гидрофобные связи, образованные неполярными боковыми группами аминокислот.Эти группы, которым не хватает сродства к воде, имеют тенденцию вступать в контакт друг с другом в пределах белковой молекулы. Кроме того, белковые молекулы имеют водородные связи, образованные полярными группами, например -CO-NO-, а также электростатические взаимодействия между группами, несущими электрические заряды.

Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи белка определяется его первичной структурой и средой. В обычных условиях (температура не выше 40 ° C, нормальное давление и т. Д.) Белки характеризуются своим внутримолекулярным порядком.«Костяк» полипептидной цепи

(-NH-CH-CO-NH-CH-CO-)

местами может закручиваться в спираль или образовывать полностью вытянутые сегменты (вторичная структура). В обоих случаях возникает система водородных связей. Однако в значительной части позвоночника может отсутствовать геометрическая регулярность. Полипептидная цепь «упакована» вместе и жестко закреплена с помощью взаимодействий боковых групп аминокислот (третичная структура). В зависимости от упаковки полипептидных цепей форма белковой молекулы может варьироваться от волокнистой (вытянутой, нитевидной) до глобулярной (округлой).Детальная конфигурация глобулярных молекул сложна и уникальна для каждого белка. В молекуле преобладает полный порядок, простирающийся до положения отдельных атомов. Однако некоторые периферийные части могут быть прикреплены менее прочно, и при погружении в растворитель гидрофильные боковые группы становятся полностью гибкими. Конформация некоторых белков, например лизоцима, была обнаружена с помощью рентгеноструктурных исследований. Установление упорядоченной, стабильной конформации белка зависит от целых систем взаимозависимых взаимодействий.Изменения конформации белка, вызванные изменениями в среде или реакциями, в которых участвует белок, являются функцией изменений во многих взаимодействиях. Конформационные преобразования могут затрагивать всю молекулу белка или могут ограничиваться определенной областью. Во время нагревания, резкого закисления среды или других сильных эффектов происходит «плавление» белковой молекулы, то есть ее превращение в неорганизованный клубок. Это, как правило, влечет за собой множество других превращений, общий результат которых называется денатурацией белка.В этом состоянии растворимость белков снижается, вязкость их растворов увеличивается, ферментативные и другие биологические свойства теряются.

Каждый из бесчисленного количества существующих белков имеет свою особую, генетически детерминированную первичную структуру, специфичную только для него. Это то, что определяет сугубо индивидуальную систему внутримолекулярных связей, то есть уникальную конформацию белков. Следовательно, каждый белок характеризуется своей собственной «химической топографией» и своим уникальным соответствием пространственно расположенных химических групп.Часть таких соответствий служит функциональным центром белковых молекул. Благодаря структурному соответствию, которое можно уподобить взаимосвязи между ключом и его замком (комплементарность), функциональные центры «распознают» и выборочно комбинируют вещества, для которых «установлены соответствующие белки». Функциональные или активные центры белковых ферментов специфически присоединяются к субстратам и активируют их, ускоряя и направляя химические превращения. Некоторые белки объединяются в нескольких местах (структура четвертого порядка) или образуют значительно более сложные системы (самосборка больших белковых структур) с помощью специальных центров взаимного связывания (контактные площадки).Процессы самосборки важны в органогенезе.

Изучение структуры белков позволяет перейти к синтезу белков. Структура инсулина была открыта в 1955 году. Инсулин - это молекула, состоящая из двух сравнительно коротких полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков). После этого была открыта первичная структура гемоглобина, рибонуклеазы, трипсина и многих других белков. Сначала с помощью химического синтеза получали сложные пептиды со свойствами гормонов; позже был синтезирован гормон инсулин и, наконец, фермент рибонуклеаза.Правильность химических формул инсулина и рибонуклеазы подтверждается тем фактом, что синтетические белки не отличаются ни по физико-химическим свойствам, ни по биологической активности от белков, вырабатываемых организмом. Первичная структура более 200 белков установлена ​​полностью или частично.

Классификация . В настоящее время не существует единого принципа классификации белков. При разделении всех известных белков на группы учитываются их состав (структура), физико-химические свойства (растворимость, щелочность), происхождение и роль в организме.Белки делятся на простые белки, состоящие только из аминокислот, и на конъюгированные белки, молекулы которых помимо аминокислот содержат другие соединения. Простые белки включают альбумины, глобулины, гистоны, глютелины, проламины, протамины и белковые вещества. Конъюгированные белки включают гликопротеины (содержащие углеводы в дополнение к аминокислотам), липопротеины (содержащие липиды), нуклеопротеины (содержащие нуклеиновые кислоты), фосфопротеины (содержащие фосфорные кислоты) и хромопротеины (содержащие металлсодержащие пигментированные группы).

Биосинтез . Биосинтез белков - это процесс образования белков из аминокислот, происходящий в клетках живых организмов. Выяснение механизма этого процесса, имеющего огромное биологическое значение, можно считать одним из важнейших достижений науки ХХ века. Биосинтез белков происходит с помощью специальных сложных механизмов, которые обеспечивают упорядоченное воспроизведение определенного белка с уникальной структурой.Нуклеиновые кислоты, в частности рибонуклеиновые кислоты (РНК), принимают участие в этих механизмах, которые одинаковы или чрезвычайно похожи для самых разных клеток и организмов. Этот процесс осуществляется с использованием энергии, запасенной в форме аденозинтрифосфата (АТФ).

Биосинтез белков происходит на специальных частицах рибонуклеопротеидов, называемых рибосомами, которые состоят из почти равных количеств рибосомной РНК (р-РНК) и белка. Первичная структура (последовательность аминокислот) синтезируемых полипептидных цепей обеспечивается за счет связывания с рибосомами специальной рибонуклеиновой кислоты-мессенджера (м-РНК), которая содержит информацию о конкретной структуре белка, кодируемого в форма последовательно расположенных нуклеотидов, составляющих м-РНК.М-РНК получает эту информацию от дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), которая сохраняет и передает ее генетически. Аминокислоты активируются еще до того, как достигают рибосом, получая энергию от АТФ и образуя соединения с адениловой кислотой. (Активированные аминокислоты представляют собой смешанные ангидриды аминокислоты и адениловой кислоты - аминоациладенилат.) На этом этапе остаток конкретной аминокислоты транспортируется к соответствующей транспортной рибонуклеиновой кислоте (т-РНК). Оба эти процесса катализируются одним и тем же ферментом - аминоациладенилатесинтетазой или аминоацил-т-РНК-синтетазой, - которые уникальны для каждой аминокислоты.У данной аминокислоты есть одна или несколько соответствующих т-РНК, которые уникальны только для нее. Все т-РНК представляют собой сравнительно небольшие полимеры и содержат примерно 80 нуклеотидных остатков. Все они построены по общей модели: в начале цепи находится 5-гуаниловая кислота, а в конце - часто меняющаяся группа из двух остатков цитидиловой кислоты и аденозина, к которой присоединен остаток аминокислоты. Аминокислотный остаток, связанный с т-РНК, позже переносится на рибосомы, где происходит образование полипептидной цепи.Таким образом, рибосомная стадия является центральной стадией биосинтеза белков. Во время биосинтеза белка рибосомы соединяются в цепь с помощью i-РНК, образуя структуры, синтезирующие активный белок, называемые полирибосомами или полисомами.

м-РНК синтезируется на матрице ДНК. Генетическая информация о последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка линейно «кодируется» в уникальной последовательности нуклеотидов ДНК. Вновь образованная м-РНК имеет нуклеотидную последовательность, соответствующую матричной ДНК - комплементарную последовательность, которая определяет первичную структуру синтезированной полипептидной цепи.Включение каждой аминокислоты определяется (кодируется) конкретными группами из трех нуклеотидных остатков (триплетами). Каждой аминокислоте соответствует несколько триплетов или кодонов. Состав и нуклеотидная последовательность этих триплетов установлены.

В полирибосомах т-РНК, насыщенная аминокислотами, соединяется с соответствующими кодонами м-РНК. Это связывание происходит внутри рибосомы благодаря спариванию дополнительных оснований: аденина с урацилом или тимина и гуанина с цитозином.На этом этапе т-РНК посредством своего комплементарного триплета, называемого антикодоном, соединяется с кодоном. По мере того как рибосома перемещается по нуклеотидной цепи м-РНК, новые молекулы т-РНК, содержащие аминокислоты, соединяются с соседними кодонами. Предыдущая т-РНК освобождается и, образуя пептидную связь, присоединяет свои аминокислоты карбоксильным концом к аминогруппе новой аминокислоты. Таким образом, полипептидная цепь растет по мере движения рибосомы вдоль м-РНК и освобождается по завершении своего синтеза, когда она проходит соответствующую часть м-РНК, которая комплементарна конкретному структурному гену (цистрону) ДНК.

