Свойства протеина: Протеин. Информация о протеине, его видах, эффекте и перечень продукции. Рекомендации о том, какой лучше всего купить протеин для роста мышц.

Содержание

Статьи о спортивном питании. Заказать спортивное питание Meal to Goal

Привет, друзья! Если вы здесь - значит у вас есть цели!

В предыдущих статьях мы разобрали с вами процесс производства молочных белков. А также поговорили о свойствах и видах казеина. В этой статье мы поговорим о сывороточном белке.

По праву одним из самых популярных протеинов в спортивном и здоровом питании считается сывороточный протеин. И написать о нем можно много, но мы пока остановимся на основных понятиях, свойствах и преимуществах.

Сывороточный белок это  источник незаменимых аминокислот. Богатый набор аминокислот является строительным материалом для роста мышц. И при определенном режиме потребления это также и помощник в сжигании жира.

Благодаря составу аминокислот сывороточный протеин является важным ингредиентом не только для достижения спортивных результатов, но также известно его свойство повышать иммунную защиту человека. Дело в том, что одним из основных свойств сывороточного протеина является его способность повышать уровень глутатиона, который регулирует работу иммунной системы человека, а также является антиоксидантом.

Сывороточный белок - источник серы, которая содержит аминокислоту цистеин. Как раз таки цистеин способствует синтезу глутатиона. Повышенный глутатион оказывает влияние на на экспрессию генов, таким образом способствуя росту мышц. Снижение уровня глутатиона также связано с синдромом перетренированности, в связи с этим  сывороточный протеин призван предупредить или смягчить это состояние.

Что касается видов сывороточного протеина, то разговор идет опять же о концентратах, изолятах и гидролизатах.

Концентрат сывороточного белка содержит не более 85% белка в своем составе. Что влияет на его стоимость и делает дешевле по сравнению с изолятом или же гидролизатом. Но концентрат содержит большее количество лактозы и жира по сравнению с теми же изолятом и гидролизатом. Усваивается этот белок за 4 часа.

Изолят сывороточного протеина содержит более 85% белка, и содержит меньше лактозы и жира. В виду этого это вариант для тех, кто не переносит лактозу.

Гидролизат - это частично расщепленный ферментами белок, что способствует более быстрому усвоению. Чем выше степень гидролиза, тем быстрее усваивается белок.

Теперь вы знаете об основных свойствах молочных протеинов. Осталось дело за малым - купить их! Добро пожаловать в наш on-line магазин.

Команда M2G

Протеин. Свойства, виды, применение.

Протеин

Протеин в переводе с англ. "protein" - это белок. Основополагающий элемент при строительстве тканей в организме, в том числе мышечной. Протеин - это совокупность заменимых и незаменимых аминокислот, соединенных между собой. В спорте под протеином подразумевает - спортивную добавку, состоящую из высокой концентрации белка.
Это полностью натуральный продукт, полученный из белков растительного и животного происхождения!

Виды протеина

В зависимости от происхождения протеин делят на:

1.Сывороточный протеин.
  • концентрат
  • изолят
  • гидролизат
2. Казеин.
  • казеинат кальция
  • мицеллерный казеин
3. Растительный.
  • Соевый
  • конопляный
  • бобовый
  • гороховый
4. Мясной протеин.
5. Рыбный протеин.
6. Яичный протеин.

Сывороточный протеин (whey protein)

Самый популярный на сегодняшний день продукт спортивного питания — это сывороточный протеин. Он изготавливается из обычной молочной сыворотки, путем удаления жиров и других небелковых элементов в процессе фильтрации. Сывороточный протеин является быстроусвояемым, поэтому идеален для употребления до и после тренировки. Он активизирует обмен веществ, замедляет усвоение жиров и насыщает организм нужными аминокислотами для строительства мышц.
В зависимости от концентрации белка и степени очистки сывороточный протеин бывает следующих видов:

  • Концентрат сывороточного протеина. Содержит до 80% белка, при этом сохраняет в своем составе небольшое количество жиров и лактозы. Усваивается за 1,5-2 часа.

  • Сывороточный изолят. Содержит 80-95% белка – такой уровень достигается за счет более глубокой фильтрации. Усваивается за 1-1,5 часа. Практически не содержит жиров и лактозы.

  • Сывороточный гидролизат. Содержит 90-99% белка и предполагает очень быстрое усвоение (за 1 час). Гидролизат имеет самую высокую биологическую ценность среди сывороточных протеинов. Чем выше концентрация белка в протеиновом порошке, тем дороже его стоимость. Наиболее популярным продуктом на рынке спортивного питания является концентрат сывороточного протеина из-за оптимальной цены и высокой эффективности.

Что нужно знать о сывороточном протеине:

Быстро усваивается, поэтому сывороточный протеин идеален для приема до и после тренировки.
Имеет высокую биологическую ценность.
Содержит практически весь набор важных аминокислот.
Хорошо растворяется, имеет приятный вкус.
Из-за высокой скорости усвоения его нецелесообразно употреблять на ночь и между приемами пищи.
Время «работы» 1-2 часа.

Казеиновый протеин (Caseine)

Казеиновый протеин — это «медленный» белок, который усваивается организмом в течение длительного времени. По этой причине он не подходит для употребления до и после тренировки. Казеин также изготавливается из молока: одна его часть идет на изготовление сывороточного протеина, а другая часть – на изготовление казеинового протеина. Из-за низкой скорости усвоения, казеин является идеальным продуктом для употребления перед сном. В течение всей ночи ваши мышцы будут подпитываться «долгоиграющим» белком.

Что нужно знать о казеине:

Медленно всасывается, обеспечивая непрерывный и продолжительный приток аминокислот к мышечным волокнам.
По этой причине казеин идеален для употребления перед сном.
Нежелателен для употребления до и после тренировки.
Казеин богат кальцием.
Относительно других протеинов плохо растворяется, имеет неидеальные вкусовые качества.
Время «работы» 4-10 часов.

Молочный протеин (Milk)

Молочный протеин заметно уступает по популярности сывороточному. Этот вид протеина на 20% состоит из сывороточного белка, а на 80% – из казеина. Благодаря тому, что большая часть молочного протеина состоит из медленных белков, его можно употреблять на ночь или между приемами пищи.

Что нужно знать о молочном протеине:

Можно употреблять между приемами пищи из-за высокого содержания казеина.
Нежелателен для употребления до и после тренировки.
Содержит лактозу, поэтому не всем подходит из-за особенностей пищеварения.

Имеет невысокую стоимость.
Время «работы» 3-4 часа.


Соевый протеин (Soy Proteine)

Соевый протеин полностью состоит из растительных белков, поэтому его аминокислотный состав не до конца полноценен. Кроме того, он не оказывает такого благоприятного воздействия на рост мышц, как, например, сывороточный протеин. Однако именно соевый протеиновый порошок отлично подходит вегетарианцам и тем, у кого непереносимость молочных продуктов. Соевый протеин обычно выбирают девушки, поскольку он положительно влияет на выработку женских гормонов.

Что нужно знать о соевом протеине:

Имеет неполноценный аминокислотный состав и самую низкую биологическую ценность среди всех вышеназванных белков.
Идеален для женского организма, поскольку соя повышает уровень женских половых гормонов в организме – эстрогенов, одновременно понижая количество тестостерона.
Уменьшает уровень холестерина в организме.
Плохо растворяется в воде, имеет неидеальные вкусовые качества.
Соя – полностью растительный продукт, поэтому подойдет вегетарианцам.
Можно употреблять после тренировки и между приемами пищи.

Время «работы» 3-5 часов

Яичный протеин (EGG)

Яичный протеин имеет самуювысокую биологическую ценность, это наиболее приближенный к идеальному белку продукт. Этот вид протеина производится из яичных белков и обладает наивысшей степенью усвояемости. Не пользуется особой популярностью как самостоятельный продукт из-за высокой стоимости. Может подойти тем, у кого непереносимость молочных продуктов.

Что нужно знать о яичном протеине:

Идеален для употребления утром, до и после тренировки.
Имеет самую высокую биологическую ценность
Содержит самый полной набор аминокислот, яичный протеин можно назвать идеальным белком.
Самый дорогой по стоимости.
Время «работы» 3-5 часов.

Многокомпонентный протеин

Многокомпонентный протеин представляет собой смесь различных видов протеина (сывороточного, молочного, яичного, соевого и т.д.), что позволяет сразу получить полный набор различных аминокислот. В отличие от сывороточного он медленнее усваивается, поэтому более универсален в применении. Многокомпонентный протеин подойдет для употребления как после тренировки, так и в течение дня. Такой вид протеина часто имеют в своем составе дополнительные аминокислоты, ВСАА, глютамин, полезные жиры и даже креатин.

Что нужно знать о многокомпонентном протеине:

Можно употреблять после тренировки или между приемами пищи.
У многокомпонентного протеина не самая высокая биологическая ценность.
Имеет невысокую стоимость.
Время «работы» 3-6 часов.

Важно заметить, что каждый вид протеина (не только сывороточный) в зависимости от степени фильтрации может быть изготовлен как концентрат, изолят и гидролизат.

Таблица, где приведены скорость усвоения белков, биологическая ценность, примущества и недостатки.

Сколько белка принимать?

Таблица средней суточной нормы белка на 1 кг веса (граммы)

Например, если вы мужчина с весом 60 кг, и ваша цель - набор мышечной массы, то вам необходимо 60 кг (вес тела)*2 гр. = 120 грамм белка минимум потреблять ежедневно, что достичь данную цель.

Когда принимать протеин?

Таблица оптимально времени приёма протеина.

виды, состав и польза, как правильно принимать протеин

Несмотря на появившуюся в последнее время спортивную окраску термина «протеин», полноценные белковые продукты нужны не только спортсменам. Протеиновые коктейли и препараты сегодня используются на многих тяжёлых производствах, в медицинских целях в период восстановления больных, при выкармливании детей. Но, тем не менее, основным потребителем белковых препаратов являются именно спортсмены.

И именно для них спортивная пищевая промышленность предлагает огромный выбор самых различных видов белковых препаратов.

Чем отличается концентрат от изолята

Современные спортивные белковые препараты – это, как правило, концентраты или изоляты натуральных белковых продуктов. Отличить эти  два понятия друг от друга несложно. Вот что они собой представляют:

1. Концентрат белка – это белковый продукт, лишённый большей части жидкости.

2. Изолят белка – это концентрат, из которого удалены лишние жиры, холестерин и углеводы. По сути, изолят – это почти чистый белок.

Большинство используемых в составе спортивных добавок изолятов имеют концентрацию белка около 92 процентов. Это – очень много, и такие препараты употреблять можно лишь в разбавленном виде. Разумеется, из-за большей сложности технологии получения изолят белка стоит дороже концентрированного протеина.

Виды протеина

Несмотря на огромное разнообразие белков, в спортивных продуктах чаще всего применяют лишь некоторые виды, получаемые чаще всего из молока или растительных продуктов. Лидерами по популярности здесь являются следующие виды:

1. Сывороточный.

Добывается из молочной сыворотки чаще всего путём её кипячения. При этом сам белок сворачивается и образует хлопья, которые можно достаточно легко собрать и обработать. Сывороточный протеин отличается лёгкостью усваивания – в организме он расщепляется в течение двух часов. Как результат,он оптимален для употребления сразу после физических нагрузок.

2. Казеиновый.

Получается из молока. Усваивается значительно дольше, чем сывороточный, поэтому профессионалы считают, что правильно принимать его перед сном.

3. Соевый.

Вопреки бытующим убеждениям, состав соевого протеина ничем не хуже белков животного происхождения. Только он чаще приводит к различным расстройствам желудка – метеоризму и диарее, да и пахнет хуже. Поэтому чаще всего рекомендуют соевый протеин для женщин с целью обогащения диеты и гормональной стабилизации.

4. Яичный.

По своим свойствам напоминает казеиновый. Он тоже долго усваивается, но при этом содержит полный набор незаменимых аминокислот.

Также существуют еще один вид протеина - белковые продукты на основе молозива – продукта, которым кормятся новорожденные телята. Химический состав протеина на основе молозива содержит и большое количество белков, и жиры, и многие углеводы, но спортивные продукты из него значительно дороже даже относительно недешёвых традиционных видов.

Как принимать протеин

Количество белка, необходимого к употреблению, очень сильно варьируется в зависимости от возраста, пола, вида спорта и желаемых спортивных результатов спортсмена. Тем не менее, средняя суточная норма протеина для поддержания мышечной массы составляет приблизительно 2-3 грамма на килограмм веса тела.

Путём нехитрых подсчётов можно вычислить, сколько нужно протеина в день тренирующемуся спортсмену. Коктейля, содержащего 40% белка, среднестатистическому мужчине весом 80 килограммов в условиях регулярных высоких нагрузок необходимо выпивать не менее 360 граммов – одну хорошую большую кружку.

Но лучше эти количества согласовывать со специальными таблицами и рекомендациями к самим протеиновым продуктам. В этом случае польза протеина будет максимальной, а отрицательные свойства – не проявятся вовсе.

Где купить протеин?

Протеин удобнее всего покупать в интернет-магазинах, где зачастую очень большой выбор как производителей, так и вкусов. Да и часто там дешевле чем в спортивных залах или обычных магазинах, особенно с учетом предлагаемых скидок постоянным покупателям.

Большой выбор, а также еженедельные акции на протеин предлагаются в интернет-магазине iHerb. Отличные цены и к тому же бесплатная доставка по всему миру при заказах от 40$. Также есть бонус для тех, кто еще ничего там не заказывал - скидка 10% по промокоду JLP325.

Уникальные свойства концентрата сывороточного протеина

Сывороточный протеин в последнее время стал очень популярной пищевой добавкой, которой пользуются, в основном, спортсмены, а также те, кто хочет поддерживать свое тело в активном и здоровом состоянии. Это обусловлено тем, что данный препарат обладает целым рядом полезных свойств.

Концентрат сывороточного протеина содержит большое количество белков – 80-85% в составе современных препаратов, произведенных по новейшим технологиям. Благодаря этому, а также своей практически 100%-ной усвояемости, он считается лучшим источником натурального белка для человека. Для его получения молочную сыворотку обрабатывают одним из следующих высокотехнологичных методов: микрофильтрацией, ультрафильтрацией, ионообменным способом и обратным осмосом.

Эта добавка способна быстро активизировать мышцы, улучшить обмен веществ и плодотворно влияет на рост и поддержание мышечной массы. Помимо этого, она повышает количество гликогена в мышечных клетках, а также способствует синтезу очень полезного для организма антиоксиданта глутатиона, который не только участвует в выводе из тканей всех отработанных и вредных продуктов, но и повышает выработку лимфоцитов, тем самым влияя на укрепление иммунитета.

Сывороточный белок состоит из 65% бета-лактоглобулина, 25% альфа-лактоглобулина, 8 % молочного альбумина и 1-2% иммуноглобулина. Такой его состав обуславливает, помимо чисто спортивного, еще и терапевтическое применение данного препарата. Проведенные исследования доказали, что он эффективен в качестве вспомогательного средства для лечения сахарного диабета, сердечных заболеваний (помогает снизить уровень «плохого» холестерина), воспалений суставов и даже онкологических заболеваний.

Причем это полностью натуральный препарат, произведенный из побочного продукта сырного производства без добавления химии. И принимать его могут даже те, кто придерживается вегетарианской диеты.

Уникальные свойства концентрата сывороточного протеина многие ведущие спортсмены с успехом опробовали на самих себе. Ведь только с его помощью можно максимально быстро пополнить запас белков после работы в спортзале или перед ответственными соревнованиями. Большинство тренеров и врачей рекомендуют принимать этот препарат не позже, чем за 30-60 минут до начала тяжелой тренировки или состязания. А в качестве добавки, восстанавливающей в организме необходимое количество белков и аминокислот, протеин можно принимать сразу же после тренировок, как только вы восстановите нормальную частоту пульса. Пока вы отдыхаете, он будет помогать вашим мышцам становиться более рельефными и упругими.

И еще одно достоинство имеет концентрат – он дешевле, чем его «собрат», изолят протеина. Выпускается он не только в виде порошка для приготовления коктейлей, но также в виде протеиновых батончиков. Так что любой атлет найдет для себя самый удобный и вкусный вариант.

Полезные свойства протеина бурого риса. Статьи компании «Бадразвес Челябинск»

Белок бурого (коричневого) риса подходит спортсменам веганам и вегетарианцем, культуристам, а также всем тем, кто предпочитает исключительно натуральный белок растительного происхождения.

Считается, что коричневый рис, по отношению к белому, более обогащен витаминами, железом и целлюлозой. Например, в составе чашки из белого риса 0,6 грамм клетчатки, а в буром, при той же емкости, уже 3,5 грамм.

Давайте выделим основные полезные и положительные свойства бурого риса.

 

1.    Идеальный вариант для веганов и вегетарианцев

 

Набор необходимого количества белка веганами может быть затруднен, чем большинству людей, так как они разборчивы в еде и не употребляют продукты богатые белком, аминокислотами животного происхождения. Вегетарианцы же не едят мясо, мясо, рыбу, а также морепродукты.

По праву можно считать, что белок коричневого риса идеально подходит для них, поскольку это не только вегетарианский продукт, но и веганский тоже. К тому же, с каждой порцией вы получаете более 20-ти граммов чистого, растительного белка.

 

2.    В составе содержится ненасыщенные жиры.

 

Ненасыщенные жиры – это жиры, которых еще называют «полезными жирами» и присутствуют в таких продуктах, как орехи, рыба, оливковое масло. Стоит отметить, что к ним относится и Омега 3 жиры. Они в свою очередь необходимы человеку для лучшей работы сердца, ухаживания за суставами, торможения процесса старения. Участвуют в нормализации обмена веществ, в частности снижения «плохого холестерина» или по-другому ЛПНП (липопротеины низкой плотности).

ЛПНП (липопротеины низкой плотности) закупоривают кровеносные сосуды комками жировых отложений, что может вызвать атеросклероз с серьезными последствиями в виде инфаркта миокарда, ишемической болезни сердца и инсульта.

 

3.    Незаменимые аминокислоты

 

 Незаменимые аминокислоты не вырабатываются организмом человека, а поступают с пищей или с употреблением спортивных пищевых добавок. Они являются базой для наращивания мышечной мускулатуры. Защищают мышцы от катаболизма (распад мускул), ускоряет процессы анаболизма (рост мышечной массы), вдобавок увеличивает восстановление сил и энергии при интенсивных нагрузках. Белки из растительных источников содержат малое количество незаменимых аминокислот, а протеин коричневого риса имеет все необходимые организму аминокислоты.

 

4.    Гипоаллергенность

 

Из-за различных пищевых аллергий и гиперчувствительности к еде, многие люди не могут употреблять молочные продукты, злаки, цитрусовые, яйца, бобовые культуры. Например, молочный сахар – Лактоза. Она содержится в молоке или молочных продуктах, представляет собой молекулу глюкозы с галактозой. Может спровоцировать такие аллергические реакции как: вспучивание живота, диарею, метеоризм, спазмы в животе.

Гиперчувствительность к лактозе часто встречающийся недуг у людей и подспорьем в этом случае будет протеин бурого риса. Данный вид белка не содержит глютен, который вызывает пищевую непереносимость. Он абсолютно безопасен и может употребляться людьми с различными видами расстройств жкт, в том числе непереносимостью к лактозе.

 

Как употреблять протеин коричневого риса?

По способу приготовления, белок коричневого риса ничем не отличается от способа употребления других протеиновых добавок. Являясь одним из самых универсальных протеинов на рынке спортивного питания, он полюбился многим любителям и профессионалам фитнеса.

 

Заключение

 Верным выбором будет протеин бурого риса для людей, которые хотят разнообразить свой привычный рацион питания, при этом уменьшить молочную составляющую или просто обогатить пищу дополнительным белком.

Полезные свойства гидролизата сывороточного протеина

Большинство атлетов знают, что сывороточный протеин весьма эффективен для наращивания мышечной массы, но чем именно полезен его гидролизат?

Если бы количество слогов в названии пищевой добавки было прямо пропорционально количеству дополнительно набранных килограммов мышечной массы, гидролизат сывороточного протеина положил бы любое спортивное питание на обе лопатки. Но давайте разберемся, предоставляет ли в действительности добавление «гидролизат» какие-либо весомые преимущества обычному сывороточныму протеину, или же его выдающиеся свойства – не более чем плод фантазии неопытных атлетов, которые своими советами попросту заставляют вас пускать на ветер лишних пару долларов в месяц?

В этой статье мы расскажем о том, что на самом деле представляет собой гидролизат сывороточного протеина, одна из самых спорных и широко обсуждаемых добавок в современном фитнес-сообществе.


Что собой представляет гидролизат сывороточного протеина

Молоко состоит из двух основных типов белка: казеина и сыворотки. В период ранней лактации сывороточный белок в грудном молоке составляет примерно 90% от общего содержания белка, а затем соотношение сыворотки к казеину выравнивается примерно до 60:40 и 50:50 в фазе зрелой и поздней лактации соответственно. Для сравнения, в коровьем молоке содержится только 20% сыворотки, остальные 80% приходятся на казеин.

Высокое содержание сывороточного белка в грудном молоке указывает на его важную роль в стимулировании быстрого развития и укреплении  иммунной системы, а обилие казеина в коровьем молоке, по всей видимости, объясняет частые аллергические реакции, связанные с потреблением молочных продуктов.

После того как коровье молоко проходит процесс пастеризации и подвергается дополнительной обработке, сыворотка и казеин могут быть разделены несколькими способами. Сладкая сыворотка, в состав которой входит лишь 30-40% белка, является основной формой пищевой сыворотки. Остальные 60-70% сладкой сыворотки преимущественно представлены лактозой и жирами. Фильтрация и другие процессы очищения сыворотки нацелены на обеспечение более высокой концентрации белка и сокращение в ней количества углеводов и жиров. Конечный продукт называют концентратом сывороточного белка. Сывороточный протеин, содержащий более  90% сыворотки в общем объеме белка, называют изолятом сывороточного протеина.

Независимо от содержания концентрата или изолята, все эти формы сыворотки состоят из очень сложных пептидных структур. Чтобы уменьшить их размер, ферментам в пищеварительной системе необходимо последовательно разрушать пептидные связи между соединениями аминокислот с целью получения небольших конечных пептидов, которые сможет усваивать организм. Чтобы ускорить этот процесс, производители сывороточного протеина искусственно "предварительно переваривают " протеин, в результате чего и получается гидролизат сывороточного протеина.

