Метилсульфатметан: Полезные свойства метилсульфонилметана и сферы его применения — [SayYes]

Содержание

Полезные свойства метилсульфонилметана и сферы его применения — [SayYes]

Пищевая добавка метилсульфонилметан, которая чаще встречается под названием МСМ, относится к числу добавок, рекомендуемых специалистами для устранения широкого ряда симптомов и патологических состояний. Данное вещество представляет собой соединение с высоким содержанием серы, которое может содержаться в некоторых растениях, мясе животных и человеческом организме. В большинстве случаев метилсульфонилметан производится в рамках лабораторий и представляется на рынке в виде диетических добавок в форме капсул или порошка.

Наиболее часто МСМ используется в народной медицине в качестве средства, позволяющего устранить боль в области суставов, снизить уровень воспалений и улучшить работу иммунной системы.

Ученые отмечают, что метилсульфонилметан можно использовать для лечения многих заболеваний, начиная от болезней суставов, и заканчивая кожными заболевания.

В этой статье мы рассмотрим основные полезные свойства этого серосодержащего соединения.

 

Устраняет боль в суставах

Чаще всего метилсульфонилметан используется в качестве пищевой добавки, позволяющей устранить боль в мышечных волокнах и суставах. Специалисты рекомендуют использовать МСМ с таким синдромом как дегенерация суставов, которая сопровождается сильной болью в бедрах, коленях, запястьях и спине.

Комплексная дегенерация суставов является одним из самых неприятных заболеваний, так как она способна негативно отразиться не только на самочувствии человека, но и на его жизни, ограничив подвижность и способность свободного передвижения.

Согласно результатам исследований, добавление в рацион добавок МСМ позволяет существенно снизить воспаление в теле человека, а также обеспечить защиту хрящей от разрушения. Так, прием 1200 мг данного соединения в сутки на протяжении 12-ти недель позволил значительно снизить уровень боли и устранить скованность движений у лиц возрастом 50 лет, имеющих дегенерацию суставов.

Лица, принимавшие участие в вышеуказанном эксперименте, сообщили об улучшении качества жизни и устранении трудностей при передвижении и утреннем подъеме с кровати.

Во время проведения другого исследования ученые установили, что глюкозаминовые добавки с высоким содержанием метилсульфонилметана позволяют повысить эластичность мышечных волокон в области поясницы и устранить болевые ощущения при движении.

 

Оказывает противовоспалительное воздействие

Многие научные исследования подтвердили противовоспалительные свойства МСМ. Согласно исследовательским данным, метилсульфонилметан позволяет снизить действие белкового комплекса, принимающего участие в воспалительных процессах.

Помимо этого, данное вещество способствует понижению объема вырабатываемых организмом цитокинов, представляющих собой белки, сигнализирующие о воспалительных процессах в организме.

Также МСМ способен увеличить объем генерируемого глутатиона, являющегося сильным антиоксидантом, генерируемым человеческим организмом самостоятельно.

В рамках одного из экспериментов ученые отметили, что добавление в рацион МСM позволило снизить уровень воспаления при язве желудка, при этом параллельно понижая уровень цитокинов и увеличивая объем глутатиона.

При проведении другого исследования было установлено, что употребление до 3-х граммов этого вещества в сутки позволяет снизить объем генерируемых в процессе тяжелых физических нагрузок цитокинов и предотвратить возникновение стресса иммунных клеток.

 

Ускоряет процесс восстановления после тренировок

При выполнении тяжелых физических нагрузок повышается уровень окислительного стресса, что приводит к повреждению мышечных волокон. Подобное явление становится причиной болей в мышцах, которые снижают эффективность проводимых спортсменами тренировок.

Ученые утверждают, что метилсульфонилметан способен ускорить восстановительный процесс после длительных и тяжелых тренировок путем снижения уровня воспаления и устранения окислительного стресса.

Так, при проведении исследований с участием профессиональных спортсменов было установлено, что употребление 50-ти мг порошка МСМ на один килограмм массы тела позволяет снизить уровень повреждения мышечных волокон и усилить действие антиоксидантов, находящихся в крови человека. Таким образом, регулярное потребление этого соединения позволяет снизить уровень боли после длительных тренировок.

В другом исследовании, проводимом с участием женщин, принимающих участие в марафоном забеге, ученые установили, что употребление всего 3-х граммов МСМ в сутки позволяет снизить уровень болевых ощущений в мышцах и суставах после длительного забега.

Эксперимент, проведенный с участием мужчин, занимающихся тяжелой атлетикой, продемонстрировал понижение в крови уровня IL-6 и снижение болевых ощущений во время восстановительного процесса при условии приема 3-х граммов метилсульфонилметана в сутки.

 

Устраняет симптомы артрита

По состоянию на сегодняшний день, одним из самых распространенных заболеваний, связанных с воспалительным процессом, является артрит, который сопровождается снижением уровня подвижности, болью в суставах и ощущением скованности.

Благодаря противовоспалительным свойствам МСМ часто используют в качестве пищевой добавки, позволяющей заменить лекарственные препараты для устранения симптомов артрита. Так, проведенное с участием 49-ти человек исследование продемонстрировало повышение уровня физической активности и снижение болевых ощущений у лиц, принимавших по 3,4 грамма метилсульфонилметана на протяжении 12-ти недель.

По некоторым данным, данное соединение помимо прочего способно повысить эффективность некоторых лекарственных препаратов и пищевых добавок, предназначенных для лечения артрита, к числу которых относятся босвеллиевая кислота, сульфат хондроитина и сульфат глюкозамина. Эффективность таких сочетаний была подтверждена при проведении исследования, по результатам которого сочетание МСМ, глюкозамина и хондроитина продемонстрировало более высокие показатели снижения болевых ощущений у людей с остеоартритом, чем сочетание глюкозамина и хондроитина.

В другом исследовании сочетание 5-ти граммов метилсульфонилметана и 7-ми граммов босвеллиевой кислоты было более эффективным при устранении симптомов остеоартрита, чем глюкозамин. При этом лица, получавшие смесь добавок, были менее зависимы от их приема, чем люди, принимавшие глюкозамин.

Позволяет облегчить симптомы аллергии

Аллергический ринит представляет собой реакцию организма на аллерген, которая сопровождается  рядом симптомов, включая заложенность носа, зуд, слезотечение и насморк. В большинстве случаев подобная реакция организма вызвана плесенью, пыльцой или перхотью животных.

Вследствие влияния аллергена на слизистую оболочку носа в человеческом организме образовываются воспалительные вещества, такие как цитокины и простагландины, которые и являются причиной вышеуказанных симптомов.

Благодаря противовоспалительным свойствам, позволяющим снизить объем выработки цитокинов и простагландинов, МСМ может использоваться в качестве пищевой добавки для устранения симптомов аллергического ринита.

Проведенные исследования продемонстрировали, что употребление метилсульфонилметана в объеме 2,6 грамма на протяжении 30-ти дней позволяет устранить все вышеуказанные симптомы аллергической реакции. Помимо этого, данное соединение также позволило повысить уровень энергии у лиц, принимавших участие в эксперименте на 14-й день употребления.

 

Укрепляет иммунитет

Иммунная система человека представляет собой уникальную сеть, состоящую из органов, тканей и клеток, обеспечивающую защиту человеческого организма от вирусов и болезней. Работа иммунной системы может быть ухудшена частыми стрессами, болезнями, некачественными продуктами питания, недостатком сна и низким уровнем физической активности.

За счет того, что МСМ снижает уровень воспалительных процессов и окислительного стресса, негативно влияющих на работу иммунной системы, данная добавка может эффективно укреплять иммунитет. Данное соединение снижает уровень таких воспалительных маркеров как IL-6 и TNF-a. Помимо этого, метилсульфонилметан способствует улучшению выработки глутатиона, являющегося одним из наиболее эффективных антиоксидантов.

Согласно результатам лабораторных исследований, МСМ способен повысить уровень иммунитета даже у лиц, зараженных ВИЧ, путем увеличения уровня глутатиона и снижения уровня воспалений.

 

Улучшает качество кожи

Одним из главных элементов, отвечающих за здоровье волос, ногтей и кожи, является кератин, главной составляющей которого выступает серосодержащая аминокислота цистеин. Именно поэтому при горении кожа, волосы и ногти выделяют такой неприятный запах.

Благодаря тому, что МСМ является серосодержащим соединением, его потребление может улучшить состояние кожи путем усиления свойств кератина. Помимо этого, данное вещество имеет противовоспалительные свойства, которые предотвращают преждевременное старение кожи и ее повреждение.

При проведении многочисленных исследований ученые заметили, что употребление МСМ помимо сохранения качества кожи предотвращает развитие различных кожных заболеваний и покраснение кожи. В некоторых случаях метилсульфонилметан также способен устранять зуд, нормализовать цвет кожи и предотвратить развитие розацеа.

 

Предотвращает развитие рака

В недавнем времени ученые начали исследовать влияние МСМ на развитие раковых клеток. Несмотря на то, что количество проведенных экспериментов было сравнительно невелико, их результаты были многообещающими. Так, лабораторные исследования продемонстрировали, что метилсульфонилметан способен замедлять процесс развития раковых клеток печени, кожи, пищевода, толстой кишки, мочевого пузыря и желудка.

По предположениям ученых, подобный эффект достигается за счет повреждения структуры раковых клеток, что приводит к их гибели.

Эксперименты, проведенные на мышах, продемонстрировали снижение размеров и количества опухолей у особей, которым вводилось в кровь соединение. В рамках данного эксперимента также удалось выяснить, что МСМ способен предотвратить развитие рака молочной железы.

Несмотря на то, что результаты исследовательских работ были многообещающими, для определения эффективности метилсульфонилметана в лечении онкологических заболеваний требуется проведение дополнительных исследований.

 

Правила приема МСМ и возможные побочные эффекты

Согласно заявлению исследователей, МСМ является безопасной пищевой добавкой, имеющей незначительные побочные эффекты. При этом FDA, являющийся регулирующим органом в области фармацевтических продуктов, выдал данному продукту сертификат, свидетельствующий о его безопасности.

В результате анализа МСМ учеными было установлено, что рекомендуемый объем потребления данного серосодержащего соединения составляет 4,8 грамма в сутки.

При условии употребления большего количества вещества могут возникать такие побочные эффекты как нарушение работы желудка, вздутие, тошнота и диарея. При попадании вещества на слизистую оболочку глаз или кожу может возникать раздражение.

Специалисты не рекомендуют смешивать МСМ со спиртом, так как подобное соединение способно вызвать побочные эффекты.

 

Вывод

Метилсульфонилметан является одной из самых популярных пищевых добавок, применяемых для устранения симптомов самых разных заболеваний. По заявлению ученых, добавление этого вещества в рацион снижает боль в суставах при артрите, улучшает состояние кожи, устраняет воспалительные процессы и симптомы аллергии, а также ускоряет восстановительный процесс после длительных и интенсивных тренировок.

Более того, некоторые исследования продемонстрировали, что этот продукт может укрепить иммунитет и замедлить развитие раковых клеток. Однако для подтверждения этих утверждений ученым необходимо провести ряд дополнительных экспериментов.

Стоит отметить, что МСМ является безопасной пищевой добавкой с незначительными побочными эффектами.

 

 

Метилсульфонилметан (MSM) — Sportivnoe.ru

Метилсульфонилметан (MSM) – это своеобразное сероорганическое соединение, которое способствует противовоспалительному действию. Данное вещество содержится  в определенных растениях, а также в некоторых продуктах питания, но в небольшом количестве. Зачастую метилсульфонилметан используют в качестве пищевой добавки, которая предназначена для укрепления и лечения суставов.

К сожалению сегодня еще не известны все фармакологические свойства MSM ( метилсульфонилметан), но некоторые исследования показали, что данное вещество обладает широким спектром противовоспалительных действий, а наиболее высокая эффективность при лечении связок и суставов. Тем не менее, чтобы сделать окончательные выводы, необходимо провести дополнительные исследования.

Последнее показало, что метилсульфонилметан способствует быстрому восстановлению после различных физических нагрузок, а также помогает сохранить мышечные ткани от разрушения.

Такая добавка позволяет уменьшить боль в связках и суставах, при том что риск развития всевозможных побочных эффектов минимальный. Благодаря этому, MSM пользуется популярностью среди бодибилдеров и пауэрлифтеров.

Также метилсульфонилметан оказывает положительное влияние на обновление клеток, с его помощью мембраны лучше пропускают питательные вещества. Недостаток МСМ плохо сказывается на проницаемости питательных веществ в организм человека.

Серосодержащие элементы необходимы для синтеза протеинов, а также  других элементов. Известно, что сера содержится в белках, формирующие мишцы, кости и связки. Данный минерал обеспечивает человеку нормальную жизнедеятельность.  Принимают серу в виде метилсульфонилметана для того, чтобы она лучше осваивалась в организме. Ведь в упомянутом веществе содержится около 34% биодоступной серы.

На сегодея МСМ имеется в таком спортивном питании как Bone Boost, Ice Power Plus, Animal Flex, Ultimate Nutrition, EnjoyNt, Glucosamine & MSM и т. д.

Существуют ли какие-нибудь побочные эффекты от приема МСМ?

Доказано, что метилсульфонилметан безопасен, поскольку имеет так называемое натуральное происхождение, поддерживает необходимый уровень серосодержащих веществ, легко усваивается, а, следовательно, не вызывает каких-либо побочных эффектов. Транспортируется МСМ в ткани организма, которые нуждаются в нем, именно поэтому еще ни разу не фиксировали передозировку метилсульфонилметана. Токсичность данного вещества минимальна.

Суточная доза МСМ, которая эффективно действует на организм, составляет 1-2 грамма. Но в отдельных случаях доза может составлять и 5 грамм в сутки.

 

Вашим друзьям будет интересна статья? Поделитесь ею

Ultimate Nutrition Glucosamine & Chondroitin + MSM

Глюкозамин и хондроитин сульфат находятся в некотором количестве в организме человека.

Глюкозамин (Glucosamine) играет важную роль в формировании и восстановлении хрящевых тканей. Глюкозамин — простая молекула, состоящая из глюкозы и амина. Глюкозамин критически важен для здоровья суставов, которые являются наиболее слабым местом при движениях человека. При трениях костей друг о друга хрящи и другие элементы суставов постепенно изнашиваются, и развивается остеоартроз (остеоартрит). Боли в суставах и воспаление суставов — признаки остеоартроза (остеоартрита). Если глюкозамина в организме не хватает, что часто бывает после 40 лет, выработка протеогликанов нарушается. Поэтому дефицит глюкозамина — одна из главных причин дегенеративных заболеваний суставов.

Хондроитин (Chondroitin) сульфат является частью протеиновой молекулы (протеогликана), которая придает хрящам эластичность. Физические нагрузки могут вызвать дефицит протеогликанов, что негативно сказывается на здоровье ваших суставов и связок. Хондроитин — это высокомолекулярный полисахарид, который относится к группе гликозаминогликанов (или протеогликанов), также как глюкозамин сульфат обладает тропностью к хрящевой ткани, инициирует процесс фиксации серы в процессе синтеза хондроитин-серной кислоты, что в свою очередь, способствует отложению кальция в костях. Хондроитин способствует активной регенерации хряща. Он является хондропротективным средством («хондропротеция» — означает защиту хряща).

С возрастом производство глюкозамина и хондроитина ухудшается. Это, в свою очередь, уменьшает количество синовиальной жидкости, которая смягчает трение суставов при повышенных нагрузках.

Количество питательных веществ в одной порции (3 таб.) продукта:
Глюкозамин сульфат (глюкозамин сульфат калий): 1500 мг
Хондроитин сульфат (хондроитин сульфат натрий): 1200 мг 
MSM (метилсульфатметан): 1200 мг
Другие ингредиенты: 
Фармацевтическая глазурь, дикальций фосфат, кроскармеллозный натрий, стеариновая кислота, растительный стеарат, диоксид кремния.

Glucosamine Chondroitine + MSM 90таб. / Ultimate Nutrition USA

Никакой тип травм не настигает атлетов в тренажерном зале также часто, как повреждения суставно-связочного аппарата. Растяжения, истощение хрящевой ткани, надрывы сухожилий и даже полные разрывы связок – перечень получаемых атлетами травм можно продолжать еще долго. Но зачем это делать, если можно надежно защитить себя от них с помощью приема одного-единственного препарата? Познакомьтесь с новой разработкой всемирно известной компании Ultimate Nutrition —  Glucosamine & Chondroitin + MSM!

Этот препарат содержит тройную матрицу компонентов, обеспечивающих скорейшее восстановление и надежную защиту вашим связкам и суставам. Его ингредиенты питают организм строительными элементами, без которых регенерация поврежденной соединительной ткани происходить не может.

Глюкозамин и хондроитин сульфат, содержащиеся в составе препарата от Ultimate Nutrition являются для соединительной ткани тем же самым, что и белки для мышечной. Во время любого тренинга атлет получает микроповреждения не только мышечной, но и соединительной ткани. Но если первая легко восстанавливается за счет приема протеиновых коктейлей и гейнеров, то связки и суставы редко получают необходимое количество нужных элементов из пищи. Поэтому без приема Glucosamine & Chondroitin + MSM атлет рискует спровоцировать их постепенно истощение, способное спровоцировать травму в будущем.

Отзывы атлетов отмечают не только профилактический, но и лечебный эффект от приема Glucosamine & Chondroitin + MSM, когда травма связок или сустава уже получена. Входящий в состав препарата метилсульфатметан снижает отечность и подавляет воспаление тканей, борясь с болевыми симптомами и облегчая состояние человека.

Особенно важно, что принимать этот препарат можно без каких-либо ограничений из-за отсутствия в его составе стероидных компонентов или любых других вредных лекарственных средств. Glucosamine & Chondroitin + MSM не вызывает привыкания или побочных эффектов, поэтому может использоваться для профилактики травм на постоянной основе.

Купить этот препарат и надежно защитить свои связки и суставы вы можете в нашем магазине по наиболее выгодной цене во всем Рунете!  

Состав одной порции Glucosamine & Chondroitin + MSM от Ultimate Nutrition — 3 таблетки:

Глюкозамин сульфат — 1500 мг
Хондроитин сульфат — 1200 мг
MSM — 1200 мг

Как принимать Glucosamine & Chondroitin + MSM от Ultimate Nutrition:

Рекомендуется принимать по 3 таблетки в день.

Natrol Hyaluronic Acid MSM & Glucosamine 90 caps.

Hyaluronic Acid MSM and Glucosamine от компании Natrol сочетает в себе рабочие компоненты для более быстрого восстановления суставов. Данная добавка работает за счет Глюкозамина и МSM в сочетании с Гиалуроновой кислотой.

Полностью вегетарианский продукт!

Немного о составе Hyaluronic Acid+MSM&Glucosamine:

Глюкозамин
Глюкозамин известен своим свойством стимулировать обновление хрящей и эластичность суставов. Необходим для спортсменов и малоподвижных людей страдающих от проблем с суставами.

Метилсульфонилметан (МСМ)
MSM легкоусваиваемое биологически активное соединение, обладающее широким спектром целебных свойств. МСМ значительно усиливает действие входящих в препарат компонентов, выводит из организма токсины, способствует восстановлению соединительной ткани, хрящей и костей, обладает мощными противовоспалительными и обезболивающими эффектами, в т.ч. в случае ревматоидных артритов. МСМ стимулирует заживление ран, ускоряет курс посттравматического лечения, облегчает восстановление костно-мышечной структуры при больших физических нагрузках на опорно-двигательный аппарат.

Гиалуроновая кислота является главным компонентом синовиальной жидкости, отвечающим за её вязкость. Наряду с лубрицином, гиалуроновая кислота — основной компонент биологической смазки.

Гиалуроновая кислота важный компонент суставного хряща, в котором присутствует в виде оболочки каждой клетки (хондроцита). При связывании гиалуроновой кислоты с мономерами аггрекана в присутствии связующего белка, в хряще формируются крупные отрицательно заряженные агрегаты, поглощающие воду. Эти агрегаты отвечают за упругость хряща (устойчивость его к компрессии). Молекулярная масса (длина цепи) гиалуроновой кислоты в хряще уменьшается с возрастом организма, при этом общее её содержание увеличивается.

Рекомендации по применению : принимайте 1 капсулу с завтраком, 1 капсулу с обедом и 1 капсулу с ужином.

Питательная ценность на 1 капсулу :

Глюкозамин гидрохлорид 500 мг
Метилсульфатметан 333 мг
Гиалуроновая кислота 6,75 мг

Ингредиенты: гипромеллоза,вода, стеарат магния.

Natrol Glucosamine Chondroitin MSM (90 таб)

 

Срок годности:08.2018 ВКЛЮЧИТЕЛЬНО……..Глюкозамин (Glucosamine) играет важную роль в формировании и восстановлении хрящевых тканей. Глюкозамин — простая молекула, состоящая из глюкозы и амина. Глюкозамин критически важен для здоровья суставов, которые являются наиболее слабым местом при движениях человека. При трениях костей друг о друга хрящи и другие элементы суставов постепенно изнашиваются, и развивается остеоартроз (остеоартрит). Боли в суставах и воспаление суставов — признаки остеоартроза (остеоартрита). Если глюкозамина в организме не хватает, что часто бывает после 40 лет, выработка протеогликанов нарушается. Поэтому дефицит глюкозамина — одна из главных причин дегенеративных заболеваний суставов.

Хондроитин (Chondroitin) сульфат является частью протеиновой молекулы (протеогликана), которая придает хрящам эластичность. Физические нагрузки могут вызвать дефицит протеогликанов, что негативно сказывается на здоровье ваших суставов и связок. Хондроитин — это высокомолекулярный полисахарид, который относится к группе гликозаминогликанов (или протеогликанов), также как глюкозамин сульфат обладает тропностью к хрящевой ткани, инициирует процесс фиксации серы в процессе синтеза хондроитин-серной кислоты, что в свою очередь, способствует отложению кальция в костях. Хондроитин способствует активной регенерации хряща. Он является хондропротективным средством («хондропротеция» — означает защиту хряща).

MSM (Метил сульфонил метан) — натуральная сера, используемая организмом для синтеза протеина, производства гормонов и энзимов, роста тканей.

С возрастом производство глюкозамина и хондроитина ухудшается. Это, в свою очередь, уменьшает количество синовиальной жидкости, которая смягчает трение суставов при повышенных нагрузках.

Хондроитин и глюкозамин принимают в виде добавки, чтобы предотвратить любые дегенеративные изменения в суставах, включая остеоартрит.

 

Количество питательных веществ в одной порции (1 таб. ) продукта:

Глюкозамин сульфат (глюкозамин сульфат калий) — 500 мг
Хондроитин сульфат (хондроитин сульфат натрий) — 400 мг
MSM (метилсульфатметан) — 83 мг

Другие ингредиенты:

Фармацевтическая глазурь, дикальций фосфат, кроскармеллозный натрий, стеариновая кислота, растительный стеарат, диоксид кремния

 

Рекомендации по применению:
Принимайте по 1 таблетке три раза в день, с едой

 

Glucosamine Chondroitin MSM Ultimate Nutrition

Каждый опытный атлет, хоть раз в своей спортивной жизни испытывал боли в связках или суставах. Повреждения соединительной ткани – распространенный и серьезный тип травм, особенно остро касающийся людей, практикующих силовые виды тренинга. Растяжения и надрывы связок, проблемы с суставами – все это надолго выводит из тренировочного процесса и доставляет серьезные неудобства в повседневной жизни. Но в компании Ultimate Nutrition предлагают действенный способ скорейшим образом устранить все последствия травм связок и хрящей и одновременно с этим мощный профилактический препарат для укрепления соединительной ткани — Glucosamine & Chondroitin & MSM!

3 активных компонентав составе, которые полностью решили проблему восстановления и укрепления соединительной ткани, а также устранения болевого синдрома. Всех этих результатов удалось добиться при помощи хондроитин сульфата, метилсульфатметана и глюкозамин сульфата.

Глюкозамин – один из ключевых компонентов хрящевой ткани, которого начинает не доставать организму уже после 40-ка летнего возраста. А если речь идет о действующих спортсменах, то нехватка глюкозамина ощущается и в значительно более молодом возрасте по причине значительных нагрузок на суставы и быстрое изнашивание их хрящей.

Хондроитин сульфат способствует удерживанию воды в соединительной ткани, делая ее менее подверженной надрывам и растяжениям. Повышенная эластичность связок становится действенной профилактикой их возможных травм, происходящих по причине чрезмерной хрупкости тканей.

Метилсульфатметан устраняет острые и хронические воспалительные процессы соединительной ткани, облегчая восстановительный период спортсмена после получения им травмы!

Состав одной порции Glucosamine & Chondroitin & MSM от Ultimate Nutrition — 3 таблетки:

Хондроитин сульфат — 1200 мг
Метилсульфатметан (MSM) — 1200 мг
Глюкозамин сульфат — 1500 мг

Как принимать Glucosamine & Chondroitin & MSM от Ultimate Nutrition:

Рекомендуется прием по 3 таблетки в день. В периоды восстановления после травм допускается прием 2-ух порций в день.

Метилсульфонилметан (МСМ) Использование, преимущества и дозировка

Проверено с медицинской точки зрения Drugs.com. Последнее обновление 14 июля 2020 г.

Общее название (я): ДМСО2, метилсульфонилметан, МСМ

Клинический обзор

Применение

MSM обычно используется при остеоартрите, но может также помочь в облегчении расстройства желудочно-кишечного тракта, скелетно-мышечной боли и аллергии; укрепление иммунной системы; и борьба с микробными инфекциями. Клинические испытания необходимы для проверки этих потенциальных возможностей использования.

Дозирование

MSM обычно назначают по 2–6 г / день в 2–3 приема при артрите и других заболеваниях суставов.

Противопоказания

Противопоказаний не выявлено.

Беременность / лактация

Информация о безопасности и эффективности при беременности и кормлении грудью у людей отсутствует.

Взаимодействия

Ни один из них не задокументирован.

Побочные реакции

Не поступало убедительных данных о побочных реакциях на МСМ, хотя подозрение на закрытие острого угла, вызванное МСМ, было зарегистрировано в 1 тематическом исследовании.

Токсикология

В исследованиях на животных не было отмечено токсичности.

Источник

МСМ содержится в зеленых растениях, таких как Equisetum arvense, некоторых водорослях, фруктах, овощах и зернах. Другие источники включают кору надпочечников крупного рогатого скота, человеческое и коровье молоко и мочу. МСМ также обнаруживается в спинномозговой жидкости и плазме человека в концентрациях от 0 до 25 мкмоль / л. Engelke 2005 MSM естественным образом встречается в свежих продуктах; однако он разрушается только при умеренной обработке пищи, такой как нагревание или обезвоживание.Ричмонд 1986

История

Большинство исследований МСМ проводится на животных. МСМ был предложен для использования в качестве пищевой добавки и доступен в Соединенных Штатах в качестве пищевой добавки в соответствии с Законом о диетических добавках, посвященном здоровью и образованию.

Химия

MSM представляет собой нормальный продукт окисления диметилсульфоксида (ДМСО). В отличие от ДМСО, МСМ не имеет запаха и является диетическим фактором. МСМ упоминается как «кристаллический ДМСО». Bertken 1983 MSM обеспечивает диетический источник серы для метионина.Предполагается, что лечебные свойства МСМ Richmond 1986 аналогичны ДМСО, но без запаха и раздражения кожи. Usha 2004

Использование и фармакология

MSM, содержащий серу, может использоваться организмом для поддержания нормальных соединительных тканей. МСМ также проявляет возможную противовоспалительную, антиатеросклеротическую и химиопрофилактическую активность наряду со свободными радикалами. Alam 1983, Beilke 1987, Ebisuzaki 2003 Сообщалось, что МСМ облегчает аллергию, артрит, расстройство желудочно-кишечного тракта, мышечно-скелетную боль и укрепляет иммунную систему. .Он также обладает противомикробным действием против таких организмов, как Giardia lamblia, Trichomonas vaginalis и некоторых грибов. Предлагаемый механизм заключается в том, что МСМ может связываться с участками поверхностных рецепторов, блокируя взаимодействие паразита и хозяина.

Остеоартрит

Существует ограниченное количество клинических испытаний по остеоартриту, которые определяют использование МСМ, подтверждают его эффективность и описывают побочные эффекты.

В рандомизированном двойном слепом параллельном плацебо-контролируемом исследовании сравнивали пероральный МСМ с глюкозамином и комбинацию этих двух препаратов у 118 пациентов с остеоартритом легкой и средней степени тяжести в течение как минимум 6 месяцев.Usha 2004 В течение 12 недель пациенты получали плацебо (n = 28), МСМ 500 мг 3 раза в день (n = 30), глюкозамин 500 мг 3 раза в день (n = 30) или по 500 мг МСМ и глюкозамина 3 раза. ежедневно (n = 30). Первичным результатом было снижение интенсивности боли, оцениваемое по визуально-аналоговой шкале (ВАШ). Боль, припухлость и подвижность суставов также оценивались по шкале от 0 до 3 баллов, причем 3 балла были самыми серьезными. О первичном исходе не сообщалось; однако во всех группах, за исключением плацебо, наблюдалось статистически значимое уменьшение боли и отека.Комбинация глюкозамина и метилсульфонилметана показала статистически значимое уменьшение боли и отека по сравнению с одним лечением отдельно.

12-недельное пилотное рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое клиническое исследование (n = 40) было проведено у пациентов с остеоартритом коленного сустава, классифицированных по критериям Американского колледжа ревматологии (ACR) как функциональный класс I, II или III, не менее 3 месяцев. Участники получали 3 г пероральных микротаблеток с МСМ (OptiMSM) два раза в день (увеличивая эту дозу в течение 1 недели) или плацебо.Ким, 2006 г. Первичные конечные точки представляли собой составные субшкалы в индексе остеоартрита Университета Западного Онтарио и Макмастера по шкале ВАШ по боли, скованности, физической функции и совокупным общим симптомам (0 = отсутствие боли, 100 = сильнейшая боль). Через 12 недель наблюдалось статистически значимое уменьшение боли (-14,6 для группы МСМ и -7,3 для группы плацебо, P = 0,041) и ухудшения физических функций (-15,7 для группы МСМ и -8,8 для группы плацебо, P = 0,045).

Испытания (n = 89) по влиянию перорального комбинированного продукта AR7, который включает коллаген II грудины, метилсульфонилметан, цетилмиристолеат, липазу, витамин С и бромелайн, было проведено при остеоартрите.Xie 2008. Через 3 месяца было обнаружено снижение процента пациентов, у которых в группе лечения наблюдалась боль, скованность и болезненность.

Рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое 6-месячное испытание (n = 60) оценило эффективность метилсульфонилметана 5 г / день в сочетании с босвеллиевой кислотой 7,2 мг / день при ОА коленного сустава, диагностированном по критериям ACR, с 3 степенью Келлгрена. andLawrence — радиографическая постановка. Боль, оцениваемая с помощью ВАШ, была значительно сильнее в группе лечения по сравнению с плацебо через 2 месяца, и не было заметных различий между группами через 6 месяцев.Функция суставов, оцениваемая по индексу Лекена, существенно не различалась между группами ни через 2, ни через 6 месяцев. В группе лечения наблюдалось значительное сокращение использования противовоспалительных препаратов по сравнению с исходным уровнем через 2 и 6 месяцев, и эти различия также были значительно ниже, чем в группе плацебо. Notarnicola 2011

Рак

Начало опухоли у крыс, вызванных раком толстой кишки, было заметно задерживается у животных, получавших добавку МСМ, по сравнению с контролем, что свидетельствует о химиопрофилактическом эффекте.O’Dwyer 1988 Четыре процента, получавших МСМ, оказали аналогичное замедляющее действие на рак молочной железы у крыс. McCabe 1986

Диабет

При тестировании на спонтанно диабетических мышах МСМ не показали никакого эффекта в предотвращении диабета по сравнению с ДМСО или диметилсульфидом. Klandorf 1989

Розацеа

МСМ для местного применения в сочетании с силимарином продемонстрировали эффективность при лечении розацеа у 46 пациентов. Berardesca 2008 Произошло статистически значимое уменьшение эритемы, папул и интенсивности зуда.Предполагалось, что МСМ полезен при розацеа из-за сильного фотозащитного действия наряду с антиоксидантным действием и десенсибилизацией кожи к потенциальным аллергенам.

Повреждение мышц при физической нагрузке

В небольшом рандомизированном плацебо-контролируемом исследовании (n = 18) оценивалась эффективность МСМ в отношении повреждения мышц, вызванного физической нагрузкой. Здоровые добровольцы были рандомизированы для получения 50 мг / кг МСМ в 200 мл воды или плацебо ежедневно в течение 10 дней. Образцы крови были взяты на исходном уровне, после приема добавок и бега на 14 км.В группе, получавшей МСМ, наблюдалось значительное снижение уровней билирубина и креатинкиназы в сыворотке после упражнений по сравнению с плацебо, а общая антиоксидантная способность была значительно выше в группе МСМ по сравнению с плацебо Бармаки 2012

Ихтиоз

Имеется 1 клиническое исследование пациента Флек, 2006 г. После лечения безрецептурным средством для ухода за кожей olivamine , продуктом, который сочетает в себе аминокислоты, витамины, антиоксиданты, МСМ и водостойкие силиконы с поверхностно-активными веществами. очищающие средства без фосфолипидов, у пациента полностью исчезли утолщенные чешуйки и зуд через 4 недели.

Ветеринар использует

10-дневный курс МСМ также был оценен на 13 лошадях с хронической обструктивной болезнью легких, и не было изменений в параметрах, таких как звуки легких, частота дыхания, частота сердечных сокращений, температура, выделения из носа или газ артериальной крови. Traub-Dargatz, 1992. Однако МСМ оказал некоторое защитное действие на окислительные и воспалительные травмы, вызванные физической нагрузкой, у 24 прыгающих лошадей при ежедневном введении в течение 6 недель до и во время соревнований. Marañón 2008

Дозировка

MSM обычно назначают по 2–6 г / день в 2–3 приема при артрите и других заболеваниях суставов.Исследование, оценивающее пользу от вызванного физической нагрузкой мышечного повреждения при приеме 50 мг / кг ежедневно Бармаки, 2012

Беременность / лактация

Информация о безопасности и эффективности при беременности и кормлении грудью отсутствует. Первый отчет по оценке токсичности МСМ для развития на модели млекопитающих был опубликован в 2007 году. Беременным крысам Sprague-Dawley в Magnuson 2007 давали МСМ до 1000 мг / кг / день перорально в течение 14 дней во время беременности. Не наблюдалось никаких доказательств материнской токсичности или какого-либо значительного увеличения частоты аномалий плода.

Взаимодействия

Ни один из них не задокументирован.

Побочные реакции

При пероральном введении МСМ крысам в 5-7 раз превышающей максимальную рекомендуемую дозу для людей, через 90 дней не наблюдалось никаких побочных эффектов или смертности. groups.Kim 2006 Возможные побочные эффекты включали вздутие живота, запор, снижение концентрации, утомляемость, головную боль, расстройство желудка и бессонницу.

Двустороннее закрытие острого угла (AAC) было зарегистрировано у 35-летней женщины через 1 неделю после начала приема нескольких пищевых добавок. У нее был двусторонний AAC, хориоидальный выпот и отек цилиарного тела, аналогичные тем, которые наблюдались при приеме препаратов на основе сульфамида. В ее медицинском анамнезе в течение последнего года наблюдалась системная красная волчанка, лечившаяся преднизоном, азатиоприном и гидроксихлорохином. Кроме того, она также принимала несколько пищевых добавок (например, Hera Cortin E, силимарин, Bicarb-Balance, калий, орто-биотик).За неделю до появления глазных симптомов она начала принимать еще 3 добавки: D3-50 холекальциферол, кортрекс и базовые нутриенты для детоксикации. Последний продукт содержал МСМ, который был единственным компонентом с сульфонильным фрагментом и, следовательно, был предполагаемой причиной нежелательного явления. Полное исчезновение симптомов произошло в течение 4 дней после прекращения приема трех последних добавок. Hwang 2015

Toxicology

В исследованиях на животных не было отмечено какой-либо серьезной токсичности. Horváth 2002, McCabe 1986, O’Dwyer 1988

Ссылки

Алам СС, Непрофессионал DL.Диметилсульфоксид ингибирует продукцию простациклина в культивируемых эндотелиальных клетках аорты. Энн Н. Ю. Акад. Наук . 1983; 411: 318-320.6410965Barmaki S, Bohlooli S, Khoshkhahesh F, Nakhostin-Roohi B. Влияние добавок метилсульфонилметана на упражнения — индуцированное повреждение мышц и общая антиоксидантная способность. J Sports Med Phys Fitness . 2012; 52 (2): 170-174.22525653 Бейлке М.А., Коллинз-Лех С., Сонле П.Г. Влияние диметилсульфоксида на окислительную функцию нейтрофилов человека. Лаборатория Дж. Клин Мед . 1987; 110 (1): 91-96.3598341Berardesca E, Cameli N, Cavallotti C, Levy JL, Piérard GE, de Paoli Ambrosi G. Комбинированные эффекты силимарина и метилсульфонилметана при лечении розацеа: клинические и инструментальные оценки. Дж. Космет Дерматол . 2008; 7 (1): 8-14.18254805Bertken R. «Кристаллический ДМСО»: ДМСО2. Революционный артрит . 1983; 26 (5): 693-694.6847737 Эбисузаки К. Аспирин и метилсульфонилметан (МСМ): поиск общих механизмов, имеющих значение для профилактики рака. Противоопухолевое лечение . 2003; 23 (1A): 453-458.12680248 Энгельке У. Ф., Тангерман А., Виллемсен М. А. и др. Диметилсульфон в спинномозговой жидкости и плазме крови человека подтвержден одномерным (1) H и двумерным (1) H- (13) C ЯМР. ЯМР Биомед . 2005; 18 (5): 331-336.15996001Fleck CA. Управление ихтиозом: тематическое исследование. Обработка стомной раны . 2006; 52 (4): 82-86, 88, 90.16636365 Horváth K, Noker PE, Somfai-Relle S, Glávits R, Financsek I, Schauss AG. Токсичность метилфонилметана для крыс. Food Chem Toxicol . 2002; 40 (10): 1459-1462.12387309: Хван Дж. К., Кхин К. Т., Ли Дж. К., Бойер Д. С., Фрэнсис Б. А.. Закрытие острого угла, вызванное метилсульфонилметаном (МСМ). Дж Глаукома . 2015; 24: e28-e30.24240884 Kim LS, Axelrod LJ, Howard P, Buratovich N, Waters RF. Эффективность метилсульфонилметана (МСМ) при остеоартрозе боли в колене: пилотное клиническое испытание. Хрящевой артроз . 2006; 14 (3): 286-294.16309928 Klandorf H, Chirra AR, DeGruccio A, Girman DJ. Диметилсульфоксидная модуляция развития диабета у мышей NOD. Диабет . 1989; 38 (2): 194-197.23, Магнусон Б.А., Эпплтон Дж., Райан Б., Матулка Р.А. Изучение токсичности метилсульфонилметана для перорального развития у крыс. Food Chem Toxicol . 2007; 45 (6): 977-984.17258373 Мараньон Г., Муньос-Эскасси Б., Мэнли В. и др. Влияние добавок метилсульфонилметана на биомаркеры окислительного стресса у спортивных лошадей после прыжковых упражнений. Acta Vet Scand . 2008; 50: 45.189 МакКейб Д., О’Дуайер П., Сикл-Сантанелло Б., Уолтеринг Э., Абу-Исса Х., Джеймс А.Полярные растворители в химиопрофилактике рака молочной железы крыс, вызванного диметилбензантраценом. Arch Surg . 1986; 121 (12): 1455-1459. 3098207 Нотарникола А., Тафури С., Фузаро Л., Моретти Л., Пеше В., Моретти Б. Исследование «MESACA»: метилсульфонилметан и босвеллиевые кислоты в лечении гонартроза. Adv Ther . 2011; 28 (10): 894-906.2198678010.1007 / s12325-011-0068-3O’Dwyer P, McCabe DP, Sickle-Santanello BJ, Woltering EA, Clausen K, Martin EW Jr. Использование полярных растворителей в химиопрофилактике 1 , 2-диметилгидразин-индуцированный рак толстой кишки. Рак . 1988; 62 (5): 944-948.3409175 Ричмонд В.Л. Включение метилсульфонилметановой серы в белки сыворотки морской свинки. Life Sci . 1986; 39 (3): 263-268.3736326 Трауб-Даргац Дж. Л., Маккиннон А. О., Тралл М. А. и др. Оценка клинических признаков заболевания, анализ смыва из бронхоальвеол и трахеи, а также газового давления в артериальной крови у 13 лошадей с хронической обструктивной болезнью легких, получавших преднизон, метилсульфонметан и кленбутерола гидрохлорид. Am J Vet Res .1992; 53 (10): 1908-1916.1456540 Уша П.Р., Найду М.Ю. Рандомизированное двойное слепое параллельное плацебо-контролируемое исследование перорального приема глюкозамина, метилсульфонилметана и их комбинации при остеоартрите. Клинические исследования лекарственных средств . 2004; 24 (6): 353-363.17516722Xie Q, Shi R, Xu G, Cheng L, Shao L, Rao J. Влияние суставного комплекса AR7 на артралгию у пациентов с остеоартритом: результаты трехмесячного исследования в Шанхае, Китай. Nutr J . 2008; 7: 31.18954461

Заявление об ограничении ответственности

Эта информация относится к травяным, витаминным, минеральным или другим диетическим добавкам.Этот продукт не проверялся FDA, чтобы определить, является ли он безопасным или эффективным, а также не подпадает под действие стандартов качества и стандартов сбора информации о безопасности, которые применимы к большинству рецептурных препаратов. Эта информация не должна использоваться для принятия решения о приеме этого продукта. Эта информация не подтверждает, что этот продукт безопасен, эффективен или одобрен для лечения любого пациента или состояния здоровья. Это лишь краткое изложение общей информации об этом продукте.Он НЕ включает всю информацию о возможном использовании, направлениях, предупреждениях, мерах предосторожности, взаимодействиях, побочных эффектах или рисках, которые могут относиться к этому продукту. Эта информация не является конкретным медицинским советом и не заменяет информацию, которую вы получаете от своего поставщика медицинских услуг. Вам следует поговорить со своим врачом для получения полной информации о рисках и преимуществах использования этого продукта.

Этот продукт может неблагоприятно взаимодействовать с определенными состояниями здоровья и здоровья, другими рецептурными и безрецептурными лекарствами, продуктами питания или другими пищевыми добавками.Этот продукт может быть небезопасным при использовании перед операцией или другими медицинскими процедурами. Важно полностью проинформировать вашего врача о травах, витаминах, минералах или любых других добавках, которые вы принимаете, перед любой операцией или медицинской процедурой. За исключением некоторых продуктов, которые обычно считаются безопасными в нормальных количествах, включая использование фолиевой кислоты и пренатальных витаминов во время беременности, этот продукт недостаточно изучен, чтобы определить, безопасно ли его использовать во время беременности или кормления грудью или лицами моложе. старше 2 лет.

Подробнее о метилсульфонилметане

Сопутствующие лечебные руководства

Дополнительная информация

Всегда консультируйтесь со своим врачом, чтобы информация, отображаемая на этой странице, соответствовала вашим личным обстоятельствам.

Заявление об отказе от ответственности за медицинское обслуживание

Авторские права © 2020 Wolters Kluwer Health

Диметилсульфон | 67-71-0

Диметилсульфон Химические свойства, использование, производство

описание

Диметилсульфон (МСМ) — это органическое серосодержащее соединение, которое в природе встречается в различных фруктах, овощах, зерновых и животных, включая людей.Белое кристаллическое вещество без запаха со слегка горьковатым вкусом, содержащее 34 процента элементарной серы, МСМ является нормальным продуктом окислительного метаболита диметилсульфоксида (ДМСО). Коровье молоко — самый распространенный источник МСМ, его содержание составляет примерно 3,3 частей на миллион (ppm). Другие продукты, содержащие МСМ, — это кофе (1,6 промилле), помидоры (от 0,86 промилле), чай (0,3 промилле), мангольд (0,05-0,18 промилле), пиво (0,18 промилле), кукуруза (до 0,11 промилле) и люцерна. (0,07 частей на миллион). МСМ был выделен из таких растений, как Equisetum arvense, также известный как хвощ.
Диметилсульфон обладает способностью повышать выработку инсулина в организме, а также способствует метаболизму углеводов. Он необходим для синтеза человеческого коллагена. Он может не только способствовать заживлению ран, но и способствовать метаболическому и неврологическому здоровью, необходимому для витамина B и витамина C, синтезу и активации биотина, поэтому он известен как «естественно красивый углеродный материал». Диметилсульфон присутствует в коже человека, волосах, ногтях, костях, мышцах и различных органах. Однажды люди, у которых его не хватает, заболеют или заболеют.Это основное вещество для поддержания баланса биологической серы в организме человека. Он имеет терапевтическое значение и функцию здравоохранения для людей. Это незаменимый препарат для выживания и защиты здоровья человека.

приложение

  • Диметилсульфон может устранить вирус, улучшить кровообращение, смягчить ткани, облегчить боль, укрепить сухожилия и кости, успокоить дух, повысить физическую силу, поддержать кожу, сделать салоны красоты, лечить артрит, язвы во рту, астму и запоры, углубить кровеносные сосуды, очистить желудочно-кишечные токсины.
  • Диметилсульфон может использоваться в качестве пищевых и кормовых добавок для дополнения органических питательных веществ серы для людей, домашних животных и домашнего скота.
  • Для наружного применения, он может сделать кожу гладкой, упругой, мышцы и уменьшить пигментацию. В последнее время его количество резко возросло в качестве косметических добавок.
  • В медицине имеет хорошее обезболивающее, может способствовать заживлению ран и др.
  • Диметилсульфон — хороший пенетрант при производстве лекарственных средств.

Методы очистки

При использовании разных методов очистки продукты содержали разные примеси. в готовом продукте разные методы очистки тоже разные. Обычно его обесцвечивают активированным углем, деминерализуют ионным обменом, а затем перекристаллизовывают из растворителя, сушат в вакууме. После этого его просеивают и добавляют антистатик и агент скольжения, чтобы удовлетворить требованиям экспорта. Нет никаких национальных или министерских стандартов.В настоящее время страны мира продолжают применять корпоративные стандарты или спецификации контрактов.

Химические свойства

белые игольчатые кристаллы. Точка плавления 109 ℃, точка кипения 238 ℃, относительная плотность 1,1702 (110/0 ℃), показатель преломления 1,4226, точка вспышки 143 ℃. Растворим в воде, этаноле, бензоле, метаноле и ацетоне, мало растворим в эфире и хлороформе. Вонь.

Использует

Использование в качестве высокотемпературного растворителя неорганических и органических веществ, органического химического сырья, пищевых добавок и сырья для товаров медицинского назначения, также используется в качестве стационарной фазы газовой хроматографии (максимальная температура использования 30 ℃, ацетон в качестве растворителя) и аналитических реагентов.

химический синтез

Диметилсульфон получают окислением метилсульфона с использованием азотной кислоты в качестве окисления. Метилсульфон окисляли оксидом азота при 140-145 ℃. После завершения реакции его охлаждали и фильтровали, получая неочищенные белые иглы. Затем вакуумная перегонка, собирающая продукты дистиллята 138-145 ℃ (98,42 кПа), которые являются готовой продукцией.

Химические свойства

бесцветные кристаллы

Использует

противовоспалительное, антипролиферативное, противопаразитарное

Использует

Диметилсульфон — высокотемпературный растворитель для многих неорганических и органических веществ, используется как противовоспалительное, антипролиферативное, противопаразитарное средство.

Синтез Ссылки

Журнал Американского химического общества, 91, стр. 3992, 1969 DOI: 10.1021 / ja01042a075

Методы очистки

Кристаллизовать сульфон из воды. Высушите над P2O5. [Beilstein 1 IV 1279.]

Продукты и сырье для получения диметилсульфона

Сырье

Препараты

Сульфатредуцирующие бактерии и метаногены участвуют в метилировании и деметилировании мышьяка в рисовых почвах

Свойства почвы и рис Как вид

Почвы CZ и QY содержат высокие уровни общего As из-за добычи полезных ископаемых (CZ) или геогенной минерализации (QY), тогда как почва XY была незагрязненной с очень низким уровнем общего As (Таблица 1).Почва XY также имела более низкий pH и более низкий SOM, чем почвы CZ и QY. Рис, выращенный на рисовых полях XY, демонстрировал серьезные симптомы прямоголового заболевания с незаполненными зернами и шелухой в форме клюва попугая (рис. S1). В CZ и QY таких симптомов не наблюдалось. Анализ видообразования As в рисовой шелухе показал преобладание прямых доступов к памяти в образцах XY (78%), по сравнению с <10% прямых доступов к памяти в образцах CZ и QY, которые содержали в основном неорганический As (Таблица 1).

Таблица 1 Отдельные свойства рисовых почв, использованных в исследовании, и виды мышьяка в шелухе риса, собранного с трех рисовых полей

Микробные функциональные группы, участвующие в метилировании и деметилировании мышьяка в рисовых почвах

Поскольку микробное метилирование As в рисовых почвах является усиливается в условиях затопления [3], мы предположили, что либо SRB, либо метаногенные археи ответственны за метилирование As.Чтобы проверить эту гипотезу, мы сначала определили динамику метилированных видов As в поровых водах трех рисовых почв, инкубированных в условиях затопления с добавлением или без добавления ингибиторов SRB (Mo) или метаногенов (BES). Как и ожидалось, затопление почв привело к снижению окислительно-восстановительного потенциала и концентраций нитратов, а также к увеличению концентраций Fe и iAs (в основном арсенита) в поровых водах (рис. S2). Эти изменения были аналогичны тем, которые наблюдались в затопленных почвах с растущими рисовыми растениями [35, 36], что позволяет предположить, что метод инкубации может имитировать условия рисовой почвы.В контроле без ингибиторов DMA продуцировались во всех трех почвах, достигая пика через 2 недели после инкубации, который затем исчезал в течение последующих 1-2 недель инкубации (рис. 1a – c). На пике производства прямых доступов к памяти концентрация прямых доступов к памяти в поровой воде варьировалась от 9% (CZ и QY) до 330% (XY) от концентрации iAs. Никаких других метилированных видов As обнаружено не было. Несмотря на гораздо более низкие концентрации общего содержания As в почве и iAs в поровых водах, почва XY произвела в три-четыре раза более высокую концентрацию прямого доступа к памяти, чем две другие почвы.Прямые доступа к памяти также исчезали медленнее в почве XY, чем в двух других почвах. Эти результаты согласуются с данными по видообразованию As в рисовой шелухе с трех участков (таблица 1).

Рис. 1

Метилирование и деметилирование мышьяка в трех рисовых почвах. Влияние молибдата и BES на динамику прямых доступов к памяти ( a c ), SO 4 2- ( d f ) в поровой воде, CH 4 ( г i ) производство из почв и обилие dsr ( j ), arsM ( k ), mcrA ( l ) расшифровки CZ ( a , d , g , j ), QY ( b , e , h , k ) и XY ( c , f , i , l ) рисовые почвы.Уровни транскриптов функциональных генов количественно определяли на 14 день после инкубации. Данные представляют собой средние значения ± SE ( n = 3). * в ( j , k , l ) обозначает значительную разницу при P <0,05 (тест Тьюки)

Добавление молибдата полностью ингибировало производство DMA в почвах CZ и QY и на 86,5% при пик в почве XY (рис. 1а – в). Молибдат также ингибировал исчезновение сульфата (рис. 1d-f), что согласуется с его действием как ингибитора SRB.Напротив, первичный эффект добавления BES заключался в остановке исчезновения DMA через 2 недели инкубации (рис. 1a-c). Ингибирование образования метана с помощью BES было полным во всех трех почвах, в то время как добавление молибдата также задерживало образование метана (рис. 1g – i). Более медленное производство метана в почве XY можно объяснить более медленным уменьшением окислительно-восстановительного потенциала в этой почве (рис. S2), что также совпало с более медленным исчезновением прямых доступов к памяти (рис. 1c). Эти результаты предполагают, что SRB и метаногены участвуют в метилировании As и исчезновении DMA, соответственно.

Чтобы связать SRB и метаногены с метилированием и деметилированием As, мы определили активность SRB и метаногенов в трех рисовых почвах. Суммарная РНК была извлечена из почвы после инкубации в затоплении в течение 2 недель, и содержание транскриптов dsr и mcrA , генетических маркеров SRB и метаногенов, соответственно, а также arsM , было количественно определено с помощью количественной RT- ПЦР. Добавление молибдата и BES значительно снижало количество транскриптов dsr и mcrA соответственно (рис.1j, l), что указывает на то, что активные SRB и метаногены подавлялись двумя соответствующими ингибиторами. Результаты подтверждают интерпретацию, что подавление SRB и метаногенов привело к ингибированию метилирования As и исчезновению DMA, соответственно. Молибдат также подавлял транскрипт mcrA и продукцию метана до некоторой степени, но метаногены не были основным фактором метилирования As в трех почвах, потому что почти полное ингибирование метаногенных активностей с помощью BES не подавляло метилирование As.Добавление Mo, но не BES, также привело к снижению (29,5–95,2%) обилия транскриптов arsM во всех трех почвах, причем эффект был значительным ( P <0,05) в почве QY (рис. . 1к).

Чтобы найти аффилированные типы SRB и метаногенов, которые функционируют в метилировании и деметилировании As, мы секвенировали транскрипты 16S рРНК бактерий и архей в трех почвах после инкубации в течение 2 недель. Всего в трех почвах идентифицировано 16 родов SRB, среди которых 14 родов подавлены молибдатом (рис.2а – в). Среди трех почв почва XY имела самый высокий уровень транскрипта dsr (рис. 1j) и самую высокую относительную численность Desulfovirga , Desulfovibrio и Desulfosporosinus (рис. 2a – c). Семь родов метаногенов были идентифицированы в трех почвах, среди которых четыре рода встречались во всех трех почвах (рис. 2d – f). Добавление BES значительно снизило ( P <0,05) общее количество транскриптов 16S рРНК архей (на 66–95%), а также относительное количество трех родов метаногенов ( Methanosarcina , Methanomassiliicoccus и Methanocella ) в QY-почве, но оказал относительно небольшое влияние на относительную численность других родов метаногенов (рис.2г – е).

Рис.2

Влияние добавлений Mo и BES на количество транскриптов 16S рРНК бактерий и архей и относительное количество активных основных родов сульфатредуцирующих бактерий ( a c ) и метаногенов ( d f ) в трех рисовых почвах после инкубации в течение 14 дней. Данные представляют собой средние значения ± SE ( n = 3). * означает значительную разницу при P <0,05 (тест Тьюки)

Обогащенные культуры SRB из рисовых почв могут метилировать арсенит

Для дальнейшего исследования, может ли SRB метилировать As, мы установили обогащенные культуры SRB, содержащие некоторые ключевые роды SRB. (Таблица S3) из трех почв, использующих ацетат или лактат в качестве донора электронов и сульфат в качестве акцептора электронов.После 7-дневного культивирования все обогащения из трех почв были способны метилировать арсенит в MMA и DMA, причем первый был основным продуктом (рис. 3a – c для культур с ацетатом и рис. S3 для культур с ацетатом). лактат). Добавление молибдата не только сильно ( P <0,05) подавляло число копий генов dsr и arsM , но также уменьшало восстановление сульфата до сульфида и метилирование арсенита (рис. 3). Более низкое метилирование As при обогащении SRB из почвы QY соответствовало его более низкому числу копий гена dsr и более низкому содержанию SRB.

Рис. 3

Накопительные культуры сульфатредуцирующих бактерий способны метилировать арсенит (5 мкМ). Влияние молибдата на метилирование As ( a c ), продукцию сульфидов ( d f ), численность гена dsr ( g i ) и arsM ген ( j l ) в накопительных культурах сульфатредуцирующих бактерий из Чехии ( a , d , g , j ), QY ( b , e , h , k ) и XY ( c , f , i , l ) рисовых почв после инкубации в течение 1 недели.Данные представляют собой средние значения ± SE ( n = 3). * обозначает значительную разницу при P <0,05 (тест Тьюки)

Хотя молибдат обычно считается ингибитором SRB с высокой степенью специфичности [37], существует вероятность того, что он может влиять на биохимические процессы, кроме сульфатных. восстановление и, следовательно, ингибирование метилирования As молибдатом может не быть связано с SRB [30]. Чтобы ответить на этот вопрос, мы сначала протестировали другой ингибитор SRB, MFP (монофторфосфат) [25, 30].Предварительный эксперимент показал, что высокая концентрация (500 ммоль кг -1 ) MFP необходима для ингибирования восстановления сульфата в почвах, возможно, потому, что фосфатсодержащий MFP сильно адсорбируется твердой фазой почвы. Добавление MFP (500 ммоль кг -1 ) ингибировало восстановление сульфата и продукцию DMA во всех трех почвах (рис. S4), хотя ингибирование не было полным, как в случае добавления молибдата. Мы также протестировали влияние добавления MFP на метилирование As (III) в обогащенных культурах SRB из трех почв.Добавление 50 мМ MFP снижает продукцию сульфида и метилирования As на 32–63% и 27–41% соответственно (рис. S5). МФУ также уменьшило количество копий DSR и ARSM (Рис. S5). Эти результаты показывают, что MFP может ингибировать восстановление сульфата и метилирование арсенита как в почвах, так и в культурах, обогащающих SRB, хотя и не так эффективно, как молибдат. Наши результаты отличаются от результатов Reid et al. [30], которые обнаружили, что MFP ингибируют активность SRB, но не метилирование As в обогащенной культуре из рисовой почвы.Во-вторых, мы проверили влияние молибдата на активность ArsM, используя анализы как in vitro, так и in vivo, как Reid et al. [30] предположили, что молибдат может напрямую ингибировать метилирование As белками ArsM. Три гена arsM были клонированы из Bacillus sp. CX-1 [34] и два SRB, Desulfosporosinus meridiei DSM 13257 и Desulfotonmaculum gibsoniae DSM 7213 в Escherichia coli BL21 (рис. S6). Три очищенных белка ArsM из E.coli были протестированы на активность метилирования арсенита в присутствии или в отсутствие 20 мМ молибдата. Было обнаружено, что молибдат не оказывал значительного влияния на активность ArsM D. gibsoniae , но имел относительно небольшое влияние на активность ArsM из Bacillus sp. и D. meridiei (ингибирование 7,3% и 21,8% соответственно) (фиг. S6). Этот эффект не мог объяснить полное ингибирование метилирования As молибдатом в почвенном инкубационном эксперименте (рис.1). В отличие от обогащенных культур SRB, DMA были основным продуктом метилирования As в анализах in vitro (рис. S6). Аналогичные результаты были получены для штамма SRB ( Clostridium sp BXM), который продуцировал MMA in vivo, но DMA in vitro с очищенным белком ArsM [38], возможно, потому, что большое количество субстратов было добавлено в анализ in vitro. Возможно, что обработка молибдатом может истощить сопутствующие субстраты (например, SAM), необходимые для активности ArsM in vivo. Чтобы ответить на этот вопрос, мы проверили влияние молибдата на метилирование арсенита двумя штаммами аэробных бактерий, не относящихся к SRB ( Bacillus sp.CX-1 и Pseudomonas alcaligenes NBRC14159). Молибдат (20 мМ) мало влиял на метилирование арсенита этими штаммами бактерий in vivo (рис. S7). Взятые вместе, результаты показывают, что молибдат ингибирует метилирование As в рисовых почвах в основном за счет своего воздействия на SRB.

Экзогенные DMA деметилируются метаногенами в рисовых почвах

Описанные выше эксперименты по инкубации почвы проводились без добавления экзогенных метилированных соединений As.Чтобы проверить, могут ли экзогенные DMA, добавленные в рисовые почвы, также быть деметилированы метаногенами, мы провели эксперимент по инкубации почвы с добавлением 40 мкмоль кг -1 DMA в присутствии или в отсутствие (контроль) BES. В обеих обработках концентрация прямых доступов к памяти в поровой воде увеличилась в течение первых двух недель инкубации до 25-40 мкМ, что составляет 63-100% добавленных прямых доступов к памяти (рис. 4a-c). Эти результаты предполагают, что большая часть экзогенных прямых доступов к памяти первоначально была адсорбирована на твердой фазе почвы, а затем выпущена в поровые воды во время инкубации с затоплением, вероятно, в результате восстановительного растворения оксигидроксидов железа.Затем концентрация прямых доступов к памяти быстро снижалась в контроле, и одновременно продуцировались MMA (Рис. 4d-f), предполагая, что некоторые из DMA были деметилированы до MMA. Концентрация ММА показала снижение в почвах CZ и QY через 3 недели, что свидетельствует о дальнейшем деметилировании. Добавление BES замедлило исчезновение экзогенных прямых доступов к памяти и почти полностью заблокировало производство MMA. Экзогенные DMA могут также подвергаться дальнейшему метилированию до TMAsO некоторыми почвенными микробами [33]. TMAsO был обнаружен в поровых водах всех трех почв в течение первых 2–3 недель инкубации в концентрациях, эквивалентных 3.6–6.9% прямых доступов к памяти пористой воды (Рис. 4g – i). После этого TMAsO быстро исчез, но исчезновение TMAsO также было задержано добавлением BES. Эти результаты можно объяснить деметилированием метаногенами различных метилированных форм As. В следующем эксперименте мы определили виды As в почвенном растворе и твердой фазе (экстракцией 0,5 М фосфорной кислотой), а также летучий As в свободном пространстве (хемотреппинг) [3] на 1 и 30 день после добавления экзогенные прямые доступ к памяти (Таблица S4).Летучие виды As не обнаруживались ни в 1-й, ни в 30-й день. Во время 30-дневной инкубации большая часть добавленных DMA была деметилирована до MMA и iAs; последний в основном сорбируется на твердой фазе. Между 1-м и 30-м днем ​​во всех трех почвах наблюдался разумный баланс массы видов As.

Рис. 4

Деметилирование экзогенных DMA (40 мкмоль кг -1 ). Влияние BES на исчезновение экзогенных прямых доступов к памяти ( a c ) и динамику MMA ( d f ), TMAsO ( g i ) и iAs ( j л ) в поровых водах из CZ ( a , d , g , j ), QY ( b , e , h , k ) и XY ( c , f , i , l ) рисовые почвы.Данные представляют собой средние значения ± стандартная ошибка (n = 3)

Метаногенные обогащения рисовых почв могут деметилировать DMA

Чтобы лучше понять деметилирование DMA, мы создали обогащенные культуры метаногенов с 5 мМ ацетата в качестве субстрата из трех рисовых почв. . Культура содержала четыре основных рода метаногенов с общим относительным содержанием 10,8–73,5% (Таблица S5). Через 30 дней все три обогащения деметилировали 80–90% добавленных DMA (5 мкМ) в MMA и iAs. Добавление BES к накопительным культурам не только уменьшило количество копий mcrA (рис.5g – i) и ингибирует продукцию метана (Рис. 5d – f), но также подавляет деметилирование DMAs (Рис. 5a – c). Массовый баланс видов As в фазе раствора обогащенной культуры был ниже ожидаемого уровня (5 мкМ) в некоторых вариантах обработки, возможно, из-за адсорбции видов As, особенно конечного продукта iAs, некоторыми частицами почвы, которые все еще присутствовали. в культурах обогащения. Другой возможностью было улетучивание метилированных видов As, но это было исключено, поскольку количества летучего As в свободном пространстве обогащающих культур были незначительными.Известно, что некоторые роды метаногенов могут использовать C1-соединения, такие как метиламин и метанол, в качестве субстрата. Эти два соединения также использовались в качестве субстрата для обогащения метаногенов. В обоих случаях DMA были деметилированы в культурах, обогащенных метаногеном, причем скорость деметилирования была выше в культуре с метанолом в качестве субстрата (рис. S8). В следующем эксперименте с добавлением ММА культура, обогащенная метаногеном из почвы CZ, была способна деметилировать ММА до iAs (рис.S9).

Рис. 5

Обогащенные культуры метаногенов способны деметилировать DMA (5 мкМ). Влияние BES на деметилирование DMA ( a c ), производство метана ( d f ) и обилие гена mcrA ( g i ) в обогащение культур метаногенов из Чехии ( a , d , g ), QY ( b , e , h ) и XY ( c , f , i ) рисовые почвы после инкубации в течение 30 дней.Данные представляют собой средние значения ± SE ( n = 3). * обозначает значительную разницу при P <0,05 (тест Тьюки)

13 C-меченные DMA деметилируются с образованием 13 C-метана

Чтобы предоставить прямые доказательства того, что DMA деметилируются метаногенами, мы синтезировали 13 C-меченных DMA (Дополнительные методы и рис. S10). 13 C-DMA затем добавляли в почву CZ, инкубированную в условиях затопления, с добавлением немеченых DMA, служащих в качестве контроля.После 14 и 40 дней инкубации концентрация 13 C-DMA в почвенных поровых водах снизилась с начального уровня 5 мкМ, в то время как 13 C-метана образовалось в свободном пространстве (рис. 6a, b). При обработке немеченым прямым доступом к памяти, δ 13 C произведенного метана составляло -42,62 ± 0,84 ‰ и -43,29 ± 0,58 ‰ на 14-й и 40-й день, соответственно (рис. 6b). С добавлением 13 C-DMAs, δ 13 C метана увеличилось до -28,74 ± 11,07 и 22,52 ± 9,18 ‰ на 14 и 40 день, соответственно.Было разумное согласие между количеством произведенного 13 C-метана и исчезновением 13 C-DMA из поровой воды (95 ± 11%, если предположить, что деметилирование четырех метильных групп приведет к образованию трех молекул метана; см. Обсуждение). Кроме того, мы обнаружили увеличение δ 13 C CO 2 в свободном пространстве от контроля -26,21 ± 0,70 ‰ и -22,75 ± 1,21 до -8,92 ± 13,45 ‰ и -12,58 ± 2,93 ‰ в 13 C-DMA на 14 и 40 день соответственно (рис.6в). Поскольку концентрация 13 CO 2 не была определена, расчет баланса массы не мог быть выполнен для преобразования 13 C-DMA в 13 CO 2 . Этот эксперимент продемонстрировал, что 13 C-DMA были деметилированы с образованием 13 C-меченного метана и 13 C-меченного диоксида углерода метаногенами.

Рис. 6

Деметилирование 13 C-меченных DMA. Снижение концентрации 13 C-DMA в почвенных поровых водах ( a ) и изменения δ 13 CH 4 ( b ) и δ 13 CO 2 ( c ) в свободном пространстве после инкубации почвы CZ в течение 14 и 40 дней.Данные представляют собой средние значения ± SE ( n = 3)

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

  • В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
  • Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
  • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
  • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
  • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Влияние метаногенных субстратов на анаэробное окисление метана и восстановление сульфата за счет анаэробного метанотрофного обогащения

  • Альперин М.Дж., Hoehler TM (2009) Анаэробное окисление метана агрегатами архей / сульфатредуцирующих бактерий: 1. Термодинамические и физические ограничения. Am J Sci 309: 869–957

    Статья CAS Google ученый

  • Барнс Р., Голдберг Э. (1976) Производство и потребление метана в бескислородных морских отложениях.Геология 4: 297–300

    Статья CAS Google ученый

  • Boetius A, Ravenschlag K, Schubert CJ, Rickert D, Widdel F, Gieseke A, Amann R, Jørgensen BB, Witte U, Pfannkuche O (2000) Консорциум морских микробов, по-видимому, опосредующих анаэробное окисление метана. Nature 407: 623–626

    Статья CAS Google ученый

  • Дейл А.В., Ренье П., ван Каппеллен П. (2006) Биоэнергетический контроль анаэробного окисления метана (АОМ) в прибрежных морских отложениях: теоретический анализ.Am J Sci 306: 246–294

    Статья CAS Google ученый

  • Делонг Э.Ф. (2000) Разгадка метановой тайны. Nature 407: 577–579

    Статья CAS Google ученый

  • Hallam SJ, Girguis PR, Preston CM, Richardson PM, DeLong EF (2003) Идентификация генов метил-кофермента М-редуктазы A (mcrA), связанных с архей, окисляющими метан. Appl Environ Microbiol 69: 5483–5491

    Google ученый

  • Халлам С.Дж., Патнэм Н., Престон С.М., Деттер Дж. К., Рохсар Д., Ричардсон П.М., Делонг Е.Ф. (2004) Обратный метаногенез: проверка гипотезы с помощью геномики окружающей среды.Science 305: 1457–1462

    Статья CAS Google ученый

  • Хардер Дж. (1997) Анаэробное окисление метана бактериями с использованием 14 C-метана, не загрязненного 14 C-монооксидом углерода. Mar Geol 137: 13–23

    Статья CAS Google ученый

  • Hinrichs K-U, Boetius A (2002) Анаэробное окисление метана: новые идеи в микробной экологии и биогеохимии.В: Системы окраин океана. Wefer G, Billet D, Hebbeln D, Jørgensen BB, Schlüter M, van Weering T. (ред.). Гейдельберг, Германия: Springer-Verlag, стр. 457–477

  • Hinrichs K-U, Hayes JM, Sylva SP, Brewer PG, DeLong EF (1999) Архебактерии, потребляющие метан, в морских отложениях. Nature 398: 802–805

    Google ученый

  • Hinrichs K-U, Summons RE, Orphan V, Sylva SP, Hayes JM (2000) Молекулярный и изотопный анализ анаэробных метанокисляющих сообществ в морских отложениях.Org Geochem 31: 1685–1701

    Статья CAS Google ученый

  • Hoehler TM, Alperin MJ, Albert DB, Martens CS (1994) Полевые и лабораторные исследования окисления метана в бескислородных морских отложениях: свидетельства существования консорциума метаноген-сульфатных восстановителей. Glob Biogeochem Cycles 8: 451–463

    Статья CAS Google ученый

  • Hoehler TM, Alperin MJ, Albert DB, Martens CS (2001) Очевидные минимальные потребности в свободной энергии для метаногенных архей и сульфатредуцирующих бактерий в бескислородных морских отложениях.FEMS Microbiol Ecol 38: 33–41

    Артикул CAS Google ученый

  • Jagersma CG, Meulepas RJW, Heikamp-de Jong I, Gieteling J, Klimiuk A, Schouten S, Sinninghe Damsté JS, Lens PNL, Stams AJM (2009) Микробное разнообразие и структура сообщества высокоактивного анаэробного окисляющего сульфата метана -снижающее обогащение. Environ Microbiol 11: 3223–3232

    Статья CAS Google ученый

  • Kiene RP, Oremland RS, Catena A, Miller LG, Capone DG (1986) Метаболизм восстановленных метилированных соединений серы в анаэробных отложениях и путем чистой культуры метаногена эстуария.Appl Environ Microbiol 52: 1037–1045

    CAS Google ученый

  • Knittel K, Lösekann T, Boetius A, Kort R, Amann R (2005) Разнообразие и распространение метанотрофных архей на холодных выходах. Appl Environ Microbiol 71: 467–479

    Статья CAS Google ученый

  • Krüger M, Meyerdierks A, Glöckner FO, Amann R, Widdel F, Kube M, Reinhardt R, Kahnt J, Böcher R, Thauer RK, Shima S (2003) Заметный белок никеля в микробных матах, которые анаэробно окисляют метан .Nature 426: 878–881

    Статья CAS Google ученый

  • Martens CS, Berner RA (1974) Производство метана в поровых водах морских сульфатно-обедненных отложений. Science 185: 1167–1169

    Статья CAS Google ученый

  • Meulepas RJW, Jagersma CG, Gieteling J, Buisman CJN, Stams AJM, Lens PNL (2009) Обогащение анаэробных метанотрофов в сульфатредуцирующем мембранном биореакторе.Biotechnol Bioeng 104 (3): 458–470

    Статья CAS Google ученый

  • Meulepas RJW, Jagersma CG, Zhang Y, Petrillo M, Cai H, Buisman CJN, Stams AJM, Lens PNL (2010) Следы окисления метана и метановозависимости восстановления сульфата в анаэробном гранулированном иле. FEMS Microbiol Ecol 72: 261–271

    Артикул CAS Google ученый

  • Meyerdierks A, Kube M, Kostadinov I, Teeling H, Glöckner FO, Reinhardt R, Amann R (2010) Анализ экспрессии метагенома и мРНК анаэробных метанотрофных архей группы ANME-1.Environ Microbiol 12: 422–439

    Статья CAS Google ученый

  • Михаэлис В., Зайферт Р., Наухаус К., Тройд Т., Тиль В., Блюменберг М., Книттель К., Гизеке А., Петеркнехт К., Папе Т., Боэтиус А., Аманн Р., Йоргенсен Б. Б., Виддел Ф, Пекманн Дж., Пименов Н.В., Гулин М.Б. (2002) Микробные рифы Черного моря, подпитываемые анаэробным окислением метана. Science 297: 1014–1015

    Статья Google ученый

  • Moran JJ, Beal EJ, Vrentas JM, Orphan VJ, Freeman KH, House CH (2007) Метилсульфиды как промежуточные продукты в анаэробном окислении метана.Environ Microbiol 10: 162–173

    Google ученый

  • Nauhaus K, Boetius A, Krüger M, Widdel F (2002) In vitro демонстрация анаэробного окисления метана в сочетании с восстановлением сульфата в отложениях из области морских газовых гидратов. Environ Microbiol 4: 296–230

    Статья CAS Google ученый

  • Nauhaus K, Treude T, Boetius A, Krüger M (2005) Регулирование окружающей среды анаэробного окисления метана: сравнение сообществ ANME-1 и ANME-2.Environ Microbiol 71: 98–106

    Статья CAS Google ученый

  • Наухаус К., Альбрехт М., Элверт М., Боэтиус А., Виддел Ф. (2007) Рост клеток морских архей и бактерий консорциумов морских архей и бактерий in vitro во время анаэробного окисления метана сульфатом. Environ Microbiol 9 (1): 187–196

    Статья CAS Google ученый

  • Nielsen LP, Risgaard-Petersen N, Fossing H, Christensen PB, Sayama M (2010) Электрические токи связывают пространственно разделенные биогеохимические процессы в морских отложениях.Nature 463: 1071–1074

    Статья CAS Google ученый

  • Niemann H, Lösekann T, de Beer D, Elvert M, Nadalig T, Knittel K, Amann R, Sauter EJ, Schlüter M, Klages M, Foucher JP, Boetius A (2006) Новые микробные сообщества Haakon Mosby грязевые вулканы и их роль в качестве поглотителя метана. Nature 443: 854–858

    Статья CAS Google ученый

  • Orcutt B, Meile C (2008) Ограничения на механизмы и скорости анаэробного окисления метана микробными консорциумами: моделирование процессов взаимодействия архей ANME-2 и сульфатредуцирующих бактерий.Биогеонауки Обсудить 5: 1933–1967

    Статья Google ученый

  • Orphan VJ, House CH, Hinrichs K-U, McKeegan KD, DeLong EF (2001) Потребляющие метан археи, выявленные с помощью прямого сопряженного изотопного и филогенетического анализа. Science 293: 484–487

    Статья CAS Google ученый

  • Orphan VJ, House CH, Hinrichs K-U, McKeegan KD, DeLong EF (2002) Множественные группы архей опосредуют окисление метана в бескислородных холодных отложениях.PNAS 99: 7663–7668

    Статья CAS Google ученый

  • Reeburgh WS (1976) Потребление метана в водах и отложениях желоба Кариако. Earth Planet Sci Lett 28: 337–344

    Статья CAS Google ученый

  • Reguera G, McCarthy KD, Metha T, Nicoll JS, Tuominen MT, Lovley DR (2005) Внеклеточный перенос электронов через микробные нанопроволоки. Nature 435: 1098–1101

    Статья CAS Google ученый

  • Schink B (1997) Энергетика синтрофического сотрудничества при метаногенной деградации.Microbiol Mol Biol Rev 61: 262–280

    CAS Google ученый

  • Shigematsu T, Tang Y, Kobayashi T, Kawaguchi H, Morimura S, Kida K (2004) Влияние скорости разведения на сдвиг метаболического пути между уксусно-пластическим и неуксусным метаногенезом при культивировании хемостата. Appl Environ Microbiol 70 (7): 4048–4052

    Google ученый

  • Sipma J, Meulepas RJW, Parshina SN, Stams AJM, Lettinga G, Lens PNL (2004) Влияние монооксида углерода, водорода и сульфата на термофильную (55 ° C) гидрогеногенную конверсию монооксида углерода в двух анаэробных илах биореактора.Appl Microbiol Biotechnol 64 (3): 421–428

    Статья CAS Google ученый

  • Соренсен К.Б., Финстер К., Рамзинг Н.Б. (2001) Термодинамические и кинетические требования в анаэробных консорциумах окислителей метана исключают водород, ацетат и метанол как возможные переносчики электронов. Microb Ecol 42: 1–10

    Google ученый

  • Stams AJM, Plugge CM (2009) Перенос электронов в синтрофных сообществах анаэробных бактерий и архей.Nature Microbiol Rev 7: 568–577

    Статья CAS Google ученый

  • Stams AJM, de Bok FA, Plugge CM, van Eekert MH, Dolfing J, Schraa G (2006) Экзоклеточный перенос электронов в анаэробных микробных сообществах. Environ Microbiol 8: 371–382

    Статья CAS Google ученый

  • Thauer RK, Shima S (2008) Метан как топливо для анаэробных организмов. Ann NY Acad Sci 1125: 158–170

    Статья CAS Google ученый

  • Тауэр Р.К., Юнгерманн К., Декер К. (1977) Энергосбережение у хемотрофных анаэробных бактерий.Bacteriol Rev 41: 100–180

    CAS Google ученый

  • Treude T, Krüger M, Boetius A, Jørgensen BB (2005) Экологический контроль анаэробного окисления метана в газовых отложениях залива Эккернферде (немецкая Балтика). Лимнол Океаногр 50: 1771–1786

    CAS Статья Google ученый

  • Валентайн Д.Л., Рибург В.С. (2000) Новые взгляды на анаэробное окисление метана.Environ Microbiol 2: 477–484

    Статья CAS Google ученый

  • van den Bosch PLF, Fortuny-Picornell M, Janssen AJH (2009) Влияние метантиола на биологическое окисление сульфида в натронно-щелочных условиях. Environ Sci Technol 43: 453–459

    Статья CAS Google ученый

  • van Houten RT, van der Spoel H, van Aelst AC, Hulshoff Pol LW, Lettinga G (1995) Биологическое восстановление сульфатов с использованием синтез-газа в качестве энергии и источника углерода.Biotechnol Bioeng 50: 136–144

    Google ученый

  • Wegener G, Niemann H, Elvert M, Hinrichs K-U, Boetius A (2008) Ассимиляция метана и неорганического углерода микробными сообществами, опосредующими анаэробное окисление метана. Environ Microbiol 10: 2287–2298

    Статья CAS Google ученый

  • Weijma J, Stams AJM, Hulshoff Pol LW, Lettinga G (2000) Термофильное восстановление сульфата и метаногенез с метанолом в высокоскоростном анаэробном реакторе.Biotechnol Bioenring 67 (3): 354–363

    Статья CAS Google ученый

  • Widdel F, Bak F (1992) Грамотрицательные мезофильные сульфатредуцирующие бактерии. В: Balows A, Trüper HG, Dworkin M, Harder W, Schleifer K-H (ред.) Прокариоты. Спрингер, Нью-Йорк, стр. 3352–3378

    Google ученый

  • Widdel F, Rabus R (2001) Анаэробное биоразложение насыщенных и ароматических углеводородов.Curr Opin Biotechnol 12: 259–276

    Статья CAS Google ученый

  • Zehnder AJB, Brock TD (1980) Анаэробное окисление метана: возникновение и экология. Appl Environ Microbiol 39: 194–204

    CAS Google ученый

  • Pharmore Ingredients: Products — Methyl Sulfonyl Methane (MSM)

    Использует Производство Типичный технологический процесс Часто задаваемые вопросы

    Использует:

    МСМ — широко используемый ингредиент в индустрии пищевых добавок.Наряду с глюкозамином Гидрохлорид и хондроитинсульфат, его давно принимают в сочетании с этими двумя хорошо известные ингредиенты для снятия боли в суставах. Это также отличный биологически активный источник серы в качестве добавки, которая используется в метаболизме человека.

    Производство:

    Pharmore Ingredients проводит постоянный строгий процесс аудита, чтобы гарантировать, что мы работаем с заводами-производителями, которые привержены разработке программы качества и соблюдают надлежащую производственную практику (GMP).Мы гарантируем, что они внедряют программу непрерывного совершенствования с критическими двойными проверками на протяжении всего процесса.

    Типичный поток процесса:

    МСМ — это химический синтез, начинающийся с ДМСО и перекиси водорода.


    Жидкое исходное сырье смешивают с перекисью водорода.

    Метилсульфонилметан (МСМ) образуется в виде кристаллов и оседает на дно смесительного резервуара.

    Кристаллы МСМ помещают в центрифугу для удаления лишней воды.

    Кристаллы промывают деионизированной водой для дальнейшей очистки МСМ.

    МСМ помещают в вакуумную сушилку для тщательного высыхания.

    Высушенный МСМ измельчают, просеивают и пропускают через металлоискатель для удаления посторонних материалов перед упаковкой.

    Часто задаваемые вопросы:

    1.Вы предлагаете частицы различных размеров?

    • У нас есть два стандартных размера частиц, которые мы регулярно храним. Один представляет собой порошок, размер которого ближе к 20 меш, а другой — более тонкий порошок, который ближе к 40-80 меш.

    2. Должен ли МСМ проявлять запах серы?

    • Характерный запах с низким содержанием серы. Сильный запах серы может быть запахом метилсульфоновой кислоты, возникающим при чрезмерной реакции между ДМСО и перекисью водорода.Этого можно избежать с помощью подходящего контроля производственного процесса по времени и PH.

    3. Что такое хроматографическая чистота и чем она отличается от анализа?

    • Согласно монографии Фармакопеи США, хроматографическая чистота рассчитывается как 100% минус общее количество примесей. Поскольку общее количество примесей не может быть более 0,2%, хроматографическая чистота не может быть менее 99,8% по расчету. Анализ МСМ — это эффективность, определяемая с помощью методологии ГХ-теста, определенной в монографии Фармакопеи США.При разработке готового продукта следует использовать анализ, а не уровень хроматографической чистоты.

    4. Включен ли в MSM наполнитель или носитель?

    • Pharmore предлагает МСМ без добавления вспомогательных веществ или носителей. По запросу мы можем предложить материал с диоксидом кремния, но его обычно нет в наличии.




    Отдел продаж и обслуживания клиентов
    (801) 446-8188
    Пн-Пт 8.00-17.00 Горное время

    Обратный метаногенез и дыхание у метанотрофных архей

    Анаэробное окисление метана (AOM) катализируется анаэробными метанокисляющими археями (ANME) через обратный и модифицированный путь метаногенеза.Метаногены также могут изменить путь метаногенеза для окисления метана, но только во время чистого производства метана (т.е. «следовое окисление метана»). В свою очередь, ANME может производить метан, но только во время чистого окисления метана (т. Е. Ферментативного обратного потока). Чистый АОМ является эксергоническим при взаимодействии с внешним акцептором электронов, таким как сульфат (ANME-1, ANME-2abc и ANME-3), нитрат (ANME-2d) или металл (оксиды). В этом обзоре обратимость пути метаногенеза и существенные различия между ANME и метаногенами описаны путем объединения опубликованной информации со сравнением (мета) геномов на основе доменов архейных метанотрофов и выбранных архей.Эти различия включают изобилие и особую структуру метилкофермент М-редуктазы и мультигемных цитохромов, а также присутствие менахинонов или метанофеназинов. ANME-2a и ANME-2d могут использовать акцепторы электронов, отличные от сульфата или нитрата для АОМ, соответственно. Экологические исследования показывают, что ANME-2d также вовлечены в сульфатзависимый АОМ. ANME-1, похоже, использует другой механизм для удаления электронов и, возможно, менее универсален в использовании акцепторов электронов, чем ANME-2. Будущие исследования прольют свет на молекулярную основу обращения метаногенного пути и переноса электронов в различных типах ANME.

    1. Введение
    1.1. Анаэробные археи, окисляющие метан (ANME)

    Анаэробные археи, окисляющие метан (ANME), осуществляют анаэробное окисление метана (АОМ) посредством обращения метаногенного пути. ANME были впервые обнаружены в морских отложениях, где АОМ был связан с сульфатредукцией (SR) (таблица 1, реакция). Здесь ANME образовал метаболически взаимозависимые консорциумы с сульфатредуцирующими бактериями (SRB), которые принадлежат к Deltaproteobacteria [1–3]. Были идентифицированы три различные метанотрофные группы: ANME-1 (подкластеры a и b), ANME-2 (подкластеры a, b и c) и ANME-3.Кластер ANME-1 родственен Methanomicrobiales и Methanosarcinales, но образует отдельный кластер [2], ANME-2 относится к культивируемым членам Methanosarcinales [4], а ANME-3 больше связан с Methanococcoides spp. [5] (Рисунок 1). Клады ANME не монофилетичны друг с другом, а филогенетическое расстояние между подгруппами велико, схожесть последовательностей гена 16S рРНК составляет только 75–92% [6]. Подкластеры ANME-2a и ANME-2b образуют когерентную кладу, которая отличается от ANME-2c [7] и поэтому часто группируется вместе как ANME-2a / b (Рисунок 1).Широкое филогенетическое распространение находит отражение в адаптации различных клад ANME к экологической нише. Клады ANME, вовлеченные в сульфат-зависимые АОМ (S-AOM), встречаются во многих различных морских средах, за исключением ANME-3, который в основном обнаружен в грязевых вулканах и в некоторых просачивающихся отложениях [6, 8, 9]. В морских отложениях наблюдается отчетливая зональность, где ANME-2a / b доминируют в верхних слоях, а численность ANME-2c и / или ANME-1 увеличивается в более глубоких зонах, что указывает на разделение экологической ниши [10–15].ANME также формирует разностороннее партнерство с не-SRB, такими как бета-протеобактерии [16] и Verrucomicrobia [17]. ANME, и особенно ANME-1, также наблюдались без (тесно связанного) бактериального партнера [5, 12, 13, 18–22]. Поэтому было высказано предположение, что ANME может выполнять АОМ самостоятельно, используя акцепторы электронов, такие как оксиды металлов, или выполнять другие процессы, такие как метаногенез [23, 24]. Существуют указания на то, что АОМ может быть связан с восстановлением различных металлов (оксидов) (таблица 1, реакции (3) — (5)), но на сегодняшний день существует ограниченное экспериментальное свидетельство того, что ANME ответственны за эту реакцию (обсуждается в разделе 3.3). Помимо морской среды, ANME, участвующий в S-AOM, может быть обнаружен в наземных [25, 26] и пресноводных экосистемах [27].

    (5) CH 4 + 4/3 Cr 2 + 32/3 H + → 8/3 Cr 3+ + CO 2 + 22/3 H 2 O

    Реакция Свободная энергия Гиббса (, кДж моль −1 )

    CH — 4 + 2 O −16,3
    (2) CH 4 + 4 → + 4 + H 2 O + H + −517.2
    (3) CH 4 + 8 Fe (OH) 3 + 16 H + → CO 2 + 8 Fe 2+ + 22 H 2 O −571,2
    (4) CH 4 + 4 MnO 2 + 8 H + → CO 2 + 4 Mn 2+ + 6 H 2 O −763,2
    −841 .4


    Член четвертого подкластера, « Candidatus (Ca.) Methanoperedens nitroreducens,» недавно обнаружил, что выполняет нитрат-зависимый АОМ (N-AOM) [28 ] (Таблица 1, реакция). Этот кластер был назван «ANME-2d» [29], но позже переименован в «GOM Arc I» [30] и «AOM-ассоциированные археи (AAA)» [6]. Филогенетический анализ показывает, что кластер ANME-2d является монофилетическим с « Ca. M. nitroreducens и другие последовательности AAA / GoM Arc I, но отличные от других подкластеров ANME-2 (Рисунок 1).Первоначально ANME-2d обогащали биореакторами, засеянными пробами пресной воды [28, 31–33]. Поскольку археи ANME-2d были обнаружены только недавно, их экологические предпочтения остаются недостаточно изученными. До сих пор они были обнаружены в пресноводных каналах [31], почвах и рисовых полях [34–36], озерах и реках [35], а также на очистных сооружениях [33]. In situ АОМ-активность ANME-2d была впервые определена недавно [36]. Возможно, еще предстоит открыть больше филотипов ANME в различных средах и, возможно, новые клады архей, участвующих в AOM.Например, недавно были обнаружены гены метилкофермента М-редуктазы A ( mcrA ) из ​​Bathyarchaeota (ранее известной как Miscellaneous Crenarchaeota Group) и из нового архейного типа Verstraetearchaeota, что указывает на их участие в метаболизме метана [37, 38].

    Этот обзор фокусируется на архее, выполняющем АОМ посредством обращения пути метаногенеза. Мы описываем обратимость центрального метаногенного пути, включая ключевой фермент в метаногенезе и анаэробной метанотрофии (т.е., метилкофермент М редуктаза, Mcr). Также рассматривается возможность метаногенов для окисления метана и ANME для метаногенеза. Наконец, обсуждаются физиологические адаптации ANME для выполнения дыхания с использованием различных акцепторов электронов во время AOM.

    1.2. ANME против метаногенов: сравнение доменных (мета) геномов

    Чтобы найти дополнительные различия между метанотрофами архей и родственными метаногенами, которые могли бы подтвердить и дополнить данные литературы, мы провели сравнение доменных (мета) геномов между выбранными метагеномами ANME и геномы метаногенов, как это было сделано ранее для бактериальных геномов [39].Для метанотрофов архей мы использовали метагеномы ANME-1 [40, 41], ANME-2a [42] и ANME-2d [28, 43]. Для метаногенов мы использовали геномы близкородственных и отдаленных видов, способных осуществлять ацетокластический метаногенез (A: Methanosaeta concilii GP6), метилотрофный метаногенез (M-1: Methanococcoides burtonii DSM6242, M-2: Methanolobus tindarius, и M-3: Methanohalophilus mahii DSM5219), гидрогенотрофный метаногенез (H-1: Methanospirillum hungatei JF-1, H-2: Methanobacterium formicicum DSM3637, H-3: Methanococcus maripaludis и H-3: Methanococcus maripaludis 4: Methanoregula formicica SMSP), а также ацетокластический и метилотрофный метаногенез (AM: Methanosarcina acetivorans C2A).В сравнение также был включен геном сульфатредуцирующей археи, содержащей большинство ферментов для метаногенеза, за исключением Mcr (S: Archaeoglobus fulgidus DSM 4304). Для каждого набора данных белковые домены были получены с помощью InterProScan 5.17-56.0 с использованием баз данных доменов TIGRFAM, ProDom, SMART, PROSITE, PfamA, PRINTS, SUPERFAMILY, COILS и Gene3D. Результаты анализа приведены в Таблице 2 и Таблице S1 дополнительных материалов, доступных в Интернете по адресу https: // doi.org / 10.1155 / 2017/1654237. Поскольку метагеном ANME-1, собранный Stokke et al. 2012 [40] содержал много бактериальных генов, мы не ссылались на эти данные для сравнения доменных (мета) геномов, а использовали только метагеном ANME-1, описанный Meyerdierks et al., 2010 [41]. Мы включили оба метагенома ANME-1 для анализа организации генов фермента, активирующего формальдегид (Таблица S2), и гидрогеназы только железа (Таблица S3).

    93 8 0 0 93 9097 2 0 4 9 0983 IPR 909 83 0 0998 0 0998 9 0993 9097 2 0 9099 3 1 0 0 0 0 0 Demeth993 субстрат суксинопротеина

    9097f семья 3 6993 0998 0998 0998 0998 0998
    A центральный путь 1 1 9099 9098 Подблок lpha / beta, клемма C 2299 2299 2 9098 -терминал 4 4 4 2 альфа-субъединица комплекса / ацетил-КоА-синтазы 1 1 2 2 2 2997 909 93 0 0 метилраза MtmB 9099 9099 3 0 метил-активин-редукторметиловый протеин

    93 9097 c-like домен 9099

    InterPro ID ANME-1 S ANME-1 M ANME-2a ANME-902d H ANME-902d H M-1 M-2 M-3 H-1 H-2 H-3 H-4 S

    9098

    4 2 1 1 1 1 1 1 1 1 1 2 1 2 0
    Mcr, альфа-субъединица, N-концевой субдомен 1 IPR015811 2 3 1 1 1 1 1 1 2 1 2 0
    Mcr, альфа-подблок, N-концевой поддомен 2 IPR015823 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 4 2 4 0
    Mcr, блок alpha IP IP 1 1 1 1 1 1 1 1 1 2 1 2 0
    IPR008924 6 4 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 4 0
    Mcr, альфа / бета субъединица, домен 2, C-терминал IPR022681 9 6 3 3 3 3 3 3 3 3 3 3 6 3 6 0
    Mcr, бета-подузел IPR003179 1 1 1 9097 1 9099 1 1 1 1 1 2 1 2 0
    Mcr, бета-подузел, C-терминал 1 1 1 1 1 1 1 1 1 2 1 2 0 IPR022680 4 2 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1
    Mcr, подгруппа гамма IPR003178 14 8 4 4 4 4 4 4 8 0
    Mcr, белок C IPR007687 2 1 1 1 1 1 1 1 1 1 78 1 1 1 1 1 0
    Mcr, протеин C-подобный IPR026327 5 2 2 2 2 2 1 2 2 2 2 2 1 0
    Mcr, протеин D IPR003903 6 3 3 3 3 3 3 9 3 6 0
    Mcr, складка 9099 6 3 3 3 3 3 3 3 3 3 6 3 6 0 5,10-метилентетрагидрометаноптерин редуктаза IPR019946 0 0 2 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1
    Ацетокластический метаногенез IPR004460 0 1 1 1 1 3 1 1 1 1 1 2
    CO дегидрогеназа / синтез ацетил-КоА комплексная бета-субъединица IPR004461 13 4 2 2 2 4 4 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2
    CO дегидрогеназа / ацетил-CoA-синтаза дельта-субъединица IPR004486 5 1 1 1 1 2 1 1 1 1 1
    Дельта-субъединица CO дегидрогеназа / ацетил-КоА-синтаза, цилиндр TIM IPR016041 11 2 5 2 2 3 3 3 2 2 5 2
    Субъединица CO дегидрогеназы b / ацетил- Субъединица CoA-синтазы эпсилон IPR003704 3 2 2 2 2 4 2 2 2 2 2 4
    метилотрофных метаногенез
    метилтрансферазы МСХА / CmuA IPR006360 0 0 0 0 0 7 0 4 5 6 0 9097 1 9097 1 9097 1 9097
    Метанол-кобаламинметилтрансфераза, субъединица B IPR021079 0 0 0 0 3 0 2 2 2 0 0 0 0 IPR008031 3 0 0 0 0 12 0 12 21 15 0 0 0 0
    Триметиламинметилтрансфераза IPR010426 11 0 0 0 0 4 0 5 0
    Диметиламинметилтрансфераза MtbB IPR012653 0 0 0 0 9 0 6 6 6 0 0 0 0 0
    Триметиламинметилтрансфераза 8 R 9997

    0 0 0 0 2 0 1 1 1 0 0 0 0 0 IPR026339 0 0 0 0 0 4 0 2 2 2 0 9097
    Цитохромы С-типа 9 0978
    Ди-гем цитохром, трансмембранный, редукция нитратов IPR016993 4 0 0 4 0 1 1 0 0 1
    Двойной мотив CXXCH IPR099 2 3 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Cytochrome008 0 6 0 17 15 0 4 8 6 0 0 0 0 4
    Цитохром C класса III (тетрагемоцитохром) IPR020942 2 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Тетрагема цитохромный домен, флавоцитохром c3 (
    Шеванелла )
    5 4 2 0 0 1 0 1 0 0 0 2
    Тип Cytohech
    Octahech 0 2 0 0 0 0 0 2 2 0 0 0 0 1
    Метаногенез мультигемный цитохром c-типа IPR027594 0 0 1 0 0 9097 1 9097 097 097 097 1 9097 097 097 0 0 0 0 0
    Многогемный цитохром IPR011031 78 15 52 80 14 0 0 0 1 7
    Домены S-уровня
    Дубликат семейства S-слоя ионный домен IPR006457 13 0 29 16 26 34 19 16 44 17 0
    Белок семейства Sarcinarray IPR026476 0 0 6 0 4 1 0 0 9097 097 0998 9097 097 097 0 0
    Область гомологии S-слоя IPR001119 1 0 2 0 0 0 0 0 0 0 0
    Экспорт клеток и адгезия клеток
    HYR домен 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    CARDB домен IPR011635 14978 6 30 4 1 4 0 9 0 0 3 8
    Коллаген-связывающий поверхностный белок Cna-подобный домен IPR008454 4 1 2 1 8 0 6 0 2 2 0 0 0 0 0
    коэффициент фон Виллебранда, тип A IPR002035 55 28 23 17 42 9 28 8 0 27 7
    VWA N-клемма IPR013603 9099 1 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    IP-липопротеин 3 5 0 0 5 3 0 4 4 5 0 0 0
    Адгезин B IPR006129 0 3 4 5 0 0 3 0 0 0
    Инвазин / фрагменты клеточной адгезии интимина IPR008964 17 0 3 2 6 7 2 0 2 2
    Предполагаемый повтор связывания стенок клетки 2 IPR007253 2 2 0 0 0 9097 097 099 0 0 0 0 0 0 0
    Археосортаза A IPR014522 2 0 1 2 2 1 1 1 1 1 1 0 0 2 1 0 0 0 0 0 0 0 0 0 1 0 0 0 0 9097 IPR022504 0 0 1 2 1 0 0 1 1 0 0 9097
    Домен экзосортазы / археосортазы IPR026392 5 0 2 5 3 1 1 2 2 9 0978 2 1 0 1 2 1
    Exosortase, EpsH IPR013426 1 0 1 0 0 9097 0 0 0 0 0 0 0 0
    Exosortase EpsH-связанный IPR019127 4 1 1 2 1 1 1 0 1 2 1
    Белок семейства археосортаз 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 1 0 0
    Гидролаза клеточной стенки / автолизин, каталитический IPR002508 2 2 1 0 0 0 0 0 9097 0 9097 0 9097 0 9097 0 9097 0 9097 0 1 0
    Домен для сортировки белков PEF-CTERM IPR017474 0 0 3 4 1 9097 0 0 0 0 0 0
    Домен PGF-pre-PGF IPR026453 1 1 18 7 21 11 0 0 0 1 1
    Сигнал сортировки архейных белков PGF-CTERM IPR0 26371 9 4 6 2 1 2 0 2 1 2 1 0

    9097 3 9097 LPXTG ячеистая стенка анкерный домен

    IPR019931 3 0 1 0 0 0 1 1 0 0 0
    Область сортировки белков VPXXXP-CTERM IPR026428 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Целлюлосомозависимый / Докерин
    2 0 4 15 3 1 1 0 0 4
    Домен Dockerin IPR016134 6 5 17 2 4 0 9 0 0 0 2
    Docker810 , тип I, повторение 9097 5 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 1
    Углеводно-связывающие домены
    Углеводно-связывающий домен IPR008965 50 42 39 2 6 6 3 0 1 0 2
    Углеводно-связывающая складка IPR013784 14 5 3 10 0 1 3 0 0 6
    Углеводно-связывающий, CenC-подобный IPR003305 1 0 7 0 17 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Область связывания углеводов / гидролиза сахаров IPR006633 27 22 5 2 9097 3 9097 3 9097 8 8 0 5 2 1 8
    Углеводно-связывающий домен, семейство 9 IPR010502 1 0 9097 09097 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Бактероидес-ассоциированные связывание углеводов часто N-конец IPR024361 0 0 1 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Модуль связывания углеводов, домен связывания ксилана IPR031768 0 0 0 0 1 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Галактозосвязывающий домен, подобный IPR008979 12 1 17 6 3997 4 2 1 3 0 0 0 0 0
    Менахиноны
    0 3 3 0 0 0 0 0 0 1 0 0 0
    IPR014006 0 0 1 2 1 0 0 0 0 1 0 9097
    Метилтрансфераза UbiE / COQ5 IPR004033 3 0 0 2 2 1 0 1 0 0 0 0 0 0 0
    IP-сайт 3 0 0 2 2 0 0 0 1 0 0 0 0 0 IPR005614 3 0 0 4 3 0 0 0 0 0 0 9097
    Футалозин гидролаза IPR019963 0 0 0 1 1 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Циклическая дегипоксантин-футалозинсинтаза IPR022431 1 1 1 1 1 0 0 0 0 0 0 0 1
    Аминодезоксифуталозинсинтаза IPR022432 0 9097 0 9097 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    Синтез менахинона
    IP (хоризматдегидратаза и нафтоатсинтаза 0 2 2 0 0 0 0 0 0 0 90 978 0 0 2
    ФО-синтаза, субъединица 2 IPR020050 3 3 1 3 3 9097 1 9097 1 9097 1 9097 1 9097 2 2 2 2 2 3
    Феназины
    Биосинтез феназина PhzF белок IPR003719 1 1 4 0 0 0 0 2 0

    2.Обращение пути метаногенеза
    2.1. Центральный путь метаногенеза

    ANME описан для осуществления «обратного метаногенеза» [44], который подразумевает полное обращение метаногенеза из H 2 и CO 2 , то есть гидрогенотрофный метаногенез (по кинетическим и термодинамическим соображениям читатель см. [45]). Во время «прямого» гидрогенотрофного метаногенеза CO 2 восстанавливается до CH 4 с восстанавливающими эквивалентами, полученными из H 2 (рис. 2).Во время метилотрофного метаногенеза этот путь уже частично обращен вспять. Метилотрофные метаногены используют одноуглеродные соединения, такие как метиламины, метанол или метилированные соединения серы (метантиол, диметилсульфид), которые активируются до метилкофермента M. Около 75% метилкофермента M (CH 3 -CoM) восстанавливается с образованием CH 4 и около 25% CH 3 -CoM окисляется до CO 2 , используя обратный путь метаногенеза во время метилотрофного роста.Окислительная часть обеспечивает восстанавливающие эквиваленты, которые необходимы для генерации протонной движущей силы в метаногенной дыхательной цепи и восстановления CH 3 -CoM метилкофермент M редуктазой (Mcr) [46] (Рисунок 3). Во всех метаногенах реакция Mcr протекает в прямой реакции и дает метан и гетеродисульфид кофермента B и кофермента M (CoB-S-S-CoM): гетеродисульфид является центральным промежуточным соединением и действует как концевой акцептор электронов во всех метаногенах.В гидрогенотрофных метаногенах без цитохромов именно акцептор электронов цитоплазматической электроноразветвляющей CoB-SS-CoM редуктазы (HdrABC) и комплекса F 420 -невосстанавливающей гидрогеназы (MvhADG) [47, 48] необходим для обеспечения восстановленного ферредоксина. для первого шага в метаногенезе; восстановление CO 2 до формильной группы. Среди метаногенов с цитохромами только несколько представителей рода Methanosarcina способны расти на H 2 / CO 2 .Они используют ферредоксин-зависимую гидрогеназу (Ech) для восстановления ферредоксина и дополнительную мембраносвязанную метанофеназин-зависимую гидрогеназу (Vho) для окисления H 2 в сочетании с восстановлением гетеродисульфида с помощью мембраносвязанной редуктазы CoB-SS-CoM (HdrDE ). Цикл F 420 может быть выполнен с использованием комплекса F 420 -зависимой гидрогеназы (Frh) и комплекса F 420 H 2 : феназин оксидоредуктазы (Fpo) [48] (рис. 2). Для метаногенов критически важно, чтобы Mcr действовал в прямой реакции с образованием метана и гетеродисульфида.Если все реакции метаногенного пути обращаются вспять, например, во время АОМ, этот путь требует ввода энергии и производит доноры электронов (Рисунки 4–6). Следовательно, во время АОМ необходим внешний акцептор электронов, который делает реакцию термодинамически выгодной (таблица 1). Следовательно, обратная реакция Mcr является важным этапом АОМ и обсуждается в разделе 2.2. Дыхательная цепь, необходимая для использования различных концевых акцепторов электронов, будет рассмотрена в разделе 3.


    btch3 используйте обратное m Путь этаногенеза во время АОМ определяется метагеномным и метатранскриптомическим анализами.Это показало, что все гены (обратного) метаногенного пути присутствуют и экспрессируются в ANME-2a [42] (Рисунок 4) и ANME-2d [28] (Рисунок 5). В ANME-1 постоянно отсутствовал ген, кодирующий N 5 , N 10 -метилентетрагидрометаноптерин (H 4 MPT) редуктазу (Mer), которая представляет собой фермент, необходимый для окисления метил-H 4 MPT во время метана. окисление [40, 41, 44, 51] (рисунок 6, таблица 2). Возможные объяснения могут заключаться в том, что ген mer присутствует, но еще не обнаружен, ANME-1 использовал обход этого шага, а Mer был заменен структурным аналогом.Первая возможность маловероятна. Хотя на сегодняшний день закрытый геном ANME-1 не является общедоступным, во всех метагеномах ANME-1 постоянно отсутствует только Mer и никакие другие метаногенные гены. Вторая возможность была предложена ранее, когда ANME-1 использует обход Mer через образование метанола или метиламина [41], как было обнаружено в делеционных мутантах Methanosarcina [52, 53]. Здесь CH 3 -CoM предположительно был преобразован в метанол с помощью метилтрансферазы, а затем в формальдегид с помощью метанолдегидрогеназы (Mdh).Затем формальдегид будет преобразован в N 5 , N 10 метилен-H 4 MPT с использованием слитого белка фермента, активирующего формальдегид (Fae) и гексулозо-6-фосфатсинтазы (Hps) [53] (Рисунок 6). И Fae, и Hps были обнаружены в метагеноме ANME-1 [41] и метапротеоме [40, 51]. Однако в этих наборах данных ANME-1 не были обнаружены гены, кодирующие ферменты, участвующие в метаболизме метанола [40, 41, 51] (Таблица 2), что указывает на то, что этот альтернативный путь, вероятно, не существует.Присутствие слитого белка Fae / Hps в ANME-1 во время AOM также может быть объяснено его участием в синтезе рибозофосфата, а не в AOM [54]. В самом деле, домены гена Fae ANME-1 были расположены между рибулозо-фосфатсвязывающим стволом и доменами рибосомного белка S5 (Таблица S2). Третья возможность структурного аналога наиболее вероятна, поскольку аналог N 5 , N 10 -метилентетрагидрофолат (H 4 HF) редуктаза (MetF) экспрессируется ANME-1 во время AOM, который может заменить Mer [ 40] (рисунок 6).

    2.2. Метилкофермент М редуктаза (Mcr)

    Ферментативная реакция очищенного Mcr из ANME до настоящего времени не измерялась. Ключевой вопрос заключается в том, может ли метаногенный Mcr объяснить наблюдаемые скорости АОМ in situ или же Mcr ANME структурно изменен. Следует учитывать три основных фактора: кинетические ограничения, определяемые свойствами фермента (т. Е. Полумаксимальная активность при определенном значении), термодинамические ограничения ферментативной реакции и максимальная или окружающая скорость ферментативной реакции.Для Mcr из Methanothermobacter marburgensis были определены кинетические параметры, чтобы проиллюстрировать обратимость реакции (1). В метаногенной реакции очищенная изоформа I Mcr [55] катализирует образование метана с 30 U мг -1 и 5 мМ для CH 3 -CoM. Тот же (метаногенный) фермент был способен окислять метан до CH 3 -CoM со скоростью 0,0114 U мг -1 и a для метана ~ 10 мМ [56].

    Чтобы ответить, соответствуют ли наблюдаемые скорости АОМ измеренной скорости окисления метана для очищенного фермента Mcr из M.marburgensis , активность Mcr во время AOM необходима. Оценки скорости АОМ с точки зрения активности (на сухую массу клетки) колеблются от <1 до 20 ммоль в день -1 и г сухой массы клеток -1 [56-66]. Это равняется активности от 0,7 до ~ 14 нмоль мин и сухой массе клеток -1 мг. Около половины сухой массы клетки составляет белок, поэтому активность для архей ANME будет приблизительно от 1,4 до 28 нмоль / мин и белка -1 мг. Чтобы оценить активность на мг Mcr, необходимо соотношение Mcr к клеточному белку.Сообщалось, что 7% белка микробных матов ANME из Черного моря [67, 68] и 10,4% пептидов из мезокосмов Hydrate Ridge составляют Mcr [51]. Поскольку это не были чистые культуры, фактическое процентное содержание Mcr в клетках ANME может быть выше. Данные транскриптома для ANME-2d [43] показали, что около 19% всех транскриптов были получены из генов mcr , что указывает (хотя и не демонстрирует) высокое содержание Mcr в ANME-2d. Если предположить, что 10% клеточного белка будет Mcr, то удельная активность фермента будет между 14 и 280 нмоль мин, а белок Mcr -1 мг, что в 25 раз выше, чем измеренная скорость обратной реакции М.marburgensis (~ 12 нмоль мин и Mcr -1 [56]). Однако скорость обратной реакции M. marburgensis Mcr была определена в ненасыщающих условиях субстрата и поэтому, возможно, не представляла истинную максимальную скорость. Тем не менее, обе скорости обратной реакции имеют один и тот же порядок величины, за исключением прямой реакции 30 000–100 000 нмоль мин и мг Mcr –1 . Таким образом, кажется, что Mcr в ANME может иметь такие же каталитические свойства, что и метаногенный фермент, и что высокое количество Mcr на мг общей биомассы клеток в ANME может частично компенсировать явно относительно медленный катализ.

    С учетом термодинамических ограничений изменение свободной энергии Гиббса прямой реакции Mcr при стандартных условиях составляет около -30 кДж моль -1 [56]. Следовательно, обратная реакция при стандартных условиях носит эндергонический характер и не протекает. Однако высокие концентрации метана (10 5 согласно реакции (1) [69, 70]) могут привести к благоприятному изменению свободной энергии Гиббса в направлении АОМ. Во многих местообитаниях, где обнаружен АОМ, преобладает высокое парциальное давление метана.Растворимость метана при атмосферном давлении составляет всего 1,3 мМ [71]. Следовательно, сообщалось о повышенных показателях АОМ при воздействии давления на образцы различного географического происхождения [59, 60, 72, 73]. Mcr M. marburgensis для метана была определена на уровне 10 мМ или выше, а зарегистрированные значения S-AOM варьировались от (по крайней мере) 1,1 мМ [74], нескольких мМ [57], даже до 37 мМ (эквивалент до 3 МПа CH 4 ) [58]. Таким образом, высокое давление и, следовательно, высокие концентрации метана в естественной среде обитания ускоряют скорость окисления метана на Mcr.Однако необходимы дальнейшие исследования для точного определения значений и скоростей Mcr при различных парциальных давлениях метана. Это может показаться трудным, но лабораторные измерения микробной активности при парциальном давлении метана in situ оказались успешными [75].

    Было высказано предположение, что реакция Mcr является лимитирующей стадией обратного метаногенеза [56], что соответствует описанным выше проблемам. Эти данные подтверждают, что, по-видимому, нет серьезных изменений в структуре аминокислот, которые определяют, будет ли предпочтительна обратная или прямая реакция Mcr.Выравнивание аминокислот [67] и кристаллическая структура ANME-1 Mcr [76] указали на высокое общее сходство метаногенного и метанотрофного ферментов и недвусмысленно продемонстрировали, что CoM-SH и CoB-SH являются субстратами метанотрофного фермента. Однако несколько посттрансляционных модификаций аминокислот различались у метаногенов и архей ANME, а кофактор F 430 (простетическая группа Mcr) модифицирован в ANME-1, но не в архее ANME-2 или ANME-3 [51 , 63, 67, 68, 76, 77].Более того, в ANME-1, по-видимому, отсутствует некаталитический домен белка D гена mcr , который присутствует во всех других метаногенах и метанотрофах, но функция которого неизвестна (IPR003901, Таблица 2) [51]. Метаболически сконструированный Methanosarcina acetivorans был способен превращать метан и CO 2 в ацетат с помощью плазмиды, содержащей Mcr, полученную из ANME-1 [78]. Таким образом, неясно, обеспечивают ли только термодинамические ограничения и изобилие Mcr активность АОМ, или также могут ли определенные модификации влиять на обратную активность Mcr.

    2.3. Окисление метана метаногенами

    Чистые культуры метаногенов не способны окислять метан при высоких концентрациях метана и низких концентрациях водорода (обзор в [79, 80]). Метаногены способны окислять метан только во время чистого производства метана [81]. Добавление меченого метана ( 13 ° C или 14 ° C) к чистым культурам метаногенов показало образование меченого CO 2 во время чистого производства метана. Эта характеристика была подтверждена на нескольких чистых культурах метаногенов [82–84].Этот процесс был назван «следовое окисление метана» (TMO), поскольку CO 2 образовывался в следовых количествах по отношению к произведенному метану [83]. Неясно, является ли TMO результатом заявленной обратимости отдельных ферментов [66], или это активный микробный процесс, из которого можно сохранить энергию. Предполагалось, что TMO является активным метаболическим процессом по трем причинам: количество окисленного метана варьировалось между различными видами метаногенов, выращиваемых на одном и том же метаногенном субстрате; количество окисленного метана варьировалось между разными метаногенными субстратами; и продукты TMO варьировались между разными метаногенными субстратами [83, 84].Например, при выращивании на ацетате Methanosarcina acetivorans производил меченый ацетат из меченого метана. При выращивании на монооксиде углерода он производил меченый ацетат и метилсульфиды из меченого метана [84]. Во время гидрогенотрофного и метилотрофного метаногенеза TMO в основном продуцирует CO 2 из меченого метана [83]. Однако, в отличие от АОМ, скорость ТМО никогда не превышала скорость метаногенеза, даже при длительной инкубации с метаном и сульфатом [85].Похоже, что метаногены не могут сохранять энергию от TMO даже в термодинамически благоприятных условиях. TMO возникает как в отсутствие, так и в присутствии внешнего акцептора электронов и только во время чистого метаногенеза. Следовательно, это, скорее всего, вызвано сообщенным обратным потоком отдельных ферментов метаногенного пути [66].

    TMO также встречается в гранулированном иле, а также в пробах пресной воды и суши. Эти смешанные сообщества показали более высокие уровни TMO, чем чистые культуры, достигая до 90% производимого метана [27, 85–87].Следовательно, TMO следует тщательно учитывать при экспериментальной установке и интерпретации результатов при изучении АОМ в пробах окружающей среды, особенно потому, что скорости TMO, как и АОМ, стимулировались высоким парциальным давлением метана [72, 86, 88]. Восстановление сульфата также стимулировалось более высокими парциальными давлениями метана [85]. Таким образом, высокое парциальное давление метана может оказывать стимулирующее влияние на окисление метана (через AOM или TMO) и SR, что может быть не связано с S-AOM. Более того, добавление сульфата железа (FeSO 4 ) или оксида марганца (MnO 2 ) также увеличивало скорость TMO [86].Следовательно, метан-зависимое SR и сульфат- или металл-зависимое окисление метана не обязательно являются показаниями для АОМ в смешанных культурах. В заключение, при изучении сложных сообществ «черного ящика» только чистое окисление метана является доказательством активности АОМ.

    2.4. Производство метана с помощью ANME

    Процесс S-AOM находится на энергетическом пределе для поддержания жизни, с оценками выхода свободной энергии Гиббса между -18 и -35 кДж моль -1 [45, 79, 89-91] и время удвоения между 1.1 и 7,5 месяцев [65, 72, 73, 92, 93]. Поскольку S-AOM работает близко к своему термодинамическому равновесию, обратимость отдельных ферментов приводит к измеряемому обратному потоку, производящему метан (3-7% AOM) и сульфат (5,5-13% SR) во время S-AOM [66]. Это «следовое образование метана» наблюдалось на месте [11] и в осадочных растворах, при метаногенезе около 10% [62, 94] или даже до 50% АОМ [34]. Когда сульфат истощается, выход свободной энергии Гиббса становится еще ниже (менее отрицательным), и ферментативный обратный поток становится еще более очевидным, до 78% чистого АОМ [95].Предыдущие измерения истощения 13 C ниже зоны перехода сульфат-метан (SMTZ) морских отложений, которые считались показательными для метаногенеза, могли, следовательно, быть отнесены к обратному потоку АОМ [95]. Появление ANME-1 без бактериального партнера в слоях отложений, где сульфат был истощен, ранее интерпретировался как свидетельство того, что ANME-1 осуществляет метаногенез [24], но в свете вышесказанного это также могло указывать на AOM. Действительно, есть сообщения об активности АОМ ниже SMTZ в метаногенной зоне [96–99].Напротив, АОМ с другими акцепторами электронов, кроме сульфата, действует далеко от термодинамического равновесия с изменениями свободной энергии Гиббса между -517,2 и -841,4 кДж моль метана -1 (Таблица 1). Здесь ожидается, что анаэробный обратный поток [66] будет менее очевидным.

    В лабораторных инкубациях исследователи не смогли стимулировать чистый метаногенез путем добавления метаногенных субстратов к АОМ, выполняющим отложения [62, 94]. В двух случаях исследователи добились успеха [23, 100].В одном из этих случаев долговременные обогащения АОМ без осадка, в которых преобладали ANME / SRB, инкубировали с метаногенными субстратами. Результирующая метаногенная активность, скорее всего, происходила из-за обогащения второстепенной популяции метаногенов (до 7 от общего количества последовательностей меток генов архей), которые присутствовали в инокуляте [100]. Во втором исследовании метаногенные субстраты были добавлены к образцам микробных матов с преобладанием ANME-1 и ANME-2, и также произошел метаногенез [23]. Однако не было предоставлено никакой информации об общем составе сообщества архей, что делает невозможным исключение метаногенов как ответственных организмов.

    Геномная информация ANME также указывает на потенциальные пути метаногенного происхождения. Учитывая метилотрофный метаногенез, в ANME не было обнаружено гомологов генов, катализирующих перенос метила от метилированных субстратов к коферменту M (Таблица 2) [40–43]. Ацетокластический метаногенез требует либо АМФ- и АДФ-образующей ацетил-кофермент А-синтетазы (Acs и Acd, соответственно), либо протекает через ацетаткиназу и фосфотрансацетилазу. В ANME-1 только альфа-субъединица гомолога Acd экспрессировалась во время AOM [41], но в протеоме ANME-1 активной биомассы AOM Acd обнаружено не было [40].Ген Acd был обнаружен в единичном агрегатном геноме и транскриптоме ANME-2a [42] и в ANME-2d [43]. Однако домены генов Acd также присутствуют в метаногенах, неспособных использовать ацетат в качестве субстрата (таблица 2), и, вероятно, используются для метаболизма липидов. В гидрогенотрофном метаногенезе гидрогеназы используются для пополнения восстановленного кофермента B и для рециркуляции окисленного F 420 (обсуждается в разделе 2.1). Как цитоплазматический комплекс Mvh, так и связанный с мембраной Vho не присутствовали в ANME-2d [43] и не экспрессировались в ANME-2a (в котором также отсутствовали Ech и F 420 -зависимая гидрогеназа (Frh)) [42], что делает гидрогенотрофный метаногенез маловероятен.В ANME-1 присутствуют как цитоплазматические HdrABC, так и MvhD, а также гомологи Frh и Ech, но в них отсутствуют каталитические субъединицы [40, 41]. Гидрогеназа железа была обнаружена в обоих метагеномах ANME-1, но не была обнаружена ни в каком другом метанотрофе или метаногене [41] (Таблица 2). Этот домен гидрогеназы железа является частью гена, который на 70% идентичен [FeFe] -гидрогеназе Dehalococcoides mccartyi . [FeFe] -гидрогеназы катализируют обратимое образование и поглощение H 2 , но предполагалось, что они не имеют ключевой функции в АОМ [41].Однако этот ген является частью генного кластера из трех генов, содержащих 51 кДа субъединицу НАДН: убихинон оксидоредуктаза (Таблица S3) , , которая потенциально может образовывать комплекс, который генерирует движущую силу протона во время окисления водорода. Поэтому пока нельзя исключать гидрогенотрофный метаногенез ANME-1.

    3. Дыхание во время анаэробного окисления метана

    Для возникновения чистого АОМ необходим внешний акцептор электронов, который приводит к благоприятному изменению свободной энергии Гиббса (таблица 1).Для АОМ было обнаружено множество концевых акцепторов электронов, которые будут обсуждаться в разделах 3.1–3.3.

    3.1. Сульфат-зависимый АОМ

    Во время сульфат-зависимого АОМ электроны передаются от ANME к сульфатредуцирующему бактериальному партнеру. Предыдущая работа пыталась раскрыть, как переносятся электроны, и большинство соединений, которые могли действовать как межвидовые переносчики электронов (IEC), были исключены из АОМ, такие как метанол, водород, метантиол, ацетат и монооксид углерода [57, 61, 62, 94, 101].Были обнаружены признаки того, что полисульфид может действовать как IEC, и считалось, что археи ANME-2a могут выполнять как АОМ, так и сульфатредукцию (SR) [102]. Однако в морских выходах, гидротермальных жерлах и других недиффузионных отложениях скорости АОМ высоки, и ANME образуют тесные ассоциации с SRB в плотных агрегатах [1, 5, 103, 104]. В этих агрегатах высокие скорости АОМ не могли быть объяснены диффузией IEC, что сделало прямой межвидовой перенос электронов (DIET) более вероятным механизмом [89, 105, 106].Клеточные активности не зависели от типа агрегата и расстояния между синтрофическими партнерами внутри агрегата, что лучше всего объясняется DIET [107]. Диета обычно достигается с использованием белков мультигемного цитохрома c (MHCs) и проводящих пилей (т.е. нанопроволок), которые в основном обнаруживаются у бактерий, которые отдают электроны внеклеточно, таких как виды Geobacter и Shewanella [108–114]. Действительно, ANME-2a из проб просачиваемых отложений, по-видимому, переносит электроны напрямую с использованием больших MHC [107], которые были обнаружены в метагеноме ANME-2a [107, 115].ANME-1 и связанный с ним бактериальный партнер также сверхэкспрессируют гены внеклеточных MHCs во время AOM [116], что дополняет предыдущие результаты транскрипции [41] и трансляции [40] генов MHC, родственных ANME-1. Доменный (мета) анализ генома показывает высокую распространенность доменов MHC в различных ANME по сравнению с метаногенами (таблица 2). Недавно выделенный бактериальный партнер ANME-1 («HotSeep-1») также продуцировал межклеточные соединения с использованием нанопроволок, полученных из пилей [116], что объясняет ранее обнаруженные гены пилей, связанные с Deltaproteobacteria , в образце AOM, в котором преобладают АНМЕ-1 [40].

    Как ANME использует MHC для передачи электронов бактериальному партнеру, пока не ясно. Для ANME-2a электроны, вероятно, текут от метанофеназина к интегрированным в мембрану дигемным цитохромам (цитохрому), которые переносят электроны через S-слой через слитые белки MHC / S-слоя к внеклеточным MHC (Рисунок 4) (Рисунок в [107] ]). Экзосортазы и специфичные для архей археосортазы участвуют в экспорте белков клеточной поверхности, таких как белки S-слоя архей. Эти транспептидазы распознают специфические сигнальные пептиды для сортировки белков; то есть археосортаза A распознает сигнал сортировки белков PGF-CTERM, а археосортаза C распознает сигнал PEF-CTERM [117].Как ANME-2a, так и 2d показывают присутствие дигемных цитохромов, археосортазы A (IPR014522), археосортазы C (IPR022504) и других доменов гена экзосортазы (таблица 2). Более того, некоторые гены как ANME-2a, так и 2d содержат домены MHC и PGF или PEF-CTERM. Наконец, некоторые гены как ANME-2a, так и 2d содержат домены как MHC, так и S-слоя [107], указывая на то, что они могут образовывать указанные выше слитые белки MHC / S-слоя.

    ANME-1, по-видимому, не имеет дигемных цитохромов (Таблица 2) [115]. Родственные PGF домены (IPR026453 и IPR026371) присутствовали во всех ANME, но родственные PEF-CTERM (IPR017474) домены отсутствовали в ANME-1 (Таблица 2).Более того, в ANME-1 отсутствовали генные домены археосортазы A (IPR014522) и археосортазы C (IPR022504), а также некоторых других экзосортаз (таблица 2). Поиск в базе данных консервативных доменов NCBI (CCD, [118]) и базе данных EMBL InterPro [119] аминокислотных последовательностей всех генов из метагеномов ANME, содержащих домены MHC, показал, что ANME-1 не имеет сигнала сортировки белков или Домены S-слоя в этих генах. Фактически, в ANME-1 домены S-слоя полностью отсутствовали (таблица 2). Эти результаты предполагают, что ANME-1 не использует дигемные цитохромы для переноса электронов на MHCs и не создает S-слой (Рисунок 6).Это означает, что ANME-1 использует другой механизм для DIET и может объяснить потребность в меньшем количестве MHC для ANME-1 (Таблица 2) и наблюдаемых нанопроволок, производных от пилей, производимых бактериальным партнером [116]. Геном бактериального партнера ANME-1 («HotSeep-1») кодировал 24 цитохрома типа c , 10 из которых были похожи на секретируемые MHCs Geobacter surreducens [120], который также использует пили для DIET [121] .

    В случае ANME-2a неясно, образовывались ли пили (т.е. нанопроволоки) во время АОМ.Ранее считалось, что электропроводящие пили, по-видимому, являются предпосылкой для производства тока и DIET [122, 123], даже когда синтрофы были тесно связаны [124], например, внутри агрегатов ANME-2 / SRB. Однако было показано, что проводящие материалы, такие как гранулированный активированный уголь, могут заменять пили в DIET [124]. Хотя в предыдущей работе проводящие материалы, такие как феназины или гуминовые кислоты, казалось, не стимулируют скорость АОМ [61], в недавнем исследовании АОМ был отделен от СИ с помощью искусственных акцепторов электронов [125].Это указывает на то, что проводящие материалы действительно могут заменять пили и что ANME-2a / b, возможно, может связывать АОМ с восстановлением оксида металла или любым другим подходящим акцептором электронов (обсуждается в разделе 3.3). Однако необходимо доказать, не образуются ли в агрегатах ANME-2 / SRB пили и механизм DIET принципиально отличается от ANME-1.

    Что касается теории челночного перемещения полисульфидов [102], канонические гены диссимиляционного восстановления сульфата, такие как аденилилтрансфераза (Sat), APS-редуктаза (Apr) и диссимиляционная сульфитредуктаза (Dsr), все присутствуют в сульфатредуктазном архоне A .fulgidus (Таблица S2) не обнаружены в метагеномах ANME-1 [41] и ANME-2a (Таблица S1). Ферменты Sat и Dsr также не были обнаружены в клетках ANME с использованием флуоресцентной иммуномарки [126]. Ранее было обнаружено, что ANME-1 кодирует большинство белков для ассимиляционного восстановления сульфата [41]. ANME-2d содержит только домены генов, которые кодируют Sat и ассимиляционные АТФ-сульфурилазу, APS-киназу и натрий / сульфатные симпортеры, которые не присутствуют в ANME-2a (Таблица S1). Поэтому ясно, что по крайней мере ANME-2a не может отдавать электроны сульфату, но должен отдавать электроны партнеру по восстановлению сульфата.

    3.2. Nitrate-Dependent AOM

    В отличие от S-AOM, ANME-2d, которые выполняют N-AOM, не нуждаются в бактериальном партнере, но переносят электроны непосредственно на мембраносвязанную нитратредуктазу (Nar) [28, 43] (Рисунок 5). Геномы ANME-2d содержат большинство MHCs, обнаруженных до сих пор у архей [107, 115] (Table 2). Из 87 белков, содержащих мотив связывания CxxCH, из которых 43, по-видимому, являются истинными цитохромами типа c [115], 23 транскрипта, кодирующих мотив CxxCH, экспрессировались во время N-AOM [43].Функция большинства этих MHC неизвестна, но они, вероятно, участвуют в восстановлении нитратов, поскольку цитохромы типа c способны работать в широком диапазоне окислительно-восстановительных потенциалов, которые связаны с восстановлением нитратов ((/) = +433 мВ) и окисление метана ((CoM-SS-CoB / CoM-SH + CoB-SH) = -143 мВ) [43]. Нитрат как конечный акцептор электронов при анаэробном дыхании был обнаружен у галофильных и термофильных архей [127]. Кластер генов nar « Ca. М.nitroreducens »включает несколько генов, включая каталитическую альфа (NarG, молибдоптерин) и бета (NarH, кластер железа и серы) субъединицу нитратредуктазы [28, 43]. Комплекс (гало) архей с нитратредуктазой, как сообщается, расположен на внеклеточной стороне цитоплазматической мембраны [128] и у большинства архей, связанных с цитоплазматической мембраной посредством NarM [129]. Модель « Ca. геном M. nitroreducens не кодирует NarM, но кодирует сигнальный пептид ТАТ на N-конце NarG для транслокации через цитоплазматическую мембрану [28, 43].Интересно, что NarG и NarH, по-видимому, были получены от Proteobacteria посредством латерального переноса генов [28].

    Пока не ясно, в какой момент метаболизма « Ca. M. nitroreducens »сохраняет энергию. Во время обратного метаногенеза N 5 -метил-H 4 MPT: CoM-метилтрансфераза (Mtr) рассеивает потенциал ионов натрия через цитоплазматическую мембрану, поэтому последующие шаги в N-AOM должны быть связаны с накоплением протона. или натриевая движущая сила, чтобы сделать общий процесс энергетически выгодным.Анализ генома окружающей среды [43] показал наличие нескольких белковых комплексов, участвующих в переносе электронов и сохранении энергии. Электроны, которые входят в дыхательную цепь, могут транспортироваться интегральными мембранами переносчиками электронов (то есть менахинонами) к комплексу Риске-цитохром b , который может использовать цитохром c в качестве акцептора электронов. Это, в свою очередь, может быть донором электронов для необычного комплекса нитратредуктазы. Сохранение энергии термодинамически и механически возможно на дегидрогеназе F 420 H 2 и комплексе Риеске-цитохром b (Рисунок 5) (Рисунок в [43]).Необходимы дальнейшие исследования, чтобы определить, участвует ли нитратредуктаза также в энергосбережении, но эта рабочая гипотеза подкрепляется наличием купредоксина, доменов мульти-медьоксидазы и медных центров, связанных с периплазматическим доменом субъединицы II цитохрома c оксидазы (HCO II) в ANME-2d (Таблица S1).

    Оба обсуждаемых здесь генома ANME-2d получены из биореакторов, в которых « Ca. M. nitroreducens »сформировал синтрофные культуры с бактериями, улавливающими нитрит, либо с « Ca. Kuenenia stuttgartiensis »(анаммокс-бактерии) [28] или « Ca. Methylomirabilis oxyfera »(бактерии NC10) [31, 43]. Это указывает на то, что ANME-2d может зависеть от этих бактерий для удаления нитрита. Однако, помимо нитрита, « Ca. M. nitroreducens »может также продуцировать аммоний во время АОМ с помощью нитритредуктазы пентагема c -типа (NrfAH), кодируемой в геноме [43] (Рисунок 5). Фактически, оба генома ANME-2d содержат домены для NrfA (IPR003321) и NrfH (IPR017571) (Таблица S1), подразумевая, что оба вида ANME-2d не обязательно зависят от поглотителя нитритов во время AOM.

    3.3. Металлозависимый АОМ

    Доказательства наличия металлозависимого АОМ были обнаружены в морских отложениях [130–132]. Также предполагалось, что в неморской среде АОМ взаимодействует с восстановлением оксида железа и / или марганца [26, 133–136] или даже с восстановлением гуминовых кислот [136, 137]. Однако организмы, ответственные за металл-зависимый АОМ, в этих исследованиях не были идентифицированы. Было высказано предположение, что бактерии JS1, метаногенные археи и Methanohalobium / ANME-3 могут быть ответственны за железозависимый АОМ [138].Другие исследователи предположили, что ANME-1 или Methanococcoides / ANME-3 вместе с бактериальным партнером ответственны за марганец-зависимый АОМ [139]. В другом исследовании, где AOM был отделен от SR, ANME не был обнаружен, что оставляет открытой возможность, что другие клады архей, кроме ANME, могут выполнять зависимые от металлов AOM [131].

    Недавно было обнаружено, что культуры, содержащие ANME-2a и ANME-2c, могут отделять AOM от SR в присутствии искусственных акцепторов электронов, гуминовых кислот и растворимого железа [125], что подтвердило предыдущие результаты AOM, не связанные с SR в В образцах преобладали образцы ANME [140].Это предполагает, что ANME-2 может также использовать нерастворимые минералы оксидов металлов в качестве акцепторов электронов во время АОМ. MHC у ANME-2a / b и ANME-2d больше, чем у видов Shewanella и Geobacter [107], которые, как известно, обладают внеклеточной электронной проводимостью. Было высказано предположение, что и ANME-2d, и Ferroglobus placidus , из которых последний может выполнять твердое восстановление железа, могут складывать мотивы CxxCH во внеклеточные проводящие структуры или пили [115].Многие из MHC ANME-2d не экспрессировались при выращивании с нитратом (обсуждается в разделе 3.2), подразумевая, что они не нужны для восстановления нитратов [43]. Это усиливает гипотезу о том, что ANME-2d также может связывать АОМ с восстановлением других внеклеточных акцепторов электронов, кроме нитрата, и даже с нерастворимыми оксидами металлов. Действительно, недавняя работа показала, что ANME-2d может участвовать в АОМ, связанном с восстановлением хрома (VI) [141] (таблица 1, реакция (5)), и в АОМ, связанном с восстановлением растворимого железа и нерастворимых минералов ферригидрита и бирнессита [ 142] (таблица 1, реакции (3) и (4)).ANME-2d может даже передавать электроны партнеру-бактерии: помимо богатой нитратами среды, археи ANME-2d были обнаружены в скважинах водоносного горизонта, где концентрации сульфатов и метана перекрываются [143]. Более того, ANME-2d была единственной кладой, обнаруженной в отложениях пресноводного озера, где встречался S-AOM [144]. Концентрации сульфатов в этих исследованиях были низкими, но превышали 1 мМ и, следовательно, превышали самые низкие зарегистрированные концентрации S-AOM [145, 146]. Наконец, последовательности ANME-2d были относительно более многочисленными в пресноводных отложениях, питаемых метаном и сульфатом, чем в отложениях, питавшихся только метаном или только сульфатом, и никакой активности N-AOM не было обнаружено при питании нитратом и метаном [27].Эти признаки обнадеживают, что прямые экспериментальные доказательства наличия сульфат-зависимого АОМ с помощью ANME-2d могут быть найдены в будущем.

    Геном ANME-1 содержит меньше доменов генов MHC по сравнению с ANME-2a и ANME-2d и некоторыми другими археями, такими как некоторые метилотрофные метаногены (Таблица 2) и некоторые представители археоглобалов [115]. MHCs ANME-1 также имеют меньшее количество гема по сравнению с другими ANME и некоторыми другими археями, причем самым большим из них является цитохром октагема [107].Каждый гем в составе MHC имеет свой собственный окислительно-восстановительный потенциал и, следовательно, структурно различные MHC представляют собой широкий диапазон окислительно-восстановительных потенциалов, которые могут использоваться для биоэнергетического переноса электронов (обзор в [147]). Например, восстановление оксида металла в Shewanella oneidensis MR-1 катализируется цепочкой из тетрагема (CymA), двух декагема (MtrA и MtrB) и, в конечном итоге, внеклеточными декагемными цитохромами OmcA / MtrC, которые восстанавливают минералы железа [121, 148, 149]. В Geobacter Surreducens восстановление минералов железа, по-видимому, катализируется тетрагемным цитохромом OmcE и гексагемным цитохромом OmcS, переносящим электроны с внешней мембраны на пили типа IV, которые передают электроны минералам железа [121, 150, 151].Поскольку в ANME-1 отсутствуют MHCs правильного размера и отсутствуют домены генов для продукции пилей [116], они, по-видимому, неспособны восстанавливать минералы с помощью обоих механизмов, присутствующих в Shewanella и Geobacter . Поэтому можно предположить, что ANME-1 менее универсален в использовании акцепторов электронов и не способен восстанавливать твердые оксиды металлов. Однако механизмы DIET все еще недостаточно изучены, и истинные различия между MHC разных типов ANME необходимо исследовать с помощью биохимических методов.Это позволило бы раскрыть истинные возможности ДИЕТЫ.

    3.4. Менахиноны и метанофеназины

    ANME-2a кодирует белок с доменом, специфичным для PhzF, фермента, участвующего в биосинтезе феназина в Pseudomonas fluorescens [152, 153]. Соответствующий ген присутствует не во всех метанофеназинсодержащих метаногенах (в нашем сравнении генома только у M. acetivorans и M. formicica , таблица 2), поэтому неясно, действительно ли этот фермент участвует в биосинтезе метанофеназина.Однако вполне вероятно, что ANME-2a использует метанофеназины в своей дыхательной цепи, поскольку домены генов для биосинтеза менахинона отсутствовали (Таблица 2). « Ca . M. nitroreducens », вероятно, использует менахиноны как интегральный в мембрану переносчик электронов, поскольку экологические геномы [28, 43] кодируют путь биосинтеза футалозина (mqn), как сообщается для Archaeoglobus fulgidus [154] (Таблица 2). Кроме того, « Ca . Обогатительные культуры M. nitroreducens показали отсутствие метанофеназинов [43].ANME-1 также содержал генные домены для биосинтеза менахинона через путь биосинтеза футалозина (mqn) (Таблица 2). Показания для пути биосинтеза хинона в ANME-1 были ранее обнаружены как слабые, поскольку были обнаружены только некоторые из гомологов Ubi пути биосинтеза оксидного убихинона [41], но путь биосинтеза футалозина (mqn) не был учтен в этом конкретном анализе. Кроме того, ANME-1 имеет гомологи Fqo, подобные Archaeoglobus fulgidus [44], и экспрессирует каталитическую субъединицу FqoF [41].Однако, поскольку домен биосинтеза феназина PhzF также присутствовал в геномах ANME-1 (таблица 2), а Fpo и Fqo являются гомологами, мы не можем сделать вывод только на основе геномной информации о том, какой окислительно-восстановительный челнок используется ANME-1 во время АОМ. Если бы в ANME-1 использовались менахиноны, это имело бы значение для последующего переноса электронов на MHC, поскольку метанофеназин (= -165 мВ) [155] и менахинон (= -80 мВ) [156] имеют разные окислительно-восстановительные потенциалы.

    3.5. Cell Adhesion

    Некоторые домены генов, участвующие в клеточной адгезии, были более многочисленны в ANME, чем в метаногенах (Таблица 2), особенно в ANME-2a и ANME-1, которые, как известно, образуют синтрофические взаимодействия для переноса электронов во время дыхания.Эти домены включают домены HYR (IPR003410) и CARDB (IPR011635), которые оба играют непосредственную роль в клеточной адгезии [157] (Таблица 2). Интересно, что также домены, относящиеся к целлюлосоме видов Clostridium , называемые докерином и когезином, были в большом количестве как в ANME-1, так и в ANME-2a по сравнению с ANME-2d и метаногенами, вместе со многими доменами связывания углеводов (Таблица 2) . У видов Clostridium докерин и когезин образуют якорь к стенке бактериальной клетки, который содержит каркас с ферментами, разрушающими целлюлозу, и модуль связывания углеводов, который связывает целлюлозу, вместе образуя целлюлосому [158].Эти домены были обнаружены во всех сферах жизни независимо от использования целлюлозы, но функция таких белков вне целлюлосомы неизвестна [159]. Следовательно, докерин, когезин и углеводные связывающие домены в ANME могут гипотетически образовывать конструкцию, которая связывается с углеводами и, возможно, может выполнять функцию межклеточного контакта или адгезии MHC, но это требует дальнейшего изучения.

    4. Будущие задачи

    Достижения в (мета) геномике, транскриптомике и протеомике дали ценные метаболические схемы различных ANME с гипотезами о том, как может функционировать центральный метаболизм, транспорт электронов и сохранение энергии.Будущие эксперименты необходимы, чтобы биохимически продемонстрировать, что эти гипотезы верны.

    Узким местом для биохимических исследований ANME является отсутствие чистых культур из-за медленного и синтрофного роста. Однако недавнее знаменательное открытие прямого переноса электронов дает возможность выращивать ANME, как указывалось ранее, на акцептирующих электроны электродах (т. Е. Анодах) [160]. Таким образом, могут быть получены чистые или высокообогащенные культуры различных ANME без их соответствующего синтрофного партнера, а МНС, ответственные за электрическую проводимость, могут быть биохимически охарактеризованы.Кажется, что ANME-1 ограничены размером и количеством MHC, которые могут быть связаны с различиями в поведении на аноде. Бактерии-партнеры ANME-1 и ANME-2 могут быть исследованы на электронодонорном электроде (т. Е. Катоде), с особым вниманием к способности производить пили (т. Е. Нанопроволоки). Также стоит изучить, может ли ANME-2a / b, помимо ANME-2d, также использовать нерастворимые акцепторы электронов, и может ли ANME-2d передавать электроны партнеру-бактерии.

    Еще одна задача будущего — выделить и охарактеризовать Mcr из различных кладов ANME.Необходимо исследовать, компенсирует ли изобилие Mcr в клетках ANME медленную обратную активность или модификации Mcr ANME-1 также вносят вклад в лучшую обратную активность Mcr. Более того, влияние парциального давления метана на скорость реакции и кинетику ферментов необходимо определять на месте.

    ANME-1 потенциально способны осуществлять гидрогенотрофный метаногенез из-за присутствия гидрогеназы в геноме. Генетические признаки менахинонов в качестве переносчиков электронов в ANME-1 и различные домены генов, связанных с целлюлосомой и клеточной адгезией, во всех ANME также являются темами, которые можно исследовать дополнительно.Метаногенные археи, вероятно, не способны выполнять АОМ, но дополнительные исследования TMO и других генетических модификаций для стимуляции AOM в метаногенах могут помочь в понимании параметров, необходимых для возникновения AOM. В конечном счете, физиологическое понимание ANME поможет объяснить наблюдаемое разделение экологических ниш различных клад ANME и возникновение ANME без бактериального партнера. Это значительно расширило бы наши знания о цикле метана в бескислородной среде.

    Конкурирующие интересы

    Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов в отношении публикации этой статьи.

    Благодарности

    Авторы благодарят Стефани Бергер (RU, Неймеген) за критическое прочтение рукописи. Это исследование поддержано грантом Института анаэробной микробиологии Soehngen (SIAM) Gravitation (024.002.002) Министерства образования, культуры и науки Нидерландов и Нидерландской организации научных исследований (NWO). Майк С. М. Джеттен получил поддержку со стороны ERC AG 339880 Eco-MoM, а Альфонса Дж. М. Стамса — со стороны ERC AG 323009 Novel Anaerobes.

    Дополнительные материалы

    Этот дополнительный материал содержит данные по доменному (мета) геному сравнения выбранных метагеномов метанотрофов и геномов выбранных архей, который принадлежит статье Peer H.A. «Обратный метаногенез и дыхание у метанотрофных архей». Тиммерс, Корнелия У. Велте, Джаспер Дж.

    Комментировать

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

    2 : феназин оксидоредуктаза

    Центральный метаногенетический путь
    Fmd Формилметанофуран (CHO-MFR-MFR)

    Тетогидрофуран3

    der MPT) формилтрансфераза
    Mch N 5 , N 10 -метенил-H 4 MPT циклогидролаза
    Mtd F 420 H MPT-дегидрогеназа
    Mer N 5 , N 10 -метилен-H 4 MPT-редуктаза
    Mtr N 5 -метил-коэн-метил-MPT-метил (CoM) метилтрансфераза
    Mcr Метилкофермент M (CH 3 -CoM) редуктаза
    Mdh Метанолдегидрогеназа
    Fae / Hps Слитый белок фермента, активирующего формальдегид / гексулозо-6-фосфатсинтаза
    MetF N 5 , N 10 -тетрациклид ) аналог редуктазы
    Электронный транспорт
    Mvh F 420 -невосстанавливающая гидрогеназа
    Vho F24 F244207

    Fqo F 420 H 2 : хинон оксидоредуктаза
    Hdr Коэнзим B-коэнзим M
    Гетеродис M) 9099
    F 420 -зависимая гидрогеназа
    Ech Ferredox ин-зависимая гидрогеназа
    MePh / MePhH 2 Метанофеназин
    MQ / MQH 2 Менахинон
    Cytto97 btchtosh c Cytochrome c
    MHC Multiheme c цитохром типа
    Rieske Rieske cytochrome b complex
    Nar Нитратредуктаза
    Nap Периплазматическая нитратредуктаза
    Nrf Нитритредуктаза