Незаменимые аминокислоты » ГБУЗ ВО Муромский центр лечебной физкультуры и спортивной медицины
Мы — белковые организмы. А аминокислоты — это кирпичики, из которых организм строит собственные белки. Часть аминокислот человеческий организм может синтезировать, но есть несколько необходимых аминокислот, которые можно получить только в готовом виде — из продуктов питания. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Недостаток или отсутствие незаменимых аминокислот опасно для здоровья! Часто говорится о том, что мы едим много лишнего и это правда. Но если в питании недостает чего-то важного, это ничуть не лучше. И незаменимые аминокислоты, несомненно, важны. Некоторые аминокислоты человек не может синтезировать из-за отсутствия соответствующего фермента. Таких аминокислот 8 для взрослых и 10 для детей. Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, триптофан, лизин и фенилаланин. Для детей незаменимыми аминокислотами также являются аргинин и гистидин.Валин
- необходим для метаболизма в мышцах
- восстанавливает поврежденные ткани
- является источником энергии
Лейцин
- защищает мышечные ткани
- восстанавливает кости, кожу и мышцы
- понижает уровень сахара в крови
- стимулирует синтез гормона роста
- является источником энергии
Изолейцин
- необходим для синтеза гемоглобина
- регулирует уровень сахара в крови
- восстанавливает мышечную ткань
- участвует в процессах энергообеспечения
- увеличивает выносливость
Треонин
- участвует в белковом и жировом обмене
- помогает работе печени (препятствует отложению жиров в печени)
- стимулирует иммунитет
- треонин находится в сердце, центральной нервной системе и скелетной мускулатуре
Метионин
- участвует в переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий
- способствует пищеварению
- защищает от воздействия радиации
- метионин применяется в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности
Триптофан
- улучшает сон
- стабилизирует настроение
- уменьшает аппетит
- увеличения выброс гормона роста
Лизин
- входит в состав практически всех белков
- необходим для формирования костей и роста детей
- способствует усвоению кальцият
- увеличивает мышечную силу и выносливость
- утолщает структуру волос
Фенилаланин
- влияет на настроение
- уменьшает боль
- улучшает память и способность к обучению
- подавляет аппетит
Аргинин
- замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма
- участвует в обмене веществ в мышечной ткани
- расширяет сосуды и усиливает их кровенаполнение
- снижает кровяное давление
- способствует снижению уровня холестерина в крови
- препятствует образованию тромбов
- стимулирует синтез гормона роста и ускоряет рост у детей и подростков
- увеличивает массу мышечной ткани и уменьшает массу жировой ткани
- способствует нормализации состояния соединительной ткани
Гистидин
- способствует росту и восстановлению тканей
- важен для здоровья суставов
- содержится в гемоглобине
К чему приводит недостаток или отсутствие незаменимых аминокислот?
- нарушение обмена веществ
- остановку роста
- потерю массы тела
- снижение иммунитета
«Муромский центр лечебной физкультуры и спортивной медицины»,
отделение медицинской профилактики.
Незаменимые аминокислоты – основные сведения и правила использования
Аминокислоты – это соединения, которые необходимы для формирования белковых соединений в организме человека. В связи с этим их нередко называют строительными блоками белков. Однако, помимо этого, данные соединения принимают участие в синтезе гормонов и нейротрансмиттеров. Определенные аминокислоты можно использовать в виде пищевых добавок с целью увеличения скорости роста мышц, улучшения спортивных результатов, а также для улучшения настроения.
Все соединения данного типа в зависимости от ряда факторов классифицируются как незаменимые, которые нужны нашему организму, и заменимые. Далее в статье мы рассмотрим все, что нужно знать об этих типах аминокислот, принцип их воздействия на человеческий организм, а также основные правила использования соответствующих добавок.
Что нужно знать о незаменимых аминокислотах
Перед тем как приступить к рассмотрению вопроса о незаменимых соединениях, разберемся, что собой представляют данные вещества. Аминокислоты – это микроэлементы, в состав которых входят азот, водород, кислород, углерод, а также группы переменной боковой цепи.
Человеческий организм для работы всех систем органов нуждается в 20-ти различных аминокислотах. И, несмотря на то, что все они имеют колоссальное значение, к числу незаменимых относятся только 9 из них, а именно:
|
Главным отличием незаменимых аминокислот является то, что они не могут генерироваться в теле человека, поэтому должны поступать в него в виде продуктов питания. Лучшими источниками этих веществ являются белковые продукты животного происхождения, такие как мясо и яйца.
В процессе переваривания белок, поступающий из пищи, расщепляется на аминокислоты, которые затем используются организмом для выполнения различных процессов, включая увеличение мышечных объемов и регулирование работы иммунной системы.
Условно незаменимые аминокислоты и их особенности
Определенные соединения, которые относят к числу заменимых, можно классифицировать как условно незаменимые аминокислоты. Эти вещества необходимы нашему организму только в определенных обстоятельствах, таких как повышенный уровень стресса или болезнь. Так, например, аргинин, который относится к числу заменимых соединений, требуется организму для борьбы с некоторыми видами заболеваний, а именно с раком. В связи с этим данная аминокислота в обязательном порядке должна присутствовать в рационе для удовлетворения потребностей организма.
Значение незаменимых аминокислот для организма
Каждая из представленных выше незаменимых аминокислот выполняет определенную функцию в теле человека. Рассмотрим их более детально:
|
Исходя из всего сказанного выше, можно сделать вывод, что незаменимые аминокислоты используются во всех основных процессах человеческого организма. И, несмотря на то, что большинство из них применяются преимущественно в качестве спортивных добавок, от этих соединений зависит намного больше, чем достижение более высоких спортивных результатов.
Как отмечают специалисты, дефицит незаменимых аминокислот может негативно отразиться на состоянии здоровья и привести к развитию ряда нарушений, включая ухудшение иммунного отклика и снижение репродуктивной функции.
Как прием незаменимых аминокислот влияет на организм
Несмотря на то, что все указанные выше соединения встречаются в продуктах питания, ученые отмечают, что использование комплексов аминокислот в виде добавок положительно влияет на работу организма. Рассмотрим основные полезные свойства этих веществ.
Улучшение настроения и качества сна
Триптофан принимает участие в синтезе серотонина – вещества, которое способно оказывать непосредственное воздействие на качество сна и настроение. Ученые сообщают, что низкий уровень данного вещества приводит к ухудшению настроения, развитию депрессии и нарушению фаз сна.
Ряд исследований показали, что включение в рацион триптофана позволяет избавиться от симптомов всех указанных выше нарушений. Так, в рамках одного из экспериментов с участием женщин пожилого возраста удалось выяснить, что прием одного грамма триптофана в сутки приводит к улучшению настроения и увеличению объемов вырабатываемой организмом энергии.
Повышение эффективности упражнений
Незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью часто используются для снижения уровня усталости и улучшения спортивных результатов, так как они ускоряют процесс восстановления мышц после тренировок. Так, в одном исследовании с привлечением профессиональных спортсменов, тренирующихся с отягощениями, ученые установили, что аминокислоты улучшают работу мышечных волокон, снижают болевые ощущения и ускоряют восстановление.
Анализ восьми других исследований продемонстрировал, что использование соединений с разветвленной цепью позволяет более эффективно восстановить мышцы, чем простой отдых. Помимо этого, регулярное потребление 4-х граммов лейцина в день на протяжении 12-ти недель позволило повысить силовые показатели.
Замедление потери мышечной массы
Потеря мышечной массы является вполне естественным процессом, который происходит во время заболеваний, приводящих к снижению уровня физической активности. В результате проведения экспериментов было обнаружено, что незаменимые аминокислоты способны замедлить скорость потери мышц.
Исследование продолжительностью 10 дней показало, что соблюдение постельного режима с ежедневным потреблением 15-ти граммов незаменимых аминокислот позволяет поддерживать синтез мышечного белка, в то время как их отсутствие приводит к снижению генерации белков на 30 процентов. При этом соответствующий эффект наблюдался не только у спортсменов, но и у лиц пожилого возраста.
Снижение веса
Некоторые исследования, проводимые с привлечением животных и людей, показали, что аминокислоты с разветвленной цепью ускоряют процесс жиросжигания. Это было подтверждено в рамках 8-недельного эксперимента, в течение которого участникам давали по 14 граммов комплекса аминокислот ежедневно. Полученный результат превзошел показатели протеина и других специализированных спортивных добавок.
Исследование, проводимое на крысах, направленное на изучение подобного эффекта показало, что регулярное потребление лейцина снижает не объем жира, а всю массу тела на 4 процента. Поэтому с этим ученые сделали вывод о том, что утверждение о возможности снижения объемов подкожного жира в результате потребления незаменимых аминокислот недостоверно. В связи с этим, чтобы точно выяснить, как данный вид соединений влияет на массу тела, потребуются дополнительные исследования.
Рекомендации по использованию и натуральные источники
Из-за того, что организм человека не способен самостоятельно генерировать незаменимые аминокислоты, они должны поступать из рациона. Сегодня известно достаточно большое количество продуктов, позволяющих удовлетворять потребности в данных типах соединений. Но прежде чем их использовать, следует ознакомиться с суточной нормой потребления для каждого из них в соотношении количества граммов на 1 килограмм собственного веса:
|
Лучшими источниками этих веществ являются мясо, морепродукты, яйца и молочные продукты. Однако их также можно встретить в растительных продуктах. Так, например, соя и гречка содержат все девять незаменимых аминокислот, что делает их одними из лучших источников белка. Прочие растительные продукты, такие как бобовые или орехи, включают не все соединения, из-за чего их нельзя назвать полноценной альтернативой указанных выше видов продуктов.
Но если вы придерживаетесь вегетарианской диеты, существует возможность обеспечить организм всеми необходимыми аминокислотами. Для этого потребуется ежедневно включать в свой рацион несколько видов растительных продуктов с высоким содержанием белка, таких как:
|
Однако, если у вас нет такой возможности, врачи настоятельно рекомендуют купить аминокислоты и использовать их в качестве пищевой добавки.
Заключение
Существует 9 аминокислот, незаменимых для нашего организма, которые ежедневно должны присутствовать в рационе человека. Они позволяют обеспечить нормальное функционирование всех систем органов, предотвратить потерю мышечной массы, а также улучшить физические показатели, качество сна и настроение.
Эти соединения встречаются во многих натуральных продуктах животного и растительного происхождении, содержащих белок. Поэтому, используя белковую пищу, вы сможете сохранить свое здоровье и добиться высоких результатов в спорте.
ИСТОЧНИКИ
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4897092/
- https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19301095/
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4657121/
Школа рационального питания — Школа здоровья — ГБУЗ Городская поликлиника 25 г. Краснодара МЗ КК
10 июня 2016 г.
ЗАНЯТИЕ 1
Концепция сбалансированного питания
Концепция сбалансированного питания, определяющая пропорции отдельных веществ в пищевых рационах, отражает сумму обменных реакций, характеризующих химические процессы, лежащие в основе жизни организма. Всякое отклонение от соответствия ферментных наборов организма химическим структурам пищи приводит к нарушению нормальных процессов превращения того или иного пищевого вещества. Это правило должно соблюдаться на всех уровнях ассимиляции пищи и превращения пищевых веществ: в желудочно-кишечном тракте – в процессах пищеварения и всасывания, а также при транспорте пищевых веществ к тканям; в клетках и субклеточных структурах – в процессе клеточного питания, а также в процессе выделения продуктов обмена из организма.
Ферментные системы приспособлены к тем пищевым веществам, которые содержит обычная для данного биологического вида пища. Эти соотношения пищевых веществ закрепляются как формулы сбалансированного питания, типичные для отдельных биологических видов.
Для обеспечения нормальной жизнедеятельности организма в состав пищи обязательно должны входить вещества, названные незаменимыми факторами питания. Их химические структуры, не синтезирующиеся ферментными системами организма, необходимы для нормального течения обмена веществ. К их числу относятся незаменимые аминокислоты, витамины, некоторые жирные кислоты, минеральные вещества и микроэлементы.
При определении сбалансированности рационов по белку главное внимание должно быть удалено соблюдению отдельных пропорций аминокислот. Это имеет важное значение для усвоения белков в обеспечении необходимого уровня процессов синтеза. Белки пищи лучше усваиваются при условии сбалансированного аминокислотного состава пищи при каждом приеме.
Дефицит незаменимых аминокислот в пищевом рационе или его несбалансированность (т.е. нарушение правильных соотношений между аминокислотами) приводит к задержке роста и развития, а также к возникновению ряда других нарушений. Тяжелые заболевания могут иметь место у взрослых и особенно у детей не только при недостатке какой-либо незаменимой аминокислоты, но и значительном избытке ее.
Аминокислоты при изолированном введении в организм могут оказывать выраженное токсическое действие. Наиболее токсические аминокислоты – метионин, тирозин и гистидин. Их токсическое действие, как и других аминокислот, в более тяжелой степени проявляется при низкобелковой диете. Таким образом, необходимость сбалансирования аминокислотного состава вытекает не только из возможности более полного их усвоения, но и из взаимонейтрализующего действия этих биологически активных веществ.
Незаменимые полиненасыщенные жирные кислоты (линолевая и арахидоновая) необходимы не только для нормального развития организма, но и оказывают благотворное действие на обмен холестерина. Суточная потребность взрослого человека в полиненасыщенных жирных кислотах составляет примерно 3-6 г. основным источником этих кислот в питании служат растительные масла. Значительные количества полиненасыщенных жирных кислот входят в состав рыбьего жира. В животных жирах преобладают многоатомные насыщенные жирные кислоты. Биологическая ценность растительных жиров связана не только с наличием полиненасыщенных жирных кислот, но и с содержанием в них высококачественных фосфатидов и токоферолов.
Потребность организма в отдельных витаминах также претерпевает определенные изменения и даже для взрослых не может считаться постоянной величиной; она в значительной степени связана с характером питания. Так, потребность в тиамине находится в прямой связи с энергетическими тратами организма и в определенной степени сопряжена с повышением доли углеводов в питании. Принято считать, что потребность в тиамине составляет примерно 0,6 мг на 1000 ккал и что она несколько возрастает с повышением количества углеводов в питании.
Потребность в никотиновой кислоте тесно связана со степенью обеспеченности организма триптофаном, который может служить предшественником для синтеза витамина РР. Полагают, что примерно 55-60 мг триптофана в диете адекватны 1 мг никотиновой кислоты. Сопоставление потребности в никотинамиде с энерготратами организма показывают, что на каждые 1000 ккал необходимо 6,5 мг никотиновой кислоты.
Потребность в витамине В6 значительно возрастает с повышением содержания животного белка в рационе. То же касается и ряда микроэлементов. Таким образом, принцип сбалансированного питания не может ограничиваться какой-либо узкой группой веществ, как бы ни были они важны для жизнедеятельности организма. В оценке сбалансированного или несбалансированного питания необходимо ориентироваться на весь комплекс незаменимых факторов питания с возможно более полным учетом существующих коррелятивных взаимозависимостей.
Под оптимальным питанием следует понимать правильно организованное и соответствующее физиологическим ритмам снабжение организма хорошо приготовленной, питательной и вкусной пищей, содержащей адекватные количества незаменимых пищевых веществ, необходимых для его развития и функционирования. Оптимальное питание должно обеспечивать сбалансированность поступления энергии в организм с его энергетическими тратами, равновесие поступления и расходования основных пищевых веществ при учете дополнительных потребностей организма, связанных с его ростом и развитием. Оптимальное питание должно способствовать сохранению здоровья, хорошему самочувствию, максимальной продолжительности жизни, а также созданию наилучших условий с целью преодоления трудных для организма ситуаций, связанных с воздействием стрессовых факторов, инфекций и экстремальных условий. Представление об оптимальном питании, очевидно, всегда будет иметь определенные черты индивидуальности, однако с целью создания необходимых условий для его реализации в каждой стране оно должно опираться на средние числа так называемых душевых потребностей, дифференцированных по отдельным контингентам населения в зависимости от климато-географических условий, национальных обычаев и т.п.
Необходимо учитывать новые данные о процессах регуляции и адаптации, а также сложные метаболические закономерности, поддерживающие в организме гомеостаз. Несомненно, что всякое достаточно длительное отклонение от принципов рационального питания неизбежно оказывает неблагоприятное воздействие на организм.
Таблица
Потребность взрослого человека в пищевых веществах
(формула сбалансированного питания по А. А. Покровскому)
Пищевые вещества
|
Суточная потребность
|
Вода, г |
1750-2200 |
В том числе: |
|
питьевая (чай, кофе и др) |
800—1000 |
в супах |
250—500 |
в продуктах питания |
700 |
Белки, г |
80—100 |
В том числе животные |
50 |
Незаменимые аминокислоты, г |
|
Триптофан |
1 |
Лейцин |
4-6 |
Изолейцин |
3-4 |
Валин |
4 |
Треонин |
2—3 |
Лизин |
3-5 |
Метионин |
2-4 |
Фонилаланин |
2-4 |
Заменимые аминокислоты, г |
|
Гистидин |
2 |
Аргинин |
6 |
Цистин |
2-3 |
Тирозин |
3-4 |
Алании |
3 |
Серии |
3 |
Глутаминовая кислота |
16 |
Аспарагиновая к — та |
6 |
Пролин |
5 |
Гликокол |
3 |
Углеводы, г |
400—500 |
В том числе: |
|
крахмал |
400-450 |
сахар |
50-100 |
Органические кислоты, (лимонная, молочная и другие), г |
2 |
Балластные вещества (клетчатка, пектин), г |
25 |
Жиры, г |
80—100 |
В том числе растительные |
20-25 |
Незаменимые полиненасыщенные жирные кислоты, г |
3-6 |
Холестерин |
0,3—0,6 |
Фосфолипиды |
5 |
Минеральные вещества, мг |
|
Кальцин |
800-1000 |
Фосфор |
1000—1500 |
Натрий |
4000—G00O |
Калий |
2500—5000 |
Хлориды |
5000—7000 |
Магний |
300—500 |
Железо |
15 |
Цинк |
10—15 |
Марганец |
5—10 |
Хром |
2-2,5 |
Медь |
2 |
Кобальт |
0,1-0,2 |
Молибден |
0,5 |
Селен |
0,5 |
Фториды |
0,5-1 |
Йодиды |
0,1—0,2 |
Витамины и витаминоподобные соединения, мг |
|
Аскорбиновая кислота (витамин С) |
70-100 |
Рутин (витамин Р) |
25 |
Тиамии (витамин В,) |
1.5—2 |
Рибофлавин (витамин В2) |
2—2,5 |
Пиридоксин (витамин В6) |
2—3 |
Ниацин (никотиновая кислота) |
15—25 |
Фолацин (фолиевая кислота) |
0,2—0,4 |
Цианокобаламин (витамин В12) |
0,002-0.003 |
Пантотеновая кислота (витамин В3) |
5—10 |
Биотин |
0.15-0.3 |
Витамин А —различные формы |
1,5—2,5 |
Витамин D — различные формы (для детей) |
100—400 ME |
Витамин Е — различные формы |
2—6 |
Витамин К —различные формы |
2 |
Холина хлорид |
500—1000 |
Инозит |
500—1000 |
Липоевая кислота |
0,5 |
Значение белков, жиров и углеводов (БЖУ) в питании человека
Значение белка в питании здорового человека
Белки – сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты. Белки – высокомолекулярные соединения. Их молекулярная масса колеблется от 6000 до 100000 и более. Аминокислотный состав различных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании. Аминокислоты – органические соединения, в которых имеются две функциональные группы – карбоксильная, определяющая кислотные свойства молекул и аминогруппа, придающая этим соединениям основные свойства.
Среди большого число природных аминокислот в составе белков с наибольшим постоянством обнаруживают следующие 20 аминокислот: глицин (гликокол), аланин, серин, треонин, метионин, цистин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, аргинин, лизин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин.
Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептидные цепи, под сложными белками – соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть – так называемая простетическая группа. В зависимости от пространственной структуры белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. К числу простых глобулярных белков относятся, в частности, альбумины, глобулины, проламины и глютелины. Альбумины и глобулины широко распространены в природе и составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Проламины и глютелины относятся к растительным белкам и встречаются в семенах злаков, образуя основную массу клейковины. Эти белки нерастворимы в воде. К проламин относятся глиадин пшеницы, зеин кукурузы, гордеин ячменя. Аминокислотный состав этих белков характеризуется низким содержанием лизина, а также треонина, метионина и триптофана и чрезвычайно высоким – глутаминовой кислоты.
Представители структурных белков, так называемые протеиноиды, являются фибриллярными белками главным образом животного происхождения. Эти белки выполняют в организме опорную функцию. Они нерастворимы в воде и весьма устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами. К ним относятся кератины (белки волос, ногтей, эпидермиса), эластин (белок связок, соединительной ткани сосудов и мышц), коллаген (белок костной, хрящевой, рыхлой и плотной соединительной ткани). При длительном кипячении в воде коллаген превращается в водорастворимый белок – желатин (глютин). Коллаген содержит значительное количество необычных для других белков аминокислот оксипролина и оксилизина, но в нем отсутствует триптофан.
Основные функции белков в организме.
1. П л а с т и ч е с к а я. Белки составляют 15-20% сырой массы различных тканей (в сравнении – липиды и углеводы лишь 1-5%) и являются основным строительным материалом клетки, ее органоидов и межклеточного вещества. Белки наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран, играющих важную роль в построении клеток и их функционировании.
2. К а т а л и т и ч е с к а я. Белки являются основным компонентом всех без исключения известных в настоящее время ферментов. При этом простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. В построении сложных ферментов наряду с молекулами белка участвуют и низкомолекулярные соединения (коферменты). Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.
3. Г о р м о н а л ь н а я. Значительная часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежит инсулин, гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.), паратиреоидный гормон.
4. Ф у н к ц и я с п е ц и ф и ч н о с т и. Чрезвычайное разнообразие и уникальность индивидуальных белков обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных для него белков – антигенов – в иммунокомпетентных органах и клетках происходит активный синтез антител, представляющих особый вид глобулинов (иммуноглобулины). Специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакций, обеспечивающих защиту организма от чужеродных агентов.
5. Т р а н с п о р т н а я. Белки участвуют в транспорте кровью кислорода (Hb), липидов (липопротеиды), углеводов (гликопротеиды), некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Вместе с тем специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.
Белки организма – чрезвычайно динамичные структуры, постоянно обновляющие свой состав вследствие непрерывно протекающих и тесно сопряженных друг с другом процессов их распада и синтеза. Организм человека практически лишен резерва белка, причем углеводы и жиры также не могут служить его предшественниками. В связи с этим единственным источником пополнения фонда аминокислот и обеспечения равновесия процессов синтеза и распада белков в организме могут служить пищевые белки, являющиеся вследствие этого незаменимыми компонентами пищевого рациона.
Белки, содержащиеся в пищевых продуктах, не могут однако, непосредственно усваиваться организмом и должны быть предварительно расщеплены в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот, из которых организм формирует характерные для него белковые молекулы. Из 20 аминокислот, образующихся при гидролизе белков, 8 (валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин) не синтезируются в организме человека и поэтому являются незаменимыми факторами питания. Для детей в возрасте до года незаменимой аминокислотой служит также гистидин. Другие 11 аминокислот могут претерпевать в организме взаимопревращения и не являются незаменимыми. Поскольку для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, но в различных соотношениях, дефицит любой из незаменимых аминокислот в пищевом рационе неизбежно ведет к нарушению синтеза белков.
При нарушении сбалансированности аминокислотного состава рациона синтез полноценных белков также нарушается, что ведет к возникновению ряда патологических изменений. В связи с этим пищевые белки следует рассматривать, прежде всего, как поставщики в организм человека незаменимых аминокислот. Наряду с использованием для синтеза белковых молекул аминокислоты могут окисляться в организме и служить источником энергии. Конечными продуктами катаболизма аминокислот являются углекислый газ, вода и аммиак, который выводится из организма в виде мочевины и некоторых других менее токсичных соединений.
Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие процессов белкового анаболизма и катаболизма, сдвигая его в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе и белков ферментов.
Избыточное поступление пищевых белков также небезразлично для организма. Оно вызывает усиленную работу пищеварительного аппарата, значительную активацию процессов межуточного обмена аминокислот и синтеза мочевины, увеличивает нагрузку на клубочковый и канальцевый аппарат почек, связанную с усиленной экскрецией конечных продуктов азотистого обмена. При этом может возникать перенапряжение указанных процессов с их последующим функциональным истощением. Избыточное поступление в организм белков может также вести к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов их гниения и неполного расщепления, способных вызывать интоксикацию человека.
Важным показателем качества пищевого белка может служить и степень его усвояемости, которая объединяет протеолиз в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности: 1) рыбные и молочные, 2) мясные, 3) белки хлеба и круп.
Хлеб и хлебобулочные изделия, крупы и макаронные изделия содержат 5-12% белка; с учетом значительного потребления этих продуктов жителями нашей страны они вносят весьма существенный вклад в обеспечение человека белком. Однако белок хлебобулочных изделий и круп дефицитен по ряду аминокислот, в первую очередь по лизину, и не является достаточно полноценным.
Содержание белка в основных пищевых продуктах
Продукт |
Белок, г/100 г съедобной части |
Продукт |
Белок г/100 г. съедобной части |
Говядина |
18,9—20,2 |
Мука ржаная сеяная |
6,9 |
Баранина |
10,3-20,8 |
Крупа манная |
11,3 |
Свинина мясная |
14,6 |
гречневая ядрица |
12,6 |
Печень говяжья |
17,4 |
Крупа рисовая |
7,0 |
Куры |
18,2—20,8 |
Хлеб из муки пшеничной |
7,6-8,1 |
Утки |
15,8—17,2 |
||
Яйца куриные |
12,7 |
Хлеб из муки ржаной |
4,7—6,3 |
Колбаса любительская вареная |
12,2 |
Макаронные изделия высшего сорта |
10,4 |
Сервелат |
28,2 |
Хлеб безбелковый из пшеничного крахмала |
0,7 |
Сардельки свиные |
10,1 |
||
Судак |
19,0 |
Диетические безбелковые макаронные изделия |
0,8 |
Треска |
17,5 |
||
Навага |
15,1—17,0 |
||
Икра осетровых (паюсная) |
36,0 |
Саго Капуста белокочанная |
0,8 |
1,8 |
|||
Молоко коровье па- стеризованное |
2,8 |
Морковь |
1,3 |
Свекла |
1,7 |
||
Творог нежирный |
18,0 |
Томаты |
0,6 |
Сыры (твердые) |
19,0—31,0 |
Картофель |
2,0 |
Соя |
34,9 |
Апельсины |
0,9 |
Горох |
23,0 |
Яблоки, груши |
0,4 |
Фасоль |
22,3 |
Смородина черная |
1,0 |
Грибы сушеные (белые) |
27,6 |
Масло сливочное несоленое |
0,6 |
Ядро ореха фундук |
16,1 |
Масло сливочное с белком |
5,1 |
Мука пшеничная 1-го |
10,6 |
||
сорта |
|
|
|
По данным таблиц: Химический состав пищевых продуктов/Под ред, А. А. Покровского. — М.: Пищевая промышленность, 1976
Значение жира в питании здорового человека
Жиры по обеспечению организма энергией занимают второе место после углеводов. Однако калорийная ценность этих веществ отнюдь не исчерпывает их биологического значения. Различают животные и растительные жиры, придавая особое значение полиненасыщенным жирным кислотам: арахидоновой и линолевой, которые являются незаменимыми факторами питания. Исключение этих кислот из рациона вызывает серьезные нарушения процессов жизнедеятельности.
В жирах содержится ряд других веществ, оказывающих выраженное физиологическое действие. К ним относятся стерины, фосфолипиды и жирорастворимые витамины (А, D, Е).
Отдельные виды жирных продуктов характеризуются различной пищевой ценностью, что связано с особенностью их химического состава и физико-химических свойств.
С л и в о ч н о е м а с л о представляет тонкую эмульсию молочного жира с 15-20% воды, обладает относительно невысокой для жира калорийностью. В сливочном масле имеется относительно большой процент насыщенных жирных кислот и до 5% полиненасыщенных жирных кислот. В 100 г сливочного масла содержится 200-300 мг холестерина. Сливочное масло богато витамином А, количество которого значительно повышается в летний период.
Ж и в о т н ы е ж и р ы включает в себя говяжье, баранье, свиное сало и костный жир. Говяжье сало – твердый жир, содержащий до 50% насыщенных жирных кислот (главным образом пальмитиновой и стеариновой), около 45% олеиновой кислоты и 2-5% линолевой. Говяжий жир содержит холестерин (до 120 мл в 100 г), небольшое количество витамина А и каротина. Бараний жир по составу сходен с говяжьим, но имеет еще большую твердость и температуру плавления. Свиной жир характеризуется большим содержанием ненасыщенных жирных кислот: в нем обнаружено 50-52% олеиновой кислоты и до 9% полиненасыщенных жирных кислот, в том числе и арахидоновой. В свином жире содержится до 0,15 мг% витамина А и каротина. Содержание холестерина – в пределах 50-80 мг в 100 г. В костном жире преобладает олеиновая кислота (до 60%), а полиненасыщенных жирных кислот больше, чем в других животных жирах (до 10%). Костный жир содержит около 0,2-0,3% фосфатидов, витамин А и холестерин (60-100 мг в 100 г). Калорийность животных жиров составляет 9 ккал/г.
Р а с т и т е л ь н ы е ж и р ы представляют собой триглицериды с большим содержанием полиненасыщенных жирных кислот. В них обнаружены также фосфатиды (около 0,5%), фитостерины и токоферолы (витамин Е). в растительных маслах содержатся две полиненасыщенные жирные кислоты – линолевая и линоленовая. Линолевая кислота содержится в подсолнечном, кукурузном, хлопковом маслах, линоленовая – в льняном, конопляном. В некоторых растительных маслах (соевое, горчичное, рапсовое) присутствуют обе кислоты.
М а р г а р и н в зависимости от рецептуры приготовления представляет собой смесь растительных и животных жиров в натуральном и гидрированном виде с добавлением обезжиренного молока, яичных желтков, витаминов и различных вкусовых добавок.
Жировые продукты способны обеспечивать высокую энергетическую ценность рациона в малом объеме. Имеются достаточно серьезные основания ограничивать количество жира в рационе. Величины потребности человека в жире не являются столь же определенными, как для белковых веществ, так как значительная часть жировых компонентов тела может быть синтезирована в организме прежде всего из углеводов. Жир, синтезированный самим организмом, равно как и поступающий с пищей, может быть депонирован в жировой ткани и затем по мере надобности — мобилизован на покрытие энергетических и пластических потребностей организма. Средняя физиологическая потребность в жире здорового человека составляет около 30 % общей калорийности рациона. При тяжелом физическом труде в соответственно высокой калорийности рациона, обеспечивающей такой уровень энерготрат, доля калорийности за счет жира может быть несколько выше — 35 % общей калорийности. Нормальный уровень потребления жира составляет примерно 1—1,5 г жира на 1 кг массы тела, т. е. для человека с массой тела 70 кг — 70—105 г в день. В расчет берется весь жир, содержащийся в рационе, как в составе жировых продуктов, так и скрытый жир всех других продуктов.
В пожилом возрасте рационально снизить долю жира до 25 % общей калорийности, которая также уменьшается. Содержание жира в рационах населения наиболее развитых в технико-экономическом отношении стран превышает рекомендуемый уровень и составляет 40—45 % общей калорийности — рациона. В нашей стране также отмечается тенденция к увеличению квоты жира в питании. Немалую роль в этом играют скрытые жиры в составе различных изделий, включая хлебобулочные и кондитерские. Жир вводят в те или иные изделия для улучшения их вкусовых качеств. Увеличение потребления жира оказывает отрицательное влияние на здоровье, способствуя, в частности увеличению частоты сердечно-сосудистых заболеваний и рака кишечника. Наиболее неблагоприятно для здоровья увеличение доли жира при общей избыточной калорийности рациона.
Минимальная суточная потребность человека в линолевой кислоте составляет 2—6 г. Это количество содержится в 10—15 г растительного масла (подсолнечного, хлопкового, кукурузного). Для создания некоторого избытка незаменимой линолевой кислоты рекомендуется вводить в суточный рацион 20—25 г растительного масла, что составляет примерно 1/3 от всего количества жира в рационе. При некоторых заболеваниях требуется установление иных пропорций отдельных видов жировых продуктов.
Увеличение жира в рационе уменьшает возможность развития дефицита линолевой кислоты. Абсолютной недостаточности ее не наблюдается, но случаи низкого потребления линолевой кислоты с рационом питания достаточно распространены. Так, при суточном потреблении 100 г жира в виде сливочного масла организм получает немногим более 1 г линолевой кислот линолевой
Для обеспечения необходимого жирнокислотного состава рациона здорового человека необходимо выдержать соотношение 1/3 растительных масел и 2/3 животных жиров, используя растительные масла, богатые линолевой кислотой (подсолнечное, хлопковое, кукурузное, соевое). Растительные масла, содержащие линоленовую кислоту (льняное, конопляное), рационально использовать в меньших количествах, вводя одновременно большую часть растительных масел, богатых линолевой кислотой. Рапсовое и горчичное масла, обладающие более низкой пищевой ценностью, не следует использовать в качестве единственного источника растительного жира в рационе: небольшие количества их должны сочетаться с полноценными маслами, например подсолнечным, кукурузным.
Для лиц пожилого возраста, а также при повышенном содержании холестерина в сыворотке крови соотношение растительного масла и животных жиров в рационе должно быть 1:1, т. е. половина жирового компонента рациона должна быть введена в виде растительных масел при условии снижения общего количества жира в рационе.
Высокие пищевые и вкусовые достоинства жировых продуктов могут быть утрачены в процессе хранения или нерациональные кулинарной обработки.
Возможно образование продуктов окисления полиненасыщенных жирных кислот, часть из которых в определенных концентрациях оказывает неблагоприятное действие на организм. При окислении не только теряется часть полиненасыщенных жирных кислот, но появляются новые вещества в пище. Прогоркание жиров в результате длительного или неправильного хранения (на свету) достаточно хорошо известно и легко определяется органолептическими методами. Гораздо сложнее вопрос о термическом окислении жиров. В зависимости от условий нагревания, длительности его, контактов с другими пищевыми продуктами образуются весьма неоднородные по составу и физиологическому действию смеси химических веществ. Некоторые из них не имеют выраженного запаха и вкуса (хотя для продуктов термического окисления характерен запах и вкус олифы). Кроме того, органолептические свойства могут маскироваться теми продукта
Витамины, стерины, фосфолипиды, содержащиеся в жировых продуктах, также играют существенную роль в обменных процессах организма и определяют в известной мере пищевую ценность жира. В сливочном масле содержится 0,4—0,5 мг % витамина А, в других жирах животного происхождения его значительно меньше. Жировые продукты не являются единственными источник
Белки — ФГБУ «НМИЦ ТПМ» Минздрава России
Белки представляют основу структурных элементов клеток и тканей. Функции их разнообразны, они принимают участие в обмене веществ, сократимости, росте, размножении, мышлении.
Еще одна функция белков — транспортировка необходимых соединений или химических элементов. Гемоглобин, например, переносит кислород, он же транспортирует углекислый газ.
При попадании в организм чужих белков или клеток вырабатываются особые белки — антитела, которые связывают и обеззараживают чужеродные вещества.
И наконец, белки могут служить источником энергии. Но это самое невыгодное «топливо». В сутки в организме человека расщепляется около 400 г белка. Две трети образовавшихся при этом аминокислот идут на восстановление белка, и одна треть расходуется на образование энергии.
В раннем детстве потребность в белке максимальная. С возрастом она уменьшается, так как ткани наращиваются медленнее. К моменту зрелости главной становится не строительная функция, а энергетическая.
Организм не может принять белка больше, чем ему необходимо, и если потребление белка с возрастом не уменьшается, то образуются конечные продукты белкового обмена: мочевая кислота, мочевина, аммиак, креатинин, креатин и др. При избытке этих соединений выведение их затруднено, и они задерживаются в организме, постепенно накапливаясь и нарушая обменные процессы.
Все огромное множество белков — это комбинации 20 аминокислот, из них 10 аминокислот не синтезируются организмом и могут быть получены только из продуктов питания. Эти незаменимые аминокислоты должны поступать в составе потребляемых нами белков.
Белки пищи могут быть животного и растительного происхождения. Ценность пищевого рациона определяется наличием в белке незаменимых аминокислот.
К полезным животным белкам относятся постная говядина, курятина и индюшатина без кожи, яйца, молочные и кисломолочные продукты.
Рыба является не только источником белка, но и обеспечивает нас полезными омега-3-жирными кислотами.
Белки растительного происхождения (фасоль, соя, горох, чечевица) сочетают в себе высококачественный белок и растворимое волокно, которое очищает организм от холестерина.
Орехи и семена богаты не только белками, но и мононенасыщенными жирами.
Грецкие орехи содержат еще и омега-3-жирные кислоты. Это делает их особенно полезными, однако они содержат много калорий, поэтому потреблять их в большом количестве не следует.
так ли полезен растительный белок и правда ли, что у веганов хрупкие кости?
Веганство как никакая другая диета требует от человека очень глубоких знаний — именно от этого будет зависеть ее успех и ваше здоровье. В книге «Веганы против мясоедов. В поисках золотой середины» кандидат медицинских наук Юрий Гичев рассказывает о подводных камнях системы питания, при которой все продукты животного происхождения исключены из рациона.
Можно ли полностью полагаться на растительный белок?
В обществе широко распространено мнение о том, что растительный белок является неполноценным и не обеспечивает организм человека всеми необходимыми аминокислотами. На первый взгляд действительно может показаться, что раз уж человек относится к царству животных, то животный белок должен иметь гораздо большее сходство с белками нашего организма по сравнению с любыми белковыми продуктами растительного происхождения. И если сравнивать молоко, яйца или мясо с одной стороны и бобы, овес и пшеницу с другой, первые будут содержать, конечно же, гораздо более полноценный белок по сравнению со вторыми.
Но что значит «более полноценный»? Дело в том, что все белки состоят из отдельных «кирпичиков» — аминокислот. Часть из этих аминокислот мы можем синтезировать сами, а часть — так называемые незаменимые аминокислоты —мы должны получать из пищи. Соответственно, чем больше в составе пищевого белка незаменимых аминокислот, тем он более полноценный. Так вот, животные белки в массе своей содержат больший процент незаменимых аминокислот по сравнению с растительными белками. Однако на самом деле разница совсем небольшая. Так, в молочном белке незаменимые аминокислоты составляют 49 %, а в чечевице — 40 %. В мясе и яйце — 44 %, а в бобах и киноа — 39 %. А вот рыба и соя вовсе не различаются по этому показателю — и там и там по 38 %. Соответственно, если мы будем употреблять растительного белка чуть больше рекомендуемой суточной нормы (на 10-20 %), мы сможем легко получить такое же количество незаменимых аминокислот, как те, кто употребляет животный белок.
Впрочем, мы уже говорили, что на самом деле все не так просто. Нам важно получить достаточное количество каждой из восьми незаменимых аминокислот, а этого большинство растительных белков не могут обеспечить. Несколько упрощая, можно сказать, что бобовым для того, чтобы быть полноценным источником белка, не хватает необходимого количества метионина, а злакам — лизина. Само собой напрашивающееся решение: смешать в равных пропорциях бобовые и злаковые, что даст нам полный набор незаменимых аминокислот в необходимом объеме. И действительно, смесь, скажем, овса и чечевицы по своему аминокислотному профилю вплотную приближается к говядине.
Правда, здесь есть еще один подводный камень. Дело в том, что очень многие источники растительного белка одновременно содержат естественные факторы, которые значительно ухудшают усвоение белка. Например, фитиновая кислота, о которой мы говорили выше, или танины, которые в очень больших количествах содержатся в растениях (особенно в недозрелых) и могут связывать белки, образуя нерастворимые комплексы. Кроме того, почти во всех бобовых (которые по праву считаются богатейшим источником растительного белка), а также в картофеле и томатах есть особые вещества, которые блокируют протеолитические ферменты нашей пищеварительной системы и существенно затрудняют усвоение белка.
Кстати, именно поэтому всем известная соя существенно уступает мясу, яйцам или молоку по питательной ценности белка, хотя, если брать чисто химический состав, она должна была бы как минимум им не уступать. Впрочем, и эту проблему можно легко обойти. Во-первых, то же проращивание бобов сокращает концентрацию антибелковых факторов почти до нуля, и, возможно именно поэтому проращенные семена и бобы стали важной частью веганского рациона. Во-вторых, долгая температурная обработка также снижает активность этих веществ. В-третьих, нужно всегда помнить о том, что веганы должны употреблять в 1,2–1,5 раза больше белка по сравнению со стандартными нормами, рекомендованными для смешанных рационов, что позволяет обойти в том числе и эту проблему.
Kальций и кости
Почему-то априори считается, что веганы не способны поддерживать оптимальное состояние костной системы. Якобы кальций в составе растительной пищи очень плохо усваивается, а витамин Д вообще там отсутствует. И многие исследования действительно свидетельствуют о том, что уровень потребления кальция веганами в среднем чуть ниже, чем у людей, придерживающихся обычного рациона. Однако тут упускается из виду очень важный момент, а именно то, что преимущественно растительный рацион способствует повышению эффективности обмена кальция. Это происходит за счет того, что ионы магния и калия, которых очень много в растительной пище, способствуют ощелачиванию крови, что значительно уменьшает активность естественной резорбции (вымывания) кальция из костей и тем самым снижает потребность в этом минерале. У людей же, предпочитающих белково-мясной рацион, кровь, наоборот, имеет более кислую реакцию, что увеличивает активность вымывания кальция из костей и в итоге повышает потребность в нем. Кроме того, почти все смешанные рационы содержат гораздо больше соли по сравнению с веганскими диетами, а натрий, как известно, также повышает уровень выведения кальция с мочой.
Это показывают и эпидемиологические исследования, не выявившие никакой разницы в показателях минеральной плотности костей и риска переломов между веганами и традиционно питающимися людьми. Причем не только в молодом, но и в среднем и пожилом возрасте. Хотя тут, конечно, нельзя исключать и влияния на минеральную плотность костей физической активности: веганы в силу их гораздо большей приверженности здоро-вому образу жизни обычно ведут гораздо более активный образ жизни.
Витамин Д также критически важен для здоровья костей, однако его можно получать не только из животной пищи. Полностью компенсировать дефицит этого витамина можно с помощью солнечных ванн (естественных летом и искусственных зимой): организм синтезирует витамин Д под влиянием ультрафиолетовых лучей. Наконец, ничто не ме-шает веганам принимать добавки с витамином Д2 (одна из форм природного витамина, существующая наряду с самой распространенной его формой — витамином Д3), который имеет неживотное происхождение и таким образом не противоречит принципам этой диеты.
Витамины животного происхождения
Как известно, витамины — это незаменимые жизненно важные вещества, которые должны регулярно и в нужном объеме поступать в наш организм. Но при этом часть этих витаминов имеет исключительно животное происхождение, что, казалось бы, окончательно ставит под сомнение адекватность веганства. Тем не менее и тут очень быстро выясняется, что максимально разнообразный растительный рацион или здоровый образ жизни могут во многом решить эту проблему.
Про решение проблемы дефицита витамина Д3 мы уже поговорили в предыдущем разделе. Или, например, витамин А — незаменимое вещество исключительно животного происхождения — легко заменяется бета-каротином и другими каротиноидами, которые в очень большом количестве содержатся в растениях. Аналогичным образом можно заменить и омега-3 полиненасыщенные жирные кислоты (витамин F), которые ассоциируются у большинства из нас исключительно с морской рыбой и морепродуктами (морские водоросли не могут считаться надежным источником омега-3 жирных кислот из-за очень высокого содержания йода).
В частности, альфа-линоленовая кислота, которая в большом количестве содержится в них (или в маслах, полученных из этих семян), может полностью компенсировать дефицит морских омега-3 жирных кислот, так как превращается в организме в аналоги эйкозапентаеновой и докозагексаеновой кислот, которые и являются главными представителями омега-3 полиненасыщенных жирных кислот. Правда, очень важно понимать, что скорость биохимических реакций синтеза омега-3 жиров в этом случае будет довольно медленной и, главное, очень сильно зависит от количества белка, а также многих витаминов и минералов в пище (витамин В6, биотин, кальций, магний, цинк, медь). И это еще один аргумент в пользу утверждения о том, что веганский рацион может считаться абсолютно полноценным только при условии максимального разнообразия пищи.
Таким образом, получается, что единственным жизненно важным веществом, которое будет всегда дефицитным в организме веганов, является витамин В12. Существующее мнение о том, что некоторые виды морских водорослей содержат достаточное количество витамина В12, пока является лишь предположением, не имеющим достоверной доказательной базы. Однако проблема дефицита витамина В12 легко решается приемом препаратов этого витамина, тем более что сегодня витамин В12 получают не из печени животных (как это было еще 30 лет назад), а путем бактериального синтеза.
В то же время уникальная (в отличие от всех других витаминов и минералов) способность витамина В12 накапливаться в печени на несколько лет вперед говорит о том, что животная пища никогда не была регулярным и уж тем более базовым элементом нашего рациона.
Но как же тогда обходятся без этого важнейшего витамина растительноядные животные? Могут ли веганы научиться у них решению этой проблемы? У жвачных животных витамин В12 синтезируется бактериями, которые обитают в желудке и помогают переваривать грубую растительную пищу. Поступая вместе с пищей в тонкий кишечник, этот витамин прекрасно там усваивается. К сожалению, у человека кислотность желудка слишком велика, чтобы в нем могли выживать эти бактерии, и поэтому мы не можем полагаться на такой источник витамина В12. Впрочем, у нас и у других растительноядных животных, не относящихся к классу жвачных, витамин В12 тоже синтезируется бактериями, но только не теми, что обитают в желудке, а микроорганизмами, населяющими толстый кишечник.
Однако не стоит раньше времени радоваться, так как здесь есть кое-какие деликатные подробности. Так как витамин В12 может усваиваться только в верхних отделах кишечника, смысла в его синтезе в толстой кишке, на первый взгляд, никакого нет. Он там банально не сможет усвоиться и попасть в кровь, так как в толстой кишке нет каналов для усвоения витамина В12. Однако животные (и скорее всего, и наши далекие предки) научились легко обходить это препятствие, поедая — простите за необходимые подробности — свои или чужие экскременты, и именно последние являются для них главным источником витамина В12 (а также многих других полезных веществ, синтезируемых кишечной флорой). Разумеется, точно так же могли бы поступать и веганы, и тогда бы это было веганство в чистом виде, но, согласитесь, прием синтетического витамина В12 выглядит, мягко говоря, гораздо более предпочтительным.
При всей комичности предыдущего абзаца мы хотим еще раз подчеркнуть, что дефицит витамина В12 — совсем не пустяк. Данный жизненно важный витамин участвует в очень многих процессах в нашем организме и в том числе играет важнейшую роль в обезвреживании гомоцистеина, который не менее опасен для сосудов, чем всем известный холестерин (см. более подробно в третьей части данного издания).
И, кстати, одним из парадоксальных выводов многих исследований состояния здоровья адвентистов, о которых мы так много говорили выше, было то, что веганы зачастую гораздо более подвержены риску смертности от сердечно-сосудистых болезней по сравнению не только с лактоововегетарианцами, но даже по сравнению с невегетарианцами. И объяснением этого парадокса, скорее всего, служит именно скрытый и очень длительный дефицит витамина В12. Получается, что несбалансированный веганский рацион, с одной стороны, полностью защищает нас от избытка холестерина, но с другой — обрекает нас на не менее опасное хроническое поражение сосудов вследствие совсем другой причины.
Отрывок предоставлен для публикации издательским домом «Питер».
Аминокислоты
В ходе изготовления и обработки готовой органической продукции не разрешены рафинирование и другие методы, изменяющие (уменьшающие) питательные качества продукта. Также запрещено добавление почти всех искусственных ароматизаторов и красителей, за исключением малого числа принятых в стандартах.
Продукция, полученная органическим путём, отличается от обычной сельскохозяйственной продукции. Органические продукты стоят дорого по причине низкой эффективности ведения органического сельского хозяйства — органические способы не дают производить продукцию в больших объемах. Она быстро портится, активнее поражается вредителями, и на её производство уходит несравнимо больше человеческого труда.
Органические продукты давно известны, их активно производят и продают в Европе и США. В России они также набирают популярность, но органические ингредиенты в кормах для животных — явление редкое. Добавляют их только в отдельные линейки, которые можно встретить в ассортименте ограниченного числа кормовых брендов.
В России на сегодняшний день на государственном уровне всё ещё не узаконены понятия «органический», «экологически чистый», «биологический чистый».
Если говорить об органических ингредиентах кормов для животных, то все они, согласно данным производителей, имеют особые сертификаты, подтверждающие их органическое происхождение. Большинство этих компонентов кормов — именно растительного происхождения. По нашему мнению, каждого из этих ингредиентов добавлено в корм достаточно мало, ведь они обычно указаны ближе к концу списка ингредиентов.
Есть мнение, что органические продукты менее вредны, чем обычные, и содержат более высокие концентрации полезных веществ. Исходя из результатов 12 различных исследований, нет точных свидетельств полезного влияния пищи органического типа на здоровье. Нет также и подтверждений того, что органическая еда и еда, произведенная обычными методами, чем-то различаются в плане питательной ценности.
Незаменимая аминокислота — Essential amino acid
Незаменимая аминокислота , или незаменимая аминокислота , является аминокислота , которая не может быть синтезирована с нуля организма достаточно быстро , чтобы поставлять свой спрос, и , следовательно , должен поступать из рациона. Из 21 аминокислоты, общей для всех форм жизни, девять аминокислот, которые люди не могут синтезировать, — это фенилаланин , валин , треонин , триптофан , метионин , лейцин , изолейцин , лизин и гистидин .
Шесть других аминокислот считаются условно незаменимыми в рационе человека, что означает, что их синтез может быть ограничен при определенных патофизиологических условиях, таких как недоношенность у младенца или люди с тяжелым катаболическим расстройством. Эти шесть — аргинин , цистеин , глицин , глутамин , пролин и тирозин . Шесть аминокислот являются несущественными ( необязательной ) в организме человека, то есть они могут быть синтезированы в достаточном количестве в организме. Эти шесть — аланин , аспарагиновая кислота , аспарагин , глутаминовая кислота , серин и селеноцистеин (считается 21-й аминокислотой). Пирролизин , который протеиногенен только для определенных микроорганизмов, не используется и поэтому не является необходимым для большинства организмов, включая человека.
Лимитирующей аминокислотой является незаменимой аминокислотой найдено в наименьшее количество в пищевом продукте. Это понятие важно при расчете кормов для животных .
Сущность у человека
(*) Пирролизин , который иногда считают «22-й аминокислотой», не используется людьми.
Эукариоты могут синтезировать некоторые аминокислоты из других субстратов . Следовательно, только часть аминокислот, используемых в синтезе белка, является необходимыми питательными веществами .
Рекомендуемая суточная доза
Оценить суточную потребность в незаменимых аминокислотах оказалось сложно; эти цифры подверглись значительному пересмотру за последние 20 лет. В следующей таблице перечислены рекомендованные ВОЗ и США суточные количества незаменимых аминокислот, используемых в настоящее время для взрослых людей , вместе с их стандартными однобуквенными сокращениями.
Рекомендуемая суточная доза для детей в возрасте от трех лет и старше на 10-20% выше, чем у взрослых, а для младенцев может быть на 150% выше в первый год жизни. Цистеин (или серосодержащие аминокислоты), тирозин (или ароматические аминокислоты) и аргинин всегда необходимы младенцам и растущим детям.
Относительный аминокислотный состав источников белка
Продукты питания, в которых отсутствуют незаменимые аминокислоты, являются плохим источником белковых эквивалентов, поскольку организм имеет тенденцию дезаминировать полученные аминокислоты, превращая белки в жиры и углеводы . Следовательно, для высокой степени использования чистого белка необходим баланс незаменимых аминокислот , который представляет собой массовое отношение аминокислот, превращенных в белки, к поставляемым аминокислотам.
Полноценные белки содержат сбалансированный набор незаменимых для человека аминокислот. Цельные продукты растительного и природного происхождения содержат все незаменимые аминокислоты. Почти полные белки также содержатся в некоторых растительных источниках, таких как киноа .
На чистое использование белка сильно влияет ограничивающее содержание аминокислот (незаменимая аминокислота, содержащаяся в наименьшем количестве в продуктах питания), и в некоторой степени на него влияет сохранение незаменимых аминокислот в организме. Поэтому рекомендуется смешивать продукты с разными недостатками в распределении незаменимых аминокислот. Это ограничивает потерю азота из-за дезаминирования и увеличивает общее чистое использование белка.
Профиль распределения аминокислот в растительной пище менее оптимален, чем в животной пище. но нет необходимости употреблять растительную пищу, содержащую полноценные белки, если соблюдается разумно разнообразная диета. Многочисленные пары различных растительных продуктов могут обеспечить полный профиль белка. Некоторые традиционные комбинации продуктов, такие как кукуруза и бобы или бобы и рис, содержат незаменимые аминокислоты, необходимые для человека, в достаточных количествах. Официальная позиция Академии питания и диетологии заключается в том, что белок из соответствующей запланированной комбинации разнообразных растительных продуктов, употребляемых в течение дня, может быть адекватным с точки зрения питательности при соблюдении потребности в калориях.
Качество протеина
Были предприняты различные попытки выразить «качество» или «ценность» различных видов белка. Меры включают биологическую ценность , чистое использование белка , коэффициент эффективности белка , белки усвояемость-скорректированные аминокислоты оценки и полноценные белки концепции . Эти концепции важны в животноводстве , поскольку относительный недостаток одной или нескольких незаменимых аминокислот в кормах для животных будет иметь ограничивающий эффект на рост и, следовательно, на коэффициент конверсии корма . Таким образом, различные корма можно скармливать в комбинации для увеличения чистого использования белка, или в корм можно добавлять добавку отдельной аминокислоты (метионина, лизина, треонина или триптофана).
Белка на калорию
Содержание протеина в продуктах питания часто измеряется в протеине на порцию, а не в протеине на калорию. Например, USDA указывает 6 граммов белка на большое цельное яйцо (50-граммовая порция), а не 84 мг белка на калорию (всего 71 калория). Для сравнения: в порции сырой брокколи (100 г) содержится 2,8 грамма белка или 82 мг белка на калорию (всего 34 калории), или дневная норма 47,67 г белка после употребления 1690 г сырой брокколи в день. при 574 кал. Яйцо содержит 12,5 г белка на 100 г, но на 4 мг больше белка на калорию, или белок DV после 381 г яйца, что составляет 545 кал. Соотношение незаменимых аминокислот (качество белка) не принимается во внимание, на самом деле нужно было бы съедать более 3 кг брокколи в день, чтобы иметь здоровый белковый профиль, и почти 6 кг, чтобы получить достаточно калорий. Взрослым людям рекомендуется получать от 10 до 35% от своих 2000 калорий в день в виде белка.
Полные белки у животных, кроме человека
Ученые знали с начала 20 века, что крысы не могли выжить на диете, единственным источником белка которой был зеин , получаемый из кукурузы (кукурузы), но выздоравливали, если их кормили казеином из коровьего молока. Это привело Уильяма Камминга Роуза к открытию незаменимой аминокислоты треонина . Изменяя рацион грызунов, Роуз смогла показать, что крысам необходимы десять аминокислот: лизин , триптофан , гистидин , фенилаланин , лейцин , изолейцин , метионин , валин и аргинин в дополнение к треонину. Более поздняя работа Роуза показала, что восемь аминокислот необходимы взрослым людям, а гистидин также важен для младенцев. Долгосрочные исследования показали, что гистидин также важен для взрослых людей.
Взаимозаменяемость
Различие между незаменимыми и заменимыми аминокислотами до некоторой степени неясно, поскольку одни аминокислоты могут быть произведены из других. Серы отработанный аминокислот, метионина и гомоцистеина , могут быть превращены друг в друга , но ни один не могут быть синтезированы De Novo в организме человека. Точно так же цистеин может быть получен из гомоцистеина, но не может быть синтезирован сам по себе. Таким образом, для удобства серосодержащие аминокислоты иногда рассматриваются как единый пул питательно эквивалентных аминокислот, как и пара ароматических аминокислот, фенилаланин и тирозин . Точно так же аргинин , орнитин и цитруллин , которые взаимно превращаются в цикле мочевины , считаются единой группой.
Последствия дефицита
Если одна из незаменимых аминокислот недоступна в необходимых количествах, синтез белка будет подавлен независимо от доступности других аминокислот. Было показано, что дефицит белка влияет на все органы тела и многие его системы, например, влияя на развитие мозга у младенцев и детей младшего возраста; подавляя поддержание иммунной системы, увеличивая риск заражения; влияя на функцию и проницаемость слизистой оболочки кишечника , тем самым снижая абсорбцию и повышая уязвимость к системным заболеваниям ; и влияя на функцию почек. Физические признаки белковой недостаточности включают отек , нарушение нормального развития у младенцев и детей, слабую мускулатуру, тусклую кожу и тонкие и ломкие волосы. Биохимические изменения, отражающие дефицит белка, включают низкий уровень сывороточного альбумина и низкий уровень трансферрина в сыворотке .
Аминокислоты, незаменимые в рационе человека, были установлены в ходе серии экспериментов, проводимых Уильямом Каммингом Роузом . Эксперименты включали элементарные диеты для здоровых аспирантов мужского пола. Эти диеты состояли из кукурузного крахмала , сахарозы , молочного жира без белка, кукурузного масла , неорганических солей, известных витаминов , больших коричневых «конфет» из экстракта печени, приправленного маслом мяты перечной (для обеспечения любых неизвестных витаминов), и смесей высокоочищенных индивидуумов. аминокислоты. Основным критерием результата был азотный баланс . Роуз отметил, что симптомы нервозности, истощения и головокружения встречались в большей или меньшей степени, когда люди лишались незаменимой аминокислоты.
Эфирный амина кислота дефицит следует отличать от белково-энергетической недостаточности , что может проявляться в виде маразма или квашиоркора . Когда- то квашиоркор приписывали дефициту чистого белка у людей, потребляющих достаточно калорий («синдром сахарного младенца»). Однако эта теория была поставлена под сомнение из-за того, что нет разницы в питании детей, у которых развивается маразм, по сравнению с квашиоркором. Тем не менее, например, в нормативных диетических дозах (DRI), поддерживаемых Министерством сельского хозяйства США , недостаток одной или нескольких незаменимых аминокислот описывается как белково-энергетическое недоедание .
Смотрите также
Рекомендации
внешняя ссылка
аминокислот — глутаминовая кислота
аминокислоты — глутаминовая кислотаБиологический проект> Биохимия> Химия аминокислот
Глутаминовая кислота E (Glu)
Химические свойства: Кислый
(Кислая группа R и их амиды)
Физические свойства : Межконвертируемый с α-кетоглутаратом
Биосинтез пролинаГлутаминовая кислота имеет одну дополнительную метиленовую группу на своей стороне цепи, чем аспарагиновая кислота.Карбоксил боковой цепи аспарагиновой кислоты называется β-карбоксильной группой, а глутаминовая кислота обозначается как γ-карбоксильная группа.
pK a γ карбоксильной группы для глутаминовой кислоты в полипептиде составляет около 4,3, что значительно выше чем у аспарагиновой кислоты. Это связано с индуктивным эффектом дополнительная метиленовая группа. В некоторых белках из-за зависимости от витамина К карбоксилазы, некоторые глутаминовые кислоты будут дикарбоновыми кислотами, до гамма-карбоксиглутаминовой кислоты, которые образуют плотные сайты связывания для иона кальция.
Верх
Глутаминовая кислота является взаимопревращаемой путем трансаминирования с α-кетоглутаратомГлутаминовая кислота и α-кетоглутарат, промежуточные звенья в цикле Кребса, взаимопревращаются путем переаминирования. Таким образом, глутаминовая кислота может входить в цикл Кребса для энергетического обмена, и превращаться ферментом глутамин синтетазой в глютамин, который является одним из ключевых игроков в метаболизме азота. Отметим также, что глутаминовая кислота легко превращается в пролин. Во-первых, γ-карбоксильная группа восстанавливается до альдегид, образуя полуальдегид глутамата. Затем альдегид реагирует с α-аминогруппа, удаляя воду, поскольку она образует базу Шиффа. На втором этапе редукции база Шиффа равна снижается, уступая место пролину.
верх
Закрыть окно
Биологический проект> Биохимия> Химия аминокислот
Биологический проект
Департамент биохимии и молекулярной биохимии Биофизика
University of Arizona
24 сентября 2003 г.
Связаться с командой разработчиков
http: //www.biology.arizona.edu
Все права защищены © 2003. Все права защищены.
аминокислот — аспарагиновая кислота
аминокислота — аспарагиновая кислотаБиологический проект> Биохимия> Химия аминокислот
Аспарагиновая кислота D (Asp)
Химические свойства: Физические свойства : Кислый
(Кислая R-группа и их амиды)
Polar (заряжено)
Аспарагиновая кислота — одна из двух кислотных аминокислоты.Аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота играют важную роль в качестве общие кислоты в активных центрах ферментов, а также в поддержании растворимость и ионный характер белков.
Белки в сыворотке критически важны для поддержания баланса pH в тело; в основном заряженные аминокислоты участвуют в буферные свойства белков. Аспарагиновая кислота — это аланин с один из β-атомов водорода заменен карбоксильной кислотная группа.PKa β-карбоксильной группы аспарагиновой кислоты в полипептиде составляет около 4,0
Обратите внимание, что аспарагиновая кислота имеет α-кето-гомолог, оксалоацетат, так же как пируват является α-кето гомолог аланина. Аспарагиновая кислота и оксалоацетат взаимно превращаются. простой реакцией переаминирования, так же как аланин и пируват межконвертируемый.
Оксалоацетат является одним из промежуточных продуктов цикла Кребса.
Аспарагиновая кислота и оксалоацетат взаимопревращаемы с помощью простой реакции трансаминирования
Закрыть окно
Биологический проект> Биохимия> Химия аминокислот
Биологический проект
Департамент биохимии и молекулярной биохимии Биофизика
University of Arizona
24 сентября 2003 г.
Связаться с командой разработчиков
http: // www.biology.arizona.edu
Все права защищены © 2003. Все права защищены.
Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls
Введение
Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой группу аминокислот, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма. Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот.[1] [2] В питании аминокислоты классифицируются как незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований в области питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое слово PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из комбинации неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, которая присутствует в самом низком количестве в пищевом белке по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]
Основы
Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны.В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота. Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, входящих в состав белков.[7] [8]
Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются посредством амидных связей, известных как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты. Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.
В организме человека насчитывается около 20 000 уникальных генов, кодирующих белки, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот. Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы).Следует упомянуть, что аминокислоты, селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков. Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков.[8]
От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:
Из этих 20 аминокислот девять аминокислот являются незаменимыми:
Фенилаланин
Валин
Триптофан
Изолейцин
Метионин
Гистидин
Лейцин
Лизин
Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты. человеческий организм способен синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты.Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].
Механизм
Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только около половины этих необходимых строительных блоков; это потому, что люди и другие млекопитающие имеют только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот.Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно во время репликации своего генетического материала. Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка.[10] [11] [12]
Клиническая значимость
Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот. В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами.Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый человек может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимым. незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В целом, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]
При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, усталость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для производства нейромедиаторов, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].
Квашиоркор и маразм — примеры более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками и возникающая в результате диеты с недостаточным содержанием белка, но с достаточным количеством углеводов.Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]
Повышение квалификации / Контрольные вопросы
Рисунок
Родовая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, Б.С.
Ссылки
- 1.
- Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood). 2015 август; 240 (8): 997-1007.[Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]
- 2.
- Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]
- 3.
- Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060] ,
- , 4. ,
- , Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии. Curr Genomics.2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]
- 5.
- Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3
- 4] [PubMed: 24482589]
- 6.
- Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная пища Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]
- 7.
- LaPelusa A, Kaushik R.StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]
- 8.
- Wu G. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]
- 9.
- de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]
- 10.
- Гуэдес Р.Л., Просдочими Ф., Фернандес Г.Р., Моура Л.К., Рибейро Х.А., Ортега Дж. М.. Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот.BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]
- 11.
- D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]
- 12.
- Shigenobu S, Watanabe H, Hattori M, Sakaki Y, Ishikawa H. Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тли Buchnera sp. APS.Природа. 2000, 7 сентября; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]
- 13.
- ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]
- 14.
- Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]
Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls
Введение
Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой группу аминокислот, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма.Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты классифицируются как незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований в области питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое слово PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из комбинации неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, которая присутствует в самом низком количестве в пищевом белке по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]
Основы
Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны.В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота. Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, входящих в состав белков.[7] [8]
Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются посредством амидных связей, известных как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты. Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.
В организме человека насчитывается около 20 000 уникальных генов, кодирующих белки, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот. Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы).Следует упомянуть, что аминокислоты, селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков. Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков.[8]
От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:
Из этих 20 аминокислот девять аминокислот являются незаменимыми:
Фенилаланин
Валин
Триптофан
Изолейцин
Метионин
Гистидин
Лейцин
Лизин
Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты. человеческий организм способен синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты.Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].
Механизм
Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только около половины этих необходимых строительных блоков; это потому, что люди и другие млекопитающие имеют только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот.Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно во время репликации своего генетического материала. Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка.[10] [11] [12]
Клиническая значимость
Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот. В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами.Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый человек может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимым. незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В целом, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]
При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, усталость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для производства нейромедиаторов, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].
Квашиоркор и маразм — примеры более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками и возникающая в результате диеты с недостаточным содержанием белка, но с достаточным количеством углеводов.Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]
Повышение квалификации / Контрольные вопросы
Рисунок
Родовая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, Б.С.
Ссылки
- 1.
- Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood). 2015 август; 240 (8): 997-1007.[Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]
- 2.
- Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]
- 3.
- Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060] ,
- , 4. ,
- , Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии. Curr Genomics.2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]
- 5.
- Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3
- 4] [PubMed: 24482589]
- 6.
- Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная пища Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]
- 7.
- LaPelusa A, Kaushik R.StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]
- 8.
- Wu G. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]
- 9.
- de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]
- 10.
- Гуэдес Р.Л., Просдочими Ф., Фернандес Г.Р., Моура Л.К., Рибейро Х.А., Ортега Дж. М.. Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот.BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]
- 11.
- D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]
- 12.
- Shigenobu S, Watanabe H, Hattori M, Sakaki Y, Ishikawa H. Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тли Buchnera sp. APS.Природа. 2000, 7 сентября; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]
- 13.
- ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]
- 14.
- Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]
2.2: Структура и функции — аминокислоты
Источник: BiochemFFA_2_1.pdf. Весь учебник можно бесплатно получить у авторов по адресу http: // biochem.science.oregonstate.edu/content/biochemistry-free-and-easy
Все белки на Земле состоят из одних и тех же 20 аминокислот. Связанные вместе в длинные цепи, называемые полипептидами, аминокислоты являются строительными блоками для огромного ассортимента белков, обнаруженных во всех живых клетках.
«Это одно из наиболее поразительных обобщений биохимии … что двадцать аминокислот и четыре основания, с небольшими оговорками, одинаковы во всей Природе.» — Фрэнсис Крик
Все аминокислоты имеют одинаковую основную структуру, показанную на рисунке 2.1. В «центре» каждой аминокислоты находится углерод, называемый α углеродом, и к нему присоединены четыре группы — водород, α-карбоксильная группа, α-аминогруппа и R-группа, иногда называемая боковая цепь. Α-углеродная, карбоксильная и аминогруппы являются общими для всех аминокислот, поэтому R-группа является единственной уникальной особенностью каждой аминокислоты. (Незначительным исключением из этой структуры является пролин, в котором конец R-группы присоединен к α-амину.) За исключением глицина, который имеет R-группу, состоящую из атома водорода, все аминокислоты в белках имеют четыре разные группы, присоединенные к ним, и, следовательно, могут существовать в двух зеркальных формах, L и D. за небольшими исключениями, каждая аминокислота, обнаруженная в клетках и белках, имеет L-конфигурацию.
Рисунок 2.1 — Общая структура аминокислотВ белках содержатся 22 аминокислоты, из которых только 20 определены универсальным генетическим кодом.Другие, селеноцистеин и пирролизин, используют тРНК, которые способны образовывать пары оснований со стоп-кодонами в мРНК во время трансляции. Когда это происходит, эти необычные аминокислоты могут быть включены в белки. Ферменты, содержащие селеноцистеин, например, включают глутатионпероксидазы, тетрайодтиронин-5′-дейодиназы, тиоредоксинредуктазы, формиатдегидрогеназы, глицинредуктазы и селенфосфатсинтетазу. Белки, содержащие пирролизин, встречаются гораздо реже и в основном встречаются в архее.
Существенные и второстепенные
Диетологи делят аминокислоты на две группы — незаменимые аминокислоты (должны присутствовать в рационе, потому что клетки не могут их синтезировать) и заменимые аминокислоты (могут производиться клетками). Эта классификация аминокислот имеет мало общего со структурой аминокислот. Незаменимые аминокислоты значительно различаются от одного организма к другому и даже различаются у людей, в зависимости от того, взрослые они или дети. В таблице 2.1 показаны незаменимые и заменимые аминокислоты у человека.
Некоторые аминокислоты, которые обычно не являются незаменимыми, в определенных случаях может потребоваться получить с пищей. Людям, которые не синтезируют достаточное количество аргинина, цистеина, глутамина, пролина, селеноцистеина, серина и тирозина, например, из-за болезни, могут потребоваться пищевые добавки, содержащие эти аминокислоты.
Таблица 2.1 — Незаменимые и заменимые аминокислоты
Небелковые аминокислоты
Есть также α-аминокислоты, обнаруженные в клетках, которые не включены в белки.Общие включают орнитин и цитруллин. Оба эти соединения являются промежуточными продуктами цикла мочевины. Орнитин является метаболическим предшественником аргинина, а цитруллин может вырабатываться при расщеплении аргинина. Последняя реакция производит оксид азота, важную сигнальную молекулу. Цитруллин — это побочный продукт метаболизма. Иногда его используют в качестве пищевой добавки для снижения мышечной усталости.
Химия группы R
Таблица 2.2 — Категории аминокислот (на основе свойств R-группы)
Мы разделяем аминокислоты на категории на основе химического состава их R-групп.Если вы сравните группы аминокислот в разных учебниках, вы увидите разные названия категорий и (иногда) одну и ту же аминокислоту по-разному классифицируют разные авторы. Действительно, мы относим тирозин как к ароматической аминокислоте, так и к гидроксиламинокислоте. Полезно классифицировать аминокислоты на основе их R-групп, потому что именно эти боковые цепи придают каждой аминокислоте ее характерные свойства. Таким образом, можно ожидать, что аминокислоты с (химически) подобными боковыми группами будут функционировать аналогичным образом, например, во время сворачивания белка.
Неполярные аминокислоты
- Аланин (Ala / A) — одна из самых распространенных аминокислот, обнаруживаемых в белках, по распространенности уступая только лейцину. D-форма аминокислоты также содержится в стенках бактериальных клеток. Аланин несущественен, легко синтезируется из пирувата. Он кодируется GCU, GCC, GCA и GCG.
- Глицин (Gly / G) — это аминокислота с самой короткой боковой цепью, имеющая R-группу, соответствующую только одному водороду. В результате глицин — единственная нехиральная аминокислота.Его небольшая боковая цепь позволяет ему легко вписываться как в гидрофобную, так и в гидрофильную среду.
- Глицин определяется в генетическом коде посредством GGU, GGC, GGA и GGG. Для людей это несущественно.
- Изолейцин (Ile / I) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AUU, AUC и AUA. У него гидрофобная боковая цепь, а также хиральная боковая цепь.
- Лейцин (Leu / L) — это аминокислота с разветвленной цепью, которая является гидрофобной и незаменимой.Лейцин является единственной диетической аминокислотой, которая, как сообщается, напрямую стимулирует синтез белка в мышцах, но следует соблюдать осторожность, поскольку 1) существуют противоречивые исследования и 2) токсичность лейцина опасна, что приводит к «четырем D»: диарее, дерматиту, деменции. и смерть. Лейцин кодируется шестью кодонами: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG.
- Метионин (Met / M) — незаменимая аминокислота, которая является одной из двух серосодержащих аминокислот, цистеин — другой. Метионин неполярен и кодируется исключительно кодоном AUG.Это «инициатор» аминокислоты в синтезе белка, поскольку она первая включается в белковые цепи. В прокариотических клетках первый метионин в белке формилируется.
- Пролин (Pro / P) — единственная аминокислота, обнаруженная в белках с R-группой, которая соединяется со своей собственной α-аминогруппой, образуя вторичный амин и кольцо. Пролин является незаменимой аминокислотой и кодируется CCU, CCC, CCA и CCG. Это наименее гибкая из аминокислот белка и, таким образом, придает конформационную жесткость, когда присутствует в белке.Присутствие пролина в белке влияет на его вторичную структуру. Это разрушитель α-спиралей и β-цепей. Пролин часто гидроксилирован в коллагене (для реакции требуется витамин С — аскорбат), что увеличивает конформационную стабильность белка. Гидроксилирование пролином фактора, индуцируемого гипоксией (HIF), служит датчиком уровня кислорода и направляет HIF на разрушение при избытке кислорода.
- Валин (Val / V) — незаменимая неполярная аминокислота, синтезируемая в растениях.Это примечательно в отношении гемоглобина, поскольку, когда он заменяет глутаминовую кислоту в позиции номер шесть, он вызывает аномальную агрегацию гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода, что приводит к серповидно-клеточной анемии. Валин закодирован в генетическом коде GUU, GUC, GUA и GUG.
Карбоксиламинокислоты
- Аспарагиновая кислота (Asp / D) представляет собой заменимую аминокислоту с карбоксильной группой в ее R-группе. Он легко образуется при переаминировании оксалоацетата. При pKa 3,9 боковая цепь аспарагиновой кислоты отрицательно заряжена при физиологическом pH.Аспарагиновая кислота указана в генетическом коде кодонами GAU и GAC.
- Глутаминовая кислота (Glu / E), кодируемая GAA и GAG, представляет собой заменимую аминокислоту, легко получаемую путем трансаминирования α-кетоглутарата. Он является нейротрансмиттером и имеет R-группу с карбоксильной группой, которая легко ионизируется (pKa = 4,1) при физиологическом pH.
Аминокислоты
- Аргинин (Arg / R) — это аминокислота, которая в некоторых случаях является незаменимой, а в других — несущественной.Недоношенные дети не могут синтезировать аргинин. Кроме того, хирургическая травма, сепсис и ожоги увеличивают потребность в аргинине. Однако большинству людей добавки аргинина не нужны. Боковая цепь аргинина содержит сложную гуанидиниевую группу с pKa более 12, что делает ее положительно заряженной при клеточном pH. Он кодируется шестью кодонами — CGU, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.
- Гистидин (His / H) — единственная из белковых аминокислот, которая содержит имидазольную функциональную группу. Это незаменимая аминокислота для человека и других млекопитающих.С pKa боковой цепи, равным 6, его заряд может легко измениться при небольшом изменении pH. Протонирование кольца приводит к двум структурам NH, которые можно представить как две одинаково важные резонансные структуры.
- Лизин (Lys / K) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AAA и AAG. Он имеет группу R, которая может легко ионизироваться с зарядом +1 при физиологическом pH и может быть посттрансляционно модифицирована с образованием ацетиллизина, гидроксилизина и метиллизина.Он также может быть убиквитинирован, сумоилирован, неддилирован, биотинилирован, карбоксилирован и пупилирован, и. О-гликозилирование гидроксилизина используется для маркировки белков для экспорта из клетки. Лизин часто добавляют в корм для животных, поскольку он является ограничивающей аминокислотой и необходим для оптимизации роста свиней и цыплят.
Ароматические аминокислоты
Рисунок 2.6 — Ароматические аминокислоты- Фенилаланин (Phe / F) — неполярная незаменимая аминокислота, кодируемая UUU и UUC.Это метаболический предшественник тирозина. Неспособность метаболизировать фенилаланин возникает из-за генетического нарушения, известного как фенилкетонурия. Фенилаланин входит в состав искусственного подсластителя аспартама.
- Триптофан (Trp / W) — незаменимая аминокислота, содержащая индольную функциональную группу. Это метаболический предшественник серотонина, ниацина и (в растениях) фитогормона ауксина. Хотя считается, что он используется в качестве снотворного, четких результатов исследований, подтверждающих это, нет.
- Тирозин (Tyr / Y) — это незаменимая аминокислота, кодируемая UAC и UAU.Он является мишенью для фосфорилирования белков тирозиновыми протеинкиназами и играет роль в процессах передачи сигналов. В дофаминергических клетках головного мозга тирозингидроксилаза превращает тирозин в l-допа, непосредственный предшественник дофамина. Дофамин, в свою очередь, является предшественником норадреналина и адреналина. Тирозин также является предшественником гормонов щитовидной железы и меланина.
Гидроксиламинокислоты
- Серин (Ser / S) — одна из трех аминокислот, имеющих R-группу с гидроксилом в ней (другие — треонин и тирозин).Он кодируется UCU, UCC, UCA, UGC, AGU и AGC. Обладая водородной связью с водой, он классифицируется как полярная аминокислота. Для человека это несущественно. Серин является предшественником многих важных клеточных соединений, в том числе пуринов, пиримидинов, сфинголипидов, фолиевой кислоты и аминокислот глицина, цистеина и триптофана. Гидроксильная группа серина в белках является мишенью для фосфорилирования некоторыми протеинкиназами. Серин также является частью каталитической триады сериновых протеаз.
- Треонин (Thr / T) — полярная аминокислота, которая является незаменимой. Это одна из трех аминокислот, несущих гидроксильную группу (серин и тирозин — другие), и, как таковая, она является мишенью для фосфорилирования белков. Он также является мишенью для гликозилирования белков. Треониновые протеазы используют гидроксильную группу аминокислоты в своем катализе, и она является предшественником одного пути биосинтеза для производства глицина. В некоторых случаях он используется в качестве пролекарства для повышения уровня глицина в мозге.Треонин кодируется в генетическом коде ACU, ACC, ACA и ACG.
Тирозин — см. ЗДЕСЬ.
Рисунок 2.8 — Аминокислотные свойства ВикипедияДругие аминокислоты
- Аспарагин (Asn / N) — это незаменимая аминокислота, кодируемая AAU и AAC. Его карбоксиамид в R-группе придает ему полярность. Аспарагин участвует в образовании акриламида в продуктах, приготовленных при высоких температурах (жарка во фритюре), когда он реагирует с карбонильными группами. Аспарагин может быть произведен в организме из аспартата путем реакции амидирования амином из глутамина.При распаде аспарагина образуется малат, который может окисляться в цикле лимонной кислоты.
- Цистеин (Cys / C) — единственная аминокислота с сульфгидрильной группой в боковой цепи. Это несущественно для большинства людей, но может быть необходимо для младенцев, пожилых людей и людей, страдающих определенными метаболическими заболеваниями. Сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется до дисульфида при взаимодействии с другой. Цистеин не только содержится в белках, но и входит в состав трипептида, глутатиона.Цистеин определяется кодонами UGU и UGC.
- Глютамин (Gln / Q) — это аминокислота, которая обычно не является незаменимой для людей, но может быть у людей, проходящих интенсивные спортивные тренировки или страдающих желудочно-кишечными расстройствами. Он имеет карбоксиамидную боковую цепь, которая обычно не ионизируется при физиологических значениях pH, но придает полярность боковой цепи. Глютамин кодируется CAA и CAG и легко образуется путем амидирования глутамата.Глютамин — самая распространенная аминокислота в циркулирующей крови и одна из немногих аминокислот, способных преодолевать гематоэнцефалический барьер.
- Селеноцистеин (Sec / U) — компонент селенопротеинов, обнаруженных во всех сферах жизни. Он является компонентом нескольких ферментов, включая глутатионпероксидазы и тиоредоксинредуктазы. Селеноцистеин включается в белки по необычной схеме, включающей стоп-кодон UGA. Клетки, выращенные в отсутствие селена, прекращают синтез белка на UGA.Однако, когда присутствует селен, некоторые мРНК, которые содержат последовательность вставки селеноцистеина (SECIS), вставляют селеноцистеин при обнаружении UGA. Элемент SECIS имеет характерные нуклеотидные последовательности и вторичные структуры спаривания оснований. Двадцать пять белков человека содержат селеноцистеин.
- Пирролизин (Pyl / O) — двадцать вторая аминокислота, но редко встречается в белках. Как и селеноцистеин, он не закодирован в генетическом коде и должен быть включен необычными способами.Это происходит по стоп-кодонам UAG. Пирролизин содержится в метаногенных архейских организмах и, по крайней мере, в одной метан-продуцирующей бактерии. Пирролизин входит в состав ферментов, производящих метан.
Ионизирующие группы
ЗначенияpKa для боковых цепей аминокислот очень зависят от химической среды, в которой они присутствуют. Например, карбоксил R-группы, обнаруженный в аспарагиновой кислоте, имеет значение pKa 3,9 в свободном состоянии в растворе, но может достигать 14 в определенных средах внутри белков, хотя это необычно и экстремально.Каждая аминокислота имеет по крайней мере одну ионизируемую аминогруппу (α-амин) и одну ионизируемую карбоксильную группу (α-карбоксил). Когда они связаны пептидной связью, они больше не ионизируются. Некоторые, но не все аминокислоты имеют R-группы, которые могут ионизировать. Заряд белка тогда возникает из-за зарядов α-аминогруппы, α-карбоксильной группы. и сумма зарядов ионизированных R-групп. Титрование / ионизация аспарагиновой кислоты показано на рисунке 2.10. Ионизация (или деионизация) в структуре белка может иметь значительное влияние на общую конформацию белка и, поскольку структура связана с функцией, большое влияние на активность белка.
Рисунок 2.10 — Кривая титрования аспарагиновой кислоты Изображение Пенелопы ИрвингБольшинство белков имеют относительно узкие диапазоны оптимальной активности, которые обычно соответствуют окружающей среде, в которой они находятся (Рисунок 2.11). Стоит отметить, что образование пептидных связей между аминокислотами удаляет ионизируемые водороды как из α-аминных, так и из α-карбоксильных групп аминокислот. Таким образом, ионизация / деионизация в белке происходит только от 1) аминоконца; 2) карбоксильный конец; 3) R-группы; или 4) другие функциональные группы (такие как сульфаты или фосфаты), добавленные к аминокислотам посттрансляционно — см. ниже.
Карнитин
Не все аминокислоты в клетке находятся в белках. Наиболее распространенные примеры включают орнитин (метаболизм аргинина), цитруллин (цикл мочевины) и карнитин (рис. 2.12). Когда жирные кислоты, предназначенные для окисления, перемещаются в митохондрии с этой целью, они перемещаются через внутреннюю мембрану, прикрепленную к карнитину. Из двух стереоизомерных форм L-форма является активной. Молекула синтезируется в печени из лизина и метионина.
Фигура 2.12 — L-карнитинИз экзогенных источников жирные кислоты должны активироваться при входе в цитоплазму путем присоединения к коферменту A. Часть CoA молекулы заменяется карнитином в межмембранном пространстве митохондрии в реакции, катализируемой карнитином. ацилтрансфераза I. Полученная в результате молекула ацилкарнитина переносится через внутреннюю митохондриальную мембрану с помощью карнитинацилкарнитинтранслоказы, а затем в матриксе митохондрии карнитинацилтрансфераза II заменяет карнитин коферментом A (рис.88).
Рисунок 2.11 — Активность фермента изменяется при изменении pH Изображение Aleia KimКатаболизм аминокислот
Мы классифицируем аминокислоты как незаменимые и несущественные в зависимости от того, может ли организм их синтезировать. Однако все аминокислоты могут расщепляться всеми организмами. Фактически, они являются источником энергии для клеток, особенно во время голодания или для людей, соблюдающих диету с очень низким содержанием углеводов. С точки зрения распада (катаболизма) аминокислоты классифицируются как глюкогенные, если они производят промежуточные соединения, которые могут быть превращены в глюкозу, или кетогенные, если их промежуточные соединения превращаются в ацетил-КоА.На рис. 2.13 показана метаболическая судьба катаболизма каждой из аминокислот. Обратите внимание, что некоторые аминокислоты являются как глюкогенными, так и кетогенными.
Рисунок 2.13 — Катаболизм аминокислот. У некоторых есть более одного пути. Изображение Пера ЯкобсонаПост-трансляционные модификации
После того, как белок синтезирован, боковые цепи аминокислот в нем могут быть химически модифицированы, что приведет к большему разнообразию структуры и функций (рис. 2.14). Общие изменения включают фосфорилирование гидроксильных групп серина, треонина или тирозина.Лизин, пролин и гистидин могут иметь гидроксильные группы, добавленные к аминам в их R-группах. Другие модификации аминокислот в белках включают добавление жирных кислот (миристиновая кислота или пальмитиновая кислота), изопреноидных групп, ацетильных групп, метильных групп, йода, карбоксильных групп или сульфатов. Они могут иметь эффекты ионизации (добавление фосфатов / сульфатов), деионизации (добавление ацетильной группы к амину R-группы лизина) или вообще не влиять на заряд. Кроме того, N-связанные и O-связанные гликопротеины содержат углеводы, ковалентно присоединенные к боковым цепям аспарагина и треонина или серина соответственно.
Некоторые аминокислоты являются предшественниками важных соединений в организме. Примеры включают адреналин, гормоны щитовидной железы, Ldopa и дофамин (все из тирозина), серотонин (из триптофана) и гистамин (из гистидина).
Рисунок 2.14 — Посттрансляционно модифицированные аминокислоты. Изменения показаны зеленым цветом. Изображение Пенелопы Ирвинг Рисунок 2.15 — Фосфорилированные аминокислотыСтроительные полипептиды
Хотя аминокислоты выполняют в клетках и другие функции, их наиболее важная роль — это составляющие белков.Белки, как мы уже отмечали ранее, представляют собой полимеры аминокислот.
Аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, в которых карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей с потерей молекулы воды. Дополнительные аминокислоты добавляются таким же образом путем образования пептидных связей между свободным карбоксилом на конце растущей цепи и аминогруппой следующей аминокислоты в последовательности. Цепь, состоящая всего из нескольких связанных вместе аминокислот, называется олигопептидом (олиго = несколько), а типичный белок, состоящий из множества аминокислот, называется полипептидом (поли = много).Конец пептида, который имеет свободную аминогруппу, называется N-концом (для Nh3), а конец со свободным карбоксилом называется C-концом (для карбоксила).
Рис. 2.16. Формирование пептидной связиКак мы уже отмечали ранее, функция зависит от структуры, и цепочка аминокислот должна складываться в определенную трехмерную форму или конформацию, чтобы образовался функциональный белок. Сворачивание полипептидов в их функциональные формы — тема следующего раздела.
Аминокислоты | Обозначения | Кодоны | |
Аланин | Ала | А | GCA, GCC, GCG, GCU |
Цистеин | Cys | C | УГК, УГУ |
Аспарагиновая кислота | Жерех | D | GAC, GAU |
Глутаминовая кислота | Glu | E | ГАА, ГАГ |
фенилаланин | Phe | F | UUC, UUU |
Глицин | Gly | грамм | GGA, GGC, GGG, GGU |
Гистидин | Его | ЧАС | CAC, CAU |
Изолейцин | Иль | я | AUA, AUC, AUU |
Лизин | Lys | K | AAA, AAG |
лейцин | Лея | L | UUA, UUG, CUA, CUC, CUG, | д.е.
метионин | Встретились | M | AUG |
аспарагин | Asn | N | AAC, AAU |
Пролайн | Pro | п | CCA, CCC, CCG, CCU |
Глютамин | Gln | Q | CAA, CAG |
Аргинин | Arg | р | AGA, AGG, CGA, CGC, CGG, ГЕ |
Серин | Сер | S | AGC, AGU, UCA, UCC, UCG, UCU |
Треонин | Thr | Т | ACA, ACC, ACG, ACU |
Валин | Вал | V | GUA, GUC, GUG, GUU |
Триптофан | Trp | W | UGG |
Тирозин | Тюр | Y | ОАК UAU |
Аминокислоты — преимущества, структура и функции
Определение
Аминокислоты являются строительными блоками полипептидов и белков и играют важную роль в метаболических путях, экспрессии генов и регуляции трансдукции клеточных сигналов.Одна молекула органической аминокислоты содержит две функциональные группы — амин и карбоксил — и уникальную боковую цепь. Людям требуется двадцать различных аминокислот; одиннадцать синтезируются в организме, а девять — из пищевых источников.
Аминокислоты Преимуществааминокислот
Преимущества аминокислот легко назвать, потому что без аминокислот мы не можем существовать. Все анатомические и физиологические особенности живого организма стали возможными благодаря существованию аминокислот.Синтез незаменимых в питательном отношении аминокислот в организме человека — аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутаминовой кислоты, глутамина, глицина, пролина, серина и тирозина — происходит за счет построения их углеродного скелета de novo. Однако недавние исследования показывают, что мы все еще можем извлечь выгоду из приема заменимых аминокислот для поддержания оптимального здоровья и благополучия. Только когда количество незаменимых аминокислот и глюкозы достаточно и доступно, скорость синтеза заменимых аминокислот может увеличиться. .Поэтому важно употреблять оба типа аминокислот в рационе, чтобы извлечь пользу из их множества положительных, если не абсолютно необходимых, эффектов.
Основные преимущества аминокислот
Девять незаменимых аминокислот — это гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты не могут вырабатываться в организме, но они имеют решающее значение для огромного количества физиологических функций.
Гистидин является предшественником различных гормонов и метаболитов, важных для функции почек, желудочной секреции, иммунной системы и нейротрансмиссии.Он помогает производить эритроциты и гемоглобин. Кроме того, гистидин катализирует действие большого количества ферментов и помогает в противовоспалительных и антиоксидантных процессах. Дефицит гистидина приводит к анемии, дисфункции почек, окислительному стрессу и воспалительным заболеваниям.
Изолейцин — одна из трех аминокислот с разветвленной цепью (BCAA). Это помогает увеличить скорость синтеза белка и способствует формированию мышечной ткани. Кроме того, известно, что изолейцин улучшает потребление глюкозы, развитие кишечника и иммунную функцию, хотя во многих исследованиях изучались BCAA в целом, а не отдельная аминокислота.Это означает, что лейцин и валин — также незаменимые аминокислоты — могут обладать этими преимуществами.
Лизин играет важную роль в делении и росте клеток, поскольку он является основным строительным блоком факторов роста. Ускоренное заживление ран с использованием растворенных веществ на основе лизина приводит к меньшему образованию рубцовой ткани, в то время как участки, которые получают мало кислорода и питательных веществ, которым непосредственно вводят факторы роста, получают выгоду от ангиогенеза или развития новых кровеносных сосудов вокруг места инъекции.Кроме того, лизин способствует метаболизму жиров. Дефицит лизина может привести к анемии, нарушению метаболизма жирных кислот, медленному заживлению ран, снижению мышечной массы и образованию дефектных соединительных тканей; однако высокие уровни могут вызвать неврологические нарушения.
Метионин содержит элемент серу, который необходим для здоровья хрящей и печени, улучшает структуру волос и прочность ногтей. Редкие метаболические нарушения могут помешать организму использовать метионин, что в долгосрочной перспективе может привести к серьезному повреждению печени из-за окислительного повреждения.
Фенилаланин является предшественником тирозингидроксилазы, фермента, ускоряющего синтез катехоламинов и влияющего на настроение. Фенилаланин также необходим для передачи сигналов о доступности глюкозы и секреции глюкагона и инсулина. Он играет дополнительную роль в окислении жиров. Недостаток фенилаланина вызывает спутанность сознания, недостаток энергии, потерю памяти и депрессию. Дозы более 5000 мг в день токсичны. и могут вызвать повреждение нервов.
Доступность треонина увеличивает поглощение других аминокислот, таких как фенилаланин, но также способствует балансу нейромедиаторов в головном мозге, производству мышечной ткани и функции иммунной системы.Было обнаружено, что у младенцев, которых кормили матери, принимавшие треониновые добавки, был более высокий уровень глицина в головном мозге с последующим риском дисфункции нейромедиаторов. Как и в случае со многими аминокислотами, правильные уровни добавок еще не являются фиксированной единицей , и необходимо провести еще много исследований.
Триптофан является молекулой-предшественником ниацина (витамин B 3 ), мелатонина и серотонина и, следовательно, необходим для сна и настроения. Как и все аминокислоты, кодон триптофана является строительным блоком для полипептидных цепей и белков.Недостаток триптофана часто проявляется как бессонница и депрессивное настроение.
Триптофан влияет на качество снаПреимущества незаменимых аминокислот
Преимущества незаменимых аминокислот, вырабатываемых организмом (de novo), столь же широки, как и у незаменимых аминокислот. Хотя эти аминокислоты производятся с нуля, пищевые источники могут повысить их доступность и, таким образом, обеспечить более надежный и устойчивый эффект .
Молекулы аланина и глутамина синтезируются в скелетных мышцах с использованием источников пирувата и высвобождаются для увеличения запасов энергии.Оба они важны для здоровья нервной системы, а аланин необходим для синтеза триптофана. Более высокий уровень аланина защищает сердечно-сосудистую систему, в то время как низкий уровень глутамина увеличивает смертность у критических пациентов и способствует значительной потере мышечной массы. Также известно, что глутамин является важным источником энергии для опухолевых клеток , уступая только глюкозе.
Аргинин относится к категории условно незаменимых аминокислот для новорожденных и незаменимых аминокислот для остальной части человеческого населения.Аргинин является одним из наиболее распространенных ингредиентов полипептидов и белков и помогает обеспечить здоровую иммунную систему за счет увеличения производства Т-клеток. Он помогает высвобождать инсулин и гормоны роста человека, нейтрализовать аммиак в печени, улучшать качество кожи и соединительной ткани и улучшать их заживление. Он также содержится в семенной жидкости.
Аспарагин играет важную роль в синтезе гликопротеинов и здоровье печени. Низкий уровень снижает чувство усталости и означает, что эту аминокислоту часто называют возбуждающей.Тем не менее, его вклад в передачу сигналов центральной нервной системы и ее развитие так же важен, как и его способность повышать уровень энергии.
Аспарагиновая кислота работает в циклах лимонной кислоты и мочевины и является предшественником других аминокислот. Более того, это также возбуждающий нейротрансмиттер ствола и спинного мозга, который увеличивает шанс успешной деполяризации постсинаптической мембраны. Его ингибирующим партнером является аминокислота глицин. Обе эти незаменимые аминокислоты должны быть сбалансированы, чтобы приносить пользу центральной нервной системе .Глицин — простейшая аминокислота, и его успокаивающее действие улучшает сон и снижает стремление к вознаграждению. Он может быть синтезирован путем разложения коллагена и является основным ингредиентом коллагена.
Цистеин, вторая и последняя серосодержащая аминокислота, которая добавляет тиольную группу (-SH) к карбоксильной и аминогруппам. Цистеин синтезируется из метионина, другой серосодержащей, но незаменимой аминокислоты, путем трансметилирования с образованием гомоцистеина, а затем путем трансульфурации с образованием цистеина.Цистеин используется для синтеза белка, синтеза кофермента А, а также для производства глутатиона (антиоксиданта) и сероводорода. Это предшественник пирувата и таурина.
Глутаминовая кислота наиболее известна своей ролью предшественника гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК), где проявляется ингибирующее действие, хотя сама глутаминовая кислота действует как возбуждающий нейротрансмиттер во всей центральной нервной системе. Это чрезвычайно распространенная пищевая аминокислота, которая также может снижать уровень артериального давления.Глутамат иногда добавляют как двенадцатую заменимую аминокислоту, но он является производным глутаминовой кислоты.
Пролин может быть синтезирован из глутамина или получен в результате распада коллагена и является источником энергии, когда организм находится в состоянии стресса. Производство пролина может успешно происходить только в присутствии фермента пролилгидроксилазы и про-факторов кислорода, железа и витамина С. Пролин также имеет решающее значение для синтеза коллагена. Фактически, коллаген требует присутствия восемнадцати различных аминокислот в различных количествах.
Серин необходим для переноса метильных групп в организме и, следовательно, необходим для производства таких веществ, как креатин, адреналин, ДНК и РНК. Это также было связано с ростом клеток рака груди. В другой форме — D-серин — он играет нейромодулирующую роль. Кроме того, без серина было бы невозможно образование глицина, цистеина, таурина и фосфолипидов.
Тирозин широко рекламировался как когнитивная добавка, поскольку он является предшественником катехоламинов дофамина и норадреналина, а также тироксина и меланина.Однако его влияние на население в целом не было доказано, и результаты, как правило, наблюдаются у одних, а у других — нет. Следовательно, действие тирозина должно зависеть от наличия или отсутствия других химических веществ . Как и каждая аминокислота, тирозин также является важным строительным блоком в синтезе полипептидов и белка.
Аминокислотная структура
Аминокислотная структура — одна из самых простых структур для распознавания, поскольку каждая органическая молекула имеет щелочную (или основную) функциональную аминогруппу (―Nh3), кислотную функциональную карбоксильную группу (―COOH) и органическую боковая цепь (R-цепь), уникальная для каждой аминокислоты.Фактически, название этой группы представляет собой инкапсуляцию основных ингредиентов — альфа-амино [α-амино] и карбоновой кислоты.
Все аминокислоты содержат один центральный атом углерода . Амино- и карбоксильные функциональные группы присоединены к этому центральному атому углерода, часто называемому -углеродом. Это оставляет две из четырех углеродных связей свободными. Один будет присоединяться к одному из многочисленных атомов водорода, находящихся поблизости, другой — к органической боковой цепи или R-группе.Группы R обладают различными формами, размерами, зарядами и реакциями, которые позволяют группировать аминокислоты в соответствии с химическими свойствами, создаваемыми их боковыми цепями. Эти боковые цепи можно четко изучить на изображении ниже.
Таблица аминокислотАлифатические аминокислоты
Алифатические аминокислоты неполярны и гидрофобны. По мере увеличения числа атомов углерода в боковой цепи гидрофобность увеличивается. Алифатические аминокислоты представляют собой аланин, глицин, изолейцин, лейцин, пролин и валин; хотя в глицине так мало атомов углерода, он не является ни гидрофильным, ни гидрофобным.Метионин иногда называют почетным членом алифатической группы. Его боковая цепь содержит атом серы вместо атомов углерода и водорода, но, как и алифатическая группа, не реагирует сильно в присутствии других молекул, поскольку алифатические аминокислоты не имеют положительного или отрицательного заряда, но имеют одинаковое распределение заряда по всей молекуле.
Ароматические аминокислоты
Ароматические аминокислоты включают фенилаланин, тирозин и триптофан, и у них практически нет заряда.Эти молекулы различаются между гидрофобными (фенилаланин и триптофан) и не гидрофобными (тирозин).
Структура фенилаланинаСлово ароматический относится к присоединению высокостабильного ароматического кольца , которое не реагирует легко с другими соединениями или элементами . Ароматические соединения, также известные как арильные соединения, изобилуют в организме человека. Каждый нуклеотид в нашей ДНК и РНК состоит из ароматических молекул.
Гистидин иногда неправильно указывается в ароматической группе.Его аминогруппы могут быть ароматическими, но они реакционноспособны со слабым положительным зарядом и гидрофильными характеристиками.
Основные аминокислоты
Хотя их название указывает на то, что все аминокислоты обладают кислотными свойствами, некоторые из них имеют основные (щелочные) боковые цепи, содержащие азот. Эти основные R-цепи связываются с доступными протонами (молекулами водорода) и, таким образом, приобретают положительный заряд. Все аминокислоты этой группы гидрофильные.
Три основные аминокислоты — это аргинин, лизин и гистидин.Аргинин имеет самый сильный положительный заряд из всех аминокислот из-за трех групп азота, которые необходимы для его способности синтезировать белки и катализировать функцию ферментов. Лизин также имеет сильный положительный заряд, в то время как гистидин имеет очень слабый положительный заряд из-за отсутствия азота в аминогруппе.
Кислотные аминокислоты
Кислые аминокислоты состоят из аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты. Естественно, их легко идентифицировать благодаря слову «кислота» в названии соединения, хотя иногда эти две аминокислоты называют аспартатом и глутаматом, что может сбивать с толку.Вместо групп азота кислотные аминокислоты имеют группы карбоновых кислот в качестве боковых цепей. Как кислоты, они способны терять протоны в реакциях с другими соединениями или элементами и, таким образом, становиться отрицательно заряженными. Кислотные аминокислоты являются гидрофильными
Гидроксильные аминокислоты
Другая небольшая группа, состоящая только из двух аминокислот, — это гидроксильные аминокислоты, представленные серином и треонином. Эти незаряженные полярные и гидрофильные молекулы имеют гидроксильную группу в виде R-цепи.
Серосодержащие аминокислоты
Только цистеин и метионин содержат атомы серы и поэтому являются единственными членами этой группы. Цистеин может связываться с цистеином посредством дисульфидного мостика с образованием окисленного димера, называемого цистеином, который в больших количествах содержится в соединительной ткани, волосах и ногтях пальцев рук и ног.
В серосодержащих аминокислотах боковая цепь состоит из тиоловой группы (-SH). Когда вы замечаете букву S в химической структуре аминокислоты, можете быть уверены, что это либо цистеин, либо метионин .Цистеин является меньшей из двух молекул и по существу представляет собой молекулу аланина с дополнительной тиоловой группой. Метионин содержит простой тиоловый эфир с двумя боковыми группами по обе стороны от атома серы, что делает его чрезвычайно гидрофобным.
Структура метионинаАмидные аминокислоты
Боковая цепь амидных аминокислот имеет амидную группу (-CONH 2 ), и не следует путать с боковой аминогруппой аминокислот лизина, аргинина и гистидина.
Амид, образованный из глутаминовой кислоты, называется глутамином, а амид, образованный из аспарагиновой кислоты, называется аспарагином. Поэтому легко понять, почему амидные аминокислоты могут выполнять свою работу только в присутствии достаточного количества глутаминовой кислоты и аспарагиновой кислоты.
Аспарагин — очень гидрофильный незаряженный амид аспарагиновой кислоты, который не реагирует с другими молекулами. Глютамин также не имеет заряда, является гидрофильным и представляет собой амид глутаминовой кислоты.
Белок и аминокислоты
Белок и аминокислоты по сути являются зависимыми отношениями. Аминокислоты — это мономеры, молекулы, которые связываются с другими молекулами с образованием полимеров. В случае аминокислот они связываются с образованием олигопептидов не более чем из двадцати аминокислот или более длинных полипептидных цепей, которые затем могут складываться с образованием белков. Аминокислотные последовательности основаны на оригинальном участке генетического кода, взятом из ДНК.
Синтез белка происходит внутри клетки, где участки генетического кода копируются внутри ядра клетки и транспортируются через информационную РНК в цитоплазму клетки.Информационная РНК (мРНК) копируется после того, как она закреплена между большой и малой частями рибосомы. Это возможно благодаря действию транспортной РНК.
Трансферная РНК (тРНК) присоединена к аминокислоте. Нить мРНК содержит от десятков до сотен кодонов, каждый из которых имеет группу из трех нуклеотидов, составляющих код одной аминокислоты. Когда транспортная РНК распознает кодон, она откладывает присоединенную к ней аминокислоту внутри рибосомы, где она связывается с предыдущей аминокислотой, образуя цепь.
Последовательности аминокислотных кодоновВ приведенной выше таблице каждая из заменимых аминокислот кодируется рядом кодонов. Например, код, который сообщает тРНК принести серин, имеет шесть различных форм — UCU, UCC, UCA, UCG, AGU и AGC.
Различные тРНК по очереди доставляют аминокислоты в соответствии с каждым кодоном, присутствующим в цепи матричной РНК. Результатом является растущая олигопептидная или полипептидная цепь, построенная в соответствии с определенной аминокислотной последовательностью, которая соответствует инструкциям кода, скопированного из ядерной ДНК .После завершения цепь высвобождается из рибосомы и превращается в функциональный пептид или белок, в зависимости от его длины и формы.
Белковые структуры могут быть первичными, вторичными, третичными или четвертичными в зависимости от уровня происходящего сворачивания. Первичная структура просто состоит из пептидных связей, образующихся между двумя частями рибосомы. Вторичная структура относится к водородным связям, которые образуют участки спиралей, которые конденсируют исходную структуру цепи. Третичная структура добавляет солевые мостики, дополнительные водородные связи и дисульфидные связи для создания еще более конденсированной упаковки.Наконец, четвертичная структура включает две или более полипептидных цепей, которые будут работать как единое звено или мультимер. Эти четыре структуры просто представлены на изображении ниже.
4 структуры белкаАминокислоты Функция
Аминокислоты действуют множеством способов. Последние годы показали, что аминокислоты являются не только строительными блоками и клеточными сигнальными молекулами, но также регуляторами каскада экспрессии генов и фосфорилирования белков. Мы также знаем, что они являются предшественниками гормонов и азотистых веществ и имеют беспрецедентное биологическое значение.Кроме того, некоторые аминокислоты регулируют ключевые метаболические пути, необходимые для поддержания, роста, воспроизводства и иммунитета. Даже в этом случае повышенный уровень аминокислот и результаты их синтеза в форме аммиака и гомоцистеина могут вызывать неврологические расстройства, окислительный стресс и сердечно-сосудистые заболевания.
Мы все еще находимся в зачаточном состоянии исследований аминокислот, и их полный спектр функций все еще в значительной степени неизвестен, как и способность аминокислот работать как группа или в рамках целостной системы.Оптимальный аминокислотный баланс в рационе имеет решающее значение, но в целом он недостаточно изучен, и поэтому невозможно опубликовать четкие рекомендации. Пищевые добавки с функциональными аминокислотами аргинина, цистеина, глутамина, лейцина, пролина и триптофана доказали свою полезность при ряде заболеваний, связанных со здоровьем, на всех этапах жизни — от плода до пожилых людей, кишечной дисфункции, ожирения, диабета, сердечно-сосудистых заболеваний. , нарушения обмена веществ и бесплодие. Кроме того, аминокислоты потребляются любителями спорта и спортсменами для увеличения мышечной массы и уменьшения накопления жира; однако сообщалось о когнитивных побочных эффектах и повреждении почек в связи с добавлением аминокислот.
Примеры аминокислот
Примеры аминокислот можно найти в этой статье. Возможно, будет интереснее взглянуть на одну из самых популярных аминокислотных добавок на рынке и обсудить ее положительные и отрицательные эффекты.
Одна из самых популярных аминокислотных добавок — это смесь аминокислот с разветвленной цепью (BCAA), а именно лейцин, изолейцин и валин. Говорят, что BCAA стимулируют синтез мышечного протеина более чем на 30%. Это просто невозможно .Первая причина этого в том, что для высвобождения незаменимых аминокислот должна быть определенная степень разрушения мышц; скорость производства новой мышечной ткани зависит от скорости деградации старых мышечных клеток. Во-вторых, более высокие диетические источники ограниченной группы аминокислот не будут работать на высоком уровне, когда уровни других аминокислот остаются нормальными или низкими. Поскольку исследованиям еще предстоит пройти долгий путь, любые советы по питанию, касающиеся потребления аминокислот, следует принимать за чистую монету .Аминокислоты с разветвленной цепью действительно связаны с синтезом мышечной ткани, но каждая аминокислота, как незаменимая, так и несущественная, так или иначе связана с одной и той же функцией. Хотя мышечный белок находится в состоянии постоянного обновления, значения и соотношения доступных аминокислот не всегда могут быть оптимальными. Более того, все аминокислоты конкурируют за одни и те же молекулы-носители. BCAA используют ту же систему-носитель, которая транспортирует ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан. Таким образом, производительность добавки также ограничивается доступностью транспорта; насыщение добавками может помешать другим важным аминокислотам, обнаруженным в нормальном количестве, достичь своей цели.Высокие уровни BCAA конкурируют с молекулами-носителями за ароматические аминокислоты, которые важны для синтеза нейромедиаторов. Результат может сказаться на настроении.
BCAA — популярная добавка для наращивания мышцСчитается, что BCAA играют важную роль во внутриклеточных сигнальных путях, участвующих в синтезе белка. Это было доказано множеством способов, но основное внимание уделяется небольшому окну. Что известно, так это то, что добавки BCAA облегчают симптомы, связанные с циррозом печени и хронической почечной недостаточностью.Другие утверждения еще не получили удовлетворительного подтверждения.