Гидролизат можно производить из сладкой сыворотки на любом этапе создания изолята. Ферменты и используемые условия реакции – а также количество доступных для расщепления пептидных связей – диктуют окончательный состав гидролизата. Чем выше степень гидролиза, тем меньшим становится количество аминокислот в пептидной молекуле... и тем более горьким вкусом отличается полученный протеин. Таким образом, свойства сывороточных гидролизатов варьируются в гораздо более широком диапазоне, чем свойства концентратов или изолятов.

Для кого подходит гидролизат сывороточного протеина

Гидролизат сывороточного протеина отлично подходит для атлетов, которые нуждаются в высококачественном источнике белка, способном помочь им в удовлетворении суточной потребности в белке и максимизации роста мышц. Кроме того, ввиду его значительного воздействия на уровень инсулина и степень сытости, гидролизат является отличным источником белка для пост-тренировочных добавок и увеличения мышечной массы при одновременном снижении запасов жира.

Как работает гидролизат

Сывороточный протеин идеально подходит для стимулирования роста мышц. Было доказано, что в ходе силовых тренировок он обеспечивает наибольший анаболический отклик. Кроме этого, сывороточный протеин стимулирует синтез мышечного белка на 122% и 31% больше, чем казеин или соя соответственно.

Сывороточный протеин содержит на 30-50% больше аминокислоты лейцина, важнейшей  аминокислоты с разветвленной боковой цепью, отвечающей за стимулирование синтеза мышечного белка. Он "биодоступен" и быстро усваивается, повышая уровни аминокислот в крови сразу после потребления. Чем быстрее растет содержание в крови аминокислот, тем выше пик и суммарный отклик синтеза протеина.

Кроме того, было продемонстрировано, что сывороточный протеин улучшает восстановление после тренировок и укрепляет иммунную функцию, а также увеличивает термогенез, содействует сжиганию жира и притупляет чувство голода. Так что сывороточный протеин не только отлично подходит для наращивания мышечной массы – это также мощное средство в борьбе с лишним жиром! Гидролизат сывороточного протеина еще больше увеличивает позитивный эффект сывороточного протеина из-за его способности быстрее повышать уровни аминокислот в плазме и обеспечивать их большую  концентрацию. И хотя немногочисленные исследования на людях пока еще не представляют собой статистически значимую выборку, повышение содержания аминокислот в крови после потребления гидролизата по сравнению с обычным сывороточным протеином выглядит весьма многообещающе.


Пока все звучит впечатляюще... но есть ли недостатки?

Парадоксально, но хотя резкое повышение уровня аминокислот в крови при потреблении гидролизата эффективно стимулирует синтез белка, это также увеличивает окисление аминокислот – то есть, разрушение аминокислот для использования их в качестве источника энергии.

Некоторые люди считают, что подобное увеличение степени окисления равноценно нерациональному расходу аминокислот, но это довольно упрощенное представление о белковом обмене. Только лишь то, что аминокислоты используются в качестве источника энергии, а не восполняют резервы организма, не означает, что они расходуются "впустую". Гидролизат сывороточного протеина по-прежнему является гораздо более анаболическим протеином по сравнению с другими источниками белка, которые не вызывают такого значительного увеличения окисления аминокислот.

Другой потенциальный «недостаток» – то, что гидролизат сывороточного протеина, как правило, стоит значительно дороже, чем обычный сывороточный протеин. Чем выше степень гидролизата, тем больше цена. Но как потребитель вы, естественно, должны соизмерять повышение стоимости с потенциальной выгодой.

В какой дозировке необходимо принимать гидролизат сывороточного протеина 

Это зависит от вашего веса тела, общего потребления белка и от того, будете ли вы потреблять гидролизат в одиночку или вместе с другими источниками белка. Поскольку гидролизат сывороточного протеина  богат лейцином, вам нет необходимости принимать его в таком же большом количестве, как если бы вы стремились максимизировать мышечный рост, используя другие источники белка. Например, 90-килограммовому атлету, стремящемуся увеличить мышечную массу, рекомендуется принимать 25-35 граммов гидролизата сывороточного протеина сразу после тренировки или вместо привычной протеиновой добавки. Для сравнения, для достижения аналогичного эффекта без спортивных добавок потребуется принимать в пищу 45 граммов куриной грудки.

Когда необходимо принимать гидролизат сывороточного протеина 

Употреблять эту добавку можно в любое время суток, но большинство атлетов принимают гидролизат сывороточного протеина  до и после тренировки.

Потребление сывороточного протеина перед тренировкой гарантирует, что во время занятий в кровь будет поступать достаточное количество аминокислот. Вредно ли это для вашего желудка? Маловероятно. Гидролизат сывороточного протеина легко усваивается и не нарушает пищеварения.

Прием после тренировки содействует восстановлению путем максимизации анаболического отклика и увеличения синтеза белка. Исследования показывают, что гидролизат сывороточного протеина  усиливает реакцию роста мышц на силовые тренировки, уменьшает жировые отложения, сокращает время восстановления и снижает болезненность мышц.

Как выбрать правильную добавку

Рекомендуется выбирать добавки, которые содержат сывороточный протеин со степенью гидролиза не менее 15%. Например, в ходе исследований центра «4Life Research» (Юта, США) использовался 32%-ый гидролизат, полученный из 80%-концентрата сывороточного белка; однако, при более высокой степени гидролиза протеин становился на вкус неприятно горьким. Если вам нужен продукт с невысоким содержанием жиров и углеводов, выберите гидролизат, полученный из изолята или 80%-го концентрата сывороточного протеина. Усиленное расщепление пептидных связей наблюдается при высокой степени гидролиза (20-32%).

Есть ли у гидролизата скрытые побочные эффекты?

Хотя у некоторых людей наблюдается аллергия на сывороточный протеин, в случае последнего аллергические реакции не столь распространены, как, например, при приеме казеина, сои или пшеничного протеина. В действительности, было доказано, что даже у атлетов, зачастую страдающих от расстройств желудка, болей в животе, диареи, тошноты и других заболеваний желудочно-кишечного тракта, возникающих в результате аллергии на молочные продукты, не наблюдалось проявления каких-либо существенных побочных эффектов при потреблении  гидролизата сыворотки с высокой степенью гидролиза, состоящего преимущественно из пептидов с низким молекулярным весом.

Вывод

Гидролизат сывороточного протеина является источником высококачественного белка и обладает массой полезных эффектов как для улучшения физических показателей, так и для общего здоровья вашего организма.

кипячение протеина способ проверки - верный или нет?

Ответ на мифы о свертываемости протеина при кипячении.

О свертываемости белка (статья Михаила Гаманюка для журнала Геркулесъ)

Не так давно мы получили звонок от одного из продавцов спортивного питания, который попал в затруднительную ситуацию. В магазин пришел покупатель, приобрел банку сывороточного протеина, потом вернулся домой и, начитавшись опусов в Интернете, решил проверить, качественный ли это белок. Хочу сразу заверить, что срок годности продукта был нормальный, производитель — вполне почтенный, завозчик в Россию — официальный дилер с солидным стажем работы тоже внушал доверие. Однако почему-то захотелось проверить. Каким образом? Очень просто.

Интернете покупатель вычитал, что если хороший белок поместить в кипяток, то он непременно свернется. Наш с вами белок, о ужас, сворачиваться не захотел. Понятно, что покупатель тут же двинул назад в магазин сдавать злополучную банку. Хозяин, понятное дело, расстроился. Не столько из-за того, что пришлось возвращать деньги, сколько из-за возможных слухов о том, что магазин торгует подделкой и прочее.

К счастью, в рядах наше редакции есть Михаил Гаманюк — большой специалист в области спортивного питания, который расставил все по своим местам. Ответ Михаила мы приводим ниже.

Заливая кипятком белок, я понимаю, что вы хотите добиться его денатурации (нарушения структуры молекулы белка, приводящего к потере характерных для нее свойств растворимости, электрофоретической подвижности, биологической активности и т.д.). Если так, то молочная сыворотка — это уже продукт СВОРАЧИВАНИЯ и фильтрации молока! То есть это белковое соединение, в котором полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка). Опять же поясню: денатурация белка в таких растворах протекает без значимого повышения вязкости (нарушения растворимости). То есть того, чего, собственно, все и ждут! Чтобы вы понимали процесс, сыворотка-сырец уже при изготовлении подверглась температурной обработке для борьбы с микроорганизмами. Скажем, для борьбы с возбудителями туберкулеза, бруцеллеза, чумы, сибирской язвы кишечной палочки и т. д. молоко, нагревают до температуры 75 °C с выдержкой в 30 минут. Это норма режима пастеризации молока, где за основу принимают тепловую обработку туберкулезной палочки. Такие белки в любом случае назвать полноценными по структуре нельзя. Именно по причине значительной обработки белка и его компонентов спортивное питание — это лишь дополнение к обычной еде, а не ее замена. Для тех, кто имеет профильное образование, в заключение хочу вернуться к вопросу коагуляции белка сыворотки под воздействием высокой температуры. Я перелопатил энное количество литературы и выяснил, что даже для совершенно конкретного белка молочной сыворотки не существует четко определенного «характерного времени сворачивания». Так что для «эталонной» коагуляции этой белковой фракции требуется ряд условий, которые зачастую у всех разные. В домашних условиях выяснить качество и количество белка в растворе нереально, это как собирать реактор дома. Если вас очень беспокоит этот вопрос, вам нужна нингидриновая проба (тест на аминокислоты), Брэд- форд (тест на белок) и Форез (тест на спектр белков). Кипячение ничего не доказывает, так как биохимия белка в разных условиях различна. Я готов спорить, если ответы будут действительно аргументированы и подкреплены знаниями, а не из разряда «сам дурак». 

Молочная сыворотка — это уже продукт сворачивания и фильтрации молока! Это белковое соединение, в котором полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры — глобулы.

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел термин белок , слово, производное от греческого prōteios , что означает «удерживать первое место».”Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок - это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности.Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Белковая молекула очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе в длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нитке.Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид

Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.

© raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. В процессе фотосинтеза они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, животные, такие как жвачные, требуют очень большие количества растительного материала (например, жвачные).g., коровы), которые едят только растительный материал, чтобы удовлетворить свои потребности в аминокислотах. Нежвачные животные, включая людей, получают белки в основном от животных и продуктов их переработки, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовые; amino acid

Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.

© Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови.Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени - от 20 до 30 процентов, а в красных кровяных тельцах - 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы производятся в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Получите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.Подпишись сейчас

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, встречаются в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни, - белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, - превращать их в другие вещества и разлагать их.Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин

Гемоглобин - это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α 1 , α 2 , β 1 и β 2 ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Британская энциклопедия, Inc.

Белки - свойства, структура, классификация и функции | Биохимия

Обучающие видео по биологии

Последнее обновление 4 февраля 2021 г., автор: Sagar Aryal

  • Белки - самые распространенные биологические макромолекулы, встречающиеся во всех клетках.
  • Это также самая универсальная органическая молекула среди живых систем, и она встречается в большом количестве; тысячи различных видов, от относительно небольших пептидов до крупных полимеров.
  • Белки представляют собой полимеры аминокислот, ковалентно связанные пептидными связями.
  • Строительными блоками белков являются двадцать природных аминокислот.
  • Таким образом, белки - это полимеры аминокислот.

Свойства белков

Растворимость в воде
  • Взаимоотношения белков с водой сложны.
  • Вторичная структура белков во многом зависит от взаимодействия пептидных связей с водой через водородные связи.
  • Водородные связи также образуются между белком (альфа- и бета-структуры) и водой. Богатый протеином статический шар более растворим, чем спиральные структуры.
  • В третичной структуре вода вызывает ориентацию цепей и гидрофильных радикалов за пределы молекулы, в то время как гидрофобные цепи и радикалы имеют тенденцию реагировать друг с другом внутри молекулы (гидрофобный эффект).

Денатурация и ренатурация
  • Белки могут быть денатурированы такими агентами, как нагревание и мочевина, которые вызывают разворачивание полипептидных цепей, не вызывая гидролиза пептидных связей.
  • Денатурирующие агенты разрушают вторичные и третичные структуры, не затрагивая первичную структуру.
  • Если денатурированный белок возвращается в свое естественное состояние после удаления денатурирующего агента, этот процесс называется ренатурацией.

Некоторые денатурирующие агенты включают

Физические агенты : Тепло, излучение, pH

Химические агенты : Раствор мочевины, который образует новые водородные связи в белке, органических растворителях, детергентах.

Коагуляция

Когда белки денатурируются под действием тепла, они образуют нерастворимые агрегаты, известные как коагулят. Все белки не коагулируются при нагревании, только некоторые из них, такие как альбумины, глобулины способны коагулироваться при нагревании.

Изоэлектрическая точка
  • Изоэлектрическая точка (pI) - это pH, при котором количество положительных зарядов равно количеству отрицательных зарядов, а общий заряд аминокислоты равен нулю.
  • В этот момент под воздействием электрического поля белки не перемещаются ни к аноду, ни к катоду, следовательно, это свойство используется для выделения белков.

Молекулярная масса белков
  • Средняя молекулярная масса аминокислоты принята равной 110.
  • Общее количество аминокислот в белке, умноженное на 110, дает приблизительную молекулярную массу этого белка.
  • Различные белки имеют разный аминокислотный состав и, следовательно, их молекулярные массы различаются.
  • Молекулярная масса белков колеблется от 5000 до 10 9 Дальтон.

Посттрансляционные модификации
  • Это происходит после того, как белок был синтезирован на рибосоме.
  • Фосфорилирование, гликозилирование, рибозилирование АДФ, метилирование, гидроксилирование и ацетилирование влияют на заряд и взаимодействия между аминокислотными остатками, изменяя трехмерную конфигурацию и, таким образом, функцию белка.

Химические свойства

1. Биуретовый тест :

Когда 2 мл исследуемого раствора добавляются к равному объему 10% NaOH и одной капли 10% раствора CuSO4, образование фиолетового цвета указывает на присутствие пептидной связи.

2. Тест с нингидрином:

Когда 1 мл раствора нингидрина добавляют к 1 мл раствора белка и нагревают, образование фиолетового цвета указывает на присутствие α-аминокислот.

  • Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи определяет трехмерную конфигурацию белка, а структура белка определяет его функцию.
  • Все белки содержат элементы углерод, водород, кислород, азот и серу, некоторые из них могут также содержать фосфор, йод и следы металлов, таких как ион, медь, цинк и марганец.
  • Белок может содержать 20 различных видов аминокислот. Каждая аминокислота имеет аминогруппу на одном конце и кислотную группу на другом, а также отличительную боковую цепь.
  • Основная цепь одинакова для всех аминокислот, в то время как боковая цепь отличается от одной аминокислоты к другой.

Структуру белков можно разделить на четыре уровня организации:

1. Первичная структура

  • Первичная структура белка состоит из аминокислотной последовательности вдоль полипептидной цепи.
  • Аминокислоты соединены пептидными связями.
  • Поскольку в пептидных связях нет диссоциируемых протонов, заряды на полипептидной цепи обусловлены только N-концевой аминогруппой, C-концевой карбоксильной группой и боковыми цепями аминокислотных остатков.
  • Первичная структура определяет дальнейшие уровни организации белковых молекул.

2. Вторичная структура

  • Вторичная структура включает различные типы локальных конформаций, в которых атомы боковых цепей не участвуют.
  • Вторичные структуры образованы регулярным повторяющимся паттерном образования водородных связей между атомами основной цепи.
  • Вторичная структура включает α-спирали, β-листы и другие типы схем складывания, которые возникают из-за регулярного повторяющегося паттерна образования водородных связей.
  • Вторичная структура белка может быть следующей:
  1. Альфа-спираль
  2. Бета-спираль
  • Альфа-спираль представляет собой правостороннюю спиральную цепь.
  • Заместители боковых цепей аминокислотных групп в α-спирали простираются наружу.
  • Водородные связи образуются между кислородом C = O каждой пептидной связи в цепи и водородом группы N-H пептидной связи на четыре аминокислоты ниже нее в спирали.
  • Заместители боковых цепей аминокислот подходят рядом с группами N-H.
  • Водородная связь в ß-листе находится между нитями (между нитями), а не внутри нитей (внутри нитей).
  • Конформация листа состоит из пар прядей, лежащих бок о бок.
  • Карбонильные атомы кислорода в одной цепи водородной связи с атомами водорода соседней цепи.
  • Две нити могут быть параллельны или антипараллельны в зависимости от того, совпадают ли направления нитей (от N-конца до C-конца) или противоположны.
  • Антипараллельный ß-лист более стабилен благодаря более хорошо выровненным водородным связям.

3. Третичная структура

  • Третичная структура белка относится к его общей трехмерной конформации.
  • Типы взаимодействий между аминокислотными остатками, которые создают трехмерную форму белка, включают гидрофобные взаимодействия, электростатические взаимодействия и водородные связи, все из которых нековалентны.
  • Также встречаются ковалентные дисульфидные связи.
  • Он образуется в результате взаимодействий между аминокислотными остатками, которые могут находиться на значительном расстоянии друг от друга в первичной последовательности полипептидной цепи.
  • Гидрофобные аминокислотные остатки имеют тенденцию скапливаться внутри глобулярных белков, где они исключают воду, тогда как гидрофильные остатки обычно находятся на поверхности, где они взаимодействуют с водой.

4. Четвертичная структура

  • Четвертичная структура относится к взаимодействию одной или нескольких субъединиц с образованием функционального белка с использованием тех же сил, которые стабилизируют третичную структуру.
  • Это пространственное расположение субъединиц в белке, состоящем из более чем одной полипептидной цепи.

Классификация белков

На основании химической природы, структуры, формы и растворимости белки классифицируются как:

  1. Простые белки : они состоят только из аминокислотных остатков.При гидролизе эти белки дают только составляющие аминокислоты. Далее он подразделяется на:
    • Волокнистый белок: кератин, эластин, коллаген
    • Глобулярный белок: альбумин, глобулин, глутелин, гистоны
  2. Конъюгированные белки : они объединены с небелковой частью. Например. Нуклеопротеин, фосфопротеин, липопротеин, металлопротеин и т. Д.
  3. Производные белки : они являются производными или продуктами разложения простых и конъюгированных белков.Это могут быть:
    • Первичный производный белок: протеины, метапротеины, коагулированные белки
    • Вторичные производные белки: протеозен или альбунозы, пептоны, пептиды.

Функции белков

Белки жизненно важны для роста и восстановления, и их функции безграничны. Они также обладают огромным разнообразием биологических функций и являются наиболее важными конечными продуктами информационных путей.

  • Белки, состоящие из аминокислот, выполняют множество функций в организме (например,g., как ферменты, структурные компоненты, гормоны и антитела).
  • Они действуют как структурные компоненты, такие как кератин волос и ногтей, коллаген костей и т. Д.
  • Белки - это молекулярные инструменты, через которые выражается генетическая информация.
  • Они осуществляют свою деятельность по переносу кислорода и углекислого газа с помощью гемоглобина и специальных ферментов в эритроцитах.
  • Они функционируют в гомостатическом контроле объема циркулирующей крови и интерстициальных жидкостей через белки плазмы.
  • Они участвуют в свертывании крови через тромбин, фибриноген и другие белковые факторы.
  • Они действуют как защита от инфекций с помощью белковых антител.
  • Они осуществляют наследственную передачу нуклеопротеидами ядра клетки.
  • Овальбумин, глютелин и др. Являются запасными белками.
  • Актин, миозин действует как сократительный белок, важный для сокращения мышц.

Ссылки
  1. Smith, C.М., Маркс, А. Д., Либерман, М. А., Маркс, Д. Б., и Маркс, Д. Б. (2005). Базовая медицинская биохимия Марка: клинический подход. Филадельфия: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.
  2. Родуэлл, В. В., Ботам, К. М., Кеннелли, П. Дж., Вейл, П. А., и Бендер, Д. А. (2015). Иллюстрированная биохимия Харпера (30-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: McGraw-Hill Education LLC.
  3. Джон У. Пелли, Эдвард Ф. Гольян (2011). Биохимия. Третье издание. Филадельфия: США.
  4. https: // химия.tutorvista.com/biochemistry/proteins.html
  5. http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-definition-importance-and-classification-biochemistry/41903
  6. https://www.particlesciences.com/news/ Technical -riefs / 2009 / protein-structure.html
  7. http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-functions-structure-properties-and-classification/16912

Эволюционная биохимия: выявление исторических и физических причин свойств белка

  • 1

    Anfinsen, C. Молекулярные основы эволюции (John Wiley & Sons, 1959). Это ранняя пророческая попытка лауреата Нобелевской премии биохимика понять, как химия может влиять на эволюцию белка.

    Google ученый

  • 2

    Флоркин М. Биохимическая эволюция (Academic Press, 1949).

    Google ученый

  • 3

    Цукеркандл, Э. и Полинг, Л.Молекулы как документы эволюционной истории. J. Theor. Биол. 8 , 357–366 (1965).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 4

    Zuckerkandl, E. & Pauling, L. in Evolving Gen and Proteins (Bryson, 1965). Два химика защищают потенциальный вклад биохимии в эволюционные знания на конференции 1964 года, на которой собрались молекулярные биологи и классические эволюционные биологи.

    Google ученый

  • 5

    Полинг, Л. и Цукеркандл, Э. Химическая палеогенетика: молекулярные «исследования восстановления» вымерших форм жизни. Acta Chem. Сканд. 17 , S9 – S16 (1963).

    Артикул CAS Google ученый

  • 6

    Инграм В. М. Эволюция генов и гемоглобины. Природа 189 , 704–708 (1961).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 7

    Вальд Г. Филогения и онтогенез на молекулярном уровне. Evol. Биохим. 3 , 12–51 (1963).

    CAS Google ученый

  • 8

    Дитрих, М. Р. Парадокс и убеждение: обсуждение места молекулярной эволюции в эволюционной биологии. J. Hist. Биол. 31 , 85–111 (1998).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 9

    Морган, Дж. Дж. Эмиль Цукеркандл, Линус Полинг и часы молекулярной эволюции, 1959–1965. J. Hist. Биол. 31 , 155–178 (1998).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 10

    Аронсон, Дж. Д. «Молекулы и обезьяны»: Джордж Гейлорд Симпсон и проблема молекулярной эволюции. Hist. Филос. Life Sci. 24 , 441–465 (2002).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 11

    Симпсон Г. Г. Состояние изучения организмов. Am. Ученый 50 , 36–45 (1962).

    CAS PubMed Google ученый

  • 12

    Симпсон Г. Организмы и молекулы в эволюции. Наука 146 , 1535–1538 (1964).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 13

    Добжанский Т. Биология, молекулярная и организменная. Am. Zool. 4 , 443–452 (1964).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 14

    Fitch, W. M. Гомология: личный взгляд на некоторые проблемы. Trends Genet. 16 , 227–231 (2000).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 15

    Гулд, С.Дж. И Левонтин, Р. С. Спандрели Сан-Марко и панглосская парадигма: критика адаптационистской программы. Proc. R. Soc. Лондон. B 205 , 581–598 (1979).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 16

    Баум Д. А., Смит С. Д. и Донован С. С. Задача мышления на деревьях. Наука 310 , 979–980 (2005).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 17

    Ватт, Вт.Б. Аллозимы в эволюционной генетике: бремя, возложенное на самих себя, или необычный инструмент? Genetics 136 , 11–16 (1994).

    CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 18

    Дин А. М. и Торнтон Дж. У. Механистические подходы к изучению эволюции: функциональный синтез. Nature Rev. Genet. 8 , 675–688 (2007).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 19

    Wilke, C.О. Возвращение молекул к молекулярной эволюции. PLoS Comput. Биол. 8 , e1002572 (2012).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 20

    Бланделл, Т.Л. и Вуд, С.П. Является ли эволюция инсулина дарвиновской или обусловлена ​​селективно нейтральной мутацией? Nature 257 , 197–203 (1975).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 21

    Перуц, М.F. Адаптация видов в молекуле белка. Мол. Биол. Evol. 1 , 1–28 (1983). Это первая статья в первом выпуске журнала Molecular Biology and Evolution . В нем излагается программа экспериментальных исследований эволюции белков с использованием биохимических и структурных исследований гемоглобина в филогенетическом контексте в качестве шаблона.

    CAS PubMed Google ученый

  • 22

    Малькольм, Б.А., Уилсон, К. П., Мэтьюз, Б. В., Кирш, Дж. Ф. и Уилсон, А. С. Реконструированы предковые лизоцимы, проверена нейтральность и термостабильность, связанная с упаковкой углеводородов. Nature 345 , 86–89 (1990).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 23

    Серрано, Л., Дэй, А. Г. и Фершт, А. Р. Пошаговая мутация барназы в биназу. Процедура инженерии повышенной стабильности белков и экспериментального анализа эволюции стабильности белков. J. Mol. Биол. 233 , 305–312 (1993).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 24

    Голдинг Г. Б. и Дин А. М. Структурные основы молекулярной адаптации. Мол. Биол. Evol. 15 , 355–369 (1998).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 25

    Ромеро П. А. и Арнольд Ф. Х.Изучение ландшафтов пригодности белков путем направленной эволюции. Nature Rev. Mol. Cell Biol. 10 , 866–876 (2009).

    Артикул CAS Google ученый

  • 26

    Пейсайович С.Г. и Тауфик Д.С. Белковые инженеры стали эволюционистами. Nature Meth 4 , 991–994 (2007).

    Артикул CAS Google ученый

  • 27

    Хиетпас, Р.Т., Дженсен, Дж. Д. и Болон, Д. Н. А. Экспериментальное освещение фитнес-ландшафта. Proc. Natl Acad. Sci. США 108 , 7896–7901 (2011). Представлено высокопроизводительное экспериментальное исследование эволюции, которое напрямую характеризует распределение эффектов приспособленности очень большого числа возможных мутаций в белке теплового шока 90 ( HSP90 ).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 28

    Ёкояма, С., Янг, Х. и Стармер, У. Т. Молекулярные основы спектральной настройки пигментов, чувствительных к красному и зеленому цвету (M / LWS) у позвоночных. Генетика 179 , 2037–2043 (2008).

    Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

  • 29

    Хармс, М. Дж. И Торнтон, Дж. У. Анализ структуры и функции белка с использованием реконструкции наследственных генов. Curr. Opin. Struct. Биол. 20 , 360–366 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 30

    Брустад, Э. М. и Арнольд, Ф. Х. Оптимизация функции неприродных белков с направленной эволюцией. Curr. Opin. Chem. Биол. 15 , 201–210 (2011).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 31

    Storz, J. F. et al. Эволюционное и функциональное понимание механизма, лежащего в основе высотной адаптации гемоглобина оленьих мышей. Proc. Natl Acad. Sci. США 106 , 14450–14455 (2009). Это многогранное исследование связывает экологический контекст и изменение частот аллелей гемоглобина на популяционном уровне с экспериментально измеренным кислородным сродством этих аллелей.

    Артикул PubMed Google ученый

  • 32

    Йокояма, С., Тада, Т., Чжан, Х. и Бритт, Л. Выяснение фенотипических адаптаций: молекулярный анализ белков тусклого зрения у позвоночных. Proc. Natl Acad. Sci. США 105 , 13480–13485 (2008).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 33

    Да Силва, Дж., Кутцер, М., Неделлек, Р., Пасторе, С. и Мозье, Д. Э. Эпистаз пригодности и ограничения адаптации в белковой области вируса иммунодефицита человека 1 типа. Генетика 185 , 293–303 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 34

    Лунцер, М., Голдинг, Г. Б. и Дин, А. М. Распространенный криптический эпистаз в молекулярной эволюции. PLoS Genet. 6 , e1001162 (2010). Этот элегантный эксперимент демонстрирует, что функционально эквивалентные ортологичные белки могут иметь разную толерантность к идентичным мутациям.

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 35

    Миллер С. П., Лунцер М. и Дин А. М. Прямая демонстрация адаптивного ограничения. Наука 314 , 458–461 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 36

    Ортлунд, Э. А., Бриджем, Дж. Т., Рединбо, М. Р. и Торнтон, Дж. У. Кристаллическая структура древнего белка: эволюция путем конформационного эпистаза. Наука 317 , 1544–1548 (2007).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 37

    Бриджем, Дж.T., Ortlund, E. A. и Thornton, J. W. Эпистатический храповик ограничивает направление эволюции глюкокортикоидных рецепторов. Природа 461 , 515–519 (2009). Ссылки 36 и 37 описывают первую экспериментальную идентификацию разрешающих и рестриктивных мутаций, которые открывают и закрывают эволюционные траектории, несмотря на то, что сами по себе функционально нейтральны; В этой статье также сообщается о первых рентгеновских кристаллографических структурах реконструированных предковых белков.

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 38

    Беркхоут, Б., Klaver, B. & Das, A. Принудительная эволюция регуляторной спирали РНК в геноме ВИЧ-1. Nucl. Acids Res. 25 , 940–947 (1997).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 39

    Burch, C. L. и Chao, L. Эволюционируемость РНК-вируса определяется его мутационным соседством. Nature 406 , 625–628 (2000).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 40

    Хайден, Э.Дж., Феррада, Э. и Вагнер, А. Скрытая генетическая изменчивость способствует быстрой эволюционной адаптации фермента РНК. Природа 474 , 92–95 (2011).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 41

    Cheng, N., Mao, Y., Shi, Y. & Tao, S. Коэволюция в молекулах РНК, управляемая селективными ограничениями: данные 5S рРНК. PLoS ONE 7 , e44376 (2012).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 42

    Гольдштейн, Р.A. Структура эволюции белка и эволюция структуры белка. Curr. Opin. Struct. Биол. 18 , 170–177 (2008).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 43

    Зельдович К. Б. и Шахнович Е. И. Понимание эволюции белков: от физики белков к дарвиновскому отбору. Annu. Rev. Phys. Chem. 59 , 105–127 (2008).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 44

    Райт, С.in Труды Шестого Международного конгресса генетиков 356–366 (1932).

    Google ученый

  • 45

    Добжанский Т. Генетика и происхождение видов (Columbia Univ. Press, 1937).

    Google ученый

  • 46

    Смит, Дж. М. Естественный отбор и концепция белкового пространства. Nature 225 , 563–564 (1970).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 47

    Гаврилец С. Эволюция и видообразование на дырчатых адаптивных ландшафтах. Trends Ecol. Evol. 12 , 307–312 (1997).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 48

    МакГи Г. Р. Геометрия эволюции: адаптивные ландшафты и теоретические морфопространства (Cambridge Univ.Press, 2006).

    Google ученый

  • 49

    Карнейро, М. и Хартл, Д. Л. Доклад на коллоквиуме: адаптивные ландшафты и эволюция белков. Proc. Natl Acad. Sci. США 107 , 1747–1751 (2009).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 50

    Fowler, D. M. et al. Картирование с высоким разрешением взаимосвязи между последовательностью белка и функцией. Nature Meth 7 , 741–746 (2010).

    Артикул CAS Google ученый

  • 51

    Harms, M. J. et al. Биофизические механизмы мутаций с большим эффектом в эволюции рецепторов стероидных гормонов. Proc. Natl Acad. Sci. США http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1303930110 (2013). В этой статье представлено эволюционное биохимическое исследование, в котором используется реконструкция предков для выявления двух исторических замен, которые вызывают массивный исторический сдвиг в специфичности связывания стероидных рецепторов.Затем следует подробное биофизическое исследование механизма перехода.

  • 52

    Грюбеле, М. Сворачивание белка под уклон: эволюция встречается с физикой. Сост. Ренд. Биол. 328 , 701–712 (2005).

    Артикул CAS Google ученый

  • 53

    Роуз, Г. Д., Флеминг, П. Дж., Банавар, Дж. Р. и Маритан, А. Теория сворачивания белков на основе позвоночника. Proc. Natl Acad.Sci. США 103 , 16623 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 54

    Драммонд, Д. А., Блум, Дж. Д., Адами, К., Уилке, С. О. и Арнольд, Ф. Х. Почему высокоэкспрессированные белки развиваются медленно. Proc. Natl Acad. Sci. США 102 , 14338–14343 (2005).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 55

    Гейлер-Самеротте, К.A. et al. Неправильно свернутые белки накладывают зависимые от дозировки затраты на приспособленность и вызывают у дрожжей ответ цитозольного развернутого белка. Proc. Natl Acad. Sci. США 108 , 680–685 (2011).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 56

    Серохийос, А. В. Р., Римас, З. и Шахнович, Е. И. Биофизика белков объясняет, почему очень распространенные белки развиваются медленно. Cell Rep. 2 , 249–256 (2012).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 57

    Хьюз, А. Л. Поиск Дарвина не в том месте: ошибочный поиск положительного отбора на уровне нуклеотидной последовательности. Наследственность 99 , 364–373 (2007).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 58

    Барретт, Р. Д. Х. и Хокстра, Х.E. Молекулярные пеленки: тесты адаптации на генетическом уровне. Nature Rev. Genet. 12 , 767–780 (2011).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 59

    Левонтин Р.С. Генетическая основа эволюционных изменений (Columbia Univ. Press, 1974).

    Google ученый

  • 60

    Эйр-Уокер А. Изменение эффективного размера популяции и тест Макдональда-Крейтмана. Генетика 162 , 2017–2024 (2002).

    PubMed PubMed Central Google ученый

  • 61

    Нильсен Р. Молекулярные признаки естественного отбора. Annu. Преподобный Жене. 39 , 197–218 (2005).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 62

    Timpson, N., Heron, J., Smith, G.D., Enard, W. Комментарий к статьям Evans et al.и Мекель-Бобров и др. о доказательствах положительного отбора MCPh2 и ASPM. Наука 317 , 1036–1036 (2007).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 63

    Zhuang, H., Chien, M.-S. И Мацунами, Х. Динамическая функциональная эволюция рецептора одоранта для запахов, происходящих от половых стероидов, у приматов. Proc. Natl Acad. Sci. США 106 , 21247–21251 (2009).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 64

    Хопкинс, Р., Левин, Д. А. и Раушер, М. Д. Молекулярные признаки отбора по репродуктивному смещению окраски цветов у Phlox drummondii . Evolution 66 , 469–485 (2012).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 65

    Пейс, С. Н. Стабильность глобулярных белков. Crit. Rev. Biochem. 3 , 1–43 (1975).

    Артикул CAS Google ученый

  • 66

    Фершт, А.Р. и Серрано, Л. Принципы стабильности белков, полученные в результате экспериментов по инженерии белков. Curr. Opin. Struct. Биол. 3 , 75–75 (1993).

    Артикул CAS Google ученый

  • 67

    Тан, К. Э. и Дилл, К. А. Колебания собственных белков: температура конформационного движения и обратная корреляция гибкости белка со стабильностью белка. J. Biomol. Struct. Dynam. 16 , 397–411 (1998).

    Артикул CAS Google ученый

  • 68

    Дункер А. К. и Обрадович З. Белковая троица - функция связывания и нарушение. Nature Biotech. 19 , 805–806 (2001).

    Артикул CAS Google ученый

  • 69

    ДеПристо, М.А., Вайнрайх, Д.М. и Хартл, Д.Л. Миссенс-извилины в пространстве последовательностей: биофизический взгляд на эволюцию белков. Nature Rev. Genet. 6 , 678–687 (2005).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 70

    Giver, L., Gershenson, A., Freskgard, P.O. & Arnold, F.H. Направляли эволюцию термостабильной эстеразы. Proc. Natl Acad. Sci. США 95 , 12809–12813 (1998).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 71

    Арнольд, Ф.Х., Винтроде, П. Л., Миядзаки, К. и Гершенсон, А. Как ферменты адаптируются: уроки направленной эволюции. Trends Biochem. Sci. 26 , 100–106 (2001).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 72

    Таверна Д. М. и Гольдштейн Р. А. Почему белки незначительно стабильны? Белки Struct. Функция Genet. 46 , 105–109 (2002).

    Артикул CAS Google ученый

  • 73

    Гольдштейн, Р.A. in Computational Science - ICCS 2004 718–727 (2004).

    Google ученый

  • 74

    Блум, Дж. Д., Раваль, А. и Уилке, К. О. Термодинамика эволюции нейтрального белка. Генетика 175 , 255–266 (2007).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 75

    Годой-Руис, Р., Перес-Хименес, Р., Ибарра-Молеро, Б.И Санчес-Руис, Дж. М. Взаимосвязь между стабильностью, эволюцией и структурой белка, по данным мутаций карбоновых кислот. J. Mol. Биол. 336 , 313–318 (2004).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 76

    Блум, Дж. Д., Лабтавикул, С. Т., Оти, К. Р. и Арнольд, Ф. Х. Стабильность белка способствует эволюционируемости. Proc. Natl Acad. Sci. США 103 , 5869–5874 (2006). Здесь представлен эксперимент направленной эволюции, который показывает, как повышение стабильности белка делает его более «эволюционируемым», компенсируя дестабилизирующие эффекты мутаций переключения функций.

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 77

    Берштейн, С., Сегал, М., Бекерман, Р., Токурики, Н. и Тауфик, Д.С. Связь между устойчивостью и эпистазом формирует ландшафт пригодности случайно дрейфующего белка. Nature 444 , 929–932 (2006). Это прямая демонстрация в лабораторных эволюционных экспериментах, что эпистаз может возникать непосредственно из порогов стабильности.

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 78

    Couñago, R., Wilson, C.J., Peña, M. I., Wittung-Stafshede, P. & Shamoo, Y. Адаптивная мутация аденилаткиназы, которая увеличивает приспособленность организма, связана с компромиссом между стабильностью и активностью. Protein Eng. Des. Sel. 21 , 19–27 (2008).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 79

    Токурики, Н., Стричер, Ф., Серрано, Л. и Тауфик, Д. С. Как сочетаются стабильность белка и новые функции. PLoS Comput. Биол. 4 , e1000002 (2008).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 80

    Wilke, C.О. и Драммонд, Д. А. Сигнатуры биофизики белков в эволюции кодирующих последовательностей. Curr. Opin. Struct. Биол. 20 , 385–389 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 81

    Годой-Руис Р. и др. Естественный отбор на кинетическую стабильность является вероятным источником корреляций между мутационными эффектами на энергетику белка и частотой встречаемости аминокислот в выравнивании последовательностей. J. Mol. Биол. 362 , 966–978 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 82

    Уорт, К. Л., Гонг, С. и Бланделл, Т. Л. Структурные и функциональные ограничения в эволюции семейств белков. Nature Rev. Mol. Cell Biol. 10 , 709–720 (2009).

    Артикул CAS Google ученый

  • 83

    Шрайбер, Г., Бакл, А. М. и Фершт, А. Р. Стабильность и функция: два ограничения в эволюции барстара и других белков. Структура 2 , 945–951 (1994).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 84

    Зельдович К. Б., Чен П. и Шахнович Е. И. Стабильность белка накладывает ограничения на сложность организма и скорость молекулярной эволюции. Proc. Natl Acad. Sci. США 104 , 16152–16157 (2007).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 85

    Гулд, С. Дж. Прекрасная жизнь: сланцы Берджесс и природа истории (W. W. Norton & Company, 1990).

    Google ученый

  • 86

    Лосос, Дж. Б., Джекман, Т. Р., Ларсон, А., Кейрос, К. де и Родригес-Скеттино, Л. Непредвиденные обстоятельства и детерминизм воспроизводимых адаптивных излучений островных ящериц. Science 279 , 2115–2118 (1998).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 87

    Блаунт, З. Д., Борланд, К. З. и Ленски, Р. Е. Исторические обстоятельства и эволюция ключевой инновации в экспериментальной популяции Escherichia coli . Proc. Natl Acad. Sci. США 105 , 7899–7906 (2008).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 88

    Рокас, А.И Кэрролл, С. Б. Частая и широко распространенная параллельная эволюция белковых последовательностей. Мол. Биол. Evol. 25 , 1943–1953 (2008).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 89

    McCracken, K. G. et al. Параллельная эволюция основных генов гемоглобина восьми видов андских водоплавающих птиц. Мол. Ecol. 18 , 3992–4005 (2009).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 90

    Пельц, Х.-J. и другие. Генетические основы устойчивости грызунов к антикоагулянтам. Генетика 170 , 1839–1847 (2005).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 91

    Менендес-Ариас, Л. Молекулярные основы лекарственной устойчивости вируса иммунодефицита человека: обновленная информация. Antiviral Res. 85 , 210–231 (2010).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 92

    Мартин Р.E. et al. Транспорт хлорохина через переносчик устойчивости к хлорохину малярийных паразитов. Наука 325 , 1680–1682 (2009).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 93

    Паулс, С. Б. и Ю, К. Эволюция в действии: растения, устойчивые к гербицидам. Annu. Rev. Plant Biol. 61 , 317–347 (2010).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 94

    Вайнрайх, Д.М., Делани, Н. Ф., ДеПристо, М. А. и Хартл, Д. Л. Дарвиновская эволюция может следовать лишь очень немногим мутационным путям к более подходящим белкам. Наука 312 , 111–114 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 95

    Лозовский Э. Р. и др. Поэтапное приобретение устойчивости к пириметамину у малярийных паразитов. Proc. Natl Acad. Sci. США 106 , 12025–12030 (2009).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 96

    Коричневый, К.M. et al. Компенсаторные мутации восстанавливают приспособленность в процессе эволюции дигидрофолатредуктазы. Мол. Биол. Evol. 27 , 2682–2690 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 97

    Костанцо, М. С., Браун, К. М. и Хартл, Д. Л. Компромиссы пригодности в эволюции дигидрофолатредуктазы и лекарственной устойчивости у Plasmodium falciparum . PLoS ONE 6 , e19636 (2011 г.).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 98

    Counago, R., Chen, S. & Shamoo, Y. Молекулярная эволюция in vivo раскрывает биофизические истоки приспособленности организма. Мол. Ячейка 22 , 441–449 (2006). Это лабораторная демонстрация способности биофизических ограничений вызывать параллельное накопление идентичных мутаций в независимых линиях.

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 99

    Miller, C. et al. Экспериментальная эволюция аденилаткиназы выявляет противоположные стратегии в отношении термостабильности белков. Biophys. J. 99 , 887–896 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 100

    Дэвис, Б. Х., Пун, А. Ф. Ю.& Whitlock, M.C. Компенсаторные мутации повторяемы и группируются внутри белков. Proc. R. Soc. B 276 , 1823–1827 (2009).

    Артикул PubMed Google ученый

  • 101

    Саммерс, Р. Л., Нэш, М. Н. и Мартин, Р. Э. Знайте своего врага: понимание роли PfCRT в лекарственной устойчивости может привести к новой противомалярийной тактике. Ячейка. Мол. Life Sci. http://dx.doi.org/10.1007/s00018-011-0906-0 (2012).

  • 102

    Филд, С. Ф. и Матц, М. В. Повторное отслеживание эволюции красной флуоресценции GFP-подобных белков у кораллов faviina. Мол. Биол. Evol. 27 , 225–233 (2010).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 103

    Tokuriki, N. et al. Уменьшение отдачи и компромиссов ограничивают лабораторную оптимизацию фермента. Nature Commun. 3 , 1257 (2012).

    Артикул CAS Google ученый

  • 104

    Nijhuis, M. et al. Повышение пригодности лекарственно-устойчивой протеазы ВИЧ-1 в результате приобретения компенсаторных мутаций во время субоптимальной терапии. AIDS 13 , 2349–2359 (1999).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 105

    Maisnier-Patin, S. & Andersson, D. I. Адаптация к пагубным последствиям мутаций устойчивости к противомикробным препаратам путем компенсаторной эволюции. Res. Microbiol. 155 , 360–369 (2004).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 106

    Александр, П. А., Хе, Ю., Чен, Ю., Орбан, Дж. И Брайан, П. Н. Код минимальной последовательности для переключения структуры и функции белка. Proc. Natl Acad. Sci. США 106 , 21149–21154 (2009). Это удивительная демонстрация эпистаза в сворачивании белка, при котором мутация, которая просто дестабилизирует некоторые генетические фоны, приводит к переходу в совершенно другую складку на другом фоне.

    Артикул PubMed Google ученый

  • 107

    Линч В. Дж., Мэй Г. и Вагнер Г. П. Регуляторная эволюция через дивергенцию фосфопереключателя в факторе транскрипции CEBPB. Природа 480 , 383–386 (2011).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 108

    Грин, С. М. и Шортл, Д. Паттерны неаддитивности между парами стабильных мутаций в стафилококковой нуклеазе. Биохимия 32 , 10131–10139 (1993).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 109

    LiCata, В. Дж. И Аккерс, Г. К. Дальнодействующая неаддитивность мутационных эффектов в белках с небольшой величиной. Биохимия 34 , 3133–3139 (1995).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 110

    O'Maille, P.E. et al. Количественное исследование каталитического ландшафта, разделяющего расходящиеся сесквитерпен-синтазы растений. Nature Chem. Биол. 4 , 617–623 (2008).

    Артикул CAS Google ученый

  • 111

    Сюэль, Г. М., Локлесс, С. В., Уолл, М. А. и Ранганатан, Р. Эволюционно консервативные сети остатков опосредуют аллостерическую связь в белках. Nature Struct. Мол. Биол. 10 , 59–69 (2002).

    Артикул CAS Google ученый

  • 112

    Lee, J. et al. Поверхностные сайты для инженерного аллостерического контроля в белках. Наука 322 , 438–442 (2008).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 113

    Poelwijk, F. J., de Vos, M. G. J. и Tans, S. J. Компромиссы и оптимальность в эволюции регуляции генов. Cell 146 , 462–470 (2011).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 114

    Блум, Дж. Д., Гонг, Л. И. и Балтимор, Д. Разрешительные вторичные мутации способствуют развитию устойчивости к осельтамивиру гриппа. Наука 328 , 1272–1275 (2010). Этот анализ исторических данных вирусной эволюции однозначно идентифицирует пермиссивные мутации, которые предшествовали мутациям с переключением функций.

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 115

    Tungtur, S., Meinhardt, S. & Swint-Kruse, L. Сравнение функциональных ролей неконсервативных положений последовательностей в гомологичных репрессорах транскрипции: значение для анализа последовательности / функции. J. Mol. Биол. 395 , 785–802 (2010).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 116

    Скеркер, Дж.M. et al. Переосмысление специфики двухкомпонентных систем передачи сигналов. Cell 133 , 1043–1054 (2008).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 117

    Блум, Дж. Д., Ромеро, П., Лу, З. и Арнольд, Ф. Нейтральный генетический дрейф может изменить беспорядочные функции белков, потенциально способствуя функциональной эволюции. Biol. Прямой 2 , 17 (2007).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 118

    Ахарони, А.и другие. «Эволюционируемость» беспорядочных функций белков. Nature Genet. 37 , 73–76 (2005).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 119

    Thomas, V. L., McReynolds, A. C. & Shoichet, B.K. Структурные основы для компромиссов стабильности и функции при устойчивости к антибиотикам. J. Mol. Биол. 396 , 47–59 (2010).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 120

    Блум, Дж.Д., Арнольд, Ф. Х. и Уилке, С. О. Разрушение белков с помощью мутаций: нити и пороги эволюции. Мол. Syst. Биол. 3 , 76 (2007).

    Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

  • 121

    Шойчет Б. К., Баасе В. А., Куроки Р. и Мэтьюз Б. В. А. Взаимосвязь между стабильностью белка и функцией белка. Proc. Natl Acad. Sci. США 92 , 452–456 (1995).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 122

    Бидл Б. М. и Шойчет Б. К. Структурные основы компромиссов между стабильностью и функцией ферментов. J. Mol. Биол. 321 , 285–296 (2002).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 123

    Пенья, М. И., Давлиева, М., Беннет, М. Р., Олсон, Дж. С. и Шаму, Ю. Эволюционные судьбы микробной популяции подчеркивают важную роль сворачивания белков во время естественного отбора. Мол. Syst. Биол. 6 , 387 (2010).

    Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

  • 124

    Russell, R.J. et al. Структура нейраминидазы птичьего гриппа H5N1 открывает новые возможности для разработки лекарственных препаратов. Nature 443 , 45–49 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 125

    Айвс, Дж.A. L. et al. Мутация h374Y в активном центре нейраминидазы гриппа A / h2N1 после обработки осельтамивир фосфатом приводит к серьезному поражению вируса как in vitro , так и in vivo . Antiviral Res. 55 , 307–317 (2002).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 126

    Гонг, Л. И., Сушард, М. А. и Блум, Дж. Д. Опосредованный стабильностью эпистаз ограничивает эволюцию белка гриппа. eLife 2 , e00631 (2013).

    Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

  • 127

    Шортл Д. и Лин Б. Генетический анализ стафилококковой нуклеазы: идентификация трех внутригенных «глобальных» супрессоров мутаций без нуклеазы. Генетика 110 , 539–555 (1985).

    CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 128

    Шортл, Д.И Микер, А. К. Мутантные формы стафилококковой нуклеазы с измененными структурами гидрохлорида гуанидина и денатурации мочевины. Proteins 1 , 81–89 (1986).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 129

    Вагнер А. Нейтрализм и селекционизм: сетевое согласование. Nature Rev. Genet. 9 , 965–974 (2008). Это вдумчивый обзор того, как обширные нейтральные сети, доступные для эволюционирующих биологических молекул, формируют режим и темп молекулярной эволюции.

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 130

    Grutter, M. G., Weaver, L. H. и Matthews, B. W. Структура лизоцима гуся: эволюционная связь между лизоцимами курицы и бактериофага? Nature 303 , 828–831 (1983).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 131

    Нейдхарт, Д. Дж., Кеньон, Г. Л., Герлт, Дж.A. & Petsko, G.A. Манделат рацемаза и лактонизирующий фермент муконат механически различны и структурно гомологичны. Nature 347 , 692–694 (1990).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 132

    Нагано, Н., Оренго, К. А. и Торнтон, Дж. М. Одно из множества функций: эволюционные отношения между семействами цилиндров TIM, основанные на их последовательностях, структурах и функциях. J. Mol. Биол. 321 , 741–765 (2002).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 133

    Галстук, Дж.-К., Джин, Д.-Й. & Stafford, D. W. Mycobacterium tuberculosis Гомолог эпоксидредуктазы витамина K поддерживает витамин K-зависимое карбоксилирование в клетках млекопитающих. Антиоксид. Редокс-сигнал. 16 , 329–338 (2012).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 134

    Леб, Д.D. et al. Полный мутагенез протеазы ВИЧ-1. Nature 340 , 397–400 (1989).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 135

    Шортл, Д., Стайтс, У. Э. и Микер, А. К. Вклад крупных гидрофобных аминокислот в стабильность стафилококковой нуклеазы. Биохимия 29 , 8033–8041 (1990).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 136

    Вс, Д.и другие. Кумулятивные сайт-направленные замены с изменением заряда в лизоциме бактериофага Т4 предполагают, что электростатические взаимодействия на больших расстояниях мало влияют на стабильность белка. J. Mol. Биол. 221 , 873–887 (1991).

    Артикул CAS Google ученый

  • 137

    Микер, А. К., Гарсиа-Морено, Б. и Шортл, Д. Вклад ионизируемых аминокислот в стабильность стафилококковой нуклеазы. Биохимия 35 , 6443–6449 (1996).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 138

    Guo, H.H., Choe, J. & Loeb, L.A. Устойчивость белков к случайным изменениям аминокислот. Proc. Natl Acad. Sci. США 101 , 9205–9210 (2004).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 139

    Li, W. et al. Структура бактериального гомолога эпоксидредуктазы витамина К. Природа 463 , 507–512 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 140

    Dutton, R.J. et al. Ингибирование образования бактериальных дисульфидных связей антикоагулянтом варфарином. Proc. Natl Acad. Sci. США 107 , 297–301 (2010).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 141

    Ариёши, К.и другие. Характер точечных мутаций, связанных с неэффективностью антиретровирусной терапии, при инфекции CRF01_AE (подтип E) отличается от инфекции подтипа B. J. Acquir. Иммунная защита. Syndr. 33 , 335–342 (2003).

    Google ученый

  • 142

    Bandaranayake, R.M. et al. Влияние кладо-специфических полиморфизмов последовательностей на активность протеазы ВИЧ-1 и пути резистентности к ингибиторам. J. Virol. 84 , 9995–10003 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 143

    Джессен, Т. Х., Вебер, Р. Э., Ферми, Г., Тейм, Дж. И Браунитцер, Г. Адаптация гемоглобинов птиц к большим высотам: демонстрация молекулярного механизма с помощью белковой инженерии. Proc. Natl Acad. Sci. США 88 , 6519–6522 (1991).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 144

    Пейдж, К.К., Мозер, К. С., Чен, X. и Даттон, П. Л. Принципы естественной инженерии туннелирования электронов при биологическом окислении-восстановлении. Nature 402 , 47–52 (1999).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 145

    Коллманн, М., Левдок, Л., Бартоломе, К., Тиммер, Дж. И Сурджик, В. Принципы построения бактериальной сигнальной сети. Nature 438 , 504–507 (2005).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 146

    Brzezinski, P. & Ädelroth, P. Принципы построения протонных оксидаз гем-меди. Curr. Opin. Struct. Биол. 16 , 465–472 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 147

    Джейкоб Ф. Эволюция и мастерство. Наука 196 , 1161–1166 (1977).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 148

    Colosimo, P. F. et al. Распространенная параллельная эволюция колюшек путем многократной фиксации аллелей эктодисплазина. Наука 307 , 1928–1933 (2005).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 149

    Hoekstra, H.E., Hirschmann, R.J., Bundey, R.A., Insel, P.A.& Crossland, J. P. A. Отдельная аминокислота. мутация вносит свой вклад в адаптивный цветовой рисунок пляжной мыши. Наука 313 , 101–104 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 150

    Jeong, S. et al. Эволюция регуляции генов лежит в основе морфологических различий между двумя сестринскими видами Drosophila . Cell 132 , 783–793 (2008).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 151

    Мансо, М., Домингес, В. С., Малларино, Р., Хекстра, Х. Э. Роль агути в развитии цветового рисунка. Наука 331 , 1062–1065 (2011).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 152

    Hopkins, R. & Rausher, M. D. Идентификация двух генов, вызывающих усиление у техасских полевых цветов Phlox drummondii . Nature 469 , 411–414 (2011).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 153

    Хоффманн, Ф. Г., Сторц, Дж. Ф., Горр, Т. А. и Опазо, Дж. С. Специфические по клонам паттерны функциональной диверсификации в семействах генов α- и β-глобина у четвероногих позвоночных. Мол. Биол. Evol. 27 , 1126–1138 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 154

    Торнтон, Дж.W. Воскрешая древние гены: экспериментальный анализ вымерших молекул. Nature Rev. Genet. 5 , 366–375 (2004).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 155

    Берштейн, С., Голдин, К. и Тауфик, Д. С. Интенсивные нейтральные дрейфы дают надежные и эволюционирующие консенсусные белки. J. Mol. Биол. 379 , 1029–1044 (2008).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 156

    Эсвельт, К.М., Карлсон, Дж. К. и Лю, Д. Р. Система непрерывной направленной эволюции биомолекул. Природа 472 , 499–503 (2011).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 157

    Дикинсон, Б. К., Леконт, А. М., Аллен, Б., Эсвелт, К. М. и Лю, Д. Р. Экспериментальное исследование зависимости от пути и стохастичности эволюции белка с использованием непрерывной эволюции с участием фагов. Proc. Natl Acad. Sci. США 110 , 9007–9012 (2013). Здесь обсуждается исследование направленной эволюции со сверхвысокой пропускной способностью, которое показывает, как эпистаз может привести к стохастическим и невоспроизводимым результатам в эволюции белка.

    Артикул PubMed Google ученый

  • 158

    Hietpas, R., Roscoe, B., Jiang, L. & Bolon, D. N.A. Анализ пригодности всех возможных точечных мутаций для участков генов дрожжей. Nature Protoc. 7 , 1382–1396 (2012).

    Артикул CAS Google ученый

  • 159

    Маклафлин, Р. Н., Поелвейк, Ф. Дж., Раман, А., Госал, В. С. и Ранганатан, Р. Пространственная архитектура функции белков и адаптации. Nature http://dx.doi.org/10.1038/nature11500 (2012).

  • 160

    Роско, Б. П., Тайер, К. М., Зельдович, К. Б., Фушман, Д. и Болон, Д. Н.A. Анализ эффектов всех точечных мутантов убиквитина на скорость роста дрожжей. J. Mol. Биол. 425 , 1363–1377 (2013).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 161

    Бабаджид А., Хофакер И. Л., Сиппл М. Дж. И Стадлер П. Ф. Нейтральные сети в белковом пространстве: вычислительное исследование, основанное на потенциалах средней силы, основанных на знаниях. Fold Des. 2 , 261–269 (1997).

    Артикул CAS PubMed Google ученый

  • 162

    Broser, M. et al. Структурные основы ингибирования фотосистемы II цианобактерий гербицидом тербутрин. J. Biol. Chem. 286 , 15964–15972 (2011).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

  • 18.12: Химические свойства белков

    Цели обучения

    • Чтобы объяснить, как аминокислота может действовать как кислота и основание.

    Структура аминокислоты позволяет ей действовать и как кислота, и как основание. Аминокислота обладает такой способностью, потому что при определенном значении pH (разном для каждой аминокислоты) почти все молекулы аминокислот существуют в виде цвиттерионов. Если к раствору, содержащему цвиттерион, добавляют кислоту, карбоксилатная группа захватывает ион водорода (H + ), и аминокислота становится положительно заряженной. Если добавлено основание, удаление иона H + из аминогруппы цвиттер-иона дает отрицательно заряженную аминокислоту.В обоих случаях аминокислота поддерживает pH системы, то есть удаляет добавленную кислоту (H + ) или основание (OH - ) из раствора.

    Пример \ (\ PageIndex {1} \)

    1. Изобразите структуру аниона, образующегося при взаимодействии глицина (при нейтральном pH) с основанием.
    2. Изобразите структуру катиона, образующегося при реакции глицина (при нейтральном pH) с кислотой.

    Решение

    1. Основание удаляет H + из протонированной аминогруппы.
    2. Кислота присоединяет H + к карбоксилатной группе.

    Упражнение \ (\ PageIndex {1} \)

    1. Изобразите структуру катиона, образующегося при взаимодействии валина (при нейтральном pH) с кислотой.
    2. Изобразите структуру аниона, образующегося при взаимодействии валина (при нейтральном pH) с основанием.

    Конкретный pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI).На его pI положительный и отрицательный заряды аминокислотного баланса, и молекула в целом электрически нейтральна. Аминокислоты, боковые цепи которых всегда нейтральны, имеют изоэлектрические точки в диапазоне от 5,0 до 6,5. Основные аминокислоты (которые имеют положительно заряженные боковые цепи при нейтральном pH) имеют относительно большое количество примеров. Кислые аминокислоты (которые имеют отрицательно заряженные боковые цепи при нейтральном pH) имеют довольно низкие примеры (Таблица \ (\ PageIndex {1} \)).

    Таблица \ (\ PageIndex {1} \): Примеры некоторых типичных аминокислот
    Аминокислота Классификация pI
    аланин неполярный 6.0
    валин неполярный 6,0
    серин полярный, незаряженный 5,7
    треонин полярный, незаряженный 6,5
    аргинин положительно заряженный (основной) 10,8
    гистидин положительно заряженный (основной) 7.6
    лизин положительно заряженный (основной) 9,8
    аспарагиновая кислота отрицательно заряженный (кислотный) 3,0
    глутаминовая кислота отрицательно заряженный (кислотный) 3,2

    Аминокислоты вступают в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.Реакционная способность этих функциональных групп особенно важна для связывания аминокислот вместе с образованием пептидов и белков, как вы увидите далее в этой главе. Простые химические тесты, которые используются для обнаружения аминокислот, используют реактивность этих функциональных групп. Примером является тест с нингидрином, в котором функциональная аминогруппа α-аминокислот реагирует с нингидрином с образованием соединений пурпурного цвета. Нингидрин используется для обнаружения отпечатков пальцев, потому что он реагирует с аминокислотами из белков в клетках кожи, которые переносятся на поверхность человеком, оставляющим отпечаток пальца.

    Сводка

    Аминокислоты могут действовать как кислота и основание из-за присутствия амино- и карбоксильных функциональных групп. Значение pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI).

    Упражнения по обзору концепции

    1. Определите каждый термин.

      1. цвиттерион
      2. изоэлектрическая точка
    2. Изобразите структуру аниона, образующегося при взаимодействии аланина (при нейтральном pH) с основанием.

    3. Изобразите структуру катиона, образующегося при реакции аланина (при нейтральном pH) с кислотой.

    Ответы

      1. электрически нейтральное соединение, содержащее как отрицательно, так и положительно заряженные группы
      2. pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона

    Упражнения

    1. Изобразите структуру лейцина и определите заряд молекулы в a (n)

      1. кислый раствор (pH = 1).
      2. нейтральный раствор (pH = 7).
      3. щелочной раствор (pH = 11)
    2. Изобразите структуру изолейцина и определите заряд молекулы в a (n)

      1. кислый раствор (pH = 1).
      2. нейтральный раствор (pH = 7).
      3. щелочной раствор (pH = 11).

    белков | Безграничная биология

    Типы и функции белков

    Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

    Цели обучения

    Различать типы и функции белков

    Основные выводы

    Ключевые моменты
    • Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
    • Форма белка определяет его функцию.
    • Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
    • Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
    • Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
    • Гормоны - это тип белков, используемых для передачи сигналов и коммуникации клеток.
    Ключевые термины
    • аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих группы амино и карбоновых кислот на одном атоме углерода) и различные боковые цепи, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
    • полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
    • Catalyze : для ускорения процесса.

    Типы и функции белков

    Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

    • катализирующие химические реакции
    • синтезирует и восстанавливает ДНК
    • транспортировка материалов по камере
    • прием и отправка химических сигналов
    • отвечает на раздражители
    • обеспечивает структурную поддержку

    Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

    Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волокнистую цепочку. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы выглядите иначе, чем посторонние, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле разные.

    Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим, а железосодержащие гемовые группы - зеленым. Из базы данных по белкам.

    Поскольку форма определяет функцию, любое небольшое изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

    Ферменты

    Ферменты - это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

    Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты - это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может помочь в его распаде, перегруппировке или синтезе. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

    Ферментная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

    • Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
    • Анаболические ферменты: ферменты, которые создают более сложные молекулы из своих субстратов

    Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

    Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала перед делением клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

    Гормоны

    Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин - это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

    Другие функции белков

    Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты обмена веществ по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин образует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

    Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

    Аминокислоты

    Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

    Цели обучения

    Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

    Основные выводы

    Ключевые моменты
    • Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
    • Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
    • Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
    • Цепочка аминокислот - это полипептид.
    Ключевые термины
    • аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих группы амино и карбоновых кислот на одном атоме углерода) и различные боковые цепи, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
    • Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
    • полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

    Структура аминокислоты

    Аминокислоты - это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH 2 ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH 3 + и -COO - соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

    Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный атом углерода, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

    Типы аминокислот

    Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

    Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою группу R (группу вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH 2 -SeH.

    Характеристики аминокислот

    Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие - внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

    Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

    Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

    Пептидные облигации

    Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, объединяющая два мономера в реакцию, в которой образуется H 2 O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

    Образование пептидной связи : Образование пептидной связи представляет собой реакцию синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

    Полипептидные цепи

    Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота - на C-конце.

    Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые сложены должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и являются теперь работоспособен.

    Структура белка

    Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

    Цели обучения

    Обобщите четыре уровня структуры белка

    Основные выводы

    Ключевые моменты
    • Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и локальных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
    • Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
    • Первичная структура - это аминокислотная последовательность.
    • Вторичная структура - это локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи, включающая α-спираль и β-складчатые листовые структуры.
    • Третичная структура - это общее трехмерное сворачивание, в значительной степени обусловленное взаимодействием между R-группами.
    • Четвертичные структуры - это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.
    Ключевые термины
    • антипараллельный : Природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка.
    • дисульфидная связь : Связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
    • β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
    • α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

    Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы восходят к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы понять сложность общей структуры.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

    Первичная структура

    Первичная структура белка - это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот в полипептидной цепи, а не ее структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи.Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

    Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В - из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

    Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

    Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии простая замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина. Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать кардинальные изменения.Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, страдающие этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

    Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

    Вторичная структура

    Вторичная структура белка - это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или соседними аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают, когда образуются Н-связи между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко единичная вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

    Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за водородной связи между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность образовывать α-спираль, в то время как другие имеют склонность образовывать β-складчатый лист.

    В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в H-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

    В β-гофрированных листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой ​​структуре листа, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидного каркаса другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

    Третичная структура

    Третичная структура полипептидной цепи - это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом.Взаимодействия между полярной, неполярной, кислотной и основной R-группой в полипептидной цепи создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде тела, гидрофобные группы R неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные группы R лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

    Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

    Четвертичная структура

    Четвертичная структура белка - это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

    В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием конечного функционирующего белка.

    Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк - это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

    Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

    Денатурация и сворачивание белков

    Денатурация - это процесс, при котором белки теряют свою форму и, следовательно, свою функцию из-за изменений pH или температуры.

    Цели обучения

    Обсудить процесс денатурации белка

    Основные выводы

    Ключевые моменты
    • Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
    • Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
    • Некоторые белки могут повторно укладываться после денатурации, а другие - нет.
    • Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.
    Ключевые термины
    • шаперонин : белки, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
    • денатурация : изменение складчатой ​​структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ

    Каждый белок имеет свою уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму.Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

    Изменение формы белка

    Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка. Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным.Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, способ сворачивания его полипептидной цепи в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

    Ферменты

    Поскольку почти все биохимические реакции требуют ферментов, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

    Реверс денатурации

    Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждены. После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок в его исходную конформацию, и он может возобновить свою функцию.

    Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло сковороды денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым.Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

    Денатурация белка иногда необратима. : (Вверху) Белковый альбумин в сыром и вареном яичном белке. (Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

    Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков.Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

    Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


    Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

    Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

    • В вашем браузере отключены файлы cookie.Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
    • Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
    • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
    • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie.Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
    • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с вашим системным администратором.

    Почему этому сайту требуются файлы cookie?

    Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


    Что сохраняется в файле cookie?

    Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

    Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

    Роль физико-химических свойств белка в модуляции интерфейса наночастицы-био

    Abstract

    Наночастицы при воздействии биологической среды имеют тенденцию взаимодействовать с макромолекулами с образованием биомолекулярной короны. Биомолекулярная корона придает наночастицам уникальную биологическую идентичность, а ее белковый состав играет детерминированную роль в биологической судьбе наночастиц. Физиологическое поведение белков обусловлено их физико-химическими аспектами, включая поверхностный заряд, гидрофобность и структурную стабильность.Однако недостаточно понимания роли физико-химических свойств белков в формировании биомолекулярной короны. Мы предположили, что физико-химические свойства белков будут влиять на их взаимодействие с наночастицами и иметь детерминированный эффект на взаимодействия наночастиц с клетками. Чтобы проверить нашу гипотезу, мы использовали модельные белки из разных структурных классов, чтобы понять влияние элементов вторичной структуры белков на поверхность раздела наночастиц и белков.Кроме того, мы модифицировали поверхность белков, чтобы изучить роль характеристик поверхности белков в управлении границей раздела наночастиц и белков. Для этого исследования мы использовали мезопористые наночастицы кремнезема в качестве модельной системы наночастиц. Мы наблюдали, что поверхностный заряд белков определяет природу первичного взаимодействия, а также степень последующих вторичных взаимодействий, вызывающих структурные перестройки белка. Мы также наблюдали, что вторичный структурный состав белков значительно влияет как на степень вторичных взаимодействий на границе наночастицы-белок, так и на состояние дисперсии комплекса наночастица-белок.

    Комментировать

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *