Свойства протеина: Протеин. Информация о протеине, его видах, эффекте и перечень продукции. Рекомендации о том, какой лучше всего купить протеин для роста мышц.

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α ₁ , α ₂ , β ₁ и β ₂ ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Белки — свойства, структура, классификация и функции | Биохимия

Последнее обновление 4 февраля 2021 г., автор: Sagar Aryal

• Белки — самые распространенные биологические макромолекулы, встречающиеся во всех клетках.
• Это также самая универсальная органическая молекула среди живых систем, и она встречается в большом количестве; тысячи различных видов, от относительно небольших пептидов до крупных полимеров.
• Белки представляют собой полимеры аминокислот, ковалентно связанные пептидными связями.
• Строительными блоками белков являются двадцать природных аминокислот.
• Таким образом, белки — это полимеры аминокислот.

• Взаимоотношения белков с водой сложны.
• Вторичная структура белков во многом зависит от взаимодействия пептидных связей с водой через водородные связи.
• Водородные связи также образуются между белком (альфа- и бета-структуры) и водой. Богатый протеином статический шар более растворим, чем спиральные структуры.
• В третичной структуре вода вызывает ориентацию цепей и гидрофильных радикалов за пределы молекулы, в то время как гидрофобные цепи и радикалы имеют тенденцию реагировать друг с другом внутри молекулы (гидрофобный эффект).

• Белки могут быть денатурированы такими агентами, как нагревание и мочевина, которые вызывают разворачивание полипептидных цепей, не вызывая гидролиза пептидных связей.
• Денатурирующие агенты разрушают вторичные и третичные структуры, не затрагивая первичную структуру.
• Если денатурированный белок возвращается в свое естественное состояние после удаления денатурирующего агента, этот процесс называется ренатурацией.

Некоторые денатурирующие агенты включают

Физические агенты : Тепло, излучение, pH

Химические агенты : Раствор мочевины, который образует новые водородные связи в белке, органических растворителях, детергентах.

Когда белки денатурируются под действием тепла, они образуют нерастворимые агрегаты, известные как коагулят. Все белки не коагулируются при нагревании, только некоторые из них, такие как альбумины, глобулины способны коагулироваться при нагревании.

• Изоэлектрическая точка (pI) — это pH, при котором количество положительных зарядов равно количеству отрицательных зарядов, а общий заряд аминокислоты равен нулю.
• В этот момент под воздействием электрического поля белки не перемещаются ни к аноду, ни к катоду, следовательно, это свойство используется для выделения белков.

• Средняя молекулярная масса аминокислоты принята равной 110.
• Общее количество аминокислот в белке, умноженное на 110, дает приблизительную молекулярную массу этого белка.
• Различные белки имеют разный аминокислотный состав и, следовательно, их молекулярные массы различаются.
• Молекулярная масса белков колеблется от 5000 до 10 ⁹ Дальтон.

• Это происходит после того, как белок был синтезирован на рибосоме.
• Фосфорилирование, гликозилирование, рибозилирование АДФ, метилирование, гидроксилирование и ацетилирование влияют на заряд и взаимодействия между аминокислотными остатками, изменяя трехмерную конфигурацию и, таким образом, функцию белка.

1. Биуретовый тест :

Когда 2 мл исследуемого раствора добавляются к равному объему 10% NaOH и одной капли 10% раствора CuSO4, образование фиолетового цвета указывает на присутствие пептидной связи.

2. Тест с нингидрином:

Когда 1 мл раствора нингидрина добавляют к 1 мл раствора белка и нагревают, образование фиолетового цвета указывает на присутствие α-аминокислот.

• Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи определяет трехмерную конфигурацию белка, а структура белка определяет его функцию.
• Все белки содержат элементы углерод, водород, кислород, азот и серу, некоторые из них могут также содержать фосфор, йод и следы металлов, таких как ион, медь, цинк и марганец.
• Белок может содержать 20 различных видов аминокислот. Каждая аминокислота имеет аминогруппу на одном конце и кислотную группу на другом, а также отличительную боковую цепь.
• Основная цепь одинакова для всех аминокислот, в то время как боковая цепь отличается от одной аминокислоты к другой.

Структуру белков можно разделить на четыре уровня организации:

1. Первичная структура

• Первичная структура белка состоит из аминокислотной последовательности вдоль полипептидной цепи.
• Аминокислоты соединены пептидными связями.
• Поскольку в пептидных связях нет диссоциируемых протонов, заряды на полипептидной цепи обусловлены только N-концевой аминогруппой, C-концевой карбоксильной группой и боковыми цепями аминокислотных остатков.
• Первичная структура определяет дальнейшие уровни организации белковых молекул.

2. Вторичная структура

• Вторичная структура включает различные типы локальных конформаций, в которых атомы боковых цепей не участвуют.
• Вторичные структуры образованы регулярным повторяющимся паттерном образования водородных связей между атомами основной цепи.
• Вторичная структура включает α-спирали, β-листы и другие типы схем складывания, которые возникают из-за регулярного повторяющегося паттерна образования водородных связей.
• Вторичная структура белка может быть следующей:

1. Альфа-спираль
2. Бета-спираль

• Альфа-спираль представляет собой правостороннюю спиральную цепь.
• Заместители боковых цепей аминокислотных групп в α-спирали простираются наружу.
• Водородные связи образуются между кислородом C = O каждой пептидной связи в цепи и водородом группы N-H пептидной связи на четыре аминокислоты ниже нее в спирали.
• Заместители боковых цепей аминокислот подходят рядом с группами N-H.
• Водородная связь в ß-листе находится между нитями (между нитями), а не внутри нитей (внутри нитей).
• Конформация листа состоит из пар прядей, лежащих бок о бок.
• Карбонильные атомы кислорода в одной цепи водородной связи с атомами водорода соседней цепи.
• Две нити могут быть параллельны или антипараллельны в зависимости от того, совпадают ли направления нитей (от N-конца до C-конца) или противоположны.
• Антипараллельный ß-лист более стабилен благодаря более хорошо выровненным водородным связям.

3. Третичная структура

• Третичная структура белка относится к его общей трехмерной конформации.
• Типы взаимодействий между аминокислотными остатками, которые создают трехмерную форму белка, включают гидрофобные взаимодействия, электростатические взаимодействия и водородные связи, все из которых нековалентны.
• Также встречаются ковалентные дисульфидные связи.
• Он образуется в результате взаимодействий между аминокислотными остатками, которые могут находиться на значительном расстоянии друг от друга в первичной последовательности полипептидной цепи.
• Гидрофобные аминокислотные остатки имеют тенденцию скапливаться внутри глобулярных белков, где они исключают воду, тогда как гидрофильные остатки обычно находятся на поверхности, где они взаимодействуют с водой.

4. Четвертичная структура

• Четвертичная структура относится к взаимодействию одной или нескольких субъединиц с образованием функционального белка с использованием тех же сил, которые стабилизируют третичную структуру.
• Это пространственное расположение субъединиц в белке, состоящем из более чем одной полипептидной цепи.

На основании химической природы, структуры, формы и растворимости белки классифицируются как:

1. Простые белки : они состоят только из аминокислотных остатков.При гидролизе эти белки дают только составляющие аминокислоты. Далее он подразделяется на:
   • Волокнистый белок: кератин, эластин, коллаген
   • Глобулярный белок: альбумин, глобулин, глутелин, гистоны
2. Конъюгированные белки : они объединены с небелковой частью. Например. Нуклеопротеин, фосфопротеин, липопротеин, металлопротеин и т. Д.
3. Производные белки : они являются производными или продуктами разложения простых и конъюгированных белков.Это могут быть:
   • Первичный производный белок: протеины, метапротеины, коагулированные белки
   • Вторичные производные белки: протеозен или альбунозы, пептоны, пептиды.

Белки жизненно важны для роста и восстановления, и их функции безграничны. Они также обладают огромным разнообразием биологических функций и являются наиболее важными конечными продуктами информационных путей.

• Белки, состоящие из аминокислот, выполняют множество функций в организме (например,g., как ферменты, структурные компоненты, гормоны и антитела).
• Они действуют как структурные компоненты, такие как кератин волос и ногтей, коллаген костей и т. Д.
• Белки — это молекулярные инструменты, через которые выражается генетическая информация.
• Они осуществляют свою деятельность по переносу кислорода и углекислого газа с помощью гемоглобина и специальных ферментов в эритроцитах.
• Они функционируют в гомостатическом контроле объема циркулирующей крови и интерстициальных жидкостей через белки плазмы.
• Они участвуют в свертывании крови через тромбин, фибриноген и другие белковые факторы.
• Они действуют как защита от инфекций с помощью белковых антител.
• Они осуществляют наследственную передачу нуклеопротеидами ядра клетки.
• Овальбумин, глютелин и др. Являются запасными белками.
• Актин, миозин действует как сократительный белок, важный для сокращения мышц.

1. Smith, C.М., Маркс, А. Д., Либерман, М. А., Маркс, Д. Б., и Маркс, Д. Б. (2005). Базовая медицинская биохимия Марка: клинический подход. Филадельфия: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.
2. Родуэлл, В. В., Ботам, К. М., Кеннелли, П. Дж., Вейл, П. А., и Бендер, Д. А. (2015). Иллюстрированная биохимия Харпера (30-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: McGraw-Hill Education LLC.
3. Джон У. Пелли, Эдвард Ф. Гольян (2011). Биохимия. Третье издание. Филадельфия: США.
4. https: // химия.tutorvista.com/biochemistry/proteins.html
5. http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-definition-importance-and-classification-biochemistry/41903
6. https://www.particlesciences.com/news/ Technical -riefs / 2009 / protein-structure.html
7. http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-functions-structure-properties-and-classification/16912

Эволюционная биохимия: выявление исторических и физических причин свойств белка

18.12: Химические свойства белков

Цели обучения

• Чтобы объяснить, как аминокислота может действовать как кислота и основание.

Структура аминокислоты позволяет ей действовать и как кислота, и как основание. Аминокислота обладает такой способностью, потому что при определенном значении pH (разном для каждой аминокислоты) почти все молекулы аминокислот существуют в виде цвиттерионов. Если к раствору, содержащему цвиттерион, добавляют кислоту, карбоксилатная группа захватывает ион водорода (H ⁺ ), и аминокислота становится положительно заряженной. Если добавлено основание, удаление иона H ⁺ из аминогруппы цвиттер-иона дает отрицательно заряженную аминокислоту.В обоих случаях аминокислота поддерживает pH системы, то есть удаляет добавленную кислоту (H ⁺ ) или основание (OH ^— ) из раствора.

Пример \ (\ PageIndex {1} \)

1. Изобразите структуру аниона, образующегося при взаимодействии глицина (при нейтральном pH) с основанием.
2. Изобразите структуру катиона, образующегося при реакции глицина (при нейтральном pH) с кислотой.

Решение

1. Основание удаляет H ⁺ из протонированной аминогруппы.
2. Кислота присоединяет H ⁺ к карбоксилатной группе.

Упражнение \ (\ PageIndex {1} \)

1. Изобразите структуру катиона, образующегося при взаимодействии валина (при нейтральном pH) с кислотой.
2. Изобразите структуру аниона, образующегося при взаимодействии валина (при нейтральном pH) с основанием.

Конкретный pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI).На его pI положительный и отрицательный заряды аминокислотного баланса, и молекула в целом электрически нейтральна. Аминокислоты, боковые цепи которых всегда нейтральны, имеют изоэлектрические точки в диапазоне от 5,0 до 6,5. Основные аминокислоты (которые имеют положительно заряженные боковые цепи при нейтральном pH) имеют относительно большое количество примеров. Кислые аминокислоты (которые имеют отрицательно заряженные боковые цепи при нейтральном pH) имеют довольно низкие примеры (Таблица \ (\ PageIndex {1} \)).

Аминокислоты вступают в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.Реакционная способность этих функциональных групп особенно важна для связывания аминокислот вместе с образованием пептидов и белков, как вы увидите далее в этой главе. Простые химические тесты, которые используются для обнаружения аминокислот, используют реактивность этих функциональных групп. Примером является тест с нингидрином, в котором функциональная аминогруппа α-аминокислот реагирует с нингидрином с образованием соединений пурпурного цвета. Нингидрин используется для обнаружения отпечатков пальцев, потому что он реагирует с аминокислотами из белков в клетках кожи, которые переносятся на поверхность человеком, оставляющим отпечаток пальца.

Сводка

Аминокислоты могут действовать как кислота и основание из-за присутствия амино- и карбоксильных функциональных групп. Значение pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI).

Упражнения по обзору концепции

1. Определите каждый термин.

   1. цвиттерион
   2. изоэлектрическая точка

2. Изобразите структуру аниона, образующегося при взаимодействии аланина (при нейтральном pH) с основанием.

3. Изобразите структуру катиона, образующегося при реакции аланина (при нейтральном pH) с кислотой.

Ответы

1. 1. электрически нейтральное соединение, содержащее как отрицательно, так и положительно заряженные группы
   2. pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона

Упражнения

1. Изобразите структуру лейцина и определите заряд молекулы в a (n)

   1. кислый раствор (pH = 1).
   2. нейтральный раствор (pH = 7).
   3. щелочной раствор (pH = 11)

2. Изобразите структуру изолейцина и определите заряд молекулы в a (n)

   1. кислый раствор (pH = 1).
   2. нейтральный раствор (pH = 7).
   3. щелочной раствор (pH = 11).

белков | Безграничная биология

Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

Цели обучения

Различать типы и функции белков

Основные выводы

Ключевые моменты

• Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
• Форма белка определяет его функцию.
• Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
• Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
• Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
• Гормоны — это тип белков, используемых для передачи сигналов и коммуникации клеток.

Ключевые термины

• аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих группы амино и карбоновых кислот на одном атоме углерода) и различные боковые цепи, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
• полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
• Catalyze : для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

• катализирующие химические реакции
• синтезирует и восстанавливает ДНК
• транспортировка материалов по камере
• прием и отправка химических сигналов
• отвечает на раздражители
• обеспечивает структурную поддержку

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волокнистую цепочку. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы выглядите иначе, чем посторонние, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле разные.

Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.

Поскольку форма определяет функцию, любое небольшое изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может помочь в его распаде, перегруппировке или синтезе. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

Ферментная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

• Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
• Анаболические ферменты: ферменты, которые создают более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала перед делением клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты обмена веществ по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин образует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Аминокислоты

Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

Цели обучения

Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Основные выводы

Ключевые моменты

• Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
• Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
• Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
• Цепочка аминокислот — это полипептид.

Ключевые термины

• аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих группы амино и карбоновых кислот на одном атоме углерода) и различные боковые цепи, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
• Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
• полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH ₂ ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH ₃ ⁺ и -COO ^— соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный атом углерода, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою группу R (группу вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH ₂ -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, объединяющая два мономера в реакцию, в которой образуется H ₂ O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи : Образование пептидной связи представляет собой реакцию синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые сложены должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и являются теперь работоспособен.

Структура белка

Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

Цели обучения

Обобщите четыре уровня структуры белка

Основные выводы

Ключевые моменты

• Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и локальных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
• Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
• Первичная структура — это аминокислотная последовательность.
• Вторичная структура — это локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи, включающая α-спираль и β-складчатые листовые структуры.
• Третичная структура — это общее трехмерное сворачивание, в значительной степени обусловленное взаимодействием между R-группами.
• Четвертичные структуры — это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.

Ключевые термины

• антипараллельный : Природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка.
• дисульфидная связь : Связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
• β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
• α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы восходят к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы понять сложность общей структуры.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот в полипептидной цепи, а не ее структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи.Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В — из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии простая замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина. Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать кардинальные изменения.Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, страдающие этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или соседними аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают, когда образуются Н-связи между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко единичная вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за водородной связи между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность образовывать α-спираль, в то время как другие имеют склонность образовывать β-складчатый лист.

В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в H-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

В β-гофрированных листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой ​​структуре листа, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидного каркаса другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

Третичная структура

Третичная структура полипептидной цепи — это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом.Взаимодействия между полярной, неполярной, кислотной и основной R-группой в полипептидной цепи создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде тела, гидрофобные группы R неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные группы R лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием конечного функционирующего белка.

Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк — это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

Денатурация и сворачивание белков

Денатурация — это процесс, при котором белки теряют свою форму и, следовательно, свою функцию из-за изменений pH или температуры.

Цели обучения

Обсудить процесс денатурации белка

Основные выводы

Ключевые моменты

• Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
• Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
• Некоторые белки могут повторно укладываться после денатурации, а другие — нет.
• Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.

Ключевые термины

• шаперонин : белки, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
• денатурация : изменение складчатой ​​структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму.Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

Изменение формы белка

Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка. Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным.Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, способ сворачивания его полипептидной цепи в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

Ферменты

Поскольку почти все биохимические реакции требуют ферментов, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

Реверс денатурации

Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждены. После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок в его исходную конформацию, и он может возобновить свою функцию.

Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло сковороды денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым.Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

Денатурация белка иногда необратима. : (Вверху) Белковый альбумин в сыром и вареном яичном белке. (Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков.Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie.Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie.Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с вашим системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Роль физико-химических свойств белка в модуляции интерфейса наночастицы-био

Abstract

Наночастицы при воздействии биологической среды имеют тенденцию взаимодействовать с макромолекулами с образованием биомолекулярной короны. Биомолекулярная корона придает наночастицам уникальную биологическую идентичность, а ее белковый состав играет детерминированную роль в биологической судьбе наночастиц. Физиологическое поведение белков обусловлено их физико-химическими аспектами, включая поверхностный заряд, гидрофобность и структурную стабильность.Однако недостаточно понимания роли физико-химических свойств белков в формировании биомолекулярной короны. Мы предположили, что физико-химические свойства белков будут влиять на их взаимодействие с наночастицами и иметь детерминированный эффект на взаимодействия наночастиц с клетками. Чтобы проверить нашу гипотезу, мы использовали модельные белки из разных структурных классов, чтобы понять влияние элементов вторичной структуры белков на поверхность раздела наночастиц и белков.Кроме того, мы модифицировали поверхность белков, чтобы изучить роль характеристик поверхности белков в управлении границей раздела наночастиц и белков. Для этого исследования мы использовали мезопористые наночастицы кремнезема в качестве модельной системы наночастиц. Мы наблюдали, что поверхностный заряд белков определяет природу первичного взаимодействия, а также степень последующих вторичных взаимодействий, вызывающих структурные перестройки белка. Мы также наблюдали, что вторичный структурный состав белков значительно влияет как на степень вторичных взаимодействий на границе наночастицы-белок, так и на состояние дисперсии комплекса наночастица-белок.