Процесс биосинтеза белка не исчерпывается образованием полипептидных цепей, то есть образованием первичной структуры белка. Затем следует скручивание цепей в спирали, их «упаковка» и взаимодействие, а также образование вторичных, третичных, а иногда и четвертичных структур. Тем не менее, возможно, что приведенная здесь схема не исчерпывает все пути биосинтеза белка.

Чрезвычайно важна проблема регуляции биосинтеза белка, которая определяет включение или исключение из синтеза определенного белка под действием внутренних (включая дифференцировку клеток и тканей) или внешних импульсов.Регулирование биосинтеза белка также создает условия для синтеза белка в конкретной дифференцированной клетке. Теоретическая и экспериментальная работа по проблемам биосинтеза белка имеет большое практическое, а также теоретическое значение, так как эта работа раскрывает новые способы воздействия на этот процесс. В нем также указаны методы лечения различных болезней и влияния на продуктивность многих сельскохозяйственных растений и животных. Ввиду их большого значения изучаются новые методы получения белков и аминокислот с помощью промышленного микробиологического синтеза, то есть выращивания микробов (например, дрожжей) в недорогих средах (например, нефти и газе).

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Волькенштейн, М.В., Молекулы и жизнь. Москва, 1965. Главы 3–5.
Haurowitz, F. Химия и функции белков, [2-е изд.] Москва, 1965.
Биосинтез белка и нуклеиновых кислот. Под редакцией А.С. Спирина. М., 1965.
Сисакян Н.М., Гладилин К.Л. «Биохимические аспекты синтеза белка». В Успехи биологической химии, т. 7. Москва, 1965. Стр. 3.
Молекулы и клетки. Москва, 1966. С. 7–27, 94–106. (Сборник статей; пер. С англ.)
Шамин, А. Н. Развитие химии белка. Москва, 1966.
Введение в молекулярную биологию. Москва, 1967. (пер. С англ.)

Большая советская энциклопедия, 3-е издание (1970-1979). © 2010 The Gale Group, Inc. Все права защищены.

Определение белка

6.1 Определение белка

Цели обучения

  1. Классифицируйте различные типы аминокислот.
  2. Опишите, чем белок отличается по структуре от углеводов и липидов.

Ваши мышцы, богатые белком, придают телу силу и подвижность, что позволяет вам получать удовольствие от многих занятий.

Белок составляет примерно 20 процентов человеческого тела и присутствует в каждой клетке. Слово «белок» - это греческое слово, означающее «исключительно важный». Белки называют рабочими лошадками жизни, поскольку они обеспечивают структуру тела и выполняют широкий спектр функций.Благодаря богатым белком мышцам вы можете стоять, ходить, бегать, кататься на коньках, плавать и т. Д. Белок необходим для правильного функционирования иммунной системы, пищеварения, роста волос и ногтей, а также участвует во многих других функциях организма. Фактически, по оценкам, в человеческом теле существует более ста тысяч различных белков. В этой главе вы узнаете о компонентах белка, важной роли, которую белок выполняет в организме, о том, как организм использует белок, о рисках и последствиях, связанных с избытком или недостатком белка, и о том, где найти здоровые источники белка. ваша диета.

Что такое белок?

Белки Макромолекулы, состоящие из мономерных субъединиц, называемых аминокислотами. Попросту говоря, макромолекулы, состоящие из аминокислот. Аминокислоты - простые мономеры, состоящие из элементов углерода, кислорода, водорода и азота. обычно называются строительными блоками белка. Белки имеют решающее значение для питания, обновления и продолжения жизни. Белки содержат элементы углерод, водород и кислород так же, как углеводы и липиды, но белки являются единственным макроэлементом, содержащим азот.В каждой аминокислоте элементы расположены в определенной конформации вокруг углеродного центра. Каждая аминокислота состоит из центрального атома углерода, соединенного с боковой цепью, водорода, азотсодержащей аминогруппы , карбоксильной группы кислоты - отсюда и название «аминокислота». Аминокислоты отличаются друг от друга тем, какая конкретная боковая цепь связана с углеродным центром.

Рисунок 6.1 Структура аминокислот

Аминокислоты содержат четыре элемента.Расположение элементов вокруг углеродного центра одинаково для всех аминокислот. Отличается только боковая цепь (R).

Все в боковой цепи

Боковая цепь аминокислоты, иногда называемая группой «R», может быть такой же простой, как одна водородная связь с углеродным центром, или такой сложной, как шестиуглеродное кольцо, связанное с углеродным центром. Хотя каждая боковая цепь из двадцати аминокислот уникальна, между ними есть некоторые химические сходства.Таким образом, их можно разделить на четыре разные группы (рис. 6.2). Это неполярные, полярные, кислотные и основные.

  • Неполярные аминокислоты. Неполярные аминокислоты Гидрофобные аминокислоты с длинными или объемными боковыми группами. включают аланин (Ala), лейцин (Leu), изолейцин (Ile), пролин (Pro), триптофан (Trp), валин (Val), фенилаланин (Phe) и метионин (Met). Боковые цепи этих аминокислот представляют собой длинные углеродные цепи или углеродные кольца, что делает их громоздкими.Они гидрофобны, то есть отталкивают воду.
  • Полярные аминокислоты. Полярные аминокислоты Не заряженные гидрофильные аминокислоты. представляют собой глицин (Gly), серин (Ser), треонин (Thr), цистеин (Cys), тирозин (Tyr), аспарагин (Asn) и глутамин (Gln). Боковые цепи полярных аминокислот делают их гидрофильными, то есть водорастворимыми.
  • Кислотные аминокислоты. Кислотные аминокислоты Гидрофильные аминокислоты с отрицательным зарядом.представляют собой отрицательно заряженные гидрофильные аминокислоты и включают аспарагиновую кислоту (Asp) и глутаминовую кислоту (Glu).
  • Основные аминокислоты. Основные аминокислоты Положительно заряженные гидрофильные аминокислоты. являются положительно заряженными гидрофильными аминокислотами и включают лизин (Lys), аргинин (Arg) и гистидин (His).

Рисунок 6.2

Аминокислоты подразделяются на четыре группы. Это неполярные, полярные, кислотные и основные.

Незаменимые и заменимые аминокислоты

Аминокислоты дополнительно классифицируются на основе пищевых аспектов. Напомним, что существует двадцать различных аминокислот, и мы требуем, чтобы все они производили множество различных белков, встречающихся в организме (Таблица 6.1 «Незаменимые и второстепенные аминокислоты»). Одиннадцать из них называются заменимыми аминокислотами, которые вырабатываются в организме человека. потому что организм может их синтезировать.Однако девять из этих аминокислот называются незаменимыми аминокислотами, которые не производятся человеком и должны быть получены с пищей. потому что мы не можем синтезировать их ни вообще, ни в достаточном количестве. Они должны быть получены из рациона. Иногда в младенчестве, росте и в болезненных состояниях организм не может синтезировать достаточное количество некоторых заменимых аминокислот, и с пищей требуется их большее количество. Эти типы аминокислот называются условно незаменимыми аминокислотами, которые становятся незаменимыми в определенные периоды жизни, например, в период роста ребенка.. Пищевая ценность белка зависит от того, какие аминокислоты он содержит и в каком количестве.

Таблица 6.1 Незаменимые и незаменимые аминокислоты

Essential Несущественное
Гистидин Аланин
Изолейцин Аргинин *
лейцин Аспарагин
Лизин Аспарагиновая кислота
метионин Цистеин *
Фенилаланин Глутаминовая кислота
Треонин Глютамин *
Триптофан Глицин *
валин Пролин *
Серин
тирозин *
* Условно незаменимый

Множество различных типов белков

Как уже говорилось, в человеческом теле более ста тысяч различных белков.Производятся разные белки, потому что существует двадцать типов встречающихся в природе аминокислот, которые объединены в уникальные последовательности. Кроме того, белки бывают разных размеров. Гормон инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови, состоит всего из пятидесяти одной аминокислоты; тогда как коллаген, белок, который действует как клей между клетками, состоит из более чем тысячи аминокислот. Титин - самый крупный из известных белков. Он отвечает за эластичность мышц и состоит из более чем двадцати пяти тысяч аминокислот! Обильные вариации белков обусловлены бесконечным количеством аминокислотных последовательностей, которые могут быть образованы.Чтобы сравнить, сколько разных белков можно создать всего из двадцати аминокислот, подумайте о музыке. Вся музыка, существующая в мире, была получена из базового набора из семи нот C, D, E, F, G, A, B и их вариаций. В результате получается огромное количество музыки и песен, состоящих из определенных последовательностей этих основных музыкальных нот. Точно так же двадцать аминокислот могут быть связаны друг с другом в невероятное количество последовательностей, гораздо большее, чем возможно для семи музыкальных нот для создания песен.В результате могут быть созданы огромные вариации и потенциальные аминокислотные последовательности. Например, если аминокислотная последовательность белка состоит из 104 аминокислот, возможные комбинации аминокислотных последовательностей равны 20 104 , что составляет 2 с 135 нулями!

Строительные белки с аминокислотами

Построение белка состоит из сложной серии химических реакций, которые можно суммировать в три основных этапа: транскрипция Процесс копирования ДНК в информационную РНК., трансляция Процесс декодирования информационной РНК и синтеза белка., и сворачивание белка. Последовательность аминокислот трансформируется в свою заданную форму. (Рисунок 6.3). Первым шагом в создании белка является транскрипция (копирование) генетической информации из двухцепочечной дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) в одноцепочечную макромолекулу-мессенджер рибонуклеиновую кислоту (РНК). РНК химически похожа на ДНК, но имеет два отличия; во-первых, в его основе используется сахарная рибоза, а не дезоксирибоза; и, во-вторых, он содержит нуклеотидное основание урацил, а не тимидин.РНК, которая транскрибируется с данного фрагмента ДНК, содержит ту же информацию, что и эта ДНК, но теперь она находится в форме, которую может прочитать производитель клеточного белка, известный как рибосома. Затем РНК инструктирует клетки собрать все необходимые аминокислоты и добавить их в растущую белковую цепь в очень определенном порядке. Этот процесс называется переводом. Расшифровка генетической информации для синтеза белка - центральная основа современной биологии.

Рисунок 6.3

Построение белка включает три этапа: транскрипцию, трансляцию и фолдинг.

Во время трансляции каждая аминокислота соединяется со следующей аминокислотой специальной химической связью, называемой пептидной связью. Химическая связь, которая соединяет аминокислоты в последовательности. (Рисунок 6.4). Пептидная связь образуется между группой карбоновой кислоты одной аминокислоты и аминогруппой другой, высвобождая молекулу воды. Третий шаг в производстве белка заключается в его свертывании в правильную форму.Определенные аминокислотные последовательности содержат всю информацию, необходимую для спонтанного складывания в определенную форму. Изменение аминокислотной последовательности вызовет изменение формы белка. Каждый белок в организме человека отличается по аминокислотной последовательности и, следовательно, по форме. Вновь синтезированный белок структурирован для выполнения определенной функции в клетке. Белок, содержащий неправильно размещенную аминокислоту, может не функционировать должным образом, и это иногда может вызвать заболевание.

Рисунок 6.4

Соединение аминокислот пептидными связями создает белки. В процессе трансляции аминокислоты последовательно нанизываются в цепочку в определенной последовательности, которая спонтанно складывается в правильную форму белка.

Белковая организация

Структура

Protein позволяет ему выполнять множество функций. Белки похожи на углеводы и липиды в том, что они представляют собой полимеры простых повторяющихся единиц; однако белки имеют гораздо более сложную структуру.В отличие от углеводов, которые имеют идентичные повторяющиеся единицы, белки состоят из аминокислот, которые отличаются друг от друга. Кроме того, белок состоит из четырех различных структурных уровней (рис. 6.5). Первый уровень - это одномерная последовательность аминокислот, которые удерживаются вместе пептидными связями. Углеводы и липиды также представляют собой одномерные последовательности своих соответствующих мономеров, которые могут быть разветвленными, спиралевидными, волокнистыми или глобулярными, но их конформация гораздо более случайна и не организована их последовательностью мономеров.Напротив, двухмерный уровень структуры белка зависит от химических взаимодействий между аминокислотами, которые заставляют белок складываться в определенную форму, такую ​​как спираль (например, спиральная пружина) или лист. Третий уровень структуры белка - трехмерный. Поскольку различные боковые цепи аминокислот химически взаимодействуют, они либо отталкиваются, либо притягиваются друг к другу, что приводит к спиральной структуре. Таким образом, определенная последовательность аминокислот в белке заставляет белок складываться в определенную организованную форму.Четвертый уровень структуры (также известный как его «четвертичная» структура) достигается, когда фрагменты белка, называемые пептидами, объединяются в один более крупный функциональный белок. Белок гемоглобин является примером белка, имеющего четвертичную структуру. Он состоит из четырех пептидов, которые связываются вместе, образуя функциональный переносчик кислорода. Структура протеина также влияет на его питательные качества. Большие волокнистые белковые структуры труднее переваривать, чем более мелкие белки, а некоторые, например кератин, не перевариваются.Поскольку переваривание некоторых волокнистых белков является неполным, не все аминокислоты абсорбируются и доступны для использования организмом, что снижает их пищевую ценность.

Рисунок 6.5

Белок имеет четыре различных структурных уровня.

Видео 6.1

От ДНК к белку

(нажмите, чтобы посмотреть видео)

Посмотрите на эту анимацию процесс построения белка в реальном времени.

Ключевые выводы

  • Аминокислоты различаются химически по молекулярному составу их боковых цепей, но имеют некоторое сходство. Их можно разделить на четыре типа: неполярные, полярные, кислотные и основные.
  • Аминокислоты также классифицируются в зависимости от их пищевых аспектов. Некоторые из них не являются необходимыми в диете, потому что организм может их синтезировать, а некоторые необходимы в диете, потому что организм не может их вырабатывать.
  • Белки представляют собой полимеры мономеров аминокислот, удерживаемые вместе пептидными связями. Они построены в три этапа; транскрипция, перевод и фальцовка.
  • Белки имеют до четырех различных уровней структуры, что делает их намного более сложными, чем углеводы или липиды.

Обсуждение стартеров

  1. Существует более четырех тысяч заболеваний, вызванных неправильно построенным белком.Узнайте больше о том, как одна неправильно размещенная аминокислота вызывает серповидно-клеточную анемию, посмотрев эту анимацию.

    http://www.dnalc.org/resources/3d/17-sickle-cell.html.

  2. Как вы думаете, почему болезни, связанные с образованием белка, встречаются редко? В каждой клетке вашего тела более десяти миллионов рибосом работают, конструируя миллионы белков каждую минуту. Что вы можете сказать об удивительных достижениях организма в правильном построении белков?
Объяснение методов анализа белков

- ATA Scientific

Объяснение белков

Белки, также известные как полипептиды, представляют собой органические соединения, состоящие из аминокислот.Это большие сложные молекулы, которые играют в организме множество важных ролей.

Белки состоят из сотен тысяч более мелких единиц, которые расположены в линейную цепочку и свернуты в глобулярную форму. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для создания белка, и последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.

Белки выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов организма.Основные части организмов, они участвуют практически во всех процессах внутри клеток. Многие белки представляют собой ферменты, катализирующие биохимические реакции и жизненно важные для метаболизма. Размер белка является важной физической характеристикой, и ученые часто используют анализаторы размера частиц в своих исследованиях, чтобы обсудить размер или молекулярную массу белка.

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Чтобы иметь возможность выполнять свою биологическую функцию, белки складываются в одну или несколько конкретных пространственных конформаций, управляемых рядом нековалентных взаимодействий, таких как водородные связи, ионные взаимодействия, силы Ван-дер-Ваальса и гидрофобная упаковка.Это понимание является темой научной области структурной биологии, которая использует традиционные методы, такие как рентгеновская кристаллография, ЯМР-спектроскопия и спектрометрия кругового дихроизма для определения структуры белков.

Большинство белков складываются в уникальные трехмерные структуры. Форма, в которую белок складывается естественным образом, называется его нативной конформацией. В то время как большинство белков могут сворачиваться без посторонней помощи благодаря химическим свойствам своих аминокислот, другим требуется помощь молекулярных шаперонов.Есть четыре различных аспекта структуры белка:

  • Первичная структура : аминокислотная последовательность.
  • Вторичная структура : Регулярно повторяющиеся локальные структуры, стабилизированные водородными связями.
  • Третичная структура : Общая форма отдельной белковой молекулы; пространственное отношение вторичных структур друг к другу.
  • Четвертичная структура : Структура, образованная несколькими белковыми молекулами, которые функционируют как единый белковый комплекс.

Белковые структуры имеют размер от десятков до нескольких тысяч аминокислот. По физическому размеру белки классифицируются как наночастицы от 1 до 100 нм. Очень большие агрегаты могут быть образованы из белковых субъединиц. Например, многие тысячи молекул актина собираются в микрофиламент.

ТРАДИЦИОННЫЕ МЕТОДЫ АНАЛИЗА БЕЛКОВ

Белки отличаются друг от друга по типу, количеству и последовательности аминокислот, составляющих основу полипептида.Следовательно, они имеют разные молекулярные структуры, питательные свойства и физико-химические свойства.

Существует три основных метода анализа белков: разделение белков, вестерн-блоттинг и идентификация белков.

1. РАЗДЕЛЕНИЕ БЕЛКА

Электрофорез белков - это процесс разделения или очистки белков путем помещения их в гелевую матрицу и последующего наблюдения за подвижностью белка в присутствии электрического поля. Это важный подход к изучению функции белков и влияния конкретного белка на развитие или физическую функцию путем введения его в организм.

Наиболее часто используемым методом разделения белков является электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (SDS-PAGE). Белки можно разделить по растворимости, размеру, заряду и сродству связывания. SDS-PAGE разделяет белки в основном на основе молекулярной массы, а не на основе заряда или фолдинга. Этот метод широко используется в биохимии, судебной медицине, генетике и молекулярной биологии.

Другие методы включают:

  • Изоэлектрическая фокусировка : В этом методе разные молекулы разделены разницей их электрического заряда.Этот метод представляет собой тип зонного электрофореза, который обычно проводится в геле и использует тот факт, что заряд молекулы изменяется в зависимости от pH окружающей среды.
  • Хроматические методы : Для разделения белков часто используются два хроматических метода - высокоэффективная жидкостная хроматография и тонкослойная хроматография. Оба эти метода являются особенно полезными дополнениями к подходам на основе геля. Хотя хроматография - распространенный метод в биохимических лабораториях, используемый для очистки, идентификации и количественного определения белковых смесей, лазерная дифракция традиционно используется для определения размера предколонок и управления полидисперсностью.
  • Двумерный гель-электрофорез : это мощный метод на основе геля, обычно используемый для анализа сложных образцов с целью характеристики всего диапазона белков в образце, а не только нескольких конкретных белков.

2. ЗАПАДНОЕ БЛОТТИНГ

Метод вестерн-блоттинга использует три элемента для идентификации конкретных белков из сложной смеси белков, извлеченных из клеток: разделение по размеру, перенос на твердую основу и маркировку целевого белка с использованием соответствующих первичных и вторичных антител для визуализации.

Самая распространенная версия этого метода - иммуноблоттинг. Этот метод используется для обнаружения конкретных белков в заданном образце гомогената или экстракта ткани. Образец белков сначала подвергается электрофорезу с помощью SDS-PAGE для разделения белков на основе молекулярной массы. Затем белки переносятся на мембрану, где они исследуются с помощью антител, специфичных к целевому белку.

3. ИДЕНТИФИКАЦИЯ БЕЛКА

Существует два метода, которые обычно используются для идентификации белков: деградация по Эдману и масс-спектрометрия.

Деградация по Эдману, разработанная Пером Эдманом, представляет собой метод секвенирования аминокислот в пептиде. Здесь аминоконцевой остаток помечен и отщеплен от пептида без разрыва пептидных связей между другими аминокислотными остатками.

Масс-спектрометрия белка

- это аналитический метод, который измеряет отношение массы к заряду заряженных частиц для определения массы частиц и элементного состава образца молекул, а также для выяснения химической структуры молекул, таких как пептиды.Масс-спектрометрия белков - важный метод точного определения массы и характеристики белков, и для его многочисленных применений были разработаны различные методы и приборы. Применение масс-спектрометрии для изучения белков стало популярным в 1980-х годах после разработки MALDI и ESI. Эти методы ионизации сыграли важную роль в идентификации белков. Идентификация может быть произведена по телефону:

  • Фингерпринт массы пептидов использует массы протеолитических пептидов в качестве входных данных для поиска в базе данных предсказанных масс, которые возникают в результате переваривания списка известных белков.Основное преимущество этого метода заключается в том, что он не зависит от секвенирования белков для идентификации белков. Ограничение этого метода состоит в том, что он требует, чтобы в базе данных был белок, который уже охарактеризован для другого организма.
  • De novo пептидное секвенирование выполняется без предварительного знания аминокислотной последовательности. Этот метод позволяет получать пептидные последовательности без базы данных белков и использует вычислительные подходы для определения последовательности пептида непосредственно из экспериментальных спектров МС / МС.Его можно использовать для несеквенированных организмов, антител, пептидов с посттрансляционными модификациями (PTM) и эндогенных пептидов.

СОВРЕМЕННЫЕ МЕТОДЫ АНАЛИЗА БЕЛКОВ

Комплексный анализ белков включает обширную интерпретацию структуры и функций белков, которые присутствуют в сложных биологических образцах. Хотя современные методы анализа белковых комплексов эффективны для определения структуры белковых комплексов, существуют некоторые ограничивающие факторы.

Постоянно увеличивающееся количество альтернативных способов обнаружения белок-белковых взаимодействий (ИПП) красноречиво свидетельствует о творческом подходе ученых к поиску оптимальной техники.Современные методы постоянно позволяют нам изучать белок более эффективно, результативно и с меньшими затратами и включают:

1. РАССЕЯНИЕ СВЕТА

Методы рассеяния света особенно чувствительны к более крупным молекулам в препаратах из более мелких молекул. Любое увеличение размера белка, скорее всего, будет результатом образования агрегатов. Чувствительность измерения светорассеяния к более крупным белкам означает, что самые ранние стадии денатурации, ведущие к образованию нескольких агрегатов, приведут к изменениям среднего гидродинамического размера.

Пакетное динамическое рассеяние света (DLS): Измерение размера - это первичное измерение белков, которое может быть выполнено с помощью пакетного режима DLS. Поскольку белки имеют очень постоянный состав и складываются в плотные структуры, гидродинамический размер предсказуемо связан с молекулярной массой. Активность и функция белка тесно связаны с правильной укладкой и структурой. Таким образом, активность также напрямую связана с размером белка, что означает, что размер также может использоваться в качестве предиктора активности.DLS - наиболее чувствительный метод обнаружения небольших количеств агрегатов в препаратах. В программном обеспечении Zetasizer есть модель, позволяющая прогнозировать молекулярную массу белка по его гидродинамическому размеру с помощью DLS. Запросить демо.

Статическое рассеяние света (SLS): Следуя измерениям DLS, измерения SLS также могут проводиться для белков. Часто для измерения молекулярной массы с использованием SLS следует использовать много образцов белка высокой степени очистки, если их концентрации точно известны.Путем измерения количества света, рассеянного при различных концентрациях образца, молекулярная масса, которая пропорциональна количеству рассеянного света, может быть рассчитана путем создания графика Дебая. Наклон линии на графике Дебая составляет 2x 2-й вириальный коэффициент (мера молекулярного взаимодействия в растворе), поэтому этот метод также может быть полезен для изучения условий кристаллизации. Сильно положительное значение указывает на хорошую растворимость, а строго отрицательное значение указывает на склонность к агрегированию.Запросить демо.

Заряд и дзета-потенциал: Используя подходящие чувствительные инструменты, такие как Zetasizer Ultra, и соответствующий метод, такой как запатентованная техника диффузионного барьера, также возможно измерение дзета-потенциала белков. Значительное количество функциональных групп аминокислот может быть заряжено, и любая их комбинация может находиться в своем заряженном или незаряженном состоянии в белке. Это будет меняться в зависимости от условий в локальной среде, и важно отметить, что дзета-потенциал может отличаться от рассчитанного чистого заряда на основе вероятного состояния заряженных остатков в молекуле.

Заряд представляет особый интерес для химиков-протеинов, и дзета-потенциал должен быть в состоянии конкурировать с изоэлектрической фокусировкой, в настоящее время одним из основных методов определения заряда белка, поскольку он позволяет поддерживать белок в условиях, более близких к его естественному состоянию. . Однако следует отметить, что белки подвержены денатурированию под действием приложенного электрического поля, что может затруднить измерения дзета-потенциала. Метод диффузионного барьера - это метод, который используется для надежного измерения электрофоретической подвижности белков за счет уменьшения воздействия процесса измерения.Чтобы получить больше информации - свяжитесь с нами.

В целом, дзета-потенциал - это мера силы сил отталкивания между молекулами в растворе. Обычно это используется в качестве основного индикатора стабильности пробоподготовки. При высоком дзета-потенциале и, следовательно, высокой силе межмолекулярного отталкивания можно ожидать, что лекарственный или белковый препарат будет стабильным в течение более длительных периодов, чем аналогичный препарат с низким дзета-потенциалом. Запросить демо.

2. МУЛЬТИ-ОБНАРУЖЕНИЕ GPC / SEC

Хотя DLS можно использовать для характеристики олигомерного состояния белка, он не может разделить смесь олигомеров.Добавление возможностей SEC к детектору светорассеяния - это способ значительно улучшить его разрешение.

Система Malvern OMNISEC Resolve and Reveal разделяет молекулы в зависимости от их размера, что делает ее отличным партнером для светорассеяния. Разделив молекулы перед их измерением с помощью DLS или SLS, этот метод можно использовать для идентификации различных компонентов в смеси. При известных концентрациях, измеряемых показателем преломления или УФ-детектором, молекулярная масса может быть напрямую связана с количеством света, рассеянного молекулой.Это можно комбинировать с данными вискозиметра, который измеряет вязкость, позволяя определить размер и некоторые структурные аспекты. Таким образом, с помощью этого метода можно получить большой объем информации для одного образца белка.

Malvern OMNISEC также добавляет еще одно измерение к обнаружению агрегатов. Отделив их от первичного образца, можно дополнительно охарактеризовать и количественно оценить их. Производители белковых растворов обычно используют SEC в качестве заключительного этапа очистки.SEC используется для разделения образцов с целью удаления любых агрегатов, образующихся при пробоподготовке. То же самое верно и при очистке одного белка из биологических образцов. Запросите демо .

3. Спектрометрия кругового дихроизма

Круговой дихроизм (CD) - это метод абсорбционной спектроскопии, основанный на дифференциальном поглощении света с левой и правой круговой поляризацией. Оптически активные хиральные молекулы будут предпочтительно поглощать свет с круговой поляризацией в одном направлении.Разницу в поглощении света с левой и правой круговой поляризацией можно измерить и количественно оценить. УФ-КД используется для определения аспектов вторичной структуры белка. Вибрационный CD, IR CD, используется для изучения структуры небольших органических молекул, белков и ДНК. UV / Vis CD исследует переходы с переносом заряда в комплексах металл-белок.

Спектрометры CD серии

JASCO J1000 обеспечивают максимальное отношение сигнал-шум в условиях высокого поглощения и низкой интенсивности света в дальней УФ-области спектра для исследования структуры и стабильности биомолекул.Он обеспечивает непревзойденные оптические характеристики и универсальную гибкость для расширенной биомолекулярной характеристики и стереохимического анализа. Монохроматор с двойной поляризационной призмой покрывает всю область, необходимую для рутинного анализа биомолекул, с отличным подавлением паразитного света для получения точных результатов. Усовершенствованное измерение ультрафиолетового излучения в вакууме позволяет измерять спектр КД в вакуумном УФ-диапазоне, который может снижаться до 163 нм, что имеет решающее значение для биомолекул. Запросить демо

4.Изотермическая титровальная калориметрия

Изотермическая калориметрия титрования (ITC) - это физический метод, используемый для определения термодинамических параметров взаимодействий в растворе. Чаще всего он используется для изучения связывания небольших молекул (например, лекарственных соединений) с более крупными макромолекулами (белками, ДНК и т. Д.). Он состоит из двух ячеек, заключенных в адиабатическую рубашку. Исследуемые соединения помещаются в ячейку для образца, тогда как другая ячейка, эталонная ячейка, используется в качестве контроля и содержит буфер, в котором растворяется образец.

MicroCal PEAQ-ITC обеспечивает высочайшую чувствительность для безметочных измерений сродства связывания и термодинамики с низким расходом образцов для исследования биомолекулярных взаимодействий. Он обеспечивает прямое измерение всех параметров связывания в одном эксперименте и может анализировать связывающие вещества со слабым и высоким сродством, используя всего лишь 10 мкг образца. Полуавтоматическое обслуживание сводит к минимуму вмешательство оператора, а систему можно модернизировать до полностью автоматизированной системы MicroCal PEAQ-ITC Automated, что делает ее идеальной для лабораторий, где скорость, чувствительность и способность справляться с более высокими рабочими нагрузками в будущем имеют первостепенное значение.Запросить демо

ПРОСТОЙ АНАЛИЗ БЕЛКОВ

Кристаллизация белков - необходимый шаг для выяснения их детальной трехмерной структуры. Кристаллизация - сложный процесс, который требует содержания высокоочищенного белка в идеальных условиях. В измерениях DLS полидисперсность является мерой чистоты образца. Образец белка с очень низкой полидисперсностью показывает, что он высокоочищен, что весь белок находится в одной конкретной олигомерной конформации и что его структура очень хорошо контролируется в этих условиях, все из которых необходимы для кристаллизации.Идентифицируя образец белка с самой низкой полидисперсностью, исследователь может найти наиболее подходящие условия для кристаллизации.

Размер также может быть использован в качестве предиктора активности, и четвертичная структура белка также может быть изучена. Когда белки олигомеризуются, их размер и молекулярная масса будут увеличиваться дискретными приращениями, соответствующими добавлению отдельных белков. Измеряя белок в различных условиях, можно оценить олигомерное состояние белка.Многие белки для своего функционирования полагаются на правильную четвертичную структуру, поэтому, опять же, гидродинамический размер может использоваться в качестве предиктора активности.

В неблагоприятных условиях, таких как экстремальные температуры и pH, белок становится денатурированным. Контролируя эти условия и измеряя гидродинамический радиус, можно установить точку плавления белка. Это связано со стабильностью белка и может использоваться в качестве предиктора срока годности.

Нужны подходящие инструменты для измерения? ATA Scientific предлагает комплексный набор инструментов для анализа белков различными способами, включая мультидетекционный GPC / SEC, круговой дихроизм (CD), микрокалориметрию (ITC / DSC), динамическое и статическое рассеяние света (DLS / SLS) и многое другое.Свяжитесь с нами сегодня, чтобы получить бесплатную консультацию и упростить анализ белка. Мы предоставляем инструменты и постоянную поддержку, чтобы вы были уверены в своих результатах.

Расширьте свои знания о белках и аминокислотах

Все биологические организмы, включая вас, по сути, представляют собой белковые структуры, наполненные водой и иногда поддерживаемые костями. Вот как это важно. Белок - самый важный строительный блок вашего тела. Фактически, слово «белок» происходит от греческого proteios «первое качество» или от protos «первое качество».”

По оценкам, человеческое тело содержит более двух миллионов белков. Общее количество, обнаруженное в биологических организмах на суше, вероятно, превысит 10 миллионов. Но никто не знает наверняка. Цифра огромна, потому что у каждого белка есть другой, способный его расщепить.

Структура белка

Белки - это молекулы с длинными цепями, состоящие из основных строительных блоков жизни - аминокислот. Это органические соединения с очень специфической химической структурой. Аминокислоты, содержащие аминные (молекулы с атомами азота и двумя атомами водорода) и карбоксильные (молекулы, содержащие углерод, две молекулы кислорода и одну молекулу водорода) функциональные группы.Они связаны с боковой цепью (группа R) молекул, специфичных для каждой аминокислоты.

Есть 20 хорошо известных аминокислот, которые составляют белки в вашем теле. Недавно были обнаружены две дополнительные аминокислоты. Итак, все животные и растительные белки на Земле состоят из этих 22 аминокислот.

В 1806 году французские химики Луи-Николя Воклен и Пьер Жан Робике выделили из спаржи соединение, которое впоследствии было названо аспарагином.Это была первая открытая аминокислота.

Самый длинный из известных белков, тайтин, также известен как коннектин. Он содержит 26 926 аминокислот. Титин содержится в мышцах и способствует их пассивной жесткости.

Даже при ограниченном количестве аминокислот белки могут быть очень сложными молекулами. Это потому, что большинство белков складываются в уникальные трехмерные структуры.

Биохимики часто называют четыре различных аспекта структуры белка:

  • Первичная структура: линейная аминокислотная последовательность, удерживаемая связями, известными как пептидные связи.
  • Вторичная структура: трехмерная форма локальных или определенных сегментов белков. Эти локальные сегменты представляют собой изгибы и повороты, стабилизированные водородными связями.
  • Третичная структура: Общая форма отдельной белковой молекулы. Также синонимична термину «складка», третичная структура контролирует основную функцию белка.
  • Четвертичная структура: структура, образованная несколькими белковыми молекулами (полипептидными цепями), которые функционируют как единый белковый комплекс.В этом контексте их обычно называют белковыми субъединицами.

Функция белка

Вы можете думать о белках как о строительных блоках, особенно для мышечной ткани. Но белки выполняют множество жизненно важных функций в организме. И кое-что может вас удивить. Основные из них перечислены ниже.

Ферменты и гормоны

Наиболее известная роль белков в клетке - это ферменты, катализирующие химические реакции. Это может помочь вам преобразовать пищу в клеточную энергию.Пищеварительные ферменты - хороший пример этого типа белка. Эти ферменты также могут принимать форму антиоксидантов. Селенсодержащая протеин-глутатионпероксидаза - одно из важнейших антиоксидантных соединений в организме.

Половые гормоны, известные как гонадотропины, и эндокринные гормоны, такие как инсулин и глюкагон, также являются белками.

В 1955 году инсулин стал первым белком, который был полностью секвенирован. Британский биохимик Фредерик Сэнджер получил Нобелевскую премию по химии за это новаторское исследование.

Методы рекомбинантной ДНК были использованы в 1978 году биотехнологической фирмой Genentech для производства синтетического «человеческого» инсулина, что сделало инсулин первым человеческим белком, произведенным с помощью биотехнологии.

Сигнализация соты

Многие белки участвуют в процессе передачи клеточных сигналов и передачи сигналов. Некоторые белки, такие как инсулин, передают сигнал от клетки, в которой они были синтезированы, другим клеткам в отдаленных тканях.

Белки участвуют в обеих сторонах сигнального процесса.Они также действуют как рецепторы на клетки, которые связываются с сигнальной молекулой, чтобы вызвать биохимический ответ.

Антитела - это белковые компоненты иммунной системы. Их основная функция - связывать инородные вещества в организме (антигены) и нацеливать их на разрушение.

Структурные белки

Они придают форму и жесткость биологическим компонентам. Большинство структурных белков имеют волокнистую природу.

Коллаген и эластин - два прекрасных примера этих прочных волокнистых белков.Они оба являются важными компонентами соединительной ткани, например хрящом. И они выполняют основные функции в структуре кожи. Протеин-кератин обеспечивает структуру ваших волос и ногтей. В животном мире кератин помогает создавать перья, копыта и некоторые панцири животных.

Последняя категория включает глобулярные структурные белки. Они образуют длинные жесткие волокна, которые позволяют клеткам сохранять свою форму и размер.

Прочие функции

Белки также играют роль в адгезии клеток, факторах роста, транспортировке и хранении питательных веществ и многом другом.У людей небелковые аминокислоты также играют важную роль в качестве нейротрансмиттеров или предшественников других молекул. Нейротрансмиттеры - это вещества, которые помогают передавать импульсы между нервами.

  • Триптофан - предшественник нейромедиатора серотонина, который влияет на настроение и многое другое.
  • Тирозин (и его предшественник фенилаланин) являются предшественниками дофамина, адреналина, норадреналина и различных следов аминов.
  • Глицин является предшественником важных соединений в крови, известных как порфирины (т.е.гем)
  • Аргинин является предшественником оксида азота.

Белки и аминокислоты в рационе

Белки, которые вы едите, не всасываются в неизменном виде. Итак, вы не едите куриную грудку и не добавляете в свой организм точно такой же тип белка. Белки перевариваются в аминокислоты или небольшие пептиды, которые могут всасываться в кишечнике и переноситься с кровью.

Пептиды

отличаются от белков тем, что они меньше по размеру и обычно содержат 50 или меньше аминокислот.Самые короткие пептиды - это дипептиды, состоящие из двух аминокислот, соединенных одной пептидной связью. Полипептид - это длинная, непрерывная и неразветвленная пептидная цепь.

Переваривание белков начинается в желудке. Кислая среда и желудочный фермент пепсин начинают денатурировать (распутывать) белок. Это делает его более доступным для пищеварительных ферментов, выделяемых поджелудочной железой.

Другие специфические ферменты дополнительно расщепляют более крупные пептиды на ди- и трипептиды и свободные аминокислоты.Затем они попадают в кровь для использования другими тканями. После переваривания аминокислоты используются для синтеза белков и других биомолекул, либо они превращаются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии.

Из 20 стандартных аминокислот девять называются незаменимыми, потому что ваше тело не может производить их из других соединений на уровне, необходимом для нормального роста. Значит, их нужно получать из еды. Незаменимые аминокислоты включают гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Качество протеина

Не все пищевые белки одинаково эффективны для вашего здоровья. Ученые разработали шкалу, позволяющую узнать качество протеина. Предыдущие методы измерения качества включают PER (коэффициент эффективности белка) и BV (биологическую ценность). Но сегодня они используются редко.

В настоящее время предпочтительный метод определения качества белка известен как оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка (PDCAAS). PDCAAS позволяет оценивать качество пищевого белка в соответствии с вашими потребностями.Он измеряет качество белка на основе потребностей в аминокислотах (с поправкой на усвояемость) ребенка в возрасте от 2 до 5 лет (который считается наиболее требовательной к питанию возрастной группой).

Используя метод PDCAAS, рейтинг качества белка определяется путем сравнения аминокислотного профиля конкретного пищевого белка со стандартным аминокислотным профилем. Максимально возможный балл - 1,0. Этот показатель означает, что после переваривания белка он обеспечивает 100 или более процентов необходимых незаменимых аминокислот на единицу белка.

Потребность в белке

Суточная потребность в белке - это сочетание многих факторов, включая возраст, состав тела, пол, общее потребление энергии (калорий), статус тренировок и уровень тренировок спортсмена.

Рекомендации по потреблению белка основаны на массе тела. Для нормально здоровых взрослых ежедневная рекомендация составляет 0,8 грамма белка на каждый килограмм веса тела. Для нормально здоровой взрослой женщины, которая весит 150 фунтов и ведет малоподвижный образ жизни, это означает около 55 граммов белка в день.

Рекомендуемая суточная доза для взрослых женщин составляет 46 граммов в день, для взрослых мужчин - 56 граммов в день, а для беременных и кормящих женщин - 71 грамм в день. Это не соответствует рекомендациям по какой-то причине.

Как и RDA для микронутриентов, они предназначены для обеспечения достаточного уровня, чтобы обеспечить нормальное здоровье и рост практически здоровых людей. RDA - это минимальный уровень потребления, необходимый для удовлетворения основных потребностей в питании, но это не обязательно конкретное количество, которое является лучшим или оптимальным.

Протеин для спортсменов

Спортсмены потребляют диетический белок для восстановления и восстановления скелетных мышц и соединительных тканей после интенсивных тренировок или спортивных мероприятий. Спортсмены обычно должны получать от 1,4 до 2,0 граммов белка на каждый килограмм веса тела в день.

Один конкретный тип аминокислот особенно важен для спортсменов - аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA). Из девяти незаменимых аминокислот только три известны как BCAA. Но они составляют около 35 процентов белков в мышечной ткани.Также известно, что эти BCAA играют полезную роль во время аэробных упражнений, снижая скорость деградации белка и замедляя истощение мышечного гликогена.

Три BCAA - лейцин, изолейцин и валин. BCAA имеют решающее значение для синтеза и обмена белка, клеточных сигнальных путей и метаболизма глюкозы. Они также играют роль в синтезе белков и нейромедиаторов в головном мозге и в производстве энергии.

Растущее количество научной литературы предполагает, что из трех BCAA лейцин, по-видимому, играет наиболее значительную роль в стимуляции синтеза белка.

Протеин для пожилых людей

Старение ведет к потере мышечной массы. Нормальное старение связано с изменениями метаболизма мышечных белков и снижением реакции на аминокислоты в пище. Адекватное потребление лейцина (BCAA) во время еды может помочь преодолеть эту нечувствительность к мышечным белкам и стать полезным инструментом для предотвращения избыточной потери мышечной массы. Минимальная доза для этих преимуществ составляет от 2,0 до 2,5 граммов лейцина на порцию или прием пищи.

Также становится ясно, что лейцин, взятый как часть цельного качественного белка, вероятно, более полезен, чем добавление только BCAA.Чтобы максимизировать удержание мышечного белка у пожилых людей и обеспечить достаточный уровень лейцина, большинство экспертов предлагают планы питания, которые включают 25-30 граммов высококачественного белка на один прием пищи.

Потеря мышечной массы происходит с возрастом, но потеря больше, чем обычно (0,5–1,0% в год), известна как саркопения. Это прогрессирующее снижение массы скелетных мышц, которое приводит к снижению силы и функциональности. Саркопения встречается у 30% людей старше 60 лет и более чем у 50% людей старше 80 лет.

Веганы и вегетарианцы

Могут ли растительные белки сами по себе обеспечить достаточное количество качественного белка для поддержания здорового роста, восстановления и функционирования мышц? Абсолютно.

Однако многие растительные белки обеспечивают менее чем оптимальный уровень всех незаменимых аминокислот. Для веганов или вегетарианцев просто становится более важным есть широкий выбор продуктов, включая бобы, бобовые, орехи и семена. Как правило, разнообразная и калорийная вегетарианская диета обеспечивает много качественного белка.

Общая рекомендация

Исходя из совокупности имеющихся исследований, безопасный и полезный для здоровья диапазон белка, к которому следует стремиться, составляет примерно 15-25 процентов от общего количества диетических калорий с некоторыми поправками на уровень активности и возраст. При среднем потреблении 2000 калорий это составляет 75-125 граммов белка в день.

Источники пищи - выбор правильного белка

Белок, как и жиры и углеводы, является макроэлементом. Это означает, что вашему организму требуется относительно большое количество.Но, в отличие от жиров и углеводов, полезный белок не сохраняется в значительных количествах. Ваши запасы аминокислот постоянно используются, и их необходимо часто пополнять. Если вы не получаете достаточного количества белка с пищей, ваше тело будет получать его из вашей мышечной массы.

Не существует единственного лучшего источника белка. Хотя, безусловно, есть некоторые продукты, которые можно было бы считать лучшими источниками белка, разнообразная и смешанная диета обычно обеспечивает адекватное потребление белка. Кроме того, сосредоточение внимания на качественных цельных продуктах также поможет вам добиться достаточного количества важных питательных веществ и белков.

Лучшими источниками протеина, исходя из содержания протеина и других питательных веществ, являются: морепродукты, нежирная птица, бобы, яйца, молочные продукты (йогурт, молоко и сыр), соя и другие бобовые, нежирная говядина и свинина. Квиноа, тыквенные семечки и фисташки также являются отличными источниками белка.

Что делать, если вам трудно удовлетворить потребность в белке или у вас нет времени на обед сидя? Качественный напиток или батончик, заменяющий еду, могут стать полезным дополнением к дневному потреблению белка.

Больше фактов о белках

  • Если вы здоровы и хорошо гидратированы, высокое потребление белка не повредит здоровым почкам.
  • Термины «полный» и «неполный» вводят в заблуждение по отношению к растительному белку. Получение разнообразного белка из растений обеспечивает достаточное количество всех незаменимых аминокислот, когда удовлетворяются потребности в калориях.
  • Белок, как и углеводы, дает примерно четыре калории энергии на грамм. Жир обеспечивает девять калорий на грамм, а алкоголь - семь калорий на грамм.
  • Белок сначала используется для роста и восстановления. Излишки можно использовать для получения энергии. Белок, не требующийся для этих функций, будет преобразован и сохранен в виде жира.
  • Углеводы - не единственный стимул для секреции инсулина. Белок также может стимулировать секрецию инсулина, но в меньшей степени и без повышения уровня глюкозы в крови.
  • Белок насыщает лучше, чем жир или углеводы. Некоторые исследования показывают, что умеренное увеличение содержания белка и умеренное снижение гликемического индекса могут привести к улучшению соблюдения режима питания и поддержанию здорового веса.

Список литературы

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4889822/

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22600/

https://jissn.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12970-017-0177-8

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK56068/table/summarytables.t4/?report=objectonly

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365098
http://www.theissnscoop.com/tag/bcaa/

https://jissn.biomedcentral.com/articles/10.1186 / 1550-2783-7-7

http://journals.sagepub.com/doi/abs/10.1177/0115426506021005430

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2760315/

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3359496/

https://askthescientists.com/collagen/

https://askthescientists.com/eating-bugs/

https://askthescientists.com/milk-types/

Не можете найти то, что ищете? Попробуйте еще раз поиск или задайте вопрос здесь

структура белка

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

 

На этой странице объясняется, как аминокислоты объединяются для образования белков и что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурами белков.Четвертичная структура не рассматривается. Это относится только к белкам, состоящим из более чем одной полипептидной цепи. В программе химии IB есть упоминание о четвертичной структуре, но ни в одной другой учебной программе этого уровня в Великобритании.


Примечание: Четвертичная структура может быть очень сложной, и я не знаю точно, какой глубины требуется для этого в программе IB (поэтому я не включил ее). Я подозреваю, что то, что требуется, довольно тривиально.Студенты IB должны спросить совета у своего учителя или лектора.


 

Первичная структура белков

Нанесение аминокислот

В химии, если бы вы изобразили структуру общей 2-аминокислоты, вы, вероятно, изобразили бы ее так:

Однако для рисования структур белков мы обычно скручиваем его так, чтобы группа «R» выступала сбоку.Если вы это сделаете, будет намного легче увидеть, что происходит.

Это означает, что две простейшие аминокислоты, глицин и аланин, будут показаны как:

 

Пептиды и полипептиды

Глицин и аланин могут сочетаться с удалением молекулы воды с образованием дипептида . Это может произойти одним из двух способов - таким образом, вы можете получить два разных дипептида.

Либо:

или:

В каждом случае связь, показанная синим цветом в структуре дипептида, известна как пептидная связь . В химии это также известно как амидная связь, но, поскольку мы сейчас находимся в области биохимии и биологии, мы будем использовать их термины.

Если вы соедините три аминокислоты вместе, вы получите трипептид. Если вы соединили все партии вместе (как в белковой цепочке), вы получите полипептид .

Белковая цепь будет иметь от 50 до 2000 аминокислотных остатков . Вы должны использовать этот термин, потому что, строго говоря, пептидная цепь не состоит из аминокислот. Когда аминокислоты соединяются вместе, молекула воды теряется. Пептидная цепь состоит из того, что остается после потери воды, другими словами, состоит из аминокислотных остатков и .

По соглашению, когда вы рисуете пептидные цепи, группа -NH 2 , которая не была преобразована в пептидную связь, записывается в левом конце.Неизмененная группа -COOH написана в правом конце.

Конец пептидной цепи с группой -NH 2 известен как N-конец , а конец с группой -COOH - это C-конец .

Таким образом, белковая цепь (с N-концом слева) будет выглядеть так:

 

 

Группы "R" происходят из 20 аминокислот, которые встречаются в белках.Пептидная цепь известна как основная цепь , а группы «R» известны как боковые цепи .


Примечание: В случае, когда группа «R» происходит от аминокислоты пролина, картина нарушается. В этом случае водород на азоте, ближайшем к группе «R», отсутствует, и группа «R» замкнута и присоединена к этому азоту, а также к атому углерода в цепи.

Я упоминаю об этом для полноты - , а не , потому что вы должны знать об этом по химии на этом вводном уровне.



Первичная структура белков

Вот проблема! Термин «первичная структура» используется по-разному.

В простейшем случае этот термин используется для описания порядка аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать белок. Другими словами, если вы замените группы «R» на последней диаграмме реальными группами, вы получите первичную структуру конкретного белка.

Эта первичная структура обычно отображается с использованием сокращений для аминокислотных остатков.Эти сокращения обычно состоят из трех или одной буквы.

Используя трехбуквенные сокращения, часть белковой цепи может быть представлена, например:

Если вы посмотрите внимательно, вы заметите сокращения для глицина (Gly) и аланина (Ala) среди других.

Если вы проследите всю белковую цепь до ее левого конца, вы найдете аминокислотный остаток с неприсоединенной группой -NH 2 . N-конец всегда пишется слева от диаграммы первичной структуры белка - независимо от того, рисуете ли вы ее полностью или используете эти сокращения.

 

Более широкое определение первичной структуры включает все особенности белка, которые являются результатом ковалентных связей. Очевидно, что все пептидные связи образованы ковалентными связями, так что это не проблема.

Но у белков есть еще одна особенность, которая также связана ковалентно. В нем участвует аминокислота цистеин.

Если две боковые цепи цистеина заканчиваются рядом друг с другом из-за сворачивания пептидной цепи, они могут реагировать с образованием серного мостика .Это еще одно ковалентное звено, поэтому некоторые люди считают его частью первичной структуры белка.

Из-за того, как серные мостики влияют на способ сворачивания белка, другие люди считают это частью третичной структуры (см. Ниже). Очевидно, это потенциальный источник путаницы!


Важно: Вам необходимо знать, где именно ваши эксперты собираются включать серные мостики - как часть первичной структуры или как часть третичной структуры.Вам необходимо проверить свою текущую программу и прошлые работы. Если вы изучаете учебную программу в Великобритании и не получили ее, перейдите по этой ссылке, чтобы узнать, как их получить.


 

Вторичная структура белков

Внутри длинных белковых цепей есть области, в которых цепи организованы в регулярные структуры, известные как альфа-спирали (альфа-спирали) и бета-складчатые листы. Это вторичные структуры в белках.

Эти вторичные структуры удерживаются вместе водородными связями. Они образуются, как показано на схеме, между одной из неподеленных пар на атоме кислорода и водородом, присоединенным к атому азота:

Хотя водородные связи всегда находятся между группами C = O и H-N, их точный образец отличается в альфа-спирали и бета-складчатом листе. Когда вы перейдете к ним ниже, найдите время, чтобы убедиться, что вы видите, как работают две разные аранжировки.


Важно: Если вас не устраивает водородная связь и вы не уверены, что означает эта диаграмма, перейдите по этой ссылке, прежде чем продолжить.То, что следует далее, в любом случае достаточно сложно визуализировать, не беспокоясь о том, что такое водородные связи!

Вы также должны точно узнать, сколько деталей вам нужно знать об этом следующем бите. Вполне возможно, что все, что вам нужно, это слышать об альфа-спирали и знать, что она удерживается вместе водородными связями между группами C = O и N-H. Еще раз, вам нужно проверить свой учебный план и прошлые работы - особенно отметить схемы для прошлых работ.

Если вы перейдете по любой из этих ссылок, используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.



Альфа-спираль

В альфа-спирали белковая цепь скручена, как слабо скрученная пружина. «Альфа» означает, что если вы посмотрите вниз по длине пружины, намотка происходит по часовой стрелке, когда она удаляется от вас.


Примечание: Если ваше визуальное воображение столь же безнадежно, как и мое, единственный способ действительно понять это - взять кусок проволоки и свернуть его в форму пружины.Подойдет немного компьютерного свинца.

По правде говоря, если вы изучаете химию, вам вряд ли понадобится это знать. Если в вашей программе есть вторичная структура белка, экзаменаторы, скорее всего, захотят, чтобы вы знали, как эти структуры удерживаются вместе за счет водородных связей. Проверьте прошлые документы, чтобы быть уверенным.

Если вы читаете это как студент, изучающий биохимию или биологию, и вам предложили какой-то другой способ распознавания альфа-спирали, придерживайтесь того метода, который вам предложили.



Следующая диаграмма показывает, как альфа-спираль удерживается водородными связями. Это очень упрощенная диаграмма, на которой отсутствует множество атомов. Мы поговорим об этом более подробно после того, как вы ознакомитесь с ним.

Что не так со схемой? Две вещи:

Прежде всего, показаны только атомы на частях катушек, обращенных к вам. Если вы попытаетесь показать все атомы, все станет настолько сложным, что практически невозможно понять, что происходит.

Во-вторых, я не делал никаких попыток получить правильные углы связи. Я намеренно нарисовал все связи в основе цепи, как если бы они лежали вдоль спирали. По правде говоря, они повсюду торчат. Опять же, если нарисовать ее правильно, спираль увидеть практически невозможно.

Итак, на что нужно обратить внимание?

Обратите внимание, что все группы «R» торчат боком от главной спирали.

Обратите внимание на правильное расположение водородных связей.Все группы N-H направлены вверх, а все группы C = O направлены вниз. Каждый из них участвует в водородной связи.

И, наконец, хотя на этой неполной диаграмме это не видно, каждый полный виток спирали содержит 3,6 (приблизительно) аминокислотных остатка.

Если бы у вас было целое количество аминокислотных остатков на ход, каждая группа имела бы идентичную группу под собой на следующем ходу. В этих условиях водородная связь невозможна.

Каждый поворот имеет 3 полных аминокислотных остатка и два атома из следующего. Это означает, что каждый виток смещен от тех, что вверху и внизу, так что группы N-H и C = O приведены в соответствие друг с другом.

 

Листы с бета-гофрировкой

В листе с бета-гофрировкой цепи сложены так, что они лежат рядом друг с другом. Следующая диаграмма показывает так называемый «антипараллельный» лист. Все это означает, что ближайшие цепочки движутся в противоположных направлениях.Учитывая то, как происходит именно это сворачивание, это может показаться неизбежным.

На самом деле, это не обязательно! Возможно более сложное сворачивание, чтобы цепочки соседей действительно двигались в том же направлении. Сейчас мы выходим за рамки требований британской химии A level (и ее эквивалентов).

Сложенные цепи снова удерживаются вместе водородными связями с участием тех же групп, что и в альфа-спирали.


Примечание: Обратите внимание, что нет причин, по которым эти листы должны быть сделаны из четырех частей сложенной цепочки, расположенных рядом друг с другом, как показано на этой диаграмме.Это был произвольный выбор, и диаграмма хорошо вписывалась в экран!


 

Третичная структура белков

Что такое третичная структура?

Третичная структура белка - это описание того, как вся цепь (включая вторичные структуры) складывается в свою окончательную трехмерную форму. Это часто упрощается в моделях, подобных следующей для фермента дигидрофолатредуктазы.Ферменты, конечно же, основаны на белках.


Примечание: Эта диаграмма была получена из банка данных белков RCSB. Если вы хотите найти дополнительную информацию о дигидрофолатредуктазе, их ссылочный номер - 7DFR.

В структуре этого фермента нет ничего особенного. Я выбрал его, потому что он содержал только одну белковую цепь и имел в себе примеры обоих типов вторичной структуры.



Модель показывает альфа-спирали вторичной структуры в виде витков «ленты». Листы с бета-гофрировкой показаны в виде плоских кусочков ленты, оканчивающихся стрелкой. Биты белковой цепи, которые представляют собой просто случайные витки и петли, показаны как биты «строки».

Цветовая кодировка модели помогает вам ориентироваться в конструкции - переходя от темно-синего к красному.

Вы также заметите, что в этой конкретной модели заблокированы две другие молекулы (показаны как обычные молекулярные модели).Это две молекулы, реакцию которых катализирует этот фермент.

 

Что удерживает белок в его третичной структуре?

Третичная структура белка поддерживается взаимодействиями между боковыми цепями - группами «R». Это может произойти несколькими способами.

Ионные взаимодействия

Некоторые аминокислоты (например, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота) содержат дополнительную группу -COOH. Некоторые аминокислоты (например, лизин) содержат дополнительную группу -NH 2 .

Вы можете получить перенос иона водорода от -COOH к группе -NH 2 с образованием цвиттерионов, как и в простых аминокислотах.

Очевидно, вы могли бы получить ионную связь между отрицательной и положительной группой, если бы цепи сложились таким образом, чтобы они были близко друг к другу.

 

Водородные связи

Обратите внимание, что сейчас мы говорим о водородных связях между боковыми группами, а не между группами, фактически находящимися в основной цепи цепи.

Многие аминокислоты содержат группы в боковых цепях, которые имеют атом водорода, присоединенный к атому кислорода или азота. Это классическая ситуация, когда может возникнуть водородная связь.

Например, аминокислота серин содержит группу -ОН в боковой цепи. Вы можете установить водородную связь между двумя остатками серина в разных частях свернутой цепи.

Вы можете легко представить себе подобное водородное связывание с участием групп -OH, или групп -COOH, или групп -CONH 2 , или групп -NH 2 в различных комбинациях - хотя вы должны быть осторожны, чтобы помнить, что -COOH группа и группа -NH 2 будут образовывать цвиттерион и производить более сильную ионную связь вместо водородных связей.

 

Дисперсионные силы Ван-дер-Ваальса

Некоторые аминокислоты имеют довольно большие углеводородные группы в боковых цепях. Ниже приведены несколько примеров. Временные колеблющиеся диполи в одной из этих групп могут индуцировать противоположные диполи в другой группе в соседней свернутой цепочке.

Создаваемых сил рассеивания будет достаточно, чтобы скрепить сложенную конструкцию.


Важно: Если вас не устраивают дисперсионные силы Ван-дер-Ваальса, перейдите по этой ссылке.

Используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.



Серные мостики

Серные мостики, которые образуются между двумя остатками цистеина, уже обсуждались в разделе первичных структур. Где бы вы ни разместили их, это никак не повлияет на их формирование!

 
 

Куда бы вы сейчас хотели пойти?

В меню аминокислот и белков.

Комментировать

